O documento descreve as principais macromoléculas que compõem as células vivas, incluindo proteínas, ácidos nucléicos, polissacarídeos e lipídios. Detalha suas estruturas moleculares, classificações, funções e importância para a constituição celular.

2. Bases Macromoleculares da
Constituição Celular
N
C
O
H
Células Seres Inanimados
ÁTOMOS
Átomos
apropriados
Origem / Evolução
constituição BIOMOLÉCULAS
das Células
2

3. Bases Macromoleculares da
Constituição Celular
H Hidrogênio
99% compostos
C Carbono excluindo
massa
O Oxigênio
Células N Nitrogênio
Predominância absoluta
O Oxigênio
Si Silício
Al Alumínio
Seres Inanimados
Na Sódio
Obs.: raros na
crosta terrestre
3

4. Macromoléculas Poliméricas
POLÍMEROS
característica Moléculas de Alto Peso
(Macromoléculas) repetição de unidades
menor peso
Matéria Viva MONÔMEROS
HOLOPOLÍMEROS: GLICOGÊNIO
Monômeros Semelhantes
HETEROPOLÍMEROS: ÁCIDOS
NUCLEÍCOS
Monômeros Diferentes
MACROMOLÉCULAS
Tamanho
grande diversidade
Variedade monômeros
constituintes (principalmente)
4

5. Macromoléculas Poliméricas
POLÍMEROS
PROTEÍNAS – aminoácidos
BIOPOLÍMEROS POLISSACARÍDEOS – monossacarídeos
ÁCIDOS NUCLÉICOS – nucleotídeos
Seres Vivos
MOLÉCULAS MENORES: lipídios, água, sais minerais e vitaminas
Diversidade estrutural e funcional  variedade monômeros
Ex. Proteínas – 20 a.a.  POLIMORFISMO
Ácidos nucléicos – 5 nucleotídeos  DIVERSIDADE
FUNCIONAL
Associação: LIPOPROTEÍNAS
FORMAÇÃO COMPLEXOS GLICOPROTEÍNAS
PROTEOGLICANAS
NUCLEOPROTEÍNAS 5

7. ÁGUA: Influência sobre as
Macromoléculas Biológicas
 Invariavelmente, existe todas as células
 [proteínas, lipídios e polissacarídios] =
 Não molécula inerte preencher espaços
 Influenciam poderosamente

Configuração / Propriedades biológicas
MACROMOLÉCULAS
7

8. ÁGUA: Estrutura Química
Forma
tridimensional
morfológica e eletricamente assimétrica
ângulo H – O – H
atração = núcleo O sobre e-
relativamente + : lado H Melhores
DIPOLO solventes
- : lado O conhecidos
8

9. ÁGUA: Papel sobre as Propriedades
Biológicas das Macromoléculas
ESTRUTURA GRUPOS POLARES (afinidade pela água)
POLÍMEROS GRUPOS APOLARES (não têm afinidade) – REPELIR
Grupamentos
Polares: CARBOXILAS, HIDROXILAS, ALDEÍDO, SULFATO e FOSFATO
Moléculas [G.P.]  Solubilidade em Água
HIDROFÍLICAS Ex.: hidratos de carbono, ácidos nucléicos e  proteínas
Moléculas ou  [G.P.] – Insolúveis em água
HIDROFÓBICAS Ex.: lipídios, parafina, óleos etc.
Moléculas Dupla Função
ANFIPÁTICAS (Região Hidrofílicas + Região Hidrofóbica) 9

10. 10

11. Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
 Ligações Fortes Critério Classificação:
 Ligações Fracas INTENSIDADE

Energia necessária para se realizarem
ou se desfazerem essas uniões.
Ligações Fortes Ligações Fracas
 COVALENTES  PONTES DE HIDROGÊNIO
 LIGAÇÕES ELETROSTÁTICAS
 INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
11

12. Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
Ligações Covalentes
fortes e estáveis – coesão molecular
ligação peptídica e ponte dissulfeto (S-S)
consomem altas quantidades de E para sua realização
( 100 kcal/mol)
Quebra: procedimentos drásticos (hidrólise em ácido
forte a T ( C).
12

13. Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
Pontes de Hidrogênio
uso em comum de um átomo de H por radicais diferentes;
ligação fraca (5% força - ligações covalentes);
manter unidas moléculas ou várias partes de uma mesma molécula
moléculas grandes – varias centenas (força e estabilidade consideráveis)
13

14. Forças de Coesão dos
Monômeros nos Biopolímeros
Ligações Eletrostáticas ou Iônicas
resultado da força de atração entre grupos ionizados de
carga contrária.
Interações Hidrofóbicas
associação de grupos não-polares, que a fazem de modo a
excluir o contato com a água (associação em resposta a
repulsão natural)
Interações de Van der Waals
a proximidade de duas moléculas pode induzir flutuações de
carga, produzindo atrações mútuas a curta distância
14

15. Importância das Forças de
Coesão de Baixa Energia
Embora individualmente essas ligações sejam fracas, quando
numerosas tornam a estrutura mais estável. 15

16. 16

17. PROTEÍNAS: Estrutura dos
aminoácidos
correlação estrutura/função – multiplicidade
20 a.a. – tipos de ligações químicas – níveis org. estrutural
N estruturas possíveis – 2020 = 1,0 x 1026
Aminoácido
• grupo amina
• cadeia lateral
• grupo carboxila
Fórmula Geral • carbono assimétrico
confere individualidade 17

18. PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidos
Aminoácidos alifáticos
Cadeia lateral – alifática (hidrocarbonada)
Glicina (Gly) Alanina (Ala) Valina* (Val)
Leucina* (Leu) Isoleucina* (Ile) * Aminoácidos
ramificados = cadeia
lateral (hidrófoba)
18

19. PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidos
Aminoácidos aromáticos
Cadeia lateral – anel aromático
Prolina (Pro)
Fenilalanina (Phe)
Tirosina (Tyr)
Triptofano (Trp)
19

20. PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidos
Aminoácidos sulfurados
Cadeia lateral – átomos de enxofre
Cisteina (Cys)
Metionina (Met)
Aminoácidos hidroxilados
Cadeia lateral – alifáticas (hidroxiladas)
 Solubilidade
em água
Serina (Ser) Treonina (Thr) 20

21. PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidos
Aminoácidos básicos
Cadeia lateral – muito polar
Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)
21

22. PROTEÍNAS: Classificação
dos aminoácidos
Aminoácidos ácidos e suas amidas
Cadeia lateral – natureza ácida
Ácido aspártico Asparragina
(Asp) (Asn)
Glutamina (Gln)
Ácido glutâmico
(Glu)
22

23. PROTEÍNAS: ligação
peptídica
Definição:
A ligação peptídica é o resultado
da remoção de uma molécula de
água entre o grupo carboxila de um
aminoácido e o grupo amina do
outro; é uma ligação química
covalente, muito estável. 23

24. PROTEÍNAS: ligação
peptídica
24

25. PROTEÍNAS: polímero de
aminoácidos
Nomenclatura
• dipeptídeo oligopeptídeo polipeptídeo proteína
Observação
• caracterizar peptídeo: composição a.a. x seqüência
• comportamento químico e físico-químico
25

26. PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária Estrutura quaternária 26

27. PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura primária
Seqüência dos aminoácidos (“força” – ligação peptídica)
Ex.: Anemia Falciforme
Val Glu
N = 287 aa N = 287 aa 27

28. PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura secundária
Organização espacial de animoácidos que se encontram próximos entre si
na cadeia peptídica (“força” – pontes de hidrogênio)
configuração ao acaso (random coil)
estrutura de cilindro ( -hélice*)
folha pregueada
Pontes de H
intermoleculares
Pontes de H
intramoleculares
* Pauling e Corey, déc. 50
28

29. PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura terciária
Organização tridimencional de uma molécula de proteína
(regiões helicoidais e random coil se dispõem entre si).
Tipos de ligações que contribuem para manutenção
da estrutura:
Insulina
29

30. PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
Estrutura quaternária
Disposição de subunidades protéicas em proteínas complexas formadas
por duas ou mais dessas subunidades (“forças” estrutura terciária, com
exceção ligações dissulfeto*).
* Não participam da ligação entre subunidades. 30

31. PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
31

32. PROTEÍNAS: Estrutura
tridimensional
32

33. PROTEÍNAS: Fibrosas e
Globulares
Hélice de Colágeno
estáticas /  peso
molecular
proporcionar suporte
mecânico
insolúveis
formadas por
unidades repetitivas
simples
unem-se para formar
fibras ( retilíneas)
Ex.: alfa-querainas
Fibroina da seda
Colágeno
33

34. PROTEÍNAS: Fibrosas e
Globulares
maioria das funções
celulares
solúveis em solventes
aquosos
Ex.: Enzimas
Hemoglobina
34

35. ENZIMAS
catalisadores biológicos;
grupo de moléculas – amplo e especializado - especificidade;
proteína – sítios ativos SUBSTRATO (quimicamente modificado)
reação reversível: E + S [ES] E+ P
velocidade de reação: reações catalisadas x não-catalisadas
teoria chave-fechadura 35

36. ZIMOGÊNIOS: formas
inativas de enzimas
Enzimas secretadas – forma inativa ativa
Tripsinogênio e quimotripsinogênio grânulos intracelulares
Zimogênios ou proenzimas ação de proteases
Expressão do sítio ativo atividade catalítica
36

37. ENZIMAS: Regulação
indução e repressão enzimática
enzimas alostéricas cinética
sigmoidal (regulação do
metabolismo)
inibição por retroalimentação /
ativação pelo precursor das vias
bioquímicas
coenzima x cofator
catabolismo x anabolismo
37

38. 38

39. ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura
Estrutura:
- Açucar (pentose – ribose e desoxirribose)
- Base nitrogenada (pirimidinas – timina e citosina [uracila*];
purica – adenina e guanina)
- Ácido fosfórico
Funções biológicas
Principais diferenças: DNA x RNA
39

40. ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura
Pontes
fosfodiéster
40

41. ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura
UNIÃO
FOSFODIESTER
41

42. ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Estrutura dos RNAs
42

43. ÁCIDOS NUCLÉICOS:
Nucleosídeo x Nucleotídeo
43

44. NUCLEOTÍDEOS: Função
NUCLEOTÍDEO: atuar como tijolos na construção dos ácidos nucléicos
utilizados para armazenar e transferir energia química
44

45. POLISSACARÍDEOS
constituintes estruturais paredes celulares
substâncias intercelulares
Classificação:
 monossacarídeos: trioses, pentoses (ribose e desoxirribose) e hexoses
(glicose, galactose, frutose e manose);
 dissacarídeos: sacarose (glicose + frutose) e Lactose (galactose + glicose)
 polissacarídeos: amido, glicogênio e celulose.
45

46. GLICOPROTEÍNAS
• Estrutura
• Função: interação e
reconhecimento entre as células
• Síntese
46

47. LIPÍDIOS
relativa insolubilidade na água e solubilidade nos solventes orgânicos
longas cadeias hidrocarbonadas alifáticas ou de anéis benzênicos
ligações duplas – flexibilidade da cadeia – fluidez das membranas biológicas
triglicerídios tecido adiposo (reserva de energia)
FOSFOLIPÍDIOS:
lipídios compostos
(componentes estruturais)
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48. LIPÍDIOS
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