1. Секреция жидкостей в пищеварительном тракте
человека
Слюна – ротовая жидкость
и ее биохимические свойства
ЖЕЛУДОЧНАЯ СЕКРЕЦИЯ
ЭКЗОКРИННАЯ СЕКРЕЦИЯ
СЕКРЕЦИЯ ЖЕЛЧИ
К.Э. Герман
Зав. кафедрой естественных и
медико-биологических наук
МО МИ РЕАМИЗ
4. Амилаза (птиалин)
В истории амилаза стала первым открытым
ферментом, когда французский химик
Ансельм Пайя описал в 1833 году диастазу
(ее аналог), фермент, расщепляющий
крахмал до мальтозы.
По другим данным, амилазу в 1814 году открыл
академик Петербургской Академии наук К. Г. С.
Кирхгоф.
Амила́за (Amylase) — фермент,
гликозил-гидролаза, расщепляющий
крахмал до олигосахаридов, относится
к ферментам пищеварения
5. Амилаза (птиалин)
Именно амилаза приводит к
появлению сладковатого вкуса при
длительном пережёвывании
крахмалосодержащих продуктов
(например, из риса или картофеля),
но без добавления сахара.
Амилаза присутствует в слюне
(птиалин), где начинает процесс
пищеварения. Существует три типа
амилаз, обозначаемых альфа, бета и
гамма.
Расщепляет α-1,4-гликозидную связь.
6. Амилаза (птиалин)
α-Амилаза (гликогеназа)
является кальций-зависимым
ферментом. К этому типу
относятся два вида амилаз -
амилаза слюнных желез и
амилаза поджелудочной
железы.
Структура амилазы слюнных желез:
Катион кальция показан жёлтым
цветом, анион хлора - зелёным
Она способна гидролизовать
полисахаридную цепь крахмала и других
длинноцепочечных углеводов в любом
месте.
7. Амилаза (птиалин)
Таким образом, процесс
гидролиза ускоряется и
приводит к образованию
олигосахаридов различной
длины.
У животных α-амилаза
является основным
пищеварительным ферментом.
Активность α-амилазы оптимальна при
нейтральной pH 6,7-7,0.
Фермент обнаружен также у растений
(например, в овсе), в грибах (в аскомицетах
и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).
8. Амилаза
При приготовлении дрожжевого теста дрожжи
разлагают крахмал с помощью амилазы до ди- и
трисахаридов, которые потом используются в
жизнедеятельности, образуя в результате спирт,
углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые
придают хлебу специфический вкус и «поднимают»
тесто. Однако это длительный процесс, поэтому в
современных технологиях амилаза используется как
одно из важных составляющих специальной добавки,
ускоряющий процесс брожения.
Бактериальная амилаза используется в стиральных
порошках для разложения крахмала, присутствующего
в белье.
В пищевой промышленности зарегистрирована в
качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель
муки и хлеба.
9. Липаза языка
Липаза (англ. Lipase), иногда
Стеапсин (англ. steapsin) —
водорастворимый фермент,
который катализирует гидролиз
нерастворимых эстеров -
липидных субстратов,
Липаза языка помогает
переваривать, растворять и
фракционировать жиры.
Большинство липаз действует на специфи-
ческий фрагмент глицеринового скелета в
липидном субстрате (A1, A2 или A3).
10. Липаза вместе с желчью
переваривает жиры и жирные
кислоты, а также
жирорастворимые витамины A,
D, E, K, обращая их в тепло и
энергию.
Липопротеинлипаза расщепляет
липиды (триглицериды) в
составе липопротеинов крови и
обеспечивает таким образом
доставку жирных кислот к
тканям организма.
По классификации ферментов липазы
относятся к эстеразам.
11. Калликреины
Протеолитические энзимы из рода
сериновых эндопептидаз,
обнаруживаемых в нормальной крови и
урине.
Особенность калликреинов – они
мощные вазодиляторы и гипотензивы,
увеличивающие васкулярную
проницаемость и действующие на
гладкую мускулатуру у людей.
Выступают в роли инфертильных агентов
в организме человека.
12. ВОДА
95% Слюны составляет вода
Роль :
Растворитель для ферментов,
Растворитель для пищевых
веществ
Растворитель для
электролитов
Смазка
Транспортная роль
H2O
pH
5.5-6.1
7.8
14. Муцины
Муцины (от лат. mucus
— слизь), мукопротеины
— семейство
высокомолекулярных
гликопротеинов,
содержащих кислые
полисахариды.
Имеют гелеобразную
консистенцию,
продуцируются
эпителиальными
клетками почти всех
животных включая
человека.
Муцины — основной
компонент, входящий в
состав секретов всех
слизистых желёз.
Некоторые муцины
отвечают за регуляцию
процессов минерализации
у животных, например,
формирования раковины у
моллюсков[1] и костной
ткани у позвоночных[2].
Известно как минимум 19
генов, отвечающих за
синтез муцинов у человека
15. Лизоци́м (lysozyme) —
антибактериальный агент, фермент
класса гидролаз, разрушающий
клеточные стенки бактерий путём
гидролиза пептидогликана
клеточной стенки бактерий
муреина.
Главным образом, лизоцим получают из белка
куриных яиц[1]. Также аналогичные ферменты
содержатся в организмах животных, в первую
очередь, в местах соприкосновения с окружающей
средой — в слизистой оболочке желудочно-
кишечного тракта, слёзной жидкости, грудном
молоке, слюне, слизи носоглотки и т. д. В больших
количествах лизоцимы содержатся в слюне, чем
объясняются её антибактериальные свойства.
16. Лизоцим
Выделил в чистом виде,
описал и дал название
«лизоцим» в 1922
Александр Флеминг.[3]
Трехмерная структура
лизоцима впервые была
получена Дэвидом
Чилтоном Филлипсом
(1924—1999) в 1965, когда
он получил первую модель
с помощью рентгеновской
кристаллографии.[4][5]
Структура была публично
представлена на лекции
Королевского института в
1965.[6]
Лизоцим стал второй
белковой структурой и
первой ферментной
структурой, которая была
получена с помощью
рентгеновской
кристаллографии, и первым
ферментом, который
содержит полную
последовательность всех
двадцати стандартных
аминокислот.[7]
20. Несмотря на большое количество
регуляторных веществ,
клеточных механизмов
обеспечивающих контроль за
ними два:
1. Через увеличение
внутриклеточного уровня цАМФ.
2. Через увеличение
внутриклеточной концентрации
Ca2+.