3. São divididos em:
Oligopeptídeos (2 até 10 aminoácidos)
2 aminoácidos: Dipeptídeo
3 aminoácidos: Tripeptídeo
4 aminoácidos:Tetrapeptídeo
Polipeptídeo (10 a 100 aminoácidos)
Peptídeos
Formados a partir da reação de condensação de dois ou
mais aminoácidos pelo sistema aminocarboxila, com a
eliminação de uma molécula de água para cada
condensação.
Ligação estabelecida entre os aminoácidos é denominada
de ligação PEPTÍDICA
4. Peptídeos
O problema básico na síntese de ligações peptídicas é o de
proteger o grupo (-NH2) para que ele não interaja com o grupo
carboxílico do mesmo aminoácido. Para que a reação se processe no
sentido que desejamos, temos que tornar o grupo –NH2 de um dos
aminoácidos não reativo. Vários grupos protetores podem ser usados
mas tem que ser removidos após a síntese, sem destruir a ligação
peptídica formada.
5. O número e a seqüência em que cada aminoácido aparece, o
tamanho da cadeia e a conformação molecular tridimensional são os
responsáveis pela diversidade de proteínas encontradas em toda a
natureza
As proteínas são constituídas de 21 aminoácidos-padrão
diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas,
possibilitando a formação de estruturas diversas.
6. Aminoácidos (aa)
São as unidades estruturais básicas das proteínas e consistem
de um átomo de carbono α ligado covalentemente a um átomo
de H, um grupo amino, um grupo carboxílico e um grupo R de
cadeia lateral.
7. Os aa funcionam não só como unidades estruturais de
formação das proteínas, mas também como precursores de
uma série de substâncias biologicamente importantes, como
hormônios, alcaloides, porfirinas, pigmentos, etc.
As proteínas naturais contém até 21 aminoácidos
primários diferentes ligados entre si por meio de ligações
amida.
O 21° e mais novo aminoácido natural é a selenocisteína.
8. Estes aminoácidos diferem apenas a natureza química do
grupo R.
Existem também os aminoácidos derivados dos
primários. Os aa derivados são de ligações cruzadas ou aa
simples de aa específicos. As proteínas que contém os aa
derivados são chamadas de proteínas conjugadas. Ex:
cisteína (aa de ligação cruzada).
9. C assimétrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D
Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os açúcares
Isomeria Óptica
11. Propriedades ácido-base dos aminoácidos
Aminoácidos contém: grupo carboxílico (ácido) e um grupo
amino (básico) se comportam tanto como ácidos quanto
como bases, são anfólitos.
Em pH próximo ao neutro, tanto os grupos α-amino como os α-
carboxílicos são ionizados e a molécula trata-se de um íon dipolar
ou zwitteríon Ponto Isoelétrico (pI).
13. FIGURA 1. Curva de titulação eletrométrica
típica para um aa dipolar .
O pH no qual as
concentrações de COO-
e
COOH são iguais é
conhecido como pKa1.
O pH no qual as
concentrações de NH3
+
e
NH2 são iguais é conhecido
como pKa2.
14. Os valores de pK’ e pI dos aa são fornecidos na tabela abaixo:
Obs.: Além dos
grupos amino e
carboxílicos, as
cadeias laterais
de Lys, Arg, His,
Asp, Glu, Cys e
Tyr também tem
grupos
ionizáveis.
15. Reatividade Química dos Aminoácidos
Grupos reativos (amino, carboxilico fenólico, hidroxila) em proteínas e
aminoácidos livres Sofrem reações químicas
Estas reações podem ser usadas:
-alterar as propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas
- alterar as propriedades funcionais de algumas proteínas e peptídeos
- quantificação de aminoácidos e resíduos específicos de aminoácidos
16. Reatividade química
O grupo carboxílico tem como reações características a formação de
amida, de ésteres e de haletos.
Os grupos α-NH2 e ε-NH2 são bastante reativos principalmente em sua
forma desprotonada (pH alcalino).
17. Reatividade química
Reação com ninidrina: empregada na quantificação dos amioácidos. É
o reagente utilizado nos analisadores automáticos para a quantificação
dos aa.
Reação de Sanger: identificação dos aa N-terminais nos polipeptídeos,
e para dosagem de grupos aminos livres em uma proteína.
Reação de Edman: utilizada nos sequenciadores de aa em
polipeptideos pela hidrólise sequenciada da cadeia sem que haja sua
degradação.
18. Oxidação da cisteína: A oxidação de duas moléculas de cisteína
produz a cistina (molécula que contém uma ponte dissulfeto), essa
síntese é realizada após a incorporação da cisteína às proteínas. A
ligação pode ocorrer entre cisteínas de uma única cadeia polipeptídica
formando um anel ou entre cadeias separadas para formar pontes
intermoleculares.
19. Formação de ligação peptídica
Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aa ligados
covalentemente por ligações amida do grupo α-COOH de um aa com o
grupo α-NH2 de outro, com a remoção da água (reação de
condensação).
20. Polipeptídeo: união de n resíduos de aminoácidos. São geralmente
representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal ou
N−terminal à esquerda e o grupo carboxílico livre denominado
carbóxi−terminal ou C−terminal à direita.
21. NOMENCATURA DOS PEPTÍDEOS
Seqüência dos nomes de resíduos de aminoácidos a partir da esquerda
(resíduo N−terminal livre), substituindo−se o sufixo −ina pelo sufixo −il.
Assim, são relacionados todos os aminoácidos da cadeia, com exceção do
que contém o grupo carboxila livre que permanece com o nome original.
Ex: Alanil-glutamil-glicil-lisina,
tetrapeptídeo com um grupo α-
amino livre, um grupo α-
carboxílico livre e dois grupos R
ionizáveis.
26. Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano
pode sintetizar.
Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo humano não
é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento.
27. Aminoácidos biologicamente ativos
A proteína da dieta é hidrolisada no corpo em aminoácidos
individuais. Alguns desses aminoácidos são usados para
sintetizar as proteínas de que o corpo necessita, outros são
usados como material de partida para a síntese de substâncias
não-proteicas necessárias ao corpo, como a adrenalina, a
serotonina e a tiroxina.
29. REFERÊNCIAS
Sgarbieri, V. C. Proteínas em alimentos protéicos. Livraria Varela. Brasil.
1996.
Fennema, O. R. 1982. Introducción a la ciencia de los alimentos.