3. Enllaç peptídic Permet unir 2 aminoàcids per formar un dipèptid Es realitza entre el grup àcid del primer aminoàcid i el grup amino del segon aminoàcid, perdent-se una molècula d’H 2 O És un enllaç reversible

4. Nivells estructurals Estructura primària Fa referència a l’ordenació dels aa. en la cadena. Ve determinada genèticament. L’esquelet principal està format per C i N en proporció 2:1 del que pengen els radicals dels aa . Estructura secundària Indica els canvis tridimensionals que pateix l’estructura primària. Els canvis es deuen a les interaccions entre diferents parts de la cadena Els plegaments més destacats són l’ hèlix a  i làmina b . Les proteïnes que adopten l’estructura d’hèlix  no poden replegar-se novament i reben el nom de proteïnes fibroses . Estructura terciària Configuració que adopta l’estructura secundària en forma de cabdell . La cadena es replega sobre ella mateixa de tal manera que els radicals dels aminoàcids més hidròfobs s’orienten cap a l’interior i les parts més hidròfiles s’orienten cap a l’exterior. Les proteïnes que adopten aquesta estructura són aquelles que tenen l’estructura secundària làmina  (o són aquelles seqüències de la cadena que adopten aquesta estructura). Reben el nom de proteïnes globulars . L’estabilitat del cabdell s’estableix gràcies a ponts d’hidrogen, atraccions electrostàtiques, ponts disulfur, interaccions hidrofòbiques,... Estructura quaternària Configuració que es dona en proteïnes formades per més d’una cadena peptídica (protòmer), tant en proteïnes fibroses com en proteïnes globulars. Generalment, aquestes proteïnes són molt grans

5. Hèlix   Característiques Ordenació helicoïdal dels aminoàcids,amb 3,6 aa / volta L`hèlix queda com una escala de cargol, amb els radicals dels aminoàcids orientats cap a fora L’estructura de la molècula es manté gràcies a ponts d’hidrogen entre enllaços peptídics (enllaços intracateniaris) Les proteïnes amb aquesta configuració no poden tornar a replegar-se i adopten una forma allargada. (proteïnes fibroses). Són proteïnes extracel·lulars

6. Làmina   Característiques La cadena queda plegada en forma de ziga-zaga, de manera que la cadena peptídica es plega successivament sobre ella mateixa. Hi ha seccions que discorren de manera paral·lela i altres de manera antiparal·lela. La làmina es manté estable gràcies a ponts d’hidrogen entre cadenes veïnes. Les proteïnes (o seqüències d’aa.) amb aquesta estructura poden tornar-se a replegar i adoptar una estructura terciària

7. Proteïnes simples Proteïnes formades exclusivament per aminoàcids, units per enllaços peptídics. Distingim: Proteïnes fibroses Proteïnes globulars Proteïnes fibroses Allargades, sense estructura terciària i molt resistents a la degradació Es troben en: seda, llana, ous, pell, ... Exemples: Col·lagen (en teixit conjuntiu) Elastina (en tendons i arteries) Queratines (en pell, ungles,...) Proteïnes globulars Arrodonides, amb estructura terciària i solubles en H 2 O Tenen molta activitat biològica (actuen com a enzims, hormones, molècules transportadores,...) Exemples: Albúmines Histones (associades a àc. nucleics) Globulines

8. Proteïnes conjugades Classificació Lipoproteïnes El grup prostètic és un lípid. Actuen com a molècules transportadores i en membranes cel·lulars Ex.: Prot. de membrana Glicoproteïnes El grup prostètic és un glúcid. Es troben en el medi extracel·lular de molts teixits i secrecions mucoses Ex.: mucina Fosfoproteïnes El grup prostètic és un àcid fosfòric. Ex.: Vitel·lina Nucleoproteïnes El grup prostètic és un àcid nucleic. Formen el material hereditari i els virus Cromoproteïnes El grup prostètic és un pigment. Ex.: Hemoglobina Formades per una part proteica i una part no proteica (grup prostètic) Es classifiquen segons el grup prostètic

9. Estructura primària

10. Aminoàcids aa. neutres no polars aa. neutres polars aa. àcids aa. bàsics