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PROTEINAS CONTRACTILES


Organización estructural del sarcomero
Proteinas contractiles

1. Filamento grueso compuesto por MIOSINA
2. Filamento delgado compuesto por ACTINA, TROPONINA
       (TN) Y TROPOMIOSINA(TM).
MOVIMIENTO DE LAS PROTEÍNAS REGULADORAS EN SÍSTOLE Y DIÁSTOLE



En diástole (relajación). La miosina no puede asociarse a la actina debido a que los sitios
de unión para las cabezas de Miosina en la G-actina están bloqueados por la
Tropomiosina (TM).



En sístole (contracción). La concentración de Ca citosolico es mayor (10-5M), la
subunidad TN-C une Ca produciendo un cambio conformacional en la molécula de
troponina (N-terminal de TN-C intercambia con C-terminal de TN-I) y se da el
desplazamiento de la molécula de Tropomiosina (TM) hacia la parte más profunda de la
hendidura de la hélice de actina. Como resultado los sitios de G-actina, capaces de
interactuar con las cabezas de Miosina quedan libres.
Mecanismo de la contracción Muscular
Papel del calcio en los cambios conformacionales
de la troponina C (TnC). Tm: trombina

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  • 3.
  • 4. 2. Filamento delgado compuesto por ACTINA, TROPONINA (TN) Y TROPOMIOSINA(TM).
  • 5.
  • 6. MOVIMIENTO DE LAS PROTEÍNAS REGULADORAS EN SÍSTOLE Y DIÁSTOLE En diástole (relajación). La miosina no puede asociarse a la actina debido a que los sitios de unión para las cabezas de Miosina en la G-actina están bloqueados por la Tropomiosina (TM). En sístole (contracción). La concentración de Ca citosolico es mayor (10-5M), la subunidad TN-C une Ca produciendo un cambio conformacional en la molécula de troponina (N-terminal de TN-C intercambia con C-terminal de TN-I) y se da el desplazamiento de la molécula de Tropomiosina (TM) hacia la parte más profunda de la hendidura de la hélice de actina. Como resultado los sitios de G-actina, capaces de interactuar con las cabezas de Miosina quedan libres.
  • 7. Mecanismo de la contracción Muscular
  • 8. Papel del calcio en los cambios conformacionales de la troponina C (TnC). Tm: trombina