Este documento describe los efectos de la inhibición no competitiva en las enzimas. Explica que los inhibidores no competitivos pueden unirse a la enzima libre o al complejo enzima-sustrato e interferir con la acción de ambos, disminuyendo la Vmax pero no afectando la Km aparente. También menciona que los iones de metales pesados pueden inhibir de forma no competitiva a enzimas que contengan grupos -SH esenciales, e igualmente el EDTA puede inhibir enzimas que requieran iones div

1. INHIBICIÓN A COMPETITIVA.-<br />El inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre (E) o con el complejo enzima sustrato (ES), e interfiere en la acción de ambos:<br />E + I à EI<br />ES + I à ESI<br />La presencia del inhibidor hace que decrezca la vmáx (es decir, no puede ser compensada su presencia por elevadas [S]) pero la Km aparente no varía (o sea, que a la misma [S] se alcanza la 1/2 vmáx correspondiente a la presencia del inhibidor). En realidad la afinidad de E por S sí ha disminuido realmente (aunque no quot;
aparentementequot;
).<br />Algunas enzimas (no todas) que poseen un grupo -SH esencial, son inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados (la enzima requiere esos grupos -SH intactos para su actividad normal).<br />El agente quelante EDTA (tetra-acetato de etilen-diamida) se une reversiblemente al Mg2+ y a otros cationes divalentes, e inhibe así de modo no competitivo a algunas enzimas que precisan esos iones para su actividad.<br />GRAFICA DE LINEWEAVER-BURK.<br />pendiente<br />El diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima.<br />Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente representable y que de él emanan mucha información de interés.<br />Cuyo recíproco es:<br />Donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten, Vmax es la velocidad máxima, y [S] es la concentración de sustrato.<br />La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar el Km y Vmax; el punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de -1/Km.<br />DIEGO LÓPEZ MENDIOLA <br />SECCION: 05<br />SEXTO SEMESTRE<br />