El documento describe los diferentes niveles estructurales de las proteínas, incluyendo la secuencia primaria de aminoácidos, las estructuras secundarias como hélices alfa y hojas beta, la estructura terciaria tridimensional y la estructura cuaternaria formada por la unión de cadenas polipeptídicas. Explica cómo las interacciones no covalentes como puentes de hidrógeno, puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas estabilizan estas estructuras y determinan la función de cada proteína.

1. BIOQUÍMICA BÁSICA
1000042
2022
PROTEÍNAS:
Niveles estructurales y función

3. LA UTILIZACIÓN DE MONÓMEROS PERMITE
REALIZAR NUMEROSAS COMBINACIONES
LA SECUENCIA ESPECÍFICA DE CADA MACROMOLÉCULA
DETERMINA SU ESTRUCTURA Y POR LO TANTO SU FUNCIÓN
LAS MONÓMEROS SE PUEDEN COMBINAR DE DIFERENTES
MANERAS, GENERANDO DIFERENTES MOLÉCULAS
S=NL
Suponiendo la existencia de sólo tres aminoácidos
para formar tri-péptidos, entonces:
S=33
=27

4. ALGUNAS MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES

5. DADA LA COMPLEJIDAD ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS,
ÉSTAS SE ANALIZAN POR NIVELES
1ª: secuencia de aa unidos por enlaces peptídicos.
2ª: arreglos locales y estables de la secuencia de aa.
3ª: disposición de todos los átomos de la proteína en el espacio.
4ª: Asociación de cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes entre si.

6. EL EFECTO HIDROFÓBICO
EXPLICA EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS
Agua
La mayoría de los aa polares se ubican en la periferia de la proteína, mientras
que aquellos apolares se localizan al interior de la misma
¡ Lo contrario ocurre para proteínas de membrana !

7. LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS TAMBIÉN EXPLICA
LA ESTRUCTURA 3D DE LAS PROTEÍNAS

8. LOS NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS SON
ESTABILIZADOS POR DISTINTAS FUERZAS
Puentes disulfuro, Puentes de hidrógeno, Puentes
salinos, Interacciones hidrofóbicas

9. DIFERENTES FUERZAS ESTABILIZAN LA
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
FUERZAS ESTABILIZADORAS
NO COVALENTES
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones iónicas
• Interacciones hidrofóbicas
• Interacciones de van der Waals
COVALENTES
• Enlace peptídico
• Puentes disulfuro

10. LAS FUERZAS NO COVALENTES
Las fuerzas no covalentes se
encuentran maximizadas
en las proteínas para:
Alcanzar el estado
más estable de la molécula
C-C: 350 kJ/mol
O---H: 20 kJ/mol
1 mol: 6x1023
4.2 kJ: 1 kcal
1 cal: energía necesaria para elevar
1ºC la temperatura de un gramo de agua

11. LAS FUERZAS NO COVALENTES
Interacciones iónicas
Las cadenas polipeptídicas pueden establecer interacciones iónicas
de repulsión o atracción entre residuos de aminoácidos con grupos R cargados

12. DIFERENTES FUERZAS ESTABILIZAN LA
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

13. FACTORES QUE DESNATURALIZAN LAS PROTEÍNAS
-TEMPERATURA-
DESNATURALIZACIÓN:
Pérdida de la estructura 3D de las
proteínas y por lo tanto de su función

14. FACTORES QUE DESNATURALIZAN LAS PROTEÍNAS
-pH-

15. FACTORES QUE DESNATURALIZAN LAS PROTEÍNAS
-AGENTES CAOTRÓPRICOS-

16. LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN DE DIVERSAS MANERAS
CRITERIOS DE CLASIFICACIÓN
COMPONENTES FORMA FUNCIÓN
SEGÚN DIFERENTES
LOS CUALES INCLUYEN

17. LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN DE DIVERSAS MANERAS
CRITERIOS DE CLASIFICACIÓN
COMPONENTES
SIMPLES
CONJUGADAS
SEGÚN DIFERENTES
LOS CUALES INCLUYEN
CADENAS POLIPEPTÍDICAS COMPUESTAS
ÚNICAMENTE POR AMINOÁCIDOS

18. LA ABUNDANCIA DE LOS AMINOÁCIDOS EN
LAS PROTEÍNAS ES VARIABLE

19. CADENAS POLIPEPTÍDICAS UNIDAS
A OTROS COMPONENTES
LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN DE DIVERSAS MANERAS
CRITERIOS
COMPONENTES
SIMPLES
CONJUGADAS
SEGÚN DIFERENTES
LOS CUALES INCLUYEN

20. EXISTEN VARIAS CLASES DE PROTEÍNAS CONJUGADAS

21. LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN DE DIVERSAS MANERAS
CRITERIOS
FORMA
FIBROSAS
GLOBULARES
SEGÚN DIFERENTES
LOS CUALES INCLUYEN
Función:
estructural
Función:
regulatoria y
catalítica
Predomina un
único tipo de
estructura 2ª
Combina
diferentes tipos
de estructura 2ª
PERO…¿CUÁLES SON LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS?

22. EXISTEN TRES TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
EN LAS PROTEÍNAS
HÉLICES ALFA (α) HOJAS BETA (β) GIROS O LOOPS (β)

23. LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS SURGEN
POR LA ROTACIÓN DE LOS ENLACES PHI (ϕ) Y PSI (ψ)

24. PSI
(ψ)
PHI (ϕ)
LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS SURGEN
POR LA ROTACIÓN DE LOS ENLACES PHI (ϕ) Y PSI (ψ)

25. ¿QUÉ ES UNA HÉLICE ALFA (α)?
Un tipo de estructura secundaria de las proteínas y que presenta las
siguientes características:
La cadena peptídica se enrolla como una hélice
alrededor de un eje imaginario
Los grupos R se proyectan hacia el exterior de la
hélice para no chocar entre si
Cada vuelta incluye 3.6 residuos de aminoácidos
y presenta 3-4 puentes de hidrógeno
Se encuentra estabilizada por puentes de
hidrógeno (O---N)
En las proteínas sólo se han observado hélices α
dextrógiras (giran hacia la derecha)

26. ¿QUÉ ES UNA HÉLICE ALFA (α)?
Un tipo de estructura secundaria de las proteínas y que presenta las
siguientes características:
La hélice como tal es un dipolo, por lo tanto
se fosforila hacia el grupo amino
En promedio las hélices se constituyen por 10-12
residuos de aminoácidos
La hélice es hueca en su interior

27. LA QUERATINA SE COMPONE EXCLUSIVAMENTE
DE HÉLICES ALFA (α) (FIBROSA)

28. LA QUERATINA Y LA PERMANENTE

29. EL COLÁGENO: HÉLICE ALFA (α) LEVÓGIRA PERO…
ORGANIZADA COMO UNA TRIPLE HÉLICE DEXTRÓGIRA
(FIBROSA)

30. ¿QUÉ ES UNA HOJA BETA (β)?
Un tipo de estructura secundaria de las proteínas y que presenta las
siguientes características:
Secciones de la cadena peptídica se extienden en
forma de zigzag, unas junto a las otras
Las secciones de la cadena pueden correr en la
misma dirección o en diferentes sentidos
Los grupos R se proyectan hacia el exterior de las
secciones de la cadena, alternando entre
residuos adyacentes
Las secciones se estabilizan por puentes de
hidrógeno

31. ¿QUÉ ES UNA GIRO BETA (β)?
Un tipo de estructura secundaria de las proteínas y que presenta las
siguientes características:
Sección compuesta por 4 residuos que otorgan un giro de 180º al polipéptido
Estabilizados por puentes de hidrógeno
Involucra residuos de prolina y configuración cis del C⍺ o residuos de glicina

32. LA PROPORCIÓN DE AMINOÁCIDOS VARIA SEGÚN
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA

33. LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN DE DIVERSAS MANERAS
CRITERIOS
FORMA
FIBROSAS
GLOBULARES
SEGÚN DIFERENTES
LOS CUALES INCLUYEN

34. LAS PROTEÍNAS GLOBULARES COMBINAN VARIOS TIPOS
DE ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
Estructura tridimensional de la
Ribonucleasa bovina (PDB: 1FS3)

35. LAS PROTEÍNAS GLOBULARES EXHIBEN
SUB-ESTRUCTURAS COMUNES
ESTRUCTURAS SÚPER-SECUNDARIAS O MOTIVOS
CONOCIDOS COMO
DEFINIDOS DEL SIGUIENTE MODO
COMBINACIÓN DE ESTRUCTURAS 2as
:
VARIAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS ORGANIZADAS DE MANERA
PARTICULAR Y LAS CONEXIONES ENTRE ELLAS
POR EJEMPLO
Giro β-α-β, Quiebre α-α

36. LAS PROTEÍNAS GLOBULARES EXHIBEN
SUB-ESTRUCTURAS COMUNES
Las estructuras súper-secundarias o motivos se van combinando entre si…
Piruvato quinasa de
conejo

38. LAS PROTEÍNAS GLOBULARES TAMBIÉN EXHIBEN DOMINIOS
SUB-UNIDADES GLOBULARES QUE CUANDO SON SEPARADOS DE LA PROTEÍNA
COMPLETA CONSERVAN SU PLEGAMIENTO
Ton-EBP:
Proteína de unión al ADN
(PDB: 1IMH)
Malonil transacilasa:
Proteína metabólica
(PDB: 1NM2)

39. LA ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
LA UNIÓN DE MÁS DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
IGUALES ENTRE SI:
HOMO-OLIGÓMEROS
DISTINTAS ENTRE SI:
HETERO-OLIGÓMEROS
SURGE POR
LAS CUALES PUEDEN SER
GENERACIÓN DE ESTRUCTURAS COMPLEJAS
COOPERACIÓN FUNCIONAL ENTRE LAS SUB-UNIDADES
DIVERSIFICACIÓN FUNCIONAL
ALGUNAS FUNCIONES EMERGENTES DE ESTE NIVEL DE ORGANIZACIÓN INCLUYEN

40. LA HEMOGLOBINA Y LOS ANTICUERPOS SON EJEMPLOS
CLÁSICOS DE ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina humana
(PDB: 2HHB)

42. HOMO-OLIGÓMEROS DE SUPERFICIE DE COVID-19
Tomado de:
https://doi.org/10.1080/22221751.2020.1739565

43. LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN DE DIVERSAS MANERAS
CRITERIOS
FUNCIÓN
SEGÚN DIFERENTES
LOS CUALES INCLUYEN
DEFENSA Y ATAQUE
CATALÍTICA
TRANSPORTE
MOVIMIENTO
SEÑALIZACIÓN
ESTRUCTURAL
ADHESIÓN CELULAR
OTRAS

44. RESUMEN…
LOS 4 NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Puentes disulfuro, Puentes de hidrógeno, Puentes
salinos, Interacciones hidrofóbicas

45. BIBLIOGRAFÍA