1. ESTRUCTURAS PROTEICAS
Proteínas, péptidos de secuencias definidas.
TM. Paulina Fernández Garcés

2. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína posee una única de secuencias de aminoácidos, definidos con precisión.

La secuencia del primer nivel de organización de las proteínas (orden de los
aminoácidos) viene dado por la secuencia de ADN del gen para cada proteína.

Las proteínas también presentan niveles superiores de organización estructural. Esta
estructura tridimensional específica de cada proteína le permite desempeñar su función
biológica.
La secuencia de aminoácidos es la conexión entre el mensaje genético escrito
en el ADN y la configuración tridimensional que perfila la función biológica
de la proteína.

4. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura secundaria de una proteína está relacionada con el ordenamiento
espacial de los residuos de aminoácidos próximos entre sí, en la secuencia
lineal.
Formas regulares de plegar la cadena polipeptídica.
Los principios necesarios para las posibles conformaciones regulares de la cadena
polipeptídica son las siguientes:
1.- Los átomos no pueden acercarse el uno al otro a una distancia menor de la
que permiten los radios de Van der Waals
2.- El grupo amida debe permanecer en un plano y en la configuración trans
3.- Es preciso algún tipo de enlace no covalente para estabilizar un plegado
regular.
4.- Las longitudes y ángulos de enlaces deben ser lo menos posible desviadas.

5. Conformaciones regulares que cumplen los criterios anteriores
 Hélice Alfa (α) o 3.613
 Lámina beta (β)
 Hélice 310
 Hélice Π (4.416)
En consecuencia, las posibles estructuras secundarias de las proteínas se dividen
en dos clases generales:
Diferentes hélices
Como mínimo dos tipos de lámina plegada.

6. El sentido de las hélices α puede ser dextrógiro (sentido de las agujas del reloj) o levógiro
(sentido contrario). Las hélices α que se encuentran en las proteínas son dextrógiros

7. n: Número de residuos por vuelta.
 Cada hélice posee un número distinto de átomos en el bucle de enlaces de hidrógeno. A ese
número se le denomina N.

Para escribir una hélice polipeptídica es mediante la abreviatura nN

9. Dos tipos de lámina β: paralela y Dos tipos de hélices α pueden
antiparalela envolverse entre sí para formar una
bobina en espiral
Alfa-queratina y miosina

10. ESTRUCTURA TERCIARIA Y DIVERSIDAD FUNCIONAL
Esta estructura se refiere al ordenamiento espacial de residuos de aminoácidos alejados en la
secuencia final, así como al patrón de los enlaces disulfuro
Plegamiento de estructura proteica una sobre otra.
Ej: Proteínas Globulares.
Muchas proteínas globulares poseen un grupo prostético, moléculas
pequeñas que puedan estar enlazadas de modo no covalente o covalente a la
proteína y capacitarla para cumplir funciones especiales.
Ej: Mioglobina + grupo hemo
Para el plegado de las proteínas existen determinados motivos y
principios comunes.

11. Reglas generales que rigen el plegado de las proteínas.
• Todas las proteínas globulares poseen un exterior y un interior definidos, residuos
hidrofóbicos en el interior y residuos hidrofílicos en la superficie en contacto con el
agua.
• Las láminas β están generalmente enrolladas o envueltas en estructuras cilíndricas.
Presentan un enrollamiento a izquierdas consecuencia de la configuración de los
residuos de aminoácidos.
• La cadena polipeptídica puede doblar las esquinas de diversas maneras. Esto es para ir
de un segmento β o α al siguiente. Una clase de giro compacto se denomina giro B.
• No todas las partes de las proteínas globulares pueden clasificarse en hélices α, láminas
β o giros. Existen pliegues y bucles de contorno extraño llamadas “Regiones de ovillo
aleatorio”. También denominadas Regiones estructuradas irregularmente.

13. Factores que determinan las estructuras 2° y 3°.
Las estructuras tridimensionales se rompen al cambiar las condiciones
ambientales.
Si:
T°, cambios de pH, al contacto con disolventes orgánicos (alcohol, urea)
Se despliega la estructura de la proteína.
DESNATURALIZACIÓN

14. Termodinámica del Plegado
Puentes Salinos: Pueden ocurrir interacciones carga-carga entre los R cargados (+) y (-). La
existencia de fuerzas electrostáticas de atracción entre ellos, forman un tipo de sal en el
interior de la molécula proteica.
El enlace iónico se rompe cuando la proteína se lleva a pH alto o bajo para que uno de los R
pierda su carga.
Estos puentes salinos explican la desnaturalización ácida o básica.
Enlaces de H internos: Muchos R son buenos dadores o aceptores. Estos enlaces son débiles
en solución acuosa, pero su gran número les permite estabilidad.
Pueden haber 3 tipos:
1.- Enlaces entre grupos de los R
2.- Enlaces entre grupos del armazón
3.- Enlaces entre los grupos R con hidrógeno amida o un O2 carbonilo
del armazón

16. Interacciones de Van der Waals: Las interacciones débiles entre grupos sin carga
también pueden aportar contribuciones importantes a la estabilidad de la proteína.
Efecto Hidrófobo: Este efecto también contribuye a la estabilidad termodinámica de
muchas proteínas globulares.
Función de los enlaces disulfuro (-S-S-): Contribuyen a dar más estabilidad a las
estructura tridimensional, por la interacción entre residuos de cisteína. Además son
esenciales en sí mismos para que la estructura se vuelva a plegar correctamente.
La mayoría de las proteínas no tienen enlaces disulfuro, son infrecuentes y se
encuentran principalmente en las proteínas que se exportan desde las células, como la
ribonucleasa e insulina.

17. Resumen de
Interacciones

18. El hecho que una proteína por sí sola pueda encontrar su estado de plegado natural
in vitro no significa que pueda hacerlo in vivo. Por los tanto existen ayudad
catalíticas que contribuyen al plegado en la célula:
1.- Enzimas que aceleran la conversión Cis-Trans en los residuos de prolina
2.- Enzimas que catalizan el reagrupamiento de los puentes o enlaces
disulfuro.
3.- También existen proteínas especiales como Chaperonas o Chaperoninas
moleculares. Su función es mantener sin problema a las proteínas recién
formadas.
Posibles problemas en el plegamiento de las proteínas:
AGREGACIÓN

19. DOMINIO PROTEICO
 En la estructura terciaria de las proteínas se pueden distinguir elementos
definidos que aparecen como unidades de plegamiento independiente
denominadas: DOMINIOS.
 Muchos de estos dominios proteicos son objeto de estudio ya que presentan
funciones específicas de relevancia biológica.
Dominios SH2 y SH3 tienen funciones
regulatorias.
Y los otros 2 dominios tiene funciones
catalíticas.

20. Los dominios de las proteínas son, con gran
frecuencia, codificados por partes diferenciadas de los
genes denominadas, exones.
Pequeñas proteínas suelen tener sólo un dominio
proteico, las proteínas más grandes puede tener
docenas de dominios generalmente conectados entre sí
por tramos cortos de cadena polipeptídica

21. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
 Corresponde a un nivel más de organización proteica funcional.
 Es la formación de dos o más cadenas polipeptídicas plegadas o subunidades.
 La organización puede ser de dos tipos:
* Asociación entre cadenas polipeptídicas idénticas o casi
idénticas (homotípicas)
* Interacción entre subunidades con estructuras muy distintas
(heterotípicas).
Ambas con formación de proteínas con múltiples
subunidades.

24. Lectura Recomendada

25. ESTRUCTURAS PROTEICAS
Proteínas, péptidos de secuencias definidas.
TM. Paulina Fernández Garcés