Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos, con funciones específicas que se determinan por su estructura primaria, la cual a su vez afecta a sus niveles estructurales superiores. Los aminoácidos esenciales deben obtenerse de la dieta y se conectan entre sí a través de enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas, que pueden clasificarse según su forma y función. La desnaturalización de las proteínas puede resultar en la pérdida de su funcionalidad, y estas realizan diversas funciones en los organismos, incluyendo roles estructurales y enzimáticos.

1. LAS PROTEÍNAS

2. ◼ La proteínas son polímeros formados por
la unión mediante enlaces peptídicos, de
unidades de menor masa molecular
denominadas aminoácidos.
Son macromoléculas.
Son los compuestos más abundantes en la
materia viva.
Son específicas.
A través de ellas se expresa la información
genética.

3. LOS AMINOÁCIDOS
◼ Son las unidades estructurales de las
proteínas. Todos ellos tienen la misma
fórmula general:
grupo funcional
amino
grupo funcional
carboxílico

4. Clasificación de los aminoácidos

9. Isomería de los aminoácidos
◼ Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.

10. Isomería de los aminoácidos

12. Comportamiento ácido-base de
los aminoácidos

13. Ionización Valina
Ionización Aspartato

14. Aminoácidos esenciales
◼ La mayoría de los aminoácidos pueden
sintetizarse unos a partir de otros, a excepción
de los aminoácidos esenciales, que deben
obtenerse en la dieta habitual.
◼ Los aminoácidos esenciales en la especie
humana son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu,
Ileu, Met, Phe y Trp.

15. ENLACE PEPTÍDICO
◼ Los aminoácidos se unen entre si mediante el enlace peptídico.
◼ Resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo carboxilo
de un aminoácido y el grupo amino de otro .
Grupo amida

16. ◼ El enlace peptídico se comporta como
doble enlace y no es posible el giro
alrededor de el.

18. PÉPTIDOS
◼ La unión de dos o más aminoácidos (aa) hasta un
máximo de 100 mediante enlaces peptídicos da lugar a
péptidos
◼ 2 aa Dipéptido
◼ 3 aa Tripéptido
◼ de 4 a 10 aa Oligopéptido
◼ De 10 a 100 aa Polipéptido
◼ más de 100 aa Proteína
◼ Cuando el número de aminoácidos unidos es muy
grande, (aproximadamente a partir de 100), la sustancia
recibe el nombre de proteína propiamente dicha.

19. NIVELES ESTRUCTURALES DE
LAS PROTEÍNAS
◼ La compleja estructura de las proteínas se
estudia a diferentes niveles:
 Nivel o estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

20. Niveles de organización de las
proteínas

21. ESTRUCTURA PRIMARIA
◼ Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aa
de una proteína. La secuencia determina la estructura
del resto de niveles y como consecuencia la función de
la proteína.
◼ La alteración de la estructura primaria por eliminación,
adición o intercambio de algún aa puede cambiar la
configuración general de una proteína y dar lugar a una
proteína diferente.
Veamos la estructura primaria de un péptido:
Gly-His-Pro-His-Leu-His-Val-His-His-Pro-Val

22. Especificidad de las proteínas
Las proteínas son específicas
Cada especie posee
proteínas diferentes a
las de otras especies:
exclusivas de especie.
Dentro de una misma especie,
cada individuo tiene proteínas
exclusivas que le diferencian de
otros individuos: exclusivas de
individuo.
Una misma proteína tiene
secuencias peptídicas distintas
en individuos diferentes
El grado de diferencia
dependerá de su
parentesco evolutivo
Cada ser vivo tiene unas características determinadas, porque tienen unas
proteínas determinadas
DE ESPECIE DE FUNCIÓN
Cada proteína lleva a cabo una
determinada función y la realiza
porque posee una determinada
estructura primaria y una
conformación espacial propia.
Un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una
pérdida de la función

23. Diferencias en la secuencia de la insulina en diferentes vertebrados
La insulina es una hormona formada por dos cadenas polipeptídicas de 21 y 30 aas.
Especificidad de las proteínas

24. ESTRUCTURA SECUNDARIA
◼ La cadena de aa adopta en el espacio una
determinada configuración que viene restringida
por las características de los enlaces peptídicos
y los radicales de los aa. Esta disposición
espacial se llama estructura secundaria.
 Hélice alfa
 Lámina beta
 Giro beta

25. Helices α

26. Hélices α
◼ La cadena polipeptídica forma una hélice
dextrógira con una vuelta completa cada 3,6 aa.
◼ Los restos R de los aa y los H se disponen hacia
el exterior de la hélice.
◼ La estructura se estabiliza mediante puentes de
hidrógeno entre los grupos N-H de un aa y el
grupo C=O del situado 4 aa despues (por
debajo en la hélice)

27. β-hoja plegada

28. Hoja β-plegada
◼ La cadena polipéptídica adopta una disposición
en zig-zag y varias cadenas se disponen en
paralelo.
◼ Se establecen puentes de hidrógeno entre los
grupos C=O y N-H de las cadenas.
◼ Las cadenas pueden pertenecer a la misma o
diferente cadena polipeptídica.
◼ Los radicales quedan alternativamente hacia
arriba y hacia abajo.

31. ESTRUCTURA TERCIARIA
◼ La estructura secundaria se pliega y repliega
en el espacio adoptando una forma especial y
característica que constituye su estructura
terciaria.

34. Interacciones no
covalentes
Interacciones
covalentes

35. Interacciones estructura terciaria
◼ Interacciones electrostáticas
◼ Puentes de hidrógeno
◼ Interacciones de Van der Waals.
◼ Interacciones hidrofóbicas: los aas con grupos
apolares CH2 y CH3 interaccionan entre si
ocultándose del agua.
◼ Puente disulfuro. Enlace covalente que resulta de la
oxidación de dos grupos tiol (cisteína).

36. Fuerzas de Van der Waals
(recordatorio)
◼ Son atracciones/repulsiones de naturaleza
eléctrica y se deben a la aparición de dipolos
instantáneos o inducidos en las moléculas.
◼ Son tan débiles que no se las puede
considerar un enlace (como el covalente o
iónico), solo se las considera una atracción,
(pudiendo ser también una repulsión)

37. Energías de enlace
◼ Enlace covalente O-H: 460 kJ/mol (U.R. 100)
◼ Enlace covalente C-C: 345 kJ/mol (U.R. 100)
◼ Enlace covalente sencillo: 175 a 839 kJ/mol
◼ Enlace covalente triple: 900 a 1000 kJ/mol
◼ Enlace iónico (menor valor)
◼ Puente de hidrógeno: 20 kJ/mol (U.R. 10)
◼ Fuerzas de Van der Waals: 5 KJ/mol (U.R. 1)

38. Multiples interacciones no covalentes
determinan la estructura terciaria

39. Clasificación proteínas
◼ Según la estructura terciaria las proteínas
se pueden clasificar en:
 proteínas globulares: forma más o menos
esférica. Solubles en agua generalmente.
 proteínas fribosas o fibrilares: formas
alargadas, generalmente insolubles en agua.

40. Proteínas fibrosas

41. Proteínas fibrosas: queratina

42. Proteínas fibrosas: colágeno

43. Mioglobina. Diferentes formas de representar la molécula.
Proteínas globulares

44. ESTRUCTURA CUATERNARIA
◼ Es la estructura que poseen las proteínas que
están formadas por varias cadenas
polipeptídicas.

45. Propiedades de las proteínas
◼ Especificidad: Cada individuo/especie tiene sus
propias proteínas que difieren de las proteínas
equivalentes de otros individuos en su secuencia
de aas. Las proteínas son también específicas
de función.
◼ Por hidrólisis química o enzimática las proteínas
rinden los aas que las forman.

46. ◼ La estructura tridimensional de una proteína puede
sufrir pequeñas variaciones que afecten a su función
denominados cambios conformacionales.
◼ Desnaturalización: consiste en la pérdida de la
estructura nativa de la proteína por aumento de
temperatura, cambios pH, o presencia de determinadas
sustancias.
 Siempre comporta la pérdida de la función de la proteína.
 Puede ser irreversible o reversible (si la proteína puede
recuperar su forma y su función)
Propiedades de las proteínas (II)

47. Desnaturalización proteínas
Proteína en estado
normal
Proteína
desnaturalizada
Desnaturalización
Renaturalización
◼ Pérdida de la estructura nativa de la proteína
(forma funcional).
◼ Conlleva la pérdida de función y de la solubilidad.

48. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
◼ Función de reserva.
◼ Función estructural.
◼ Función transportadora: hemoglobina,
lipoproteínas.
◼ Proteínas contráctiles: actina y miosina.
◼ Función defensiva: anticuerpos.
◼ Proteínas reguladoras.
◼ Enzimas.
Funciones
dinámicas

49. Actina y miosina

50. Anticuerpos: Inmunoglobulinas

51. Anticuerpos

52. Reacción enzimática