Biomol 3 corte

SINTESIS DE PROTEINAS:
TRANSCRIPCIÓN

Transcripción:
1- Iniciación: Una ARN-polimerasa comienza la síntesis del precursor del ARN a partir de
unas señales de iniciación "secuencias de consenso " que se encuentran en el ADN.

ARNpolimerasa

T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G

Transcripción:
2. Alargamiento: La síntesis de la cadena continúa en dirección 5' 3'. Después de 30
nucleótidos se le añade al ARN una cabeza (caperuza o líder) de metil-GTP en el extremo
5‘ con función protectora.

ARNpolimerasa

T A C G A A C C G T T G C A C A T C
A U G C U U G G C A A C G U G

m-GTP

Transcripción:
3- Finalización: Una vez que la enzima (ARN polimerasa) llega a la región terminadora del
gen finaliza la síntesis del ARN. Entonces, una poliA-polimerasa añade una serie de
nucleótidos con adenina, la cola poliA, y el ARN, llamado ahora ARNm precursor, se
libera.

poliA-polimerasa

m-GTP A U G C U C G U G U A G A A A A A

ARNm precursor

4. Maduración (cont.): El ARNm precursor contiene tanto exones como intrones. Se trata, por
lo tanto, de un ARNm no apto para que la información que contiene sea traducida y se sintetice
la correspondiente molécula proteica. En el proceso de maduración un sistema enzimático
reconoce, corta y retira los intrones y las ARN-ligasas unen los exones, formándose el ARNm
maduro.

Cabeza cola
ARNm AAAAAA
maduro
precursor AUG UAG

Maduración del ARNm (Visión de conjunto).

Región codificadora del gen

ADN
Promotor E1 I1 E2 I2 E3 Terminador

TAC ATC

Cabeza E1 I1 E2 I2 E3 cola
ARNm AAAAAA
precursor AUG UAG

Cabeza cola
ARNm
maduro AAAAAA
AUG UAG

SINTESIS DE PROTEINAS:
TRADUCCIÓN

Pasos de la traducción
1. “Activación” de los ARNt
– Formación de los aminoacyl-ARNt
2. Iniciación del proceso de traducción
– Comienza el proceso de síntesis de proteínas
3. Alargamiento (“elongation”)
– La adición continua de amino ácidos a la cadena
naciente de polipéptidos
4. Terminación
– El fin de la traducción, se libera la proteína

Esencialmente lo mismo en bacterias y células
eucarióticas

Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma se une a la región líder del ARNm y el ARNm se
desplaza hasta llegar al codón AUG, que codifica el principio de la proteína. Se les une entonces el
complejo formado por el ARNt-metionina (Met). La unión se produce entre el codón del ARNm y el
anticodón del ARNt que transporta la metionina (Met).

Subunidad menor del ribosoma

P A
5’ AAAAAAAAAAA 3’

AUG CAA UGC UUA CGA UAG

UAC Codón

Anticodón
ARNt ARNm

(i)
1er aminoácido

Elongación I: A continuación se une la subunidad mayor a la menor completándose el ribosoma. El
complejo ARNt-aminoácido2 , la glutamima (Gln) [ARNt-Gln] se sitúa enfrente del codón
correspondiente (CAA). La región del ribosoma a la que se une el complejo ARNt-Gln se le llama región
aminoacil (A).

Subunidad menor del ribosoma

P A
AAAAAAAAAAA 3’
5’
UAC GUU

(i)

Elongación II: Se forma el enlace peptídico entre el grupo carboxilo de la metionina (Met) y el grupo
amino del segundo aminoácido, la glutamina (Gln).

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
UAC GUU

Elongación III: El ARNt del primer aminoácido, la metionina (Met) se libera.

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
GUU

Elongación IV: El ARNm se traslada, de tal manera que el complejo ARNt-Gln-Met queda en la región
peptidil del ribosoma, quedando ahora la región aminoacil (A) libre para la entrada del complejo ARNt-
aa3

P A ARNm

GUU

Elongación V: Entrada en la posición correspondiente a la región aminoacil (A) del complejo ARNt-
Cys, correspondiente al tercer aminoácido, la cisteína (Cys).

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
GUU ACG

Elongación VI: Unión del péptido Met-Gln (Metionina-Glutamina) a la cisteína (Cys).

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
GUU ACG

Elongación VII: Se libera el ARNt correspondiente al segundo aminoácido, la glutamina (Glu).

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
ACG

(i)

Elongación VIII: El ARNm corre hacia la otra posición, quedando el complejo ARNt3-Cys-Glu-Met en la
región peptidil del ribosoma.

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
ACG

Elongación IX: Entrada del complejo ARNt-Leu correspondiente al 4º aminoácido, la leucina.

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
ACG

AAU

Leu

Elongación X: Este se sitúa en la región aminoacil (A).

P A ARNm
AAAAAAAAAAA 3’
5’
ACG AAU

Elongación XI: Unión del péptido Met-Gln-Cys con el 4º aminoácido, la leucina (Leu). Liberación del
ARNt de la leucina. El ARNm se desplaza a la 5ª posición

ARNm P A
AAAAAAAAAAA 3’
5’
AAU

Elongación XII: Entrada del ARNt de la leucina, el 5º aminoácido, la arginina (ARNt-Arg).

ARNm P A
AAAAAAAAAAA 3’
5’
AAU
GCU

Elongación XIII: Unión del péptido Met-Gln-Cys-Leu con el 5º aminoácido, la arginina (Arg).
Liberación del ARNt de la leucina (Leu). El ARNm se desplaza a la 6ª posición, se trata del un
codón de finalización o de stop.

ARNm P A
AAAAAAAAAAA 3’
5’
GCU

Arg-Leu-Cys-Gln-Met

Finalización I: Liberación del péptido o proteína. Las subunidades del ribosoma se disocian y se
separan del ARNm.

ARNm P A
AAAAAAAAAAA 3’
5’
GCU

Arg-Leu-Cys-Gln-Met

Finalización II: Después unos minutos los ARNm son digeridos por las enzimas del hialoplasma.

ARNm

A U G C A A U G C U U A C G A U A G

(i)

ANTIBIÓTICOS QUE
INTERFIEREN EN LA
BIOSÍNTESIS DE PROTEINAS

1. inhibición del reconocimiento de un aminoacil-ARNt (aa-ARNt)
hacia el sitio A del ribosoma;

2. introducción de errores en la lectura de los ARNm

3. inhibición de la reacción de formación del enlace peptídico;

4. inhibición de la traslocación del peptidil-ARNt (pp-ARNt) desde
el sitio A al sitio P.

5. bloqueo de los factores de elongación.

INHIBIDORES DE LA FASE INICIAL DE
LA ELONGACIÓN: TETRACICLINAS

Mecanismo de acción: provocan
que la unión del aa-ARNt al sitio A
del ribosoma sea inestable y esté
distorsionada, con lo cual se evita
la elongación de la cadena.

INDUCTORES DE ERRORES EN LA
LECTURA DEL ARNm
AMINOGLUCÓSIDOS
Ejemplos de de uso clínico bacteria productora

Estreptomicina Streptomyces griseus

Kanamicina S. kanamyceticus

Amikacinas (derivados semisintéticos de la kanamicina)

Neomicina S. fradiae

Gentamicina Micromonospora purpurea

Mecanismo de acción: se unen a los
polirribosomas que están traduciendo el
ARNm, provocando errores en la lectura
del ARNm, al distorsionar la estructura del
ribosoma. Por lo tanto, la bacteria
comienza a sintetizar proteínas
defectuosas; con un efecto final que es
bactericida.

INHIBIDORES DE LA
TRANSLOCACIÓN: MACRÓLIDOS

Mecanismo de acción: se une a la proteína L15, que
forma parte del centro peptidil-transferasa de la
subunidad grande del ribosoma 70S. Bloquea el
paso de translocación interfiriendo específicamente
con la liberación del ARNt desacilado, es decir,
impide que el ARNt “descargado” (una vez que ha
cumplido su misión al transferirse el péptido
naciente al aa-ARNt del sitio A) salga del sitio P; por
lo tanto, el pp-ARNt cargado y situado en el sitio A
no puede translocarse al sitio P, y se produce la
parada de la síntesis de proteinas.

INHIBIDORES DE LA
TRANSCRIPCIÓN DE LAS
EUBACTERIAS: RIFAMICINAS

mecanismo de acción estriba en la
inhibición del inicio de la
transcripción, uniéndose de modo no
covalente a la subunidad ß de la ARN
polimerasa eubacteriana.

HIPOTESIS DEL BALANCEO F. CRICK

JUSTIFICACIÓN

Los tRNA reconocen codones medinte
apareamiento de bases del codón del
mRNA y una secuencia de tres bases del
tRNA denominada anticodón.

Los dos RNA se aparean antiparalelamente. La primera base del codón
se encuentra en el extremo 5' pues el mRNA va en dirección 5'-3' y la
primera del tRNA se encuentra en el extremo 3' ya que va en dirección
3'-5'.

El número de tRNA para cada aminoácido no es el mismo que el número
de sus codones Además, algunos de los tRNA tiene inosinato (I), que
contiene la base poco frecuente hipoxantina que puede aparearse con
U, C y A, aunque son más débiles que los habituales.

Las terceras bases de los codones forman puentes de hidrógeno
bastante débiles con el resíduo I del anticodón.

Crick observó que la tercera base de casi todos
los codones se aparea de manera bastante
suelta con su correspondiente, es decir, la
tercera base se balancea.

Las primeras bases de un codón en el mRNA
siempre forman pares de bases de Watson y
Crick con las bases del anticodón de tRNA
confiriéndole así la parte más importante de la
especificidad a las dos primeras.

La tercera base es la del balanceo y
permite la rápida disociación del tRNA de
su codón durante la síntesis.

Wobble hypothesis

• Wobble hypothesis – el tercer nucleótido de un
anticodon de ARNt puede formar puentes de
hidrógeno con mas de un tipo de tercer nucleótido
del codón

Algunas moléculas de ARNt pueden reconocer hasta tres
codones diferentes que difieren en el tercer nucleotido

Un amino ácido es unido al ARNt antes de
ser incorporado en un polipéptido

Crick !

• Crick propuso que debía haber una molécula que sirviera de
adaptados en la síntesis de proteínas sirviendo como un
puente entre el ARNm y las proteínas

Pensamiento de Crick

•Los “adaptadores” de Crick resultaron ser moléculas de
ARNt

• Cada tipo de molécula de ARNt se une a un solo tipo de
amino ácido

• Los amino ácidos están unidos covalentemente a sus moléculas
de ARNt mediante enzimas específicas
(aminoacyl - tRNA synthetases)

• Estas enzimas utilizan ATP como fuente de energía

• El complejo resultante llamado aminoacyl-ARNt se une a la secuencia
que codifica para alinear los amino ácidos en el orden correcto para
formar una cadena de polipéptidos

39 end
Amino acid
accepting end
59 Loop 3
39 59 end

Amino
Hydrogen bonds acid

Loop 1
39 59

Loop 1 tRNA

Modified nucleotides
Loop 2
Loop 2
Anticodon
Anticodon

(a) (b) Anticodon (c) Aminoacyl-tRNA

• Las moléculas de ARNt son polinucleótidos de 70 o 80 nucleótidos
cada uno con secuencias únicas mientras que otras son comunes
para todos

39 end
Amino acid
accepting end
59 Loop 3
39 59 end

Amino
Hydrogen bonds acid

Loop 1
39 59

Loop 1 tRNA

Loop 2
Loop 2
Anticodon
Anticodon


Una molécula de ARNt consiste de:
a. Un anticodon – una secuencia de ARNt con una secuencia
complementaria al codón del ARNm

ARNt (tRNA)

b. Son reconocidas por una “aminoacyl-ARNt synthetases”
que añade el amino ácido correcto a la molecula de ARNt

c. Tienen un sitio de acoplamiento (“attachment site”) para
el amino ácido para el que codifica el anticodon

d. Es reconocido por los ribosomas

39 end Buena distancia
Amino acid
accepting end para mantener el
59 Loop 3 anticodon separado
39 59 end
del amino ácido
Amino
Hydrogen bonds acid

Loop 1
39 59

Loop 1 tRNA

Loop 2
Loop 2
Anticodon
Anticodon


El apareamiento de las bases complementarias
causa que la molécula se doble sobre si misma

La ingnorancia Humana no
permanece detrás de la
ciencia, crece tan rápido
como esa.
Stanislaw Jerzy Lec

TECNOLOGIA DE DNA
RECOMBINANTE
Giovanni Gonzalez DMV

La manipulación genética de
organismos con un
propósito predeterminado.

La ingeniería genética busca el
conocimiento de cada uno de los
genes que conforman el mapa. La
disciplina utiliza diferentes
métodos para alterar el material
genético.

•1970. Arber y Smith. Endonucleasas de
restricción

• 1987. Kary Mullis

• Aislamiento de Genes

• Generación de moléculas recombinantes de DNA

• Introducción a célula Huésped (Transformación)
•Síntesis en célula huésped de un nuevo producto o
modificación de la expresión de un producto previamente
presente.

•son enzimas que cortan los enlaces fosfodiester
del material genético a partir de una secuencia
que reconocen.

Las mismas permiten cortar DNA de hebra doble,
donde reconocen secuencias palindrómicas

Tipos de enzimas de
restricción

Sistemas tipo I

Una sola enzima (multimérica que posee 3
subunidades) reconoce la secuencia específica de
ADN, metila y restringe. Pero la restricción no ocurre
en el sitio de reconocimiento, sino que es al azar y en
sitios distantes al de reconocimiento.

Sistemas tipo II

Enzimas diferentes realizan la restricción y modificación.
La restricción ocurre en el sitio de reconocimiento ó
adyacente. Estas enzimas tipo II son las utilizadas en
genética molecular puesto que permiten romper el ADN
en sitios específicos, y así, recuperar secuencias
conocidas

Sistemas tipo III

Es similar al sistema tipo I, utilizan una enzima
oligomérica que realiza todas las actividades
enzimáticas, y rompen el DNA 25-27 bp, más
allá del sitio de reconocimiento.

Ejemplos de enzimas de
restricción tipo II

catalizan la formación de un enlace fosfodiéster entre el 5' de un fosfato y el 3' de un
nucleótido. Se usan para unir covalentemente cadenas de ADN.

Ligación
intermolecular: entre
dos cadenas
distintas de ADN

Ligación intramolecular:
entre los dos extremos de
la misma cadena de ADN,
dADNo lugar a un círculo

Modificación de microorganismos
¿Para qué?
Producción de un metabolito
Producción de una proteína
Mejoramiento de cepas

¿Cómo?

Modificar la información genética en si
Modificar los niveles de expresión de la misma

Lo que se refleja en:

Alterar la producción de metabolitos o enzimas propias
Potenciar la habilidad de crecer en determinadas condiciones
Introducir una capacidad nueva de modificación de un sustrato o de producción
de nuevos metabolitos o nuevas proteínas

¿Cómo?

1. Modificar la información genética en si
a. Deleción de genes
b. Introducir nueva información genética
c. Alterar secuencias

2. Modificar los niveles de expresión de la misma
a. Alterar sitios reguladores de la transcripción
b. Alterar sitio de unión al ribosoma
c. Alterar numero de copias de un gen

Herramientas:

al azar: mutaciones puntuales (1c, 2a, 2b), deleciones (1a)
dirigidas a secuencias específicas: mutación sitio específica (1c, 2a,2b), deleciones
(1a), expresión heteróloga de proteínas (1b).

Estrategia I: Modificaciones al azar.

• Aislamiento de mutantes espontáneos o
inducidos (mutagénesis química o por
radiación UV)
• Inactivación de genes por inserción de
transposones u otras secuencias de ADN

Selección de mutantes: una estrategia
inespecífica y finalista
• Ejemplo: obtención de estirpes
superproductoras: Aislamiento y caracterización
de mutantes de Trichoderma harzianum
superproductores de proteasas. Szekeresa et al.,
2004. FEMS Microbiol Letters 233: 215

• Alteración de cualquier sitio del proceso
• Alteraciones múltiples: se afectan otras
funciones

Estrategia II: Dirigida a secuencias
específicas.
• Pérdida de función
• Modificación de una función ya existente
en el microorganismo
• Adquisición de una nueva función

cepa silvestre 2) Clonado y manipulación in vitro
de dicha secuencia

1) Conocer la secuencia a modificar

3) Transformación

x
x
delecion modificación sobreexpresión expresión heteróloga

delecion modificación sobreexpresión expresión heteróloga

x
x

Visualizar la modificación
Alteración metabólica, fisiológica, Visualización de actividad enzimática,
morfológica, etc. metabólica

Southern blot

1) Conocer la secuencia que nos interesa clonar
¿Cómo identificamos la secuencia de ADN
que nos interesa clonar?
Bases de datos – en algunos casos se conoce la
secuencia partir de trabajo previos.

Bases de datos + Pienso – alineamientos, homología.

Conocimiento de secuencia aminoacídica y
deducción de secuencia de ADN codificante.

Genotecas: colección de clones que representan
todo un genoma o (detección y secuenciación)

Genoteca:
- se fragmenta el ADN del organismo en
estudio y se clonan los fragmentos

- representa todo el genoma de un organismo

- las colonias obtenidas se analizan en
búsqueda del gen de interés

Requiere un método de selección

Existen varios métodos para rastrear una genoteca
Detección de una actividad enzimática, capacidad metabólica o morfología particular

Alteración metabólica, fisiológica, Visualización de actividad
morfológica, etc. enzimática, metabólica

S P

Inmunodetección:
anticuerpo específico para proteína de
interés + anticuerpo que de una reacción
colorimétrica

Una vez conocida la secuencia de interés puedo
obtenerla in vitro para realizar cualquiera de las
modificaciones genéticas que mencionábamos

¿Cómo aislamos el gen o la región específica que nos
interesa?
Originalmente: síntesis química

Luego: amplificación de genes por la reacción
en cadena de la polimerasa PCR

Actualmente: PCR (lo mas habitual)
síntesis química ( a medida)

2) Clonado y manipulación in vitro de dicha
secuencia
¿Cómo introducir y perpetuar ADN foráneo en un organismo?
Necesidad de un “vehículo” que lleve el ADN y sea capaz de autoreplicarse.

- desarrollo de vectores
¿Cómo introducir ADN foráneo en ese vector?

- el uso de enzimas de restricción y
ligasas permite generar moléculas
recombinantes
¿Cómo se introduce el vector portador del ADN de interés en la célula hospedera?

- desarrollo de técnicas de transformaci

Vectores
Los vectores de clonado deben ser capaces de portar
secuencias de ADN foráneo y de mantenerlo en forma
estable en la célula hospedadora.

- plásmidos (10 kb)
- bacteriófagos (20 kb)
- cósmidos (50 kb)
- YAC (200 - 800 kb)
(yeast artificial chromosome)

¿Qué precisa tener un vector para mantenerse estable en
la célula hospedadora?

Los plásmidos como vectores de clonado:
Sitios de restricción únicos

Marcadores genéticos
(permiten selección pBR322
de transformantes) 4361 bp

Orígen de
replicación
Tamaño pequeño
(mayor eficiencia de transformación)

Proceso de clonado:
Se corta el ADN de interés y el vector
con la misma enzima de restricción

Se ligan los fragmentos generándose un
vector recombinante
Transformación:
Se transforman células del organismo - CaCl2
hospedador
- electroporación

Se seleccionan las que portan el
plásmido recombinante

Los marcadores genéticos del vector permiten la
selección de transformantes
resistencia a antibióticos
características nutricionales
(marcadores auxotróficos)
resistencia a compuestos tóxicos
En medio sólido diferencial o
selectivo.

En pBR322 la inserción de un
molécula de ADN resulta en la
pérdida de la resistencia a
ampicilina o tetraciclina.

¿Qué propiedad debe tener la célula receptora u
hospedadora?

Otros vectores confieren resistencia a un antibiótico
que permite su selección y otro mecanismo indica la
presencia de inserto
Tamaño pequeño
Origen de replicación
Múltiples de copias
Marcador seleccionable

Sitios únicos de corte con ER:
polilinker o MCS (multiple cloning site)
sistema de selección de
plásmidos recombinantes

Utilización de análogos de lactosa

lacI p o lacZ lacY lacA
La ARN polimerasa puede
transcribir los genes lac

-galactosidasa

Hidrólisis de X-gal
Inactivación de LacI por unión de
IPTG: inductor gratuito

5-bromo-4-chloro-3-indolyl-β-D-
galactoside

generación color azul

lacZ como indicador de plásmidos recombinantes

Clonación
molecular
Animación

http://www.sumanasinc.com/webcontent/anisamples/molecularbiology/plasmidcloning_fla.html

Marcadores moleculares
en producción animal

“Situación actual en genómica bovina”

Giovanni González M DMV.

PERO QUE SON
LOS MARCADORES
MOLECULARES??

secuencias identificables de ADN que se encuentran en determinados lugares del
genoma y que están relacionadas con la herencia de una característica o de un gen
vinculado a ésta.

Nos orientan a conocer y conservar los recursos genéticos y verificar genotipos.

resultan útiles para definir un único genotipo multilocus, de particular interés en estudios
donde se requiera una escala muy fina de resolución.

Estudios referidos a: análisis de paternidades, parentescos, asignación de individuos a raza,
planificación de apareamientos y otros aspectos de índole reproductiva (Jones et al., 1998)

El objetivo principal es cambiar la forma en que se selecciona a
los animales y también de detectar la variación existente entre
un individuo u otro desde el punto de vista molecular, esta
variación, también denominado «polimorfismo»

genes que regulen características económicamente
importantes en la producción pecuaria.

¡ NO!
se utilizaron como marcadores los polimorfismos de proteínas séricas y antígenos
eritrocitarios como marcadores genéticos.
(McClure, 1952).

Larsen et al., 1985 utilizó polimorfismos encontrados en grupos sanguíneos y el sistema mayo
de histocompatibilidad.

Uso de genes candidatos .....

Están íntimamente involucrados en la expresión de los caracteres que deseamos
obtener

Estos genes necesariamente deben estar involucrados en la fisiología del carácter

tasa de crecimiento
o peso al destete
El gen de la hormona
de crecimiento (GH)

se identifican los diferentes
formas del marcador o alelos

Deben tener una buena distribución a lo largo del genoma y alto grado de polimorfismo.
(Cheng y Crittenden, 1994).

Picca, A., Et al. 2004. mencionan que un marcador ideal debe ser variable dentro y entre
especies, de herencia mendeliana no epistática (sin interacción entre genes)

insensible a los efectos ambientales, codominante, de rápida identificación y simple
análisis y de posible detección en los estadios tempranos del desarrollo del individuo.
(Picca, A., Et al. 2004)

VNTRs (Número Variable de Repeticiones en Tandem).

Minisatélites y los Microsatélites (SSR = Secuencias únicas repetidas o STR =
Repeticiones simples en Tandem).

1-6pb, alto grado poli,herencia mendeliana y codominancia
DIFERENCIACIÓN HOMO DE HETEROCIGOTO
RFLP (Polimorfismo de Longitud de Fragmentos de Restricción)
SNP (polimorfismo de base única) Marcadores bialélicos

RAPD (Polimorfismo Amplificado Aleatoriamente)
AFLPs (Fragmento amplificado de polimorfismos de longitud)

En las diferentes razas de bovinos, han sido reportados más de 1231 microsatélites
polimórficos (Fries, 1993; Barense et al., 1994; Bishop et al., 1993; Georges et al.,
1995; Ma et al., 1996; Kappes et al, 1997).

Ganado de leche
encontrar las regiones donde se ubican los genes que inciden en la producción de
Láctea y componentes de la leche (Georges et al., 1995; Zhang et al., 1998)

Georges et al. 1993 mapearon en la raza Parda Suiza un microsatélite
(TGLA116) estrechamente ligado al gen de la enfermedad del temblor
(weaver disease).

Ron et al. 1994 utilizaron 10 microsatélites para investigar QTLs asociados a caracteres
de producción lechera, en siete familias de Holstein Israelita.

Vilkki et al. 1997 estudiaron 453 toros de la raza Finnish Ayrshires, los que fueron
tipificados para seis microsatélites ubicados en el cromosoma 9.

El gen de la i-calpaína se localiza en el cromosoma 29 (Smith et al ., 2000) y se han
localizado diferentes polimorfismos que asocian este gen con la terneza en la carne (Page
et al., 2002; White et al., 2005).

Calpastanina cromosoma 7 bovino es (Kappes et al., 1997) inhibidor natural de las
calpaínas en el sistema de proteólisis de la carne (Koohmaraie 1996)

el gen de la hipertrofia muscular (carácter culón) gen candidato
raza Blanc Bleu oriunda del Hainaut belga y francés

Delgado, R et al 2006, realizó estudios de Identificación genética y análisis de
parentesco de cerdos

Resultaron 15 marcadores microsatélites de más de 200 cerdos reproductores de
razas selectas.

El mapa de ligamiento actual en bovinos contiene 4.000 marcadores genéticos (Ihara et al.,
2004).

Xochitl., et al 2006 reportó un nuevo microsatélite identificado en el primer intrón del gen de
la miostatina bovina , usado para estudios de desordenes genéticos en humanos como la
artiodactyla.

Creo en el DNA todopoderoso
Creador de todos los seres vivos
Creo en el RNA, su único hijo,
Que fue concebido por obra y gracia de la
RNA polimerasa
Nació como transcripto primario
Padeció bajo el poder de nucleasas,
metilasas y poliadenilasas.
Fue procesado, modificado y tansportado.
Descendió del citoplasma
A los pocos segundos fue traducido a
proteína.
Ascendió por el Retículo Endoplásmico y el
complejo de Golgi
Y está anclado sobre la membrana
plasmática
a la derecha de la proteína G.

Desde ahí ha de controlar la traducción de señales
En células normales y apoptóticas.
Creo en la Biología Molecular,
La terapia génica y la biotecnología,
En la secuenciación del genoma humano,
La corrección de mutaciones,
La clonación de Dolly
Y la vida eterna
AMÉN

EL HOMBRE ENCUENTRA A DIOS,
DETRÁS DE CADA PUERTA QUE
LA CIENCIA LOGRA ABRIR
ALBERT EINSTEIN

¡GRACIAS COLEGAS!
BIOLOGÍA MOLECULAR
MEDICINA VETERINARIA
I LOVE THIS GAME

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