Las biomoleculas
•Descargar como PPTX, PDF•
0 recomendaciones•2,085 vistas
esta es una muy buena ayuda para los estudiantes de quimica
Recomendados
Más contenido relacionado
Destacado
Destacado (20)
Similar a Las biomoleculas
Similar a Las biomoleculas (20)
Último
Último (20)
Las biomoleculas
- 1. LAS BIOMOLECULAS LA QUIMICA DE LA VIDA
- 3. pentosas*
- 4. Hexosas*
- 5. Estructura de las pentosas y hexosas en disolución*
- 9. LOS AMINOACIDOS* ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
- 10. LISTA DE AMINOACIDOS* GLICINA* ALANINA* VALINA* LEUCINA* ISOLEUCINA* METIONINA* FENILALANINA*
- 11. TRIPTOFANO* PROLINA* SERINA* TREONINA* CISTEINA* TIROSINA* ASPARRAGINA* GLUTAMINA*
- 12. ACIDO ASPARTICO* ACIDO GLUTAMICO* LISINA* ARGININA* HISTIDINA*
- 14. ENLACE PEPTIDICO: UNION DE AMINOACIDOS* http://biomodel.uah.es/model1j/prot/inicio.htm clic aquí para ver una representacion 3D
- 15. LAS PROTEINAS* ESTRUCTURA DE PROTEINAS : ESTRUCTURA PRIMARIA* laminas beta ESTRUCTURA SECUNDARIA* helice alfa
- 16. ESTRUCTURA TERCIARIA* ESTRUCTURA CUATERNARIA*
- 20. LAS BASES NITROGENADAS* • BASES PURINICAS* BASES PIRIMIDINICAS* ADENINA* GUANINA* TIMINA* URACILO* CITOSINA*
- 21. NUCLEOSIDOS*
- 25. EMPAREJAMIENTO DE BASES EN EL ADN* • http://biomodel.uah.es/model4/dna/dnapairs.htm G≡C A=T
- 26. T A C G A A C C G T T G C A C A T C A U G C U U G G C A A C G U G Transcripción: 1- Iniciación: Una ARN-polimerasa comienza la síntesis del precursor del ARN a partir de unas señales de iniciación "secuencias de consenso " que se encuentran en el ADN. ARNpolimerasa
- 27. T A C G A A C C G T T G C A C A T C A U G C U U G G C A A C G U G Transcripción: 2. Alargamiento: La síntesis de la cadena continúa en dirección 5'3'. Después de 30 nucleótidos se le añade al ARN una cabeza (caperuza o líder) de metil-GTP en el extremo 5‘ con función protectora. m-GTP ARNpolimerasa
- 28. A U G C U C G U G Transcripción: 3- Finalización: Una vez que la enzima (ARN polimerasa) llega a la región terminadora del gen finaliza la síntesis del ARN. Entonces, una poliA-polimerasa añade una serie de nucleótidos con adenina, la cola poliA, y el ARN, llamado ahora ARNm precursor, se libera. m-GTP poliA-polimerasa U A G A A A A A ARNm precursor
- 29. ARNm precursor AAAAAA AUG UAG cola 4. Maduración (cont.): El ARNm precursor contiene tanto exones como intrones. Se trata, por lo tanto, de un ARNm no apto para que la información que contiene sea traducida y se sintetice la correspondiente molécula proteica. En el proceso de maduración un sistema enzimático reconoce, corta y retira los intrones y las ARN-ligasas unen los exones, formándose el ARNm maduro. ARNm maduro Cabeza
- 30. Región codificadora del gen Promotor E1 I1 E2 I2 E3 Terminador ADN ARNm precursor ARNm maduro AAAAAA AAAAAA AUG UAG AUG UAG ATCTAC Cabeza Cabeza E1 I1 E2 I2 E3 cola cola Maduración del ARNm (Visión de conjunto).
- 32. 1er aminoácido ARNt Anticodón Codón ARNm Subunidad menor del ribosoma AAAAAAAAAAA P A A U G C A A U A C Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma se une a la región líder del ARNm y el ARNm se desplaza hasta llegar al codón AUG, que codifica el principio de la proteína. Se les une entonces el complejo formado por el ARNt-metionina (Met). La unión se produce entre el codón del ARNm y el anticodón del ARNt que transporta la metionina (Met). 5’ 3’ U G C U U A C G A U A G (i)
- 33. Subunidad menor del ribosoma AAAAAAAAAAA P A A U G C A A U A C Elongación I: A continuación se une la subunidad mayor a la menor completándose el ribosoma. El complejo ARNt-aminoácido2 , la glutamima (Gln) [ARNt-Gln] se sitúa enfrente del codón correspondiente (CAA). La región del ribosoma a la que se une el complejo ARNt-Gln se le llama región aminoacil (A). 5’ 3’ G U U U G C U U A C G A U A G (i)
- 34. ARNm AAAAAAAAAAA P A A U G C A A U A C Elongación II: Se forma el enlace peptídico entre el grupo carboxilo de la metionina (Met) y el grupo amino del segundo aminoácido, la glutamina (Gln). 5’ G U U U G C U U A C G A U A G 3’
- 35. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación III: El ARNt del primer aminoácido, la metionina (Met) se libera. 5’ G U U U G C U U A C G A U A G ARNm 3’
- 36. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación IV: El ARNm se traslada, de tal manera que el complejo ARNt-Gln-Met queda en la región peptidil del ribosoma, quedando ahora la región aminoacil (A) libre para la entrada del complejo ARNt-aa3 5’ 3’ G U U U G CU G C U U A C G A U A G ARNm
- 37. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación V: Entrada en la posición correspondiente a la región aminoacil (A) del complejo ARNt-Cys, correspondiente al tercer aminoácido, la cisteína (Cys). 5’ G U U U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A C G
- 38. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación VI: Unión del péptido Met-Gln (Metionina-Glutamina) a la cisteína (Cys). 5’ G U U U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A C G
- 39. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación VII: Se libera el ARNt correspondiente al segundo aminoácido, la glutamina (Glu). 5’ U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A C G (i)
- 40. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación VIII: El ARNm corre hacia la otra posición, quedando el complejo ARNt3-Cys- Glu-Met en la región peptidil del ribosoma. 5’ U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A C G
- 41. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación IX: Entrada del complejo ARNt-Leu correspondiente al 4º aminoácido, la leucina. 5’ U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A C G A A U Leu
- 42. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación X: Este se sitúa en la región aminoacil (A). 5’ U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A C G A A U
- 43. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación XI: Unión del péptido Met-Gln-Cys con el 4º aminoácido, la leucina (Leu). Liberación del ARNt de la leucina. El ARNm se desplaza a la 5ª posición 5’ U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A A U
- 44. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación XII: Entrada del ARNt de la leucina, el 5º aminoácido, la arginina (ARNt-Arg). 5’ U G CU G C U U A C G A U A G ARNm 3’ A A U G C U
- 45. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A Elongación XIII: Unión del péptido Met-Gln-Cys-Leu con el 5º aminoácido, la arginina (Arg). Liberación del ARNt de la leucina (Leu). El ARNm se desplaza a la 6ª posición, se trata del un codón de finalización o de stop. 5’ U G C U U A C G A U A G ARNm 3’ Arg-Leu-Cys-Gln-Met G C U
- 46. AAAAAAAAAAA P A A U G C A A 5’ U G C U U A C G A U A G ARNm 3’ Arg-Leu-Cys-Gln-Met G C U Finalización I: Liberación del péptido o proteína. Las subunidades del ribosoma se disocian y se separan del ARNm.
- 47. AAAAAAAAAAA Finalización II: Después unos minutos los ARNm son digeridos por las enzimas del hialoplasma. 5’ ARNm 3’ A U G C A A U G C U U A C G A U A G (i)
Notas del editor
- Concepto - Biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O - Químicamente se pueden definir como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas - Funciones biológicas: energética y estructural - Se pueden clasificar en glúcidos sencillos (monosacáridos), que no se pueden descomponer por hidrólisis en otros glúcidos, y complejos que sí se pueden descomponer. Los glúcidos complejos comprenden a los disacáridos (dos monosacáridos unidos), a los oligosacáridos (entre tres y diez monosacáridos) y a los polisacáridos (más de diez). Glucidos Triosas : azucares monomericos compuestos por tres atomos de carbono.
- Pentosas : azucares monomericos constituidos por cinco atomos de carbono.
- Hexosas: azucares monomericos conformados por seis atomos de carbon3,4o. 3,4,5,6
- Estructura de pentosas y hexosas en disolucion Las hexosas y pentosas en disolucion sufren una ciclacion, donde el grupo aldehido o carbonilo reacciona con un grupo hidroxilo de la misma cadena.
- DISACARIDOS Oligosacáridos formados por la unión de dos monosacáridos mediante un enlace glucosídico-O-glucosídico que se produce al interaccionar un grupo OH de cada uno de los monosacáridos, liberándose una molécula de agua y quedando un O como puente de unión entre ambos monosacáridos. Maltosa: (glucosa - glucosa). Producto de la hidrólisis del almidón y el glucógeno. Lactosa: (glucosa - galactosa). Combustible metabólico. Se encuentra en la leche. Sacarosa: (glucosa - fructosa). Combustible metabólico. Azúcar común que se extrae de la caña de azúcar y de la remolacha azucarera.
- POLISACÁRIDOS Concepto - Macromoléculas formadas por polimerización** de monosacáridos unidos entre sí mediante enlaces O-glucosídicos. ** Un polímero es una macromolécula formada por la repetición de una subunidad básica conocida como monómero. En este caso los monómeros son los monosacáridos. Propiedades - Peso molecular elevado (son macromoléculas). - Hidrolizables (por hidrólisis generan monosacáridos) No dulces. Insolubles Almidón - Polímero de la glucosa. Presenta dos formas estructurales: amilasa (forma helicoidal no ramificada) y amilopectina (forma helicoidal ramificada). - Reserva energética en vegetales. Aparecen formando gránulos característicos: amiloplastos. Abundante en la patata y en muchas semillas.
- Glucógeno - Semejante a la amilopectina pero con más ramificaciones. - Reserva energética en animales. Se acumula en el hígado y en los músculos. Celulosa Polímero de la glucosa. Estructura lineal no ramificada. Es la molécula más abundante en la naturaleza. - Función estructural en vegetales: principal componente de la pared celular. Su estructura lineal favorece la disposición en paralelo de varias moléculas que se unen mediante puentes de hidrógeno. - Difícilmente digerible, solo ciertas bacterias (como las que viven en simbiosis en el estómago de los rumiantes) producen enzimas capaces de hidrolizar la celulosa.
- AMINOACIDOS Monomeros polifuncionales con cadenas radicales variables, que combinan el grupo funcional amino (NH2) con el grupo carboxilo (COOH).
- LISTA DE AMINOACIDOS Existen 20 aminoacidos diferentes que constituyen la estructura de polimeros llamadas proteinas. Glicina (Gly, G): o glicocola Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07 g/mol. La glicina es un aminoacido no esencial**. nombre IUPAC acido 2- aminoetanoico. sintesis: Industrialmente se prepara mediante una reacción de un solo paso entre el acido cloroacetico y el amoniaco. ClCH2COOH + NH3 → H2NCH2COOH + HCl ** aminoacido no esencial: que puede ser sintetizado en el organismo del ser humano y, por lo tanto, no es necesaria su obtencion a traves de los alimentos consumidos. Alanina (Ala, A): La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano Peso molecular - 89.09 g/mol Fórmula molecular C3H7NO2. Nombre IUPAC Ácido 2-aminopropanoico. Sintesis: por amolisis del acido 2-bromopropionico. Valina (Val, V): en humanos, es uno de los aminoacidos esenciales**. Forma parte integral del tejido muscular, nombre IUPAC Ácido 2-amino-3-metilbutanoico, su formula quimica es C5H11NO2 , masa molecular 117.15 g/mol. Sintesis: Valina es un aminoácido esencial, por lo que debe ser digerido, normalmente como un componente de proteínas. Es sintetizado en plantas a través de muchos pasos a partir del Ácido pirúvico. La cascada inicial también termina en Leucina. El intermediario, ácido α-oxoisovalerianico, pasar por una aminación con glutamato. Amonoacido esencial: no es sintetizado por el ser humano, por lo tanto es necesaria su obtencion, a traves de la sintesis metabolica. Leucina (Leu, L): nombre IUPAC Ácido 2-amino-4-metilpentanoico, formula molecular C6H13NO2. masa molecular 131,17 g/mol. Isoleucina (Ile, I): aminoacido esencial, nombre IUPAC Ácido 2-amino-3-metilpentanoico, formula molecular C6H13NO2 Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes. Masa molecular 131,17 g/mol. Metionina (Met, M): aminoacido esencial fórmula química HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3 o bien C5H11NO2S , nombre IUPAC Ácido 2-amino-4-metiltiobutanoico, masa molecular 149,21 g/mol Fenilalanina (Phe, F): aminoacido esencial, formula molecular C9H11NO2 nombre IUPAC Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico, masa molecular 165,19 g/mol.
- Tiptofano (Trp, W): aminoacido esencial, formula molecular C11H12N2O2 nombre IUPAC Ácido 2-amino-3-(1H-indol-3-il) propanoico, masa molecular 204,23 g/mol. Prolina (Pro, P): aminoacido no esencial para el ser humano, su formula molecular es C5H9NO2 nombre IUPAC Ácido pirrolidin-2-carboxílico, masa molecular 115,13 g/mol. Serina (Ser, S): aminoacido no esencial, formula molecular C3H7NO3, nombre IUPAC Ácido 2-Amino-3-hidroxipropiónico, masa molecular 105.09 g/mol. Treonina (Thr, T): aminoacido esencial, formula molecular C4H9NO3 , nombre IUPAC Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico, masa molecular 119.12 g/mol. Sintesis: En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-Aspartil-semialdehído y homoserina. Cisteina (Cys, C): aminoacido no esencial, formula molecular C3H7NO2S nombre IUPAC Ácido 2-amino-3-sulfanilpropanoico , masa molecular 121,16 g/mol. Tirosina (Tyr, Y): aminoacido no esencial en mamiferos, formula molecular C9H11N1O3 nombre IUPAC Acido 2-amino-3-(4-hidroxifenil) propanoico. Sintesis: La síntesis de la tirosina se puede dar de dos formas distintas. En los mamíferos se obtiene a partir de la hidroxilación de la fenilalanina, mientras que en algunos microorganismos se consigue directamente a partir del profenato. El hecho de que la tirosina sea un precursor de catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina), de la melanina y de la tiroxina influye en su síntesis. Esto es debido a que la producción de tirosina está regulada por la demanda de dichas moléculas. Asparragina (Asn, N): aminoacido no esencial para el hombre, formula molecular C4H8N2O3 nombre IUPAC Ácido 2-amino-3-carbamoilpropanoico , masa molecular 132,12 g/mol. Sintesis: El precursor de la asparagina es el oxalacetato. El oxalacetato es convertido a aspartato usando una enzima transaminasa. La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato, produciendo α-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintasa produce asparagina, AMP, glutamato ypirofosfato a partir de aspartato, glutamina, y ATP. En la reacción de la sintasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP. Glutanamina (Gln, Q): aminoacido no esencial, formula molecular C5H10N2O3 nombre IUPAC Ácido 2-amino-4-carbamoilbutanoico, masa molecular 146,14 g/mol. Sintesis: La síntesis de la glutamina consiste en la reacción química entre el glutamato con la molécula de NH4+ y a raíz de esta síntesis se insertan dos grupos aminos por cada molécula sintetizada).
- Acido aspartico (Asp, D): aminoacido no esencial, formula molecular C4H7NO4 nombre IUPAC Ácido 2-aminobutanodioico, masa molecular 133,10 g/mol. Acido glutamico (Glu, E): aminoacido no esencial, formula molecular C5H9NO4 nombre IUPAC Ácido 2-aminopentanodioico, masa molecular 147,13 g/mol. Lisina (Lys, K): aminoacido esencial, formula molecular C6H14N2O2 nombre IUPAC Ácido 2,6-diaminohexanoico, masa molecular 146,19 g/mol. Arginina (Arg, R): aminoacido esencial, formula molecular C6H14N4O2 nombre IUPAC Ácido 2-amino-5-(diaminometilidenoamino) pentanoico, masa molecular 174,2 g/mol. Histidina (His, H): aminoacido esencial, formula molecular C6H9N3O2 nomre IUPAC Ácido 2-amino-3-(1H-imidazol-4-il) propanoico, masa molecular 155,16 g/mol.
- Enlace peptidico: union de aminoacidos Enlace entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el a-amino de otro, liberándose una molécula de agua. La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el numero de aminoácidos es menor de cien se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína.
- LAS PROTEINAS Grandes moleculas polimericas, constituidas por largas cadenas de aminoacidos. Estructura primaria Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aminoacidos que la componen. Esta secuencia de aminoacidos condiciona los niveles estructurales siguientes. Estructura secundaria Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula. De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura conjunta. Hélice alfa: la cadena de aminoácidos adopta una estructura helicoidal mantenida por puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera. Lámina plegada beta: cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de H entre distintas zonas de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo. Algunas proteínas no adquieren una mayor complejidad estructural. En este caso reciben el nombre de proteínas fibrosas.
- Estructura terciaria (Globular) Replegamiento tridimensional de una proteína con estructura secundaria. Determina la actividad de la proteína. Las proteínas con estructura terciaria son más activas, las fibrosas suelen ser estructurales. Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran separados en la cadena polipeptídica. Estructura cuaternaria (Proteínas oligoméricas) Proteínas oligoméricas, formadas por la asociación de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles. Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos.
- Desnaturalizacion Pérdida de la actividad de una proteína al perder su estructura terciaria por algún cambio en el medio (temperatura, pH, salinidad, composición, radiaciones, ...), rompiendose los debiles puentes de hidrogeno y los enlaces disulfuro.
- Reaccion de Biuret Esta reaccion incluye un reactivo especial del mismo nombre, El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida. Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y potasio (KNaC4O6·4H2O). El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de proteínas, y varia a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El Hidróxido de Potasio no participa en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.
- Acidos nucleicos Biomoléculas constituidas por C, H, O, N y P. Son macromoléculas formadas por la polimerización de nucleótidos. Son responsables del almacenamiento, interpretación y transmisión de la información genética. Se encuentran normalmente asociados a proteínas, formando nucleoproteínas.
- Bases purinicas: provienen de la purina, esta es un compuesto orgánico heterocíclico aromático. La estructura de la purina está compuesta por dos anillos fusionados, uno de seis átomos y el otro de cinco. Adenina: En el ADN la adenina siempre se empareja con la timina. Forma los nucleósidos adenosina (Ado) y desoxiadenosina (dAdo), y los nucleótidos adenilato (AMP) y desoxiadenilato (dAMP). Formula quimica C5H5N5. Guanina: Forma los nucleósidos guanosina (Guo) y desoxiguanosina (dGuo), y los nucleótidos guanilato (GMP) y desoxiguanilato (dGMP). La guanina siempre se empareja en el ADN con la citosina mediante tres puentes de hidrógeno. Bases pirimidinicas: provienen de la pirimidina, La pirimidina es un compuesto orgánico, similar al benceno, y a la piridina pero con un anillo heterocíclico: dos átomos de nitrógeno sustituyen al carbono en las posiciones 1 y 3. Timina: Forma el nucleósido timidina (dThd) y el nucleótido timidilato (dTMP). Se une con la adenina formula quimica C5H6N2O2
- Nucleosido: union de una base nitrogenada y un azucar pentosa, ribosa o desoxirribosa.
- Nucleosido: union de una base nitrogenada con un azucar pentosa, ribosa o desoxirribosa.
- NUCLEOTIDO: Molecula conformada por la union de un grupo fosfato (del acido fosforico) a un azúcar pentosa a traves de un enlace tipo éter, y esta, ligada a una base nitrogenada a traves de un enlace N-glucosidico.
- ESTRUCTURA DEL ADN Está organizada como macromolecula polimerica, conformada por una doble helice de nucleotidos apareados con sus respectivas bases, a traves de puentes de hidrogeno, que le dan esta peculiar forma de cadena plegada, y que son facilmente rompibles cuando hay replicacion.