1. Colágeno

2. Concepto de colágeno
Es una proteína fibrosa insoluble que
contiene grandes cantidades de una estructura
regular formando un cilindro largo. El colágeno
se encuentra en todos los tejidos, sirviendo de
armazón y sostén. Su importancia se
corresponde con su elevado porcentaje (4% del
hígado, 10% de los pulmones, 50% de cartílago y
el 70% de la piel).
Se caracterizan por el predominio en su
constitución de los aminoácidos: glicina, prolina,
hidroxiprolina e hidroxilisina.

3. Fibras Colágenas
 Son las más abundantes de los tejidos
conjuntivos y están constituidas por una
proteína fibrilar: la colágena, denominada
así porque se hidrata ante la cocción y se
transforma en gelatina (cola). Se conocen
también como “fibras blancas”, porque
tienen ese color en estado fresco, sobre
todo en órganos como tendones o
aponeurosis, que están formados
principalmente por este tipo de fibra.

4. Características Estructurales
Instrumento de Observación: M/E con la polarización
óptica y con la difracción por rayos X.
Fibras de Colágeno
Fibrillas Microfibrillas
Características de las microfibrillas:
•Constitución: Moléculas de colágeno y tropocolágeno.
•Forma: Bastoncillo.
•Dimensiones: Aprox. 280 ηm de longitud por 1,5 ηm de
ancho.
•De Periocidad Axial Estriaciones
transversales

5. Biosíntesis de las fibras colágenas
Comprende acontecimientos que ocurren dentro y fuera
del fibroblasto.
Molécula precursora de colágeno Procolágeno
La fibrilla constitutiva de las fibras colágenas
Origen Extracelular
Molécula de colágeno Membrana Plasmática
Postraduccional
Proceso
Finalidad: Prepara la
molécula para su armado
extracelular

6. Etapas de la Biosíntesis
1.- Síntesis de las cadenas del α colágeno en la forma de
precursores largos con propéptidos globulares.
Escisión de la secuencia de señal
2.- En el RER:
aminoterminal
Hidroxilación de prolina y lisina
3.- Adición de grupos sacáridos.
4.- Formación de la estructura globular en el extremo
carboxiloterminal.
5.- Formación de triples hélices.
6.- Formación de enlaces de hidrógeno y disulfuro.

7. Etapas de la Biosíntesis
7.- Estabilización de la molécula Chaperona hsp47
Molécula resultante Procolágeno
a) Moléculas de Procolágeno en el A. de Golgi (Proceso)
b) Fribilogénesis:
 Formación de las fibrillas Acontecimientos
Extracelulares
de colágeno
Molécula de
 Medio extracelular Procolágeno Colágeno
Madura
 Intervención celular Ordenadora de las fibrillas
 Formación de enlaces cruzados entre las moléculas de
colágeno.

8. Fibrillas de COLÁGENO TIPO I
con
1.- Formación de centro fibrilar COLÁGENO V Y XI
2.- Depósito y polimerización de Colágeno TIPO I
3.- Adición de M. de Colágeno II y III
- Colágenos V y XI: Reguladores de la fibrilogénesis
se asocia con
4.- Fibrillas tipo I C. Tipos XII y XIV.
- Función: Organización tridimensional Matriz
Extracelular

9. La mayoría de las moléculas de colágeno
son sintetizadas por células del tejido
conjuntivo
CONDROCITOS Cartílago
OSTEOBLASTOS Huesos
PERICITOS Vasos
Sanguíneos
C. EPITELIALES Moléculas de Colágeno de la
M. Basal
Inhibidores de la síntesis de Colágeno HORMONAS
ESTOIDEAS
Estimuladores TGF-β y el PDGF

10. Tipos de colágeno
•Tipo II: En cartílago hialino y elástico, con funciones
de resistencia a la presión y deslizamiento.
•Tipo III: En la capa media de órganos tubulares y
cavitarios como arterias y útero, en los órganos
macizos como riñón, hígado, bazo y ganglios linfáticos,
así como en endoneuro y músculo liso, con funciones de
mantenimiento de la estructura de estos órganos y
sustentación de las células.
•Tipo IV: En láminas y membranas
basales, sin formar fibras ni
fibrillas y con funciones de
filtrado y soporte

11. Degradación de las fibras
colágenas
Continuo proceso de degradación-resintetización
Fragmentación inicial
Desgaste La escisión
mecánico proteinásica
La acción de
radicales libres

12. Degradación de las fibras
colágenas
Degradación adicional
Enzimas
Proteinasas Lisosómicas
En células fagocíticas

13. Degradación de las fibras
colágenas
Se da por dos medios
Degradación Degradación
proteolítica fagocítica

14. Degradación proteolítica
Exterior de las células
- Células del tejido
conjuntivo: fibroblastos,
condrocitos, monocitos,
Metaloproteinasas neutrófilos y macrófagos
de la matriz
(MMP: matrix - Epiteliales: queratinocitos
metalloproteinases) de la epidermis
- Cancerígenas: que las
secretan a la matriz
extracelular

15. Degradación proteolítica
Gelatinasas
Colagenasas Estromalisinas
MMP
Matrisilinas MMP de membrana
Metaloelastasas
macrofágicas

16. Degradación proteolítica
No degradan formas helicoidales triples
no desnaturalizadas de colágeno
MMP
Sí degradan colágeno desnutaralizado
(gelatina)
Inhibidores hísticos de
las metaloproteinasas
Inhiben las MMP
(TIMP: Tissue inhibitors
of metalloproteinases)

17. Degradación fagocítica
Interior de la célula
Acción de los macrófagos De los fibroblastos
Matriz extracelular Fibrillas de colágeno

19. Escorbuto
Avitaminosis de vitamina C o
ácido ascórbico
Formación de Producción de
colágeno Cicatrización
hormonas y tejidos
Requerimientos por día de vit. C 60 mg.
Fuente natural principal de vit. C Cítricos
El escorbuto no tratado es
invariablemente mortal

20. ¿Por qué se produce?
La síntesis normal del colágeno depende de la
hidroxilación correcta de la lisina y la prolina en
el RE, llevada a cabo por la lisil y prolil
hidroxilasa, enzimas que necesitan el ácido
ascórbico como coenzima para funcionar
correctamente. La deficiencia de vit. C impide
la correcta hidroxilación y, por lo tanto, la
formación en triple hélice de las fibras de
colágeno que mantienen la estructura de los
tejidos.

21. Osteogénesis imperfecta o huesos
de cristal: deficiencia en la elaboración de colágeno
I que causa fragilidad ósea, dientes anormales, piel
delgada, esclerótica azul y sordera progresiva. Es
congénita y autosómica dominante.