El documento compara las diferencias estructurales y funcionales entre el colágeno y la elastina. Ambas son proteínas fibrosas que se encuentran en la matriz extracelular, pero difieren en su estructura y función. El colágeno forma una hélice triple rígida que proporciona resistencia y fuerza, mientras que la elastina forma una malla elástica que permite la estiramiento y elasticidad en los tejidos.

1. Diferencias funcionales y
estructurales entre el colágeno y la
elastina.
Fernanda González Navarrete
Javiera González Navarrete
Miércoles 25 de Marzo 2015

2. Introducción
• El colágeno y la elastina son dos proteínas con estructura
terciaria o tridimensional y de tipo fibrosa, donde cumplen
roles estructurales, de soporte y protección. Además son
abundantes en el exterior de la célula, donde forman la matriz
extracelular que ayuda a las células a unirse entre sí y
conformar tejidos.
• Recordamos que dentro de las proteínas fibrosas también
existen las Alfa-queratinas, Beta-queratinas y fibroínas.
Objetivos
• Definir y describir a cada proteína para luego reconocer sus
diferencias tanto en estructura como en sus funciones
Referencia utilizada

3. Colágeno
• Es la proteína extracelular más abundante de los vertebrados se encuentra presente en
todos los animales multicelulares.
• Ha evolucionado para proporcionar fuerza, se encuentra en el tejido conjuntivo de
tendones cartílagos matriz orgánica de los huesos y cornea del ojo.
• Miden 300 nm largo y 1.4 nm diámetro (son muy alargadas).
• Se conforma de aminoácidos con poco valor alimenticio:
35% glicina
21% prolina
11% alanina (x)
10% hyp (Hidroxiprolina)
33 % Otros aminoácidos.
 La gelatina se obtiene a partir del colágeno procedente del tejido conectivo de animales,
hervidos con agua.

4. Estructura del colágeno
La molécula de
colágeno consiste en
tres cadenas
polipeptídicas, cada
una de las cuales
contiene el aminoácido
no polar glicina situado
cada tres posiciones.
Esta estructura regular
permite que las
cadenas se enrollen
entre si generando una
larga triple hélice
regular.
(tropocolágeno)

5. Funciones del Colágeno
• Su principal función es dar RESISTENCIA a todos los tejidos y órganos.
• Juega un papel fundamental en el mantenimiento de la tersura de la piel
• Contribuye al mantenimiento de la movilidad de las articulaciones
• Da FUERZA Y FLEXIBILIDAD en tendones y ligamentos.
Fibras de colágeno del tendón.Tropocolágeno (microscopio electrónico)

6. Elastina
• Es una proteína con propiedades elásticas, que puede estirarse varias
veces con respecto a su longitud normal.
• Se encuentra en aquellos tejidos donde es necesaria esta propiedad,
como son la piel, y, especialmente, en las articulaciones, las paredes
arteriales, los pulmones y los ligamentos
• Forma una red tridimensional sin una estructura definida y es el segundo
polímero en importancia del tejido conjuntivo.
• Su diámetro varía alrededor de 0,1 a 10 µm

7. Estructura de la elastina.
Las moléculas de elastina se forman a partir de cadenas polipeptídicas relativamente
laxas y no estructuradas unidas mediante enlaces covalentes que forman una malla
elástica parecida al caucho. Cada cadena polipeptídicas consta de dos regiones:
Una hidrofóbica constituida por los aminoácidos apolares Glicina(1/3 del total de
residuos), valina y prolina Confiere carácter elástico.
Una hidrofílica con los aminoácidos lisina y alanina Formación de enlaces covalentes
cruzados.
Uniones: Enlaces cruzados: lisina + lisina, lisina + al-lisina. (RESIDUOS)
Desmosinas: 3 al-lisina + lisina

8. Funciones de la elastina
La elastina tiene parte activa en diversos procesos fisiológicos, por ejemplo:
•Elasticidad y fuerza: Vasos sanguíneos
•Elasticidad y flexibilidad: Piel
•Soporte: Pulmón
Placa de elastina de la aorta Acción de la elastina en la piel

9. Diferencias Estructurales
Característica COLAGENO ELASTINA
Cadenas polipeptídicas.
Estructurado y
secuenciado. En forma
lineal. Robusto.
No estructurado y al
azar. En forma de malla
o red. Fino
Aminoácidos presentes
• Glicina (más
abundante)
• Prolina
• Alanina
• Hidroxiprolina
• Glicina
• Prolina
• Valina
• Lisina
• Al-lisina
Uniones utilizadas
Residuos de Glicina,
enlaces covalentes y no
covalentes.
Desmosinas y enlaces
covalentes cruzados.

10. Diferencias funcionales
Características COLÁGENO ELASTINA
Funciones principales Resistencia, firmeza y
flexibilidad.
Elasticidad y soporte.
Lugares de acción
Tendones, cartílagos,
ligamentos, matriz
orgánica de los huesos
y córnea del ojo.
Tendones, cartílagos,
ligamentos, piel y
vasos sanguíneos.
Ejemplos de acción
Alta fuerza de tensión
no se estira.
Ej: Colágeno en
tendón.
Estiramiento en dos
direcciones con
elasticidad.
Ej: Elastina de
ligamentos

11. Conclusión
Tanto el colágeno como la elastina son vitales para el cuerpo, y son las moléculas
encargadas de garantizar la elasticidad y firmeza de la piel. Sin embargo, conforme se
va envejeciendo, la producción de colágeno y elastina comienza a disminuir, esto es
debido a que los responsables de la producción -fibroblastos- reducen su rendimiento.
Para hacerle frente a lo anterior y de alguna manera “ayudarle” a los fibroblastos y a
las células podemos tomar conciencia con respecto a la alimentación, si el alimento es
el que se encarga de mantener al cuerpo
vivo habrá que buscar alimentos que
propicien la regeneración celular, lo que
fácilmente se encuentra en las verduras,
vegetales y carnes. Evitar los productos
alimenticios procesados y comenzar con un
estilo de vida saludable.

12. Bibliografía
• Principios de Bioquímica 4ta edición, Lenhinger.
• Introducción a la biología celular, Alberts.
• Fundamentos de bioquímica estructural 2da edición, Garrido, Tejión.
• http://www.upch.edu.pe/facien/fc/dbmbqf/pherrera/cursos/Bioquimica08/clases/protei
• http://www2.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-4c_proteinas-estructura-
• http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF
• http://www4.ujaen.es/~ravalde/temapaginaweb.htm
• http://escuela.med.puc.cl/paginas/cursos/segundo/histologia/histologiaweb/pagi
nas/co20246.html
• http://elastina.es/
• http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/5Proteinasfibrosas/5protfibros
as.htm