Presentación que muestra los principales biopolímeross, su composición y estructura.

1. QUÍMICA DEL CARBÓN
• El C forma una gran cantidad y variedad de compuestos: más de 13 millones.
• Los elementos que acompañan al C comúnmente son el H, O, N, S, P, y los halógenos.
• La enorme cantidad y complejidad de los compuestos de C se debe
a que pueden formar cadenas largas.
• Pueden formar anillos y enlazarse a través de enlaces sencillos
dobles o triples.
• 30 átomos de C y 62 de H se pueden formar 4000 compuestos
diferentes.
• Distintos arreglos de los mismos átomos generan compuestos
diferentes.
QUIMICA
ORGÁNICA
En el pasado se creía que éstos compuestos provenían forzosamente de organismos vivos, teoría
conocida como la “fuerza vital”. Fue hasta 1828 que el químico alemán Federico Wöhler (1800-
1882) obtuvo urea H2N-CO-NH2calentando HCNO (ácido ciánico) y NH3 (amoniaco) cuando
intentaba preparar NH4CNO (cianato de amonio), con la cual se echó por tierra la teoría de la
fuerza vital.

2. Ingredientes de los alimentos Industria
Textil
Industria de la Madera
Industria Farmacéutica
Cosmetología

3. Reacción de polimerización (condensación)
Reacción de hidrólisis
Es una reacción de polimerización en la que se unen dos moléculas
La hidrólisis es una reacción química en la que se utilizan moléculas de agua para romper los
enlaces covalentes entre los monómeros que forman un polímero.

4. Carbohidratos
Los compuestos orgánicos más abundantes en la tierra.
 Funciones vitales en plantas y animales.
 Almacena la energía química
 Estructura de soporte de la planta
 Paredes celulares bacterianas
 Exoesqueleto de insectos
 Componente de ácidos nucleicos
 Pequeños carbohidratos median la comunicación célula-célula en la
membrana plasmática
 Tipo sanguíneo A, B, O determinado por hidratos de carbono específicos
ligados a la membrana celulars
• Insect exoskeleton
• Component of nucleic acids

5. Carbohidratos
 Los carbohidratos se nombran a menudo como sacáridos debido al sabor dulce
de los miembros más simples de la familia (los azúcares)
 Latín: saccharum = azúcar
 Muchos miembros de esta clase tienen la fórmula
Cn(H2O)m ("hidratos" de carbono)

6. Carbohidratos
Los carbohidratos complejos son polímeros de monosacáridos:

7. Monosacáridos
Son azúcares simples.
Propiedades físicas:
 Los monosacáridos son sólidos cristalinos e incoloros.
 Todos los monosacáridos son muy solubles en agua.
 Son sólo ligeramente solubles en alcohol.
 Se clasifican de acuerdo con el número de carbonos
Los prefijos tri-, tetra-, penta-, etc., indican el número de átomos de carbono en
la cadena.
Pentosa: C5H10O5 Hexosa: C6H12O6
El sufijo -osa indica que una molécula es un carbohidrato.

8. Estructuras cíclicas de los monosacáridos.
 Por lo general, los monosacáridos no están presentes como una cadena
abierta sino como cadenas cíclicas
 Estas estructuras son muy estables razón por la cual, muchos carbohidratos se
encuentran en equilibrio entre las formas de cadena abierta y cadena cíclica.
 Monosacáridos como la glucosa forman un anillo de seis miembros y la
fructosa forma un anillo de cinco miembros.

9. Pentosas
Hexosas

10. Propiedades y usos de la glucosa
1. La glucosa tiene dos isómeros: alfa-glucosa (α-glucosa) y beta-glucosa (β-
glucosa)
Varían en la orientación del grupo hidroxilo (–OH) en el primer átomo de carbono
de la molécula de glucosa. En la alfa-glucosa, el grupo –OH está orientado hacia
abajo, mientras que en la beta-glucosa está orientado hacia arriba
El glucógeno y el almidón están
compuestos de moléculas de
alfa-glucosa, la celulosa está
compuesta de moléculas de
beta-glucosa.

11. 2. La glucosa es una molécula soluble
Propiedades y usos de la glucosa
La solubilidad de la glucosa se debe a su polaridad. La polaridad de la glucosa se
debe a su estructura molecular, ya que contiene varios grupos –OH, por esto
forma enlaces de hidrógeno.

12. Propiedades y usos de la glucosa
3. La glucosa es una molécula estable.
La glucosa es una molécula cíclica con los grupos –OH situados en las regiones
axiales de la molécula.
Esto hace que la glucosa sea una molécula químicamente estable.
La estabilidad de la glucosa es una característica clave para el papel estructural del
polisacárido celulosa en las plantas, y para el almidón y el glucógeno en el
almacenamiento de glucosa en células vegetales y animales.

13. Propiedades y usos de la glucosa
4. La glucosa se puede oxidar.
Oxidación: Implica la pérdida de electrones de un átomo o molécula. En esta
reacción, el átomo o molécula que pierde electrones se dice que se oxida
mientras que la molécula que gana electrones se dice que se reduce.
Es un proceso importante en muchos sistemas biológicos, ya que implica la
producción de energía en forma de ATP a través de la respiración celular

14. Disacáridos
En un disacárido, dos unidades de monosacárido están
unidas por un enlace glicosídico entre el carbono anomérico
de una unidad y un -OH de la otra.

15. Disacáridos
 Maltosa
 La maltosa consiste en dos moléculas de glucosa unidas por un enlace glucosídico
entre el carbono-1 de una glucosa y el carbono-4 de la segunda glucosa (un enlace
a-1,4-glicosídico).
O
OH
OH
CH2OH
O O
CH2OH
OH
OH
OH
HO
-maltose
 
-D-glucose unit
-D-glucose unit

16. Disacáridos
 Lactosa
• La lactosa es el principal azúcar en la leche. Representa alrededor de 5-
8% de leche humana y 4-6% de leche de vaca.
• La hidrólisis de lactosa produce glucosa y galactosa.
• En lactosa, una unidad de galactosa está unida por un enlace b-
glucosídico al carbono-4 de glucosa.
O
CH2OH
OH
OH
O
OH
OH
CH2OH
O
OH
HO
-lactose


-D-glucose unit
-D-galactose unit

17. Disacáridos
 Sacarosa
 La sacarosa (azúcar de mesa) es el disacárido más
abundante en el mundo biológico.
 Se obtiene principalmente a partir del jugo de caña de
azúcar y remolacha azucarera.
 En la sacarosa, el carbono-1 de la glucosa se une al
carbono-2 de la fructosa por un enlace 1,2-glicosídico.


-D-glucopyranose unit
-D-fructofuranose unit
O
CH2OH
HO
OH
HOCH2
O
HO
O
CH2OH
OH
HO
sucrose

18. Polisacáridos
Almidón
 El almidón es el carbohidrato de reserva para las plantas.
 Se encuentra en todas las semillas de plantas y tubérculos y es la forma en que la
glucosa se almacena para su posterior uso por las plantas.
 El almidón se compone de dos polisacáridos principales:
 ~ 20% de amilosa (soluble en agua)
 ~ 80% de amilopectina (insoluble)
 Son poco solubles en agua, ayuda a mantener el equilibrio osmótico dentro de un
organismo
 La hidrólisis sólo da glucosa

19. Almidón
Amilosa
• Un polímero lineal de hasta 4000 monómeros de glucosa unidos por
enlaces -1,4-glicosídico.
O
OH
OH
CH2OH
O O
CH2OH
OH
OH
O
OH
OH
CH2OH
O O
CH2OH
OH
OH
O
O
(14)
amilosa

20. Almidón
Amilopectina
Un polímero altamente ramificado con cadenas de 24-30 unidades
de glucosa unidas por enlaces a-1,4-glicosídicos y puntos de
ramificación creados por enlaces a-1,6-glicosídicos.
O
OH
OH
CH2
O O
CH2OH
OH
OH
O
OH
OH
CH2OH
O O
CH2OH
OH
OH
O
O
O
OH
OH
CH2OH
O
O
O
CH2OH
OH
OH
O
(14)
(16)
amilopectina

21. Polisacáridos
Glicógeno o Glucógeno
• El glucógeno es el carbohidrato de reserva para los animales.
• Al igual que la amilopectina, el glucógeno es un polímero no lineal de glucosa
unido por enlaces a-1,4- y a-1,6-glicosídico.
• Pero, tiene un peso molecular más bajo y una estructura aún más altamente
ramificada (cada 12-18 unidades)
o
o
o
o
o
o
o
o
o
o
o
o o o
o
o
o
o
o
o
o
o
o
o
o
o
ooo oo o o o o o o oo o o o
o
o
o
o ooo
o
o
o
o
o
o
o
o
o
o
• Es relativamente insoluble debido a su gran
tamaño molecular, lo que ayuda a mantener
el equilibrio osmótico.
• Se almacena principalmente en el hígado y
las células musculares de los animales.

22. Polisacáridos
 Celulosa
 La celulosa es el compuesto orgánico más abundante en la tierra.
 El algodón es celulosa casi pura.
 La celulosa es un polímero lineal de hasta 3000 monómeros de glucosa
unidos por enlaces b-1,4-glicosídico.
OH
OH
CH2OH
O
O
OH
OH
CH2OH
O
O
O
O
CH2OH
OH
OH
(14)
celulosa
 La celulosa forma una cadena lineal
porque las moléculas de beta-glucosa
alternan su orientación

23. Las moléculas de celulosa formen cadenas largas y no ramificadas que pueden
agruparse en haces llamados microfibrillas
Celulosa
Las microfibrillas se
mantienen unidas mediante
enlaces de hidrógeno que
se producen entre
moléculas de celulosa
adyacentes

24. Diferencias entre la celulosa y el almidón

25. Papel de las glicoproteínas en el reconocimiento célula-célula.
Glicoproteínas: Son proteínas que tienen uno o más carbohidratos unidos a ellas.
Desempeñan funciones importantes en la señalización y comunicación celular
1. Reconocimiento célula-célula: actúan como marcadores en la superficie de las
células, lo que les permite identificarse entre sí e interactuar de manera
adecuada.
1. Receptores: pueden actuar como receptores en la superficie de las células,
permitiéndoles recibir señales de otras células o moléculas del medio ambiente.
2. Ligandos: Las glicoproteínas se unen a receptores específicos de otras células
para iniciar vías de señalización.
3. Soporte estructural: contribuyen a la integridad estructural de células y tejidos.
Pueden formar parte de la matriz extracelular, proporcionando soporte a la célula.

26. Grupos sanguíneos ABO
El sistema del grupo sanguíneo ABO se basa en la presencia de glicoproteínas
específicas en la superficie de los glóbulos rojos. Estas glicoproteínas se denominan
antígenos A y B

27. Propiedades y funciones de los lípidos.
 Son moléculas que incluyen grasas, ceras, vitaminas solubles como vitaminas
A, D, E and K, monoglicéridos, diglicéridos, triglicéridos, fosfolípidos,
esteroides, ácidos grasos y otros.
 Las funciones biológicas principales incluyen el almacenamiento de energía,
componente estructural de las membranas de las células, aislantes térmicos y
como moléculas de transmisión de señales.
 Son compuestos biológicos solubles en solventes no polares.
 Tienen baja solubilidad en agua, es decir, son hidrófobos

28. Ácidos Grasos:
 Son el componente estructural de muchos lípidos.
 Son largas cadenas de ácidos carboxílicos usualmente de C10 a C20.
 Tienen largas colas no-polares responsables por sus características grasientas
y aceitosas.

29. En agua los ácidos grasos forman conjuntos de esferas llamadas miscelas.
Las miscelas son importantes para funciones biológicas como el transportar lípidos
insolubles en la sangre.
Ácidos Grasos:

30. Pueden ser saturados o insaturados y suelen adoptar formas de zig-zag:
➢ Saturados: Si todos los enlaces son simples.
Ácido palmítico: CH3 – (CH2)14 – COOH Abunda en la manteca y el cacao y su punto de fusión
es muy alto: 62,85ºC.
Ácido esteárico: CH3 – (CH2)16 – COOH
➢ Insaturados: si tienen algún doble o triple enlace.
Ácido Oleico: CH3 – (CH2)7 – CH = CH– (CH2)7 –COOH
Ácidos Grasos:

31. Grasas:
➢ Usualmente de origen animal.
➢ Sólidos a temperatura ambiente.
➢ Compuestas en mayor grado por ácidos grasos saturados (en su estructura no
hay dobles enlace entre átomos de C).
Aceites:
➢ Usualmente provienen de plantas y pescados.
➢ Líquidos a temperatura ambiente.
➢ Tienen más ácidos grasos insaturados que las grasas.

32. Triglicéridos
Son un tipo de lípidos que pueden consumirse en los alimentos y sintetizarse en el
hígado.
Se encuentran en alimentos como la mantequilla, la manteca de cerdo. Estas
grasas suelen ser sólidas a temperatura ambiente, mientras que los aceites como el
de oliva y el de canola son líquidos.
Las ceras
son completamente insolubles en agua y tienen un alto punto de fusión, por lo que
generalmente son sólidas a temperatura ambiente.
La cera se puede encontrar de forma natural en la superficie de las hojas, donde
forma una capa impermeable que reduce la tasa de transpiración

33. Formación de triglicéridos y fosfolípidos por reacciones de
condensación.

34. En los ácidos grasos insaturados
cis, los átomos de hidrógeno
unidos a los átomos de carbono
alrededor del doble enlace se
encuentran en el mismo lado de la
molécula.
En los ácidos grasos trans
insaturados (comúnmente
denominados "grasas trans"), los
átomos de hidrógeno unidos a los
átomos de carbono alrededor del
doble enlace se encuentran en
lados opuestos de la molécula
Ácidos grasos insaturados cis y ácidos grasos trans

35. Los ácidos grasos insaturados cis se producen de forma natural, las grasas trans
no se encuentran en la naturaleza y deben producirse industrialmente.ar

36. Las plantas almacenan grasas o aceites como fuente de energía en muchas de
sus semillas, principalmente en forma de ácidos grasos insaturados.
La grasa es una fuente de energía particularmente importante para los animales
endotermos, y se almacena en adipocitos.

37. Las bicapas de fosfolípidos se forman como
consecuencia de las regiones hidrófobas e
hidrófilas
Fosfolípidos
Constan de una cabeza de fosfato cargada
negativamente que interactúa con las moléculas
de agua; por lo tanto, se considera que la
cabeza del fosfolípido es hidrófila. Las colas de
hidrocarburos están formadas por largas
cadenas de ácidos grasos no polares que
repelen las moléculas de agua; por tanto, las
colas son hidrofóbicas.

39. Los fosfolípidos pueden formar espontáneamente una bicapa de fosfolípidos cuando
se colocan en agua.

40. Compuestos por cuatro anillos de carbono fusionados.
Son moléculas hidrofóbicas
Los esteroides son un grupo de hormonas naturales que desempeñan un papel
vital en la regulación de una amplia gama de funciones fisiológicas del cuerpo
Esteroides
Los esteroides como el colesterol son un
componente importante de la bicapa de
fosfolípidos que le proporciona
estabilidad y flexibilidad
Algunos pueden atravesar la bicapa de
fosfolípidos de las células

42. Proteínas
Compuestas por aminoácidos
ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO
 Ácidos -aminocarboxílicos.
 Los "bloques de construcción" a partir de los cuales se fabrican las proteínas.
 Nota: a excepción de la glicina (R = H), los -aminoácidos son moléculas quirales,
es decir, no son simétricas.
CO2H
C H
H2N
R

43. Los aminoácidos se unen mediante un enlace llamado enlace peptídico y forman
péptidos.
La reacción es de condensación
El extremo N-terminal (amino-terminal) del dipéptido se refiere al grupo amino
libre que no participa en el enlace peptídico, mientras que el extremo C-terminal
(carboxilo-terminal) se refiere al grupo carboxilo no unido.

44. AMINOACIDOS EN EL CUERPO HUMANO
 En el cuerpo humano existen 20 aminoácidos esenciales.
 8 no pueden ser sintetizados por el organismo así que se deben incorporar a
través de los alimentos.
 Los aminoácidos se unen por el enlace peptídico, que se establece entre el
OH del grupo carboxílico del aa1 y el H del aa2 y el resultado es un dipéptido
más H2O.

46. Los aminoácidos no esenciales, aunque no son necesarios en la dieta, siguen
desempeñando funciones importantes en el organismo.
Se debe consumir una dieta equilibrada que incluya la combinación adecuada de
fuentes de proteínas para garantizar que se cubran las necesidades del cuerpo.
Las dietas veganas pueden proporcionar todos los aminoácidos esenciales
necesarios para una dieta saludable a través de fuentes de proteínas de origen
vegetal como frijoles, lentejas, nueces, semillas y tofu, sin embargo, es necesario
consumir cantidades adecuadas de estas fuentes de proteínas.

47. El código genético
Es un conjunto de reglas que especifica cómo la información almacenada en el
ADN se traduce en la secuencia de aminoácidos que forman las proteínas.
Sirve como lenguaje universal para todos los organismos vivos y proporciona
instrucciones para la síntesis de proteínas mediante procesos de procesos de
transcripción y traducción.
Durante la transcripción, el ADN se transcribe en ARNm y, durante la traducción, el
ARNm se traduce en una secuencia de aminoácido

48. El código genético está compuesto por codones, que son grupos de tres
nucleótidos que especifican el tipo de aminoácido o señal de parada requerida.
Hay 64 codones diferentes en total.
Esto significa que algunos aminoácidos están codificados por múltiples codones, lo
que permite la posibilidad de mutaciones.
Las mutaciones silenciosas se producen cuando un cambio en la secuencia del
ADN no da como resultado un cambio en la secuencia de aminoácidos de la
proteína.

49. La combinación de estas variedades de posibles secuencias surge de la capacidad
de combinar los 20 aminoácidos.
Esto permite la creación de una cantidad casi ilimitada de proteínas únicas con
diferentes estructuras y funciones.

50. Con base en las tres letras
que están presentes en un
codón, se puede usar una
tabla de codones para
deducir qué aminoácido
codifica el codón.
Por ejemplo, si el codón
es GCU, usará la tabla
para ver dónde es la
primera letra G, la segunda
letra es C y la tercera letra
es U. En este caso,
encontrará que GCU
codifica el aminoácido
alanina. .

51. Ejemplos de polipéptidos
Lisozima.
Enzima compuesta por 129 aminoácidos y está presente en las lágrimas y la
saliva. Tiene propiedades antimicrobianas, alterando las paredes celulares de
ciertas bacterias, proporcionando así un mecanismo de defensa contra las
infecciones microbianas.
Alfaneurotoxinas.
Están presentes en el veneno de serpiente y que atacan específicamente el
sistema nervioso y lo alteran. Estos polipéptidos tienen una longitud de entre 60 y
75 aminoácidos y pueden unirse e inhibir receptores específicos, induciendo
efectos neurotóxicos, parálisis y posiblemente la muerte.

52. Ejemplos de polipéptidos
Glucagón.
Hormona compuesta por 29 residuos de aminoácidos. Esta hormona es crucial para
regular los niveles de azúcar en sangre. El glucagón se secreta en el páncreas
cuando los niveles de glucosa en la sangre son bajos, lo que estimula al hígado a
liberar la glucosa almacenada en el torrente sanguíneo, elevando así los niveles de
azúcar en la sangre.
Mioglobina.
Proteína fijadora de oxígeno, que se encuentra principalmente en los tejidos
musculares, y que está compuesta por 153 residuos de aminoácidos. Facilita el
almacenamiento y la liberación de oxígeno a las fibras musculares, especialmente
durante períodos de baja disponibilidad de oxígeno, como la actividad física
extenuante.

53. Factores que afectan la estructura de las proteínas
Hay factores que alteran la estructura de las proteínas, lo que se conoce como
desnaturalización de las proteínas causando que ya no pueda cumplir su función..
Dos factores que pueden provocar la desnaturalización de las proteínas son el pH y
la temperatura.
pH
Los cambios extremos pueden afectar la solubilidad y la forma de las proteínas al
alterar la carga de la proteína. Esto puede provocar cambios irreversibles en la
estructura de las proteínas, provocando inactividad. Por ejemplo, la enzima pepsina
requiere un ambiente ácido para funcionar, mientras que un ambiente alcalino la
inactivará.

54. Temperatura
Las altas temperaturas pueden romper enlaces de hidrógeno que mantienen unida
la estructura de la proteína, lo que hace que la proteína se despliegue y pierda su
función.
La mayoría de las proteínas humanas funcionan de manera óptima a la
temperatura corporal (~37 °C). Algunos organismos que viven en ambientes con
temperaturas extremadamente altas tienen proteínas que solo pueden funcionar a
temperaturas más altas.
Las bajas temperaturas también pueden afectar la estructura de las proteínas,
pero en menor medida que las altas temperaturas.
Factores que afectan la estructura de las proteínas

55. Estructura de las proteínas
Los grupos R de los aminoácidos presentes en un polipéptido determinan las
propiedades de los polipéptidos ensamblados.
Los grupos R pueden ser hidrófobos o hidrófilos. Los grupos R hidrofóbicos no son
polares y tienden a repeler las moléculas de agua. Los grupos R hidrófilos son
polares o cargados, ácidos o básicos y tienden a atraer moléculas de agua.
Los grupos R polares contienen cargas parciales que interactúan con las moléculas
de agua, mientras que los grupos R cargados pueden tener carga positiva (básica)
o carga negativa (ácida).

56. Hay cuatro niveles de estructura proteica:
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria.

57. Estructura primaria de las proteínas.
La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia específica de
aminoácidos que se unen para formar una cadena polipeptídica

58. Estructura primaria de las proteínas.
La secuencia única de aminoácidos determina cómo se plegará la cadena
polipeptídica, lo que en última instancia dará lugar a la estructura tridimensional de
la proteína. Esto significa que la posición precisa de cada aminoácido dentro de la
estructura proteica es fundamental para determinar su forma. El cambio en la
secuencia de aminoácidos puede provocar cambios significativos en la estructura y
función de la proteína

59. Estructura secundaria de las proteínas.
Estructura secundaria de las proteínas: plisado y enrollado.
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
La estructura secundaria de una proteína se refiere a los patrones de plegamiento
local que ocurren dentro de la cadena polipeptídica, y dos tipos comunes de
estructuras secundarias son hélices alfa y hojas beta plisadas

60. Estructura secundaria de las proteínas.
En una hélice alfa (la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre si
misma), el enlace de hidrógeno se forma entre el hidrógeno amina de un aminoácido
y el oxígeno carboxilo de otro aminoácido que está a cuatro residuos de la secuencia

61. Las láminas con pliegues beta se forman cuando las secciones de la cadena
polipeptídica corren paralelas entre sí y se forman enlaces de hidrógeno entre
hebras adyacentes. Estos enlaces de hidrógeno crean una estructura en forma
de lámina plisada, en la que las hebras individuales forman la superficie plana
de la lámina
Estructura secundaria de las proteínas.

62. Estructura terciaria de las proteínas
El plegamiento adicional del polipéptido. Depende de la interacción entre los
grupos R, que puede incluir la formación de enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos,
enlaces covalentes disulfuro e Interacciones hidrofóbicas.
Estas interacciones
estabilizan la estructura de
la proteína
La estructura terciaria da
lugar a la forma
tridimensional general de
la proteína.

63. Enlaces o puentes de hidrógeno: entre las cadenas laterales de aminoácidos
polares sin carga. Son de vital importancia debido a su abundancia.
Atracciones electrostáticas o interacciones iónicas, entre grupos carboxilo y
amino de aminoácidos ácidos y básicos.
Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos y
aromáticos de las cadenas laterales de los aminoácidos apolares.
Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fuertes que los anteriores,
entre dos grupos –SH de dos cisteínas (o derivados).
Enlaces coordinados: entre cationes de metales de transición y la proteína.
Estructura terciaria de las proteínas

64. Estructura terciaria de las proteínas
Efecto de los aminoácidos polares y apolares sobre la estructura terciaria de las
proteínas.
Los aminoácidos polares hidrófilos se orientan hacia el exterior, hacia el entorno
acuoso, mientras que los aminoácidos no polares hidrófobos están protegidos en el
núcleo, minimizando las interacciones desfavorables entre las cadenas laterales
hidrófobas y las moléculas de agua.
La conformación compacta y plegada resultante expone las superficies hidrófilas al
disolvente y entierra los residuos hidrófobos en el interior de la proteína,
contribuyendo así a la estabilidad y función de la proteína
Las proteínas integrales también tienen regiones con aminoácidos hidrófobos, lo que
les ayuda a incrustarse en las membranas. La rodopsina, una proteína que se
encuentra en la membrana celular de las células de la retina responsable de
absorber la luz, es un ejemplo de una proteína de membrana integral que tiene
regiones hidrofóbicas

65. Estructura cuaternaria de las proteínas
Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero
(puede ser una subunidad de la proteína o varias subunidades diferentes)
Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas

66. Proteínas conjugas y no conjugadas
Proteínas conjugadas
Son las que por hidrólisis liberan aminoácidos más un radical no peptídico,
denominado grupo prostético, el cual puede ser orgánico o inorgánico. Las
proteínas con pigmentos respiratorios (hemoglobina), las que almacenan oxígeno
(mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones
(citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina
Proteínas no conjugadas
Constan únicamente de subunidades polipeptídicas. Ejemplos el colágeno, que se
compone de tres subunidades polipeptídicas, y la insulina que se compone de dos
subunidades polipeptídicas

67. Clasificación de las
proteínas
Según su forma, existen las
proteínas fibrosas y las
globulares.
1. Proteínas fibrosas: Son
alargadas e insolubles en
agua, como la queratina, el
colágeno y la
fibrina. Proporcionan soporte
mecánico a las células y los
organismos.

68. Clasificación de las proteínas
2. Proteínas globulares: Tienen forma esférica y compacta, son solubles en agua.
Las proteínas globulares son las que realizan el trabajo de las células: funciones
como síntesis, transporte y metabolismo..