Las proteínas están constituidas por aminoácidos y cumplen diversas funciones importantes en el cuerpo. Tienen una estructura primaria, secundaria, terciaria y en algunos casos cuaternaria. Se clasifican en globulares y fibrosas. Los aminoácidos son la unidad estructural de las proteínas y algunos son esenciales porque el cuerpo no puede sintetizarlos. Las proteínas se digieren en el estómago e intestino delgado para absorber los aminoácidos resultantes.

1. PROTEÍNAS
LIC. PATRICIA ARANCIBIA

3. Proteínas
Las proteínas son los compuestos químicos
más importante para la función celular;
participan en todas las funciones biológicas,
están constituidas por aminoácidos. Presentan
un equilibrio dinámico permanente entre la
síntesis y la degradación, es decir, las
proteínas están en continuo recambio.

4. ELEMENTOS QUE LO
CONFORMAN
C
H
O
N
PUEDEN
ENCONTRARSE EN
ALGUNOS
AMINOÁCIDOS
S
P
CARACTERÍSTICAS
UNIDAD ESTRUCTURAL ES EL AMINOÁCIDO
LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN A TRAVÉS DE ENLACE,
PEPTIDIDICO
LAS PROTEINAS PARA SER CONSIDERADOS FUNCIONALES
DEBEN ADQUIER LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
CUMPLEN DIVERSAS FUNCIONES, METABÓLICAS COMO
ESTRUCTURALES
SON GENERADORES DE ENERGÍA

5. AMINOÁCIDOS

6. Funciones de las proteínas:
• Inmunoglobulinas (anticuerpos), fibrinógeno y trombina
Defensa
• Amilasa, proteasas, lipasas, hidrolasas, transferasas, isomerasas,
ligasas liasas, fosfatasas, etc
catalizadores
• Ovoalbúmina (huevos), caseína (leche)
Energéticos
• Troponina y tropomiosina, adrenalina, oxitocina, insulina,
somatotropina
Reguladores
• Insulina, glucagón, gastrina, tiroides, somatotropina, hormona de
crecimiento
hormonales
• Lipoproteinas (membrana celular), colágeno y elastina (piel),
queratina (piel, unas, plumas, cuernos)
Estructural
• Hemoglobina en sangre, citocromos (cadena respiratoria), mioglobina
en tejido, albúmina en sangre
Transporte
• Miosina actina
Contracción muscular
• Glucoproteínas de membrana
Recepción de señales

7. PROPIEDADES
Solubilidad
Depende de los
grupos radicales,
en general las
fibrosas son
insolubles y las
globulares son
solubles
Especificidad
Cada una lleva a cabo
una determinada función
y lo realiza porque posee
una determinada
estructura primaria y una
conformación espacial
propia; por lo que un
cambio en la estructura
de la proteína puede
significar una pérdida de
la función.
Además, no todas las
proteínas son iguales en
todos los organismos,
cada individuo posee
proteínas específicas
suyas que se ponen de
manifiesto en los
procesos de rechazo de
órganos transplantados.
Desnaturalización.
Consiste en la
pérdida de la
estructura terciaria,
por romperse los
puentes que forman
dicha estructura.
Todas las proteínas
desnaturalizadas
tienen la misma
conformación, muy
abierta y con una
interacción máxima
con el disolvente
Renaturalización
La
desnaturalización
se puede
producir por
cambios de
temperatura, (
huevo cocido o
frito ),
variaciones del
pH.
En algunos casos,
si las condiciones
se restablecen,
una proteína
desnaturalizada
puede volver a
su anterior
plegamiento o
conformación
Capacidad
amortiaguadora
Debido a que son
anfóteras pueden
amortiguar el pH

8. Aminoácidos
• Los aminoácidos no se almacenan
en el organismo. Sus niveles
dependen del equilibrio entre biosíntesis y
degradación de proteínas corporales, es
decir, el balance entre el anabolismo y
catabolismo, conocido como balance
nitrogenado, ya que las proteínas son la
principal fuente de Nitrógeno.

9. Los aminoácidos
• Unidad estructural de las proteínas
Papel principal de los
aminoácidos,
• Función secundaria y reemplazable por
carbohidratos y lípidos.
Función energética
• en la constitución de hormonas y otras
sustancias cuyo papel es insustituible
Función estructural

10. No Esenciales Esenciales
Alanina Arginina*
Asparragina Histidina
Aspartato Isoleucina
Cisteina Leucina
Glutamato Lisina
Glutamina Metionina*
Glicina Fenilalanina*
Prolina Treonina
Serina Triptófano
Tirosina Valina
CLASIFICACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
NO ESENCIALES

12. ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

14. La estructura primaria se refiere a la cantidad de aminoácidos y a la
secuencia que vayan a tener como cadena

15. La estructura secundaria
es la disposición de la
secuencia de
aminoácidos en el
espacio
• ALFA - COMO HÉLICE
HOJA PLEGADA
ESTRUCTURA SECUNDARIA

16. ESTRUCTURA
TERCIARÍA
La estructura terciaria informa
sobre la disposición de la
estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una
conformación globular, es
decir, estructura tridimensional

17. ESTRUCTURA TERCIARÍA
Esta conformación
globular facilita la
solubilidad en agua y así
realizar funciones de
transporte , enzimáticas ,
hormonales,

18. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces débiles
de varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero o Monómero

19. CLASIFICACIÓN DE ACUERDO A SU FORMA:
PROTEINAS GLOBULARES
PRESENTA UNA ESTRUCTURA COMPACTA
SON SOLUBLES EN AGUA
PRESENTA UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA
COMPLEJA
PUEDE UNIRSE CON OTRAS PROTEINAS POR FUERZA
NO COVALENTES
ACTÚAN CON FUNCIÓN METABÓLICA, ENZIMAS,
PROTEINAS DE TRASNPORTE,
SE DESNATURALIZAN FACILMENTE
PROTEINAS FIBROSAS
ESTRUCTURA EXTENDIDA
INSOLUBLES EN AGUA
SU ESTRUCTURA SECUNDARIA ES SIMPLE
SE UNE A OTRAS PORTEINAS POR PUEDNTES COVALENTES
SON GENERALMENTE ESTRUCTURALES, TENDONES,
LIGAMENTOS, PELO, PIEL, HUESOS, MÚSCULOS
NO SE DESNATURALIZAN CON FACILIDAD

21. • Formadas solamente por aminoácidos
HOLOPROTEÍNAS
• Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético
HETEROPROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN POR SU COMPOSICIÓN

22. HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES
Prolaminas:
Zeína (maíz),
gliadina (trigo),
hordeína
(cebada)
Gluteninas:
Glutenina (trigo),
orizanina (arroz).
Albúminas:
Seroalbúmina (sangre)
ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)

23. HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES
* Hormonas:
Insulina,
hormona del
crecimiento,
prolactina,
tirotropina
Enzimas:
Hidrolasas,
Oxidasas,
Ligasas,
Liasas,
Transferasas
Isomerasas
Transporte
Hemoglobina en sangre,
Citocromos (cadena respiratoria),
Mioglobina en tejido, albúmina
en sangre

24. HOLOPROTEÍNAS FIBROSAS
Colágenos:
en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
Queratinas:
En formaciones
epidérmicas: pelos,
uñas, plumas,
cuernos.
Elastinas:
En tendones y vasos
sanguineos
Fibroínas:
En hilos de seda, (arañas,
insectos)

25. HETEROPROTEINAS
NUCLEOPROTEINAS
LIPOPROTEINAS
FOSFOPROTEINAS
GLUCOPROTEINAS
CROMOPROTEINAS
• CITOCROMOS
• HEMOGLOBINA
• MELANINAS

26. CLASIFICACIÓN
GENERAL
HOLOPROTEINAS
FIBROSAS
COLÁGENO
QUERATINA
ELASTINA
FIBROINA
GLOBULARES
ALBUMINAS
OVOALBUMINAS
SEROALBUMNIAS
LACTOALBUMINAS
GLOBULINAS
ALFA GLOBULINA
BETA GLOBULINA
GAMA GLOBULINA
HISTONAS ENZIMAS
HETEROPROTEINAS
GLUCOPROTEINAS
MUCINAS
PROTEINA
ANTICONGELANTE
GLCUOPROTEINAS A
Y B
FOSFOPROTEINAS
CASEINA DE LA
LECHE
VITELINA
LIPOPROTEINAS
HDL
LDL
IDL
VLDL
CROMOPROTEINAS
HEMOGLOBINA
HEMOCIANINA
CITOCROMOS

27. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
PÉRDIDA DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PERDIDA DE LA ACTIVIDAD
BIOLÓGICA
PÉRDIDA DE FUNCIÓN
PROTEÍNICA
QUE PUEDE DARSE
POR LA
MODIFICACIÓN DE:
TEMPERATURA
CONCENTRACIÓN
PH
RADIACIONES

29. METABOLISMO DE
PROTEINAS

31. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
La digestión comienza en el estómago, donde serán atacadas
por la enzima pepsina, y se completa en el duodeno y yeyuno.
El jugo pancreático, junto con las enzimas que contienen las
células intestinales, transformarán el contenido proteico en
estructuras más simples.
Estas pasarán a través de la mucosa intestinal hasta llegar a los
enterocitos donde se completará la hidrólisis, obteniendo así
aminoácidos y, en una menor cantidad, oligopéptidos
Los aminoácidos son absorbidos en a vena porta y
transportados al hígado, a partir de ahí entran al torrente
sanguíneo general
Las proteínas que no se absorven se eliminan

33. ABSORCIÓN DE
PROTEINAS
Se absorbe en el intestino delgado
Pero debe llegar bajo la forma de aminoácidos o
péptidos de cadena corta
Para ingresar al enterocito desde la luz intestinal, hay
dos tipos de sistemas de transporte, unos dependientes
de sodio y otros independientes de él, tratándose de
sistemas de transporte activo con gasto energético.
Una vez dentro del enterocito, los aminoácidos
obtenidos pueden seguir varias vías metabólicas.
Podrían ser utilizados para obtener energía
Para la síntesis de proteínas para el propio enterocito
O se liberarán directamente a la sangre portal para su posterior
utilización por parte de los diferentes tejidos.
La glutamina, el aspartato y el glutamato son la principal fuente de
energía del intestino
Aproximadamente el 10% de los aminoácidos absorbidos están
destinados a la síntesis proteica endógena en el enterocito.
En la mucosa también se realizan algunas transformaciones,
especialmente la transaminación del aspartato y del glutamato.
Debido a esta transaminación no hay grandes cantidades de estos
aminoácidos en sangre, por lo que encontramos el producto derivado de
la transaminación, la alanina

34. Requerimientos de aminoácidos esenciales en mg/kg de peso corporal
A estos 8 aminoácidos se
agregan como relativamente
esenciales, arginina e histidina,
sintetizados en el organismo en
cantidad insuficiente para
atender demandas
incrementadas como las del
crecimiento, embarazo o
lactancia
Requirimiento
Lactante (4-6
meses)
Niño (10-12 años) Adulto
Histidina 29 — —
Isoleucina 88 28 10
Leucina 150 44 14
Lisina 99 49 12
Metionina y
cisteína
72 24 13
Fenilalanina y
tirosina
120 24 14
Treonina 74 30 7
Triptófano 19 4 3
Valina 93 28 13
Aminoácidos
esenciales totales
(excepto la
histidina)
715 231 86

35. Requerimiento de Proteínas
SEXO
Edad (años)
Ración
dietética
(g./kg.)
Varones
25-50 0,8
> 51 0,8
Mujeres
11-14 1,0
15-18 0,8
Las necesidades proteicas de un adulto son de 0,8
g/kg/ día, lo que supone el 10-15% del aporte
calórico diario total.
Del total de las proteínas de la dieta, se recomienda
que el 50% de estas sean de origen animal y el otro
50% de origen vegetal.
En embarazadas deben adicionarse 30 g por día
durante el periodo de gestación. En lactancia hay q
agregar 20 g de proteína por día para cubrir las
necesidades de síntesis de proteínas de la leche

36. Requerimiento de proteínas
La calidad de una proteína depende de su digestibilidad y, principalmente, de su contenido en
aminoácidos indispensables.
La digestibilidad se refiere a la cantidad de aminoácidos de la proteínas ingerida que se absorbe.
Las proteínas de origen animal son de 90 a 99 % digeribles y las de origen vegetal de 70 a 80 %.
Las proteínas de alta calidad llamadas completas, contienen todos los aa esenciales en cantidades
requeridas por los seres humanos ( leche, carne, pescado, huevos).
La gelatina obtenida del colágeno no contiene triptófano
Las proteínas de origen vegetal poseen muy baja cantidad en aa esenciales, con excepción de la
proteína de soja y la quinua

37. Valor biológico
Esta en relación directa con su digestibilidad y contenido en aa esenciales.
Se lo puede expresar cuantitativamente si se mide el Nitrógeno retenido en el
organismo después de la ingesta de la proteína comparado con el correspondiente
a la misma cantidad de la proteína de referencia. Un valor de 100 igual a la proteína
de huevo, indica que el 100 % del N es absorbido e incorporado.
Para aprovechar las proteínas de la dieta, deben cubrirse las necesidades
energéticas. Si las calorías aportadas por lípidos y carbohidratos es baja el
organismo es obligado a oxidar aa, para obtener energía.
Kwashiorkor
Marasmo

38. AMINOÁCIDOS
Fondo metabólico
Común o “pool de aa.”
Origen
Absorción
Intestinal
Degradación
de Proteínas
Tisulares
Síntesis de
aa (hígado)
Fondo común de aa

39. POOL AMINOÁCIDOS
Fondo metabólico
Común o “pool de aa.”
Origen Destino de AA
Absorción
Intestinal
Degradación
de Proteínas
Tisulares
Síntesis de
aa (hígado)
Producción
de Energía
Síntesis de
Compuestos
Nitrogenados
No proteicos
Síntesis de
Proteínas
Introducción
Producción de
aa no esenciales

41. CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos están clasificados en esenciales y no
esenciales.
Los mamíferos pueden sintetizar los no esenciales, los
esenciales deben adquirirlos de la dieta.
El exceso de aminoácidos consumidos en la dieta, no puede
ser almacenado para uso futuro, por el contrario, son
transformados en intermediarios metabólicos comunes
como el piruvato, oxaloacetato y alfa-cetoglutarato.
Los aminoácidos son precursores de glucosa, ácidos grasos
y cuerpos cetónicos y por tanto son combustibles
metabólicos
Separación del
grupo amina
por:
Transaminación:
transferencia del
grupo amina
Desaminación:
separación del
grupo amina

42. DESAMINACIÓN
OXIDATIVA
La desaminación oxidativa es una reacción
química que se caracteriza por la ruptura de un
grupo amino.
Esta reacción es clave a nivel biológico en la
degradación de los aminoácidos.
La degradación de los aminoácidos se puede
dividir en 3 etapas:
• Transaminación y desaminación oxidativa
• Síntesis de urea (ciclo de la urea)
• Degradación del esqueleto carbonado α-oxoácido
La transaminación es una reacción química que
transfiere un grupo amino a un cetoácido para
formar nuevos aminoácidos.
Esta vía es responsable de la desaminación de
la mayoría de los aminoácidos
Es un de las vías principales de degradación
que convierte los aminoácidos esenciales en no
esenciales que el organismo puede sintetizar
de novo.
TRANSAMINACIÓN

43. Reacciones de degradación de aa

44. PRODUCTOS FORMADOS DEL METABOLISMO DE
PROTEINAS
En la degradación de aminoácidos se produce amoniaco que, al ser una sustancia muy tóxica, se debe transformar en urea, que
será eliminada por el riñón.
El amoniaco se produce en dos etapas: en primer lugar se produce una transaminación con formación de glutamato y,
posteriormente, se realiza una desaminación del glutamato con formación de amoniaco
El esqueleto carbonado restante, dependiendo de las condiciones fisiológicas, podrá ser utilizado para la obtención de energía o
se trasformará en glucosa (gluconeogénesis).
El amoniaco es tóxico y afecta principalmente al SNC.
El órgano principal encargado de la eliminación de amoniaco es el hígado.
El producto final del metabolismo de las proteínas es la úrea

45. Eliminación de aminoácidos
Los aminoácidos se pierden de forma irreversible
por las heces, por oxidación metabólica y por la
orina.
Además, también se producen pérdidas por el pelo,
la piel, secreciones bronquiales y en la leche de las
mujeres en periodo de lactancia.
En el organismo se pierden continuamente
pequeñas cantidades de proteínas a través del
intestino, riñón y para compensar esa pérdida
inevitable cada día deben ingerirse al menos unos
30 gramos de proteínas con los alimentos.