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Proteínas. Sintesis de proteinas

Las proteínas son macromoléculas esenciales compuestas principalmente por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen dos tipos principales de proteínas según su forma: proteínas globulares, solubles en agua con alta actividad funcional; y proteínas fibrosas, poco solubles que forman tejidos de sostén. Las proteínas cumplen funciones estructurales, reguladoras y de transporte vitales para los seres vivos.

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•Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Se encuentran en todos los compartimientos de la células, constituyen las unidades estructurales a partir de las cuales se ensamblan las células y están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). •Son compuestos muy complejos formados por cadenas de cientos y miles de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. •Son polímeros de los aminoácidos
aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc. Están conformadas por UNIDADES denominadas AMINOÁCIDOS. Éstas son moléculas bifuncionales porque presentan: •Un grupo funcional AMINO (-NH2) •Un grupo funcional CARBOXILO (-COOH)
En la naturaleza existentes uno 80 aminoacidos pero solo 20 forman parte de las proteinas y el más simple de ellos es la GLICINA. COOH C H NH3+
Los aminoácidos se designan por un código de 3 letras relacionadas con su nombre químico o sólo 1 acordada internacionalmente: Alanina Ala A Arginina Arg R Asparragina Asn N Ác. Aspártico Asp D Cisteína Cys C Glicina Gly G Glutamina Histidina Gln His Q H Ác. Glutámico Isoleucina Glu Ile E I Leucina Metionina Leu Met L M Lisina Fenilalanina Lys Phe K F Prolina Treonina Tirosina Pro Thr Tyr P T Y Serina Triptófano Valina Ser Trp Val S W V
•Esenciales • No esenciales •Para la especie humana son esenciales ocho, metionina, lisina, valina, triptófa no, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)
Los aminoacidos presentes en las proteinas pueden clasificarse en dos grandes grupos dependiendo de la polaridad relativa de sus grupos: ----grupo no polar: fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, alanin a, metionina, triptofano y cisteina. ----grupo polar: la serina, treonina, cisteina, asparagina, glutami na, y tirosina.
IMPORTANCIA BIOMEDICA DINAMICAS: ---- La función catalítica. ----El transporte: La hemoglobina y la mioglobina. Estructurales: La colagena , la elastina y la queratina.
Estructura Secundaria
Por su estructura cuaternaria, se pueden clasificar de acuerdo a la conformación que adoptan al conjugarse: •Fibrosas (polipéptidos en αhélice trenzados) •Globulares (polipéptidos agrupados en conformación esferoide)
Ejemplos de proteínas fibrosas: Elastina Fibrina
Ejemplos de proteínas globulares: Glucagón Insulina
•LAS PROTEINAS SON CONSTITUYENTES ESENCIALES DEL PROTOPLASMA Y CONSTITUYENTES FUNDAMENTALES DE TODAS LAS CELULAS Y TEJIDOS DEL CUERPO. •EL CUERPO LAS UTILIZA PARA CRECIMIENTO DE TEJIDOS NUEVOS Y CONSERVACION DE LOS EXISTENTES, Y COMO FUENTE DE ENERGÍA.
síntesis de proteínas
El METABOLISMO: es el conjunto de reacciones con las que los seres vivos adquieren, producen y utilizan energía para sus diferentes funciones. El metabolismo tiene cuatro FUNCIONES específicas: 1. Obtener energía química de la degradación de los nutrientes. 2. Convertir las moléculas nutrientes en precursores. 3. Sintetizar las macromoléculas biológicas necesarias para la célula. 4. Sintetizar o degradar biomoléculas, necesarias para ciertas funciones
ENZIMAS La vida requiere además del transporte, la transportación química de los metabolitos, las enzimas cumplen con estas funciones debido a que son capaces de unir ligandos y facilitar su transformación especifica en otra molécula de interés para el organismo, las enzimas catalizan la formación, ruptura y arreglo de los enlaces covalentes necesarios para producir nuevas proteínas.
•Lisozimas. •Proteinasas. •Serina proteinasas. •Cisteina proteinasas •Carboxilo proteinasa •metaloproteinasas
GRACIAS POR SU AMABLE ATENCIÓN ¡¡¡¡ “No hay que confundir nunca el conocimiento con la sabiduría. El primero nos sirve para ganarnos la vida; la sabiduría nos ayuda a vivir” Sorcha Carey.
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos, en los vertebrados, son los compuestos orgánicos mas abundantes pues representan alrededor del 50% del peso. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia
Si bien no existe un sistema universal, las proteínas pueden clasificarse con base en su solubilidad, forma, función biológica o estructura tridimensional.
proteínas Funciones biológicas Forma Reguladoras Solubilidad en soluciones acuosas Defensivas Albuminas Globulares Transporte Globulinas Fibrosas amortiguadores Histonas
GLOBULARES: Son aquellas en las cuales la molécula se pliega sobre si misma para formar un conjunto compacto semejante a un esferoide u ovoide son solubles en agua y son moléculas de gran actividad funcional. 1. Enzimas 2. Anticuerpos 3. Hormonas 4. Hemoglobina FIBROSAS: En ellas las cadenas polipeptidicas se ordenan paralelamente formando fibras o laminas extendidas, son poco solubles e integran tejidos de sostén 1. 2. Fibras de tejido conjuntivo Otras estructuras tisulares de gran resistencia física
• PROTEINAS SIMPLES • PROTEINAS COMPLEJAS LAS PROTEINAS PUEDEN CLASIFICARSE EN DOS GRANDES GRUPOS: • SIMPLES • Su hidrólisis da como resultado solo aminoácidos y una reducida proporción de glúcidos. • Albuminas: son proteínas solubles en agua, tienen carácter acido. Pertenecen al grupo de proteínas globulares, se les asignan nombres que indican su procedencia como: ovoalbúmina, lactoalbumina, seroal bumina.
En estas moléculas se asocia una proteína simple y otro tipo de compuesto, se llama apoproteina a la porción proteica mientras que al otro se le conoce como grupo prostético. Nucleoproteínas: la porción proteica esta representada por una proteína simple fuertemente básica del tipo histona unido al grupo prostético por enlaces tipo salino este grupo esta compuesto por ácidos nucleícos. Cromoproteinas: Están formadas por una proteína simple asociadas a un grupo prostético coloreado. En este grupo se encuentran moléculas de gran importancia como: , que participan en proceso de oxidoreducción. Glicoproteinas: son proteínas unidas a hidratos de carbono estos pueden ser mono, oligo o polisacaridos fijados a uno o muchos sitios de la cadena polipeptida por enlaces tipo N-glucosidicos
Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la yema de huevo son fosfoproteínas importantes que actúan como reservorio de fosfato por otra parte la unión covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de restos de serina, treonina o tirosina constituye un mecanismo de regulación de muchas proteínas. Lipoproteinas : en ellas el grupo prostético esta representado por lípidos de diverso tipo. Los complejos entre fosfolípidos y proteínas están ampliamente distribuidos en tejidos animales, en el plasma sanguíneo cumplen función transportadora. Metaloproteinas: hay un numeroso grupo de proteínas conjugadas con elementos metálicos como grupo prostético (fe, Cu, Zn, Mg, Mn) esenciales para su estructura y función.
Como su nombre lo indica, los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo acido (carboxílico -COOH) en su estructura
Estructura de un aminoácido Átomo de hidrógeno Grupo amino (básico) H H2N― C ―COOH R Cadena lateral Átomo de hidrógeno
Composición de los aminoácidos Todos los aminoácidos tienen un carbono central (denominada carbono α) al que están unidos cuatro grupos diferentes: 1- un grupo amino básico (-NH2) 2-un grupo carboxilo acídico (-COOH) 3- un átomo de hidrógeno (-H) 4- una cadena lateral característica (-R)
Isomería Compuestos que tiene la misma forma molecular pero diferente forma estructural.
Clasificación de los aminoácidos en el cuerpo humano • • • Esenciales: son aquellos que no provee el cuerpo y deben ser ingeridos por medio de los alimentos. Los aminoácidos esenciales son la histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilal anina, treonina y valina. No esenciales: significan que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Son la alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico. Condicionales: es necesario su consumo para la síntesis de algunos no esenciales. Son la argenina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, orniti na, prolina y serina.
Clasificación química de los aminoácidos Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos ellos son aaminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.
Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean. Aminoácidos alifáticos: En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada. Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A Valina, Val, V Isoleucina, Ile, I Leucina, Leu, L
Aminoácidos aromáticos En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo aromático. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y más reactivo. El triptófano tiene un grupo indol. Fenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, W
La prolina también tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadena lateral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino. Prolina, Pro, P
Aminoácidos azufrados Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster. Cisteina, Cys, C Metionina, Met, M
Aminoácidos hidroxilados Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hidroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos. Serina, Ser, S Treonina, Thr, T
Aminoácidos básicos Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina. Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R Histidina, His, H
Aminoácidos ácidos y sus amidas En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.
Ácido aspártico, Asp, D Ácido glutámico, Glu, E Asparragina, Asn, N Glutamina, Gln, Q
Estructuras de los aminoácidos  Estructura primaria  La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
 Estructura secundaria  La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.  Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.- La a(alfa)-hélice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
2.- La conformación beta En esta dispo2sición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
 Estructura terciaria  La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.  En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.  Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas
 Estructura  Esta cuaternaria estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.  El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.
Importancia de los aminoácidos  Se combinan para formar proteínas, que son esenciales para la vida.  Si las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano requiere de muchos aminoácidos para poder descomponer los alimentos, crecer, reparar tejidos corporales y funciones corporales.
METABOLISMO •A diferencia de los lípidos y carbohidratos los aminoácidos no se almacenan en el organismo, sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es decir del balance entre el catabolismo y el anabolismo. •El cual se conoce como balance nitrogenado por que las proteínas son la principal fuente de nitrógeno. •En adultos normales los niveles de nitrógeno son regulados por los procesos de excreción de orina y heces
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.
La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. , se dispara la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH alrededor de 7.0. Estimula la formación de HCl; Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. En el estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno (MW 40kD) por las células de la mucosa gástrica. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno) se libera la hormona jugo pancreático secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, c arboxipeptidasas A y B y elastasa. Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres.
Los péptidos se degradan para dar aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los restos aminoterminales de los péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación. Los aminoacidos si son neutros pasan por difusión facilitada, pero si están cargados pasan por transporte activo secundario (simporte) acoplado al Na+. o Péptidos pequeños por pinocitosis.
Durante el crecimiento o el embarazo el consumo de nitrógeno debe superar el excretado, ya que este se utiliza en la síntesis de nuevos componentes tisulares Balance nitrogen ado positivo Balance nitrogen ado negativo En los casos de desnutrición proteica, procesos febriles severos , diabetes no controladas o neoplasias, la excreción de nitrógeno supera la ingesta.
Durante la ingestión, las proteínas de la dieta son hidrolizadas hasta sus aminoácidos constituyentes, estos son absorbidos en los intestinos y transportados por la sangre hasta los tejidos en los cuales se les ofrece diferentes alternativas metabólicas
utilización Absorción en el intestino Pool metabólico Síntesis de proteinas corporales Proteínas estructurales de tejido Proteínas plasmáticas hemoglobina Degradación de proteínas tisulares enzimas AMINOACIDOS SINTESIS DE COMPUESTOS NITROGENADOS NO PROTEICOS Proteínas de la leche Hormonas proteicas Hormonas Síntesis de aminoácidos (principalmente en el hígado) Producción de energía amoniaco cetoacidos •Urea •Glucosa •Cuerpos cetonicos Colina cratinina purinas pirimidas coenzimas glutation Melanina
•Cumplida su vida útil las proteínas son hidrolizadas a sus aminoácidos constituyentes los principales sistemas con esta función son: Lisosoma: contiene proteasas llamadas catepsinas Ubicuitina proteosoma •Los aminoácidos inician su degradación por un proceso que separa el grupo alfa-amina, el grupo nitrogenado sigue su camino independiente los procesos relacionados con el destino del grupo amina son: 1. 2. TRANSAMINACION DISEMINACION
Ubicuitina proteosoma •La proteína a degradar es marcada por insercion de varias unidades de ubicuitina en tandem catalizada por encima activarte (E1),conjugante(E2),y ligasa (E3) El proteosma es un cilindro hueco formado por múltiples subunidades , en su superficie interna tiene múltiples sitios con actividad proteolítica. •La proteína es liberada de la cadena de ubicuitinas e introducida en el proteosoma donde son hidrolisadas a oligopeptidos.
Transaminación 1. El grupo alfa-amina es transferido de un aminoácido a un alfacetoacido. 2. Reacción catalizada por transaminasas o aminotrasnferasas que utilizan piridoxal fosfato como coenzima. El piridoxal-P sirve de aceptor o transportador del grupo amina convirtiéndose reversiblemente en piridoxamina-P. A excepción de lisina y treonina todos los AA participan en reacciones de Transaminación con piruvato, oxalacetato, o a-cetoglutarato, para formar alanina, aspartato y glutamato respectivamente. 3. 4.
•A su vez alanina y aspartato reaccionan con el cetoglutarato. •En consecuencia todos los grupos amina de los aminoácidos convergen en la formación de glutamato. •Catalizado por glutamato deshidrogenasa utiliza NAD o NADP, se forma acetoglutarato y amoniaco •En mamíferos el mecanismo principal de eliminación del amoniaco es el ciclo de la urea. •A PH de las células el amoniaco de convierte en el ion amonio (NH4+)
Vías Metabólicas Del Amoniaco •El NH3 producido por desaminaciones en los tejidos y también el generado por bacterias de la flora intestinal. •Llega a la sangre y debe ser eliminado por que es toxico. Uno de los mecanismos principales es la formación de glutamina el NH3 se une al glutamato reacción catalizada por glutamina sintetasa requiere ATP. • •La glutamina es hidrolizada a glutamato y NH3 por glutaminasa. En el riñón la producción de amoniaco es importante como mecanismo de ahorro de bases, en mamíferos la principal vía de eliminación de el amoniaco es el ciclo de la urea. •
CICLO DE LA UREA La urea se produce en el hígado atreves de una serie de reacciones. 1.- síntesis de carbamilfosfato: condensación de NH3 , Y CO2 y fosfato (carbamilfosfato sintetasa l ) la reacción ocurren el la mitocondria se utiliza 2 ATP. Requiero de N-acetil glutamato. 2.- síntesis de citrulina: El carbamilo es trasferido a ornitina (ornitina trascabamilasa) se forma citrulina que sale de la mitocondria y continua con las siguientes etapas en el citosol. 3.- síntesis de arginosuccinato: la citrulina se une al aspartato (arginosuccinato sintetasa) el ATP se hidroliza a AMP y PPi. 4.-Esicion de arginosuccinato: una liasa divide arginosuccinato a fumarato y arginina 5.- Hidrólisis de arginina: Se forma urea y ornitina
(+) N-acetilglutamato (+)Arg Glu + Acetil-CoA
Destino del esqueleto carbonado de los amino ácidos
alanina glicina serina triptofano treonina cisteína piruvato arginina histidina acetil-CoA GLUCONEOGÉNESIS HEPÁTICA glutamina prolina OXALACETATO MALATO GLUCOSA FUMARATO glutamato CICLO DE KREBS a-CETOGLUTARATO valina treonina tirosina isoleucina fenilalanina metionina SUCCINIL-CoA
leucina acetil-CoA isoleucina + acetoacetil-CoA HMG-CoA lisina triptofano ACETOACETATO fenilalanina tirosina
Los esqueletos hidrocarbonados son incorporados a vías metabólicas con fines energéticos PROTEINAS AMINOACIDOS a-CETOACIDOS NUCLEOTIDOS NH4+ ACETIL-COA PIRUVATO CUERPOS CETONICOS o CO2 + H2O GLUCOSA o CO2 + H2O INT. KREBS EXCRECION (UREA)
Biosíntesis de aminoácidos Todos los vertebrados, incluyendo el ser humano, pueden sintetizar los 12 aminoácidos nutricionalmente no esenciales. Sin embargo, los vertebrados no pueden biosintetizar los 10 aminoácidos reconocidos como nutricionalmente esenciales. Los intermediarios anfibólicos precursores y los aminoácidos a que dan origen son compuestos intermedios del ciclo del ácido cítrico
Síntesis de los doce aminoácidos no esenciales
¿ QUE SON LOS RIBOSOMAS? •Los ribosomas son complejos macromoleculares de proteínas y ácido ribonucleico (ARN) que se encuentran en el citoplasma, en las mitocondrias y en los cloroplastos. •Son un complejo molecular encargado de sintetizar proteínas a partir de la información genética que les llega del ADN transcrita en forma de ARN mensajero (ARNm).
CODON  Como se sabe la clave de la traducción reside en el código genético, compuesto por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm. Los distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en la síntesis de las proteínas. A =ADENINA  U= URACILO C = CITOCINA G= GUANINA Cada triplete constituye un codón: existen en total 64 codones, 61 de los cuales sirven para cifrar aminoácidos y 3 para marcar el cese de la traducción. Tal cantidad deriva de una relación matemática simple: los cuatro nucleótidos (A, U, C y G)se combinan de a tres, por lo que pueden generarse 64 (43).
SINTESIS PROTEICA   El ARN mensajero es el que lleva la información para la síntesis de proteínas, es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos. La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los ARNt consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del sistema  Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) , específico para cada uno de ellos y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde  La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y continúa por el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno por vez- en uno extremos de la cadena.
 Las moléculas intermediarias entre los codones del ARNm y los aminoácidos son los ARNt, los cuales tienen un dominio que se liga específicamente a uno de los 20 arninoácidos.  Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre del aminoácido que transporta. por ejemplo, leucinil-ARNt para el aminoacil-ARNt de la leucina, lisinil-ARNt para el de la lisina, fenilalanil-ARNt para el de la fenilalanina, metionil-ARNt para el de la metionina, etc.  El primer codón que se traduce en los ARNm es siempre el triplete AUG. cuya información codifica al aminoácido metionina . Por lo tanto, este codón cumple dos funciones: señala el sitio de comienzo de la traducción -caso en el cual recibe el nombre de codón de iniciación
PROCESO La síntesis de las proteínas se divide en tres etapas, llamadas de iniciación , de alargamiento y de terminación. . a) Iniciación. La subunidad ribosómica más pequeña se une al extremo 5´ de una molécula de ARNm. La primera molécula de ARNt, que lleva el aminoácido modificado fMet, se enchufa en el codón iniciador AUG de la molécula deARNm. La unidad ribosómica más grande se ubica en su lugar, el ARNt ocupa el sitio P (peptidico). El sitio A (aminoacil) está vacante. El complejo de iniciación está completo ahora. Alargamiento. Un segundo ARNt con su aminoácido unido se mueve al sitio A y su anticodón se enchufa en el mRNA. Se forma un enlace peptidico entre los dos aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el enlace entre el primer aminoácido y su ARNt. El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de ARNm en una dirección 5´ a 3´ y el segundo ARNt, con el dipéptido unido se mueve al sitio P desde el sitio A, a medida que el primer ARNt se desprende del ribosoma. Un tercer ARNt se mueve al sitio A y se forma otro enlace peptÍdico. La cadena peptídica naciente siempre está unida al tRNA que se está moviendo del sitio A al sitio P, y el ARNt entrante que lleva el siguiente aminoácido siempre ocupa el sitio A. Este paso se repite una y otra vez hasta que se completa el polipéptido. c) Terminación. Cuando el ribosoma alcanza un codón de terminación (en este ejemplo UGA), el polipéptido se escinde del último ARNt y el ARNt se desprende del sitio P. El sitio A es ocupado por el factor de liberación que produce la disociación de las dos subunidades del ribosoma
Nutrición Por todas las funciones que realizan, los alimentos proteicos son imprescindibles en nuestra dieta de todos los días. Los requerimientos proteicos diarios para un adulto se sitúan entre 0,8-1 gramo por cada kilo de peso corporal. Como regla general, se recomienda que los adultos consuman entre 45 y 65 gramos de proteínas diarias, dependiendo de su peso (a mayor peso, mayores requerimientos).
•Todos los vertebrados, incluyendo al ser humano, pueden sintetizar los 12 aminoácidos nutricionalmente no esenciales a partir de intermediarios anfibolicos o de otros aminoácidos provenientes de la dieta. Sin embargo, los vertebrados no pueden biosintetizar los 10 aminoácidos reconocidos como nutricionalmente esenciales. Requerimiento de aminoácidos en el ser humano Esenciales para la nutrición: No esenciales para la nutrición : Alanina Arginina Asparagina felinananina Aspartato Histidina cisteina Isoleucina Leucina Glicina Glutamato Glutamina Metionina Hdroxilisina Treonina Hidroxiprolina Triptofano valiina Prolina Serina tirocina
Debe tenerse en cuenta que los requerimientos de este nutriente varían en determinadas situaciones de la vida, por ejemplo durante la lactancia las mujeres necesitan cantidades adicionales de proteínas debido a la producción de leche. También aumentan las necesidades cuando se acaba de pasar una enfermedad o una lesión grave.
Alimentos ricos en proteínas
FUNCIONES Enzimática Hormonal Contráctil Funcionan como amortiguadores
De trasporte defensa De sostén Receptora
Función Enzimática Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible Las "hormonas" son sustancias secretadas por células especializadas, localizadas en glándulas de secreción interna o glándulas endocrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e intersticiales cuyo fin es la de afectar la función de otras células. También hay hormonas que actúan sobre la misma célula que las sintetizas (autocrinas).
CONTRÁCTIL La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina. La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos. •La actina es una familia de proteínas globulares que forman los microfilamentos. •Puede encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina F. •que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular.
Amortiguadores Esta propiedad se debe a la existencia de: 1. Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys. 2. Grupos COOH y NH2 terminales Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionización (pKa) características, el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico.
Transporte
Propiedades: • Son biomoléculas que catalizan (incrementan la velocidad en la que se alcanza el estado de equilibrio en las reacciones químicas) • Hacen posible que las reacciones esenciales se produzcan de forma ordenada, regulada y adaptada a las necesidades del organismo (recuperan su estado inicial después de cada reacción y sin modificar el equilibrio químico). • Hacen compatibles las necesidades metabólicas de la célula (temperatura, pH, presión del medio celular. • Son especificas y actúan en un determinado tipo de reacción (exoenzimas y endoenzimas). • Todas las reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas. • Algunas consisten enteramente de proteínas y otras tienen porciones no proteicas llamadas cofactores (iones metálicos-grupo prostético o sustancias orgánicascoenzimas). RNA – riboenzimas.
Se denominan con la terminación –asa, tomando como base el tipo de reacción que catalizan. Su clasificación 1) Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido y reducción (transferencia de electrones). 2) Tranferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos; la transferencia de una molécula a otra de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, acido glucosilo o fosforilo. 3) Hidrolasas: catalizan el rompimiento de enlaces o de moléculas, con partición de agua, entre enlaces, carbono y cualquier otro átomo (reacciones de hidrolisis-transferencia de grupos funcionales al agua). 4) Liasas: cambian dobles enlaces por eliminación de grupos químicos (ruptura y formación de enlaces). 5) Isomerasas: catalizan transferencia o reordenamientos de grupos dentro de moléculas dando formas isomericas. 6) Ligasas: catalizan la formación de enlace entre dos sustratos, con energia aportada por la hidrolisis de ATP.
1.- Oxidorreductasas catalizan reacciones de oxido-reducción Ejemplos: Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas
2.-TRANSFERASAS Catalizan el traspaso de grupos químicos, excepto el H. Ejemplos: Transaminasas Transacetilasas Fosfotransferasas transcarboxilasas
3.- HIDROLASAS catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua (reacciones de hidrólisis). Ejemplos: Esterasas Fosfatasas peptidasas
4.-LIASAS Catalizan la adición o eliminación de un grupo químico a una doble ligadura Ejemplos: Descarboxilasas deshidratasas desaminasas
5.-ISOMERASAS Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma molécula (isómeros). Ejemplos: mutasas epimerasas
6.-LIGASAS Permiten la unión de dos moléculas simultáneamente a la degradación del ATP u otro enlace químico. Ejemplos: Acetil-CoA sintetasa Enzimas activadoras de aminoácidos
•Sitio Activo: Sitio de la enzima al cual se unen el o los sustratos y ocurre la reacción.( tamaño, forma, cidad). Aquí se lleva El evento catalitico. unión, interacción, especifi Sitio Sitio Alostérico •Sitio Alostérico: Sitio distinto al sitio activo, a este se une una sustancia llamada "regulador alostérico" • Cofactores (coenzima o grupos prostéticos): son en general moléculas pequeñas, orgánicas e inorgánicas, que requiere la enzima para su actividad. Muchas vitaminas funcionan como coenzimas • Apoenzima: parte proteica de la enzima • Holoenzima: es la apoenzima mas el cofactor (enzima completa ya activa) Activo
Componentes de una reacción enzimática El caso mas simple de reacción enzimática implica: La reacción de un sustrato (S) con un enzima (E) para formar el complejo enzima-sustrato (ES). El complejo se descompone originando el producto (P) y liberando a la enzima. S + E COMPLEJO S-E P + E
Mecanismo de acción La presencia de los enzimas disminuyen la energía de activación aumentando así su velocidad.
Modelos de acción 1.- MODELO LLAVE CERRADURA (explica la especificidad) Sólo el sustrato que tiene la forma complementaria puede encajar en el centro activo del enzima cuya forma es fija.
2.- MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA (explica la especificidad) El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar perfectamente.
Def. de Cinética: estudia la velocidad de cambio entre el estado inicial de reactantes y productos y su estado final. EL MODELO DE MICHAELIS – MENTEN (1913) La actividad enzimática es afectada por una serie de factores externos e internos que pueden ser físicos, químicos y biológicos. • • • • Temperatura: es óptima en entre 40° y 45° para enzimas humanas. pH : es óptimo entre valores de 5 y 9. Concentración de enzima Concentración de sustrato: afecta la velocidad de reacción catalizada por enzimas, mayor sustrato, menor velocidad.
EFECTO DEL pH 1.Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectarse de varias maneras: • El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. • La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima. • El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino a un pH= 12
La temperatura 2.La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50 oC) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
Inhibición Enzimática • Inhibición: Disminución de la actividad de una enzima por acción de un inhibidor – Irreversible • El inhibidor se une fuertemente a la enzima y producen cambios permanentes en las moléculas de enzimas, deteriora su capacidad catalítica. – Ejemplos: » La ampicilina: Modifica covalentemente una transpeptidasa responsable de la síntesis de la pared celular bacteriana » La aspirina: Modifica covalentemente una ciclooxigenasa que produce señales inflamatorias – Reversible • El inhibidor se une a la enzima por enlaces débiles, y el complejo se encuentra en equilibrio con las formas libres.
Enfermedades metabólicas producidas por enzimas defectuosas Enfermedad de Hartnup Trastorno metabólico hereditario que comprende el mecanismo de transporte de determinados aminoácidos como triptófanos e histidina en el intestino delgado y los riñones. Este trastorno se caracteriza por una disminución de la absorción intestinal y de la reabsorción renal de aminoácidos neutros. El defecto se encuentra en un transportador de aminoácidos situado en el borde en cepillo del yeyuno y el túbulo proximal. La descomposición del triptófano no absorbido por las bacterias intestinales genera ácidos indolicos que se absorben y posteriormente eliminan por la orina en grandes cantidades. Enfermedad de la Gota Afecta a las articulaciones y esta provocada por una concentración elevada de acido úrico en sangre y tejidos debido a fallos metabólicos que conducen a la sobreproducción de nucleótidos de purina por la vía de síntesis de novo; de esta manera, se depositan cristales insolubles de urato sódico en las articulaciones y también en los túbulos renales.
Síndrome de Leigh La enfermedad de Leigh es una enfermedad neurometabolica congénita rara, producida por un déficit de piruvato decarboxilaxa o del complejo Citocromo C Oxidasa (COX), enzimas de origen mitocondrial. Este síndrome esta causado por mutaciones del ADN mitocondrial. Albisnismo o Hipopigmentación El cuerpo es incapaz de producir o distribuir melanina (pigmento), debido a defectos genéticos; el cuerpo no transforma el aminoácido tiroxina en la sustancia conocida como melanina. Debido a que no ocurrre la transformación del aminoácido Y (tyr) en melanina por accion de la enzima tiroxinasa. ENFERMEDAD DE LA ORINA EN JARABE DE ARCE Una enfermedad debida a una deficiencia de las enzimas que metabolizan los aminoacidos ramificados valina, leucina e isoleucina. La acumulacion de estos aminoacidos resulta en una encefalopatia y neurodegeneracion que, si no se tratan adecuadamente, pueden conducir al coma y a la muerte.
La Fenilcetonuria Rara enfermedad hereditaria en la cual existe una ausencia de fenilalanina hidroxilasa y por ello no se metaboliza adecuadamente el aminoacido fenilalanina . Por lo tanto se acumula excesivamente; puede producir retraso mental si no se trata a tiempo. La Porfiria Es un grupo de trastornos provocados por anormalidades del metabolismo del grupo hemo, las cuales pueden ser provocadas por causas genéticas o adquiridas. Esta enfermedad es provocada por el mal funcionamiento de un grupo de enzima, llamadas porfirinas, que se sintetizan a partir de el acetato y la glicina; las porfirinas más importantes que existen en la naturaleza son la uroporfirina, coproporfirina y la protoporfirina, esta última esta presente en la hemoglobina.
Prion Es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento; sólo esta compuesto por aminoácidos son los responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles. Ejemplos: encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como "enfermedad de las vacas locas") en el ganado y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos. En el ser humano Es interesante destacar que para las enfermedades prionicas humanas existe un sensibilidad genética para ciertos homocigotos en el Codón 129 del gen, los homocigotos Metionina y también Valina tienen más susceptibilidad a padecer la enfermedad.
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ). Es la más frecuente; se presenta de forma esporádica, que representa un 90% de los casos registrados de la enfermedad (un caso por cada millón de habitantes, aproximadamente) a partir de los 50-60 años de edad. Un 1% se considera de origen infeccioso debido a practicas médicas, hay casos de infección por vía serológica (transfusión sanguínea) y, antiguamente, por el empleo terapéutico de hormonas hipofisarias derivadas de animales o de cadáveres humanos infectados, así como ciertos injertos de duramadre, trasplantes de córnea. Pero únicamente en un 10-15 por ciento de los casos el origen es genético. Se han registrado alrededor de 20-30 mutaciones diversas en del gen PRNP. La muerte sobreviene alrededor de los 4-6 meses a partir del diagnostico. •Insomnio familiar fatal. Trastorno del sueño habitualmente de origen genético, producido por una mutación N178D en la secuencia del PrP. Se conocen 40 casos hereditarios10 y un escaso número sin causa genética.
•Nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Transmitida. Se inició en Gran Bretaña en los años 90 y se ha relacionado con la ingesta de productos procedentes de reses afectadas de la que, por esa razón, se denomina encefalopatía espongiforme bovina. La edad de comienzo es significativamente menor que ECJ, siendo la media de edad de 27 años, duración de la enfermedad es de aproximadamente 14 meses, produciendo la muerte del individuo. •Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker. De origen genético. •Kuru. Transmitida. Restringida a poblaciones de Papúa Nueva Guinea y relacionada con prácticas caníbales. Se considera una enfermedad en extinción. Presenta un periodo de incubación muy variable que oscila desde los 4 años hasta los 40 años. Esta relacionado con el consumo de cerebros humanos infectados como acto ritual. •Encefalopatía espongiforme familiar asociada a una nueva mutación en el gen PrP. Individualizada en una sola familia brasileña, es hereditaria y autosómica dominante.

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Proteínas. Sintesis de proteinas

  • 2.
    •Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígenoy nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Se encuentran en todos los compartimientos de la células, constituyen las unidades estructurales a partir de las cuales se ensamblan las células y están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). •Son compuestos muy complejos formados por cadenas de cientos y miles de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. •Son polímeros de los aminoácidos
  • 3.
    aunque pueden contenertambién azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc. Están conformadas por UNIDADES denominadas AMINOÁCIDOS. Éstas son moléculas bifuncionales porque presentan: •Un grupo funcional AMINO (-NH2) •Un grupo funcional CARBOXILO (-COOH)
  • 5.
    En la naturalezaexistentes uno 80 aminoacidos pero solo 20 forman parte de las proteinas y el más simple de ellos es la GLICINA. COOH C H NH3+
  • 7.
    Los aminoácidos sedesignan por un código de 3 letras relacionadas con su nombre químico o sólo 1 acordada internacionalmente: Alanina Ala A Arginina Arg R Asparragina Asn N Ác. Aspártico Asp D Cisteína Cys C Glicina Gly G Glutamina Histidina Gln His Q H Ác. Glutámico Isoleucina Glu Ile E I Leucina Metionina Leu Met L M Lisina Fenilalanina Lys Phe K F Prolina Treonina Tirosina Pro Thr Tyr P T Y Serina Triptófano Valina Ser Trp Val S W V
  • 8.
    •Esenciales • No esenciales •Para la especie humana son esenciales ocho, metionina,lisina, valina, triptófa no, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)
  • 9.
    Los aminoacidos presentesen las proteinas pueden clasificarse en dos grandes grupos dependiendo de la polaridad relativa de sus grupos: ----grupo no polar: fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, alanin a, metionina, triptofano y cisteina. ----grupo polar: la serina, treonina, cisteina, asparagina, glutami na, y tirosina.
  • 10.
    IMPORTANCIA BIOMEDICA DINAMICAS: ---- Lafunción catalítica. ----El transporte: La hemoglobina y la mioglobina. Estructurales: La colagena , la elastina y la queratina.
  • 12.
  • 16.
    Por su estructuracuaternaria, se pueden clasificar de acuerdo a la conformación que adoptan al conjugarse: •Fibrosas (polipéptidos en αhélice trenzados) •Globulares (polipéptidos agrupados en conformación esferoide)
  • 17.
    Ejemplos de proteínasfibrosas: Elastina Fibrina
  • 18.
    Ejemplos de proteínasglobulares: Glucagón Insulina
  • 19.
    •LAS PROTEINAS SON CONSTITUYENTESESENCIALES DEL PROTOPLASMA Y CONSTITUYENTES FUNDAMENTALES DE TODAS LAS CELULAS Y TEJIDOS DEL CUERPO. •EL CUERPO LAS UTILIZA PARA CRECIMIENTO DE TEJIDOS NUEVOS Y CONSERVACION DE LOS EXISTENTES, Y COMO FUENTE DE ENERGÍA.
  • 20.
  • 21.
    El METABOLISMO: esel conjunto de reacciones con las que los seres vivos adquieren, producen y utilizan energía para sus diferentes funciones. El metabolismo tiene cuatro FUNCIONES específicas: 1. Obtener energía química de la degradación de los nutrientes. 2. Convertir las moléculas nutrientes en precursores. 3. Sintetizar las macromoléculas biológicas necesarias para la célula. 4. Sintetizar o degradar biomoléculas, necesarias para ciertas funciones
  • 22.
    ENZIMAS La vida requiereademás del transporte, la transportación química de los metabolitos, las enzimas cumplen con estas funciones debido a que son capaces de unir ligandos y facilitar su transformación especifica en otra molécula de interés para el organismo, las enzimas catalizan la formación, ruptura y arreglo de los enlaces covalentes necesarios para producir nuevas proteínas.
  • 23.
  • 24.
    GRACIAS POR SUAMABLE ATENCIÓN ¡¡¡¡ “No hay que confundir nunca el conocimiento con la sabiduría. El primero nos sirve para ganarnos la vida; la sabiduría nos ayuda a vivir” Sorcha Carey.
  • 25.
    Las proteínas ocupanun lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos, en los vertebrados, son los compuestos orgánicos mas abundantes pues representan alrededor del 50% del peso. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia
  • 26.
    Si bien noexiste un sistema universal, las proteínas pueden clasificarse con base en su solubilidad, forma, función biológica o estructura tridimensional.
  • 27.
  • 28.
    GLOBULARES: Son aquellasen las cuales la molécula se pliega sobre si misma para formar un conjunto compacto semejante a un esferoide u ovoide son solubles en agua y son moléculas de gran actividad funcional. 1. Enzimas 2. Anticuerpos 3. Hormonas 4. Hemoglobina FIBROSAS: En ellas las cadenas polipeptidicas se ordenan paralelamente formando fibras o laminas extendidas, son poco solubles e integran tejidos de sostén 1. 2. Fibras de tejido conjuntivo Otras estructuras tisulares de gran resistencia física
  • 29.
    • PROTEINAS SIMPLES •PROTEINAS COMPLEJAS LAS PROTEINAS PUEDEN CLASIFICARSE EN DOS GRANDES GRUPOS: • SIMPLES • Su hidrólisis da como resultado solo aminoácidos y una reducida proporción de glúcidos. • Albuminas: son proteínas solubles en agua, tienen carácter acido. Pertenecen al grupo de proteínas globulares, se les asignan nombres que indican su procedencia como: ovoalbúmina, lactoalbumina, seroal bumina.
  • 31.
    En estas moléculasse asocia una proteína simple y otro tipo de compuesto, se llama apoproteina a la porción proteica mientras que al otro se le conoce como grupo prostético. Nucleoproteínas: la porción proteica esta representada por una proteína simple fuertemente básica del tipo histona unido al grupo prostético por enlaces tipo salino este grupo esta compuesto por ácidos nucleícos. Cromoproteinas: Están formadas por una proteína simple asociadas a un grupo prostético coloreado. En este grupo se encuentran moléculas de gran importancia como: , que participan en proceso de oxidoreducción. Glicoproteinas: son proteínas unidas a hidratos de carbono estos pueden ser mono, oligo o polisacaridos fijados a uno o muchos sitios de la cadena polipeptida por enlaces tipo N-glucosidicos
  • 32.
    Fosfoproteinas: caseína dela leche y vitelina de la yema de huevo son fosfoproteínas importantes que actúan como reservorio de fosfato por otra parte la unión covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de restos de serina, treonina o tirosina constituye un mecanismo de regulación de muchas proteínas. Lipoproteinas : en ellas el grupo prostético esta representado por lípidos de diverso tipo. Los complejos entre fosfolípidos y proteínas están ampliamente distribuidos en tejidos animales, en el plasma sanguíneo cumplen función transportadora. Metaloproteinas: hay un numeroso grupo de proteínas conjugadas con elementos metálicos como grupo prostético (fe, Cu, Zn, Mg, Mn) esenciales para su estructura y función.
  • 34.
    Como su nombrelo indica, los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo acido (carboxílico -COOH) en su estructura
  • 35.
    Estructura de unaminoácido Átomo de hidrógeno Grupo amino (básico) H H2N― C ―COOH R Cadena lateral Átomo de hidrógeno
  • 36.
    Composición de los aminoácidos Todoslos aminoácidos tienen un carbono central (denominada carbono α) al que están unidos cuatro grupos diferentes: 1- un grupo amino básico (-NH2) 2-un grupo carboxilo acídico (-COOH) 3- un átomo de hidrógeno (-H) 4- una cadena lateral característica (-R)
  • 37.
    Isomería Compuestos que tienela misma forma molecular pero diferente forma estructural.
  • 39.
    Clasificación de los aminoácidosen el cuerpo humano • • • Esenciales: son aquellos que no provee el cuerpo y deben ser ingeridos por medio de los alimentos. Los aminoácidos esenciales son la histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilal anina, treonina y valina. No esenciales: significan que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Son la alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico. Condicionales: es necesario su consumo para la síntesis de algunos no esenciales. Son la argenina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, orniti na, prolina y serina.
  • 40.
    Clasificación química de losaminoácidos Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas. Todos ellos son aaminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.
  • 41.
    Dado que losdiferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral, podemos clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean. Aminoácidos alifáticos: En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada. Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A Valina, Val, V Isoleucina, Ile, I Leucina, Leu, L
  • 42.
    Aminoácidos aromáticos En estagrupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo aromático. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y más reactivo. El triptófano tiene un grupo indol. Fenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, W
  • 43.
    La prolina tambiéntiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadena lateral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino. Prolina, Pro, P
  • 44.
    Aminoácidos azufrados Hay dosaminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster. Cisteina, Cys, C Metionina, Met, M
  • 45.
    Aminoácidos hidroxilados Otros dosaminoácidos tienen cadenas alifáticas hidroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos. Serina, Ser, S Treonina, Thr, T
  • 46.
    Aminoácidos básicos Dentro delos aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina. Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R Histidina, His, H
  • 47.
    Aminoácidos ácidos ysus amidas En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.
  • 48.
    Ácido aspártico, Asp,D Ácido glutámico, Glu, E Asparragina, Asn, N Glutamina, Gln, Q
  • 49.
    Estructuras de losaminoácidos  Estructura primaria  La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  • 51.
     Estructura secundaria  Laestructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.  Existen dos tipos de estructura secundaria:
  • 52.
    1.- La a(alfa)-hélice Estaestructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
  • 53.
    2.- La conformaciónbeta En esta dispo2sición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
  • 54.
     Estructura terciaria  Laestructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.  En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.  Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
  • 56.
    Esta conformación globularse mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas
  • 57.
     Estructura  Esta cuaternaria estructurainforma de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.  El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.
  • 59.
    Importancia de los aminoácidos Se combinan para formar proteínas, que son esenciales para la vida.  Si las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano requiere de muchos aminoácidos para poder descomponer los alimentos, crecer, reparar tejidos corporales y funciones corporales.
  • 60.
    METABOLISMO •A diferencia de loslípidos y carbohidratos los aminoácidos no se almacenan en el organismo, sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es decir del balance entre el catabolismo y el anabolismo. •El cual se conoce como balance nitrogenado por que las proteínas son la principal fuente de nitrógeno. •En adultos normales los niveles de nitrógeno son regulados por los procesos de excreción de orina y heces
  • 61.
    DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS Lamayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.
  • 62.
    La digestión de proteínas comienza en elestómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. , se dispara la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH alrededor de 7.0. Estimula la formación de HCl; Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. En el estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno (MW 40kD) por las células de la mucosa gástrica. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno) se libera la hormona jugo pancreático secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, c arboxipeptidasas A y B y elastasa. Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres.
  • 63.
    Los péptidos sedegradan para dar aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los restos aminoterminales de los péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación. Los aminoacidos si son neutros pasan por difusión facilitada, pero si están cargados pasan por transporte activo secundario (simporte) acoplado al Na+. o Péptidos pequeños por pinocitosis.
  • 64.
    Durante el crecimientoo el embarazo el consumo de nitrógeno debe superar el excretado, ya que este se utiliza en la síntesis de nuevos componentes tisulares Balance nitrogen ado positivo Balance nitrogen ado negativo En los casos de desnutrición proteica, procesos febriles severos , diabetes no controladas o neoplasias, la excreción de nitrógeno supera la ingesta.
  • 65.
    Durante la ingestión,las proteínas de la dieta son hidrolizadas hasta sus aminoácidos constituyentes, estos son absorbidos en los intestinos y transportados por la sangre hasta los tejidos en los cuales se les ofrece diferentes alternativas metabólicas
  • 66.
    utilización Absorción en el intestino Pool metabólico Síntesisde proteinas corporales Proteínas estructurales de tejido Proteínas plasmáticas hemoglobina Degradación de proteínas tisulares enzimas AMINOACIDOS SINTESIS DE COMPUESTOS NITROGENADOS NO PROTEICOS Proteínas de la leche Hormonas proteicas Hormonas Síntesis de aminoácidos (principalmente en el hígado) Producción de energía amoniaco cetoacidos •Urea •Glucosa •Cuerpos cetonicos Colina cratinina purinas pirimidas coenzimas glutation Melanina
  • 67.
    •Cumplida su vida útillas proteínas son hidrolizadas a sus aminoácidos constituyentes los principales sistemas con esta función son: Lisosoma: contiene proteasas llamadas catepsinas Ubicuitina proteosoma •Los aminoácidos inician su degradación por un proceso que separa el grupo alfa-amina, el grupo nitrogenado sigue su camino independiente los procesos relacionados con el destino del grupo amina son: 1. 2. TRANSAMINACION DISEMINACION
  • 68.
    Ubicuitina proteosoma •La proteínaa degradar es marcada por insercion de varias unidades de ubicuitina en tandem catalizada por encima activarte (E1),conjugante(E2),y ligasa (E3) El proteosma es un cilindro hueco formado por múltiples subunidades , en su superficie interna tiene múltiples sitios con actividad proteolítica. •La proteína es liberada de la cadena de ubicuitinas e introducida en el proteosoma donde son hidrolisadas a oligopeptidos.
  • 69.
    Transaminación 1. El grupo alfa-aminaes transferido de un aminoácido a un alfacetoacido. 2. Reacción catalizada por transaminasas o aminotrasnferasas que utilizan piridoxal fosfato como coenzima. El piridoxal-P sirve de aceptor o transportador del grupo amina convirtiéndose reversiblemente en piridoxamina-P. A excepción de lisina y treonina todos los AA participan en reacciones de Transaminación con piruvato, oxalacetato, o a-cetoglutarato, para formar alanina, aspartato y glutamato respectivamente. 3. 4.
  • 70.
    •A su vez alaninay aspartato reaccionan con el cetoglutarato. •En consecuencia todos los grupos amina de los aminoácidos convergen en la formación de glutamato. •Catalizado por glutamato deshidrogenasa utiliza NAD o NADP, se forma acetoglutarato y amoniaco •En mamíferos el mecanismo principal de eliminación del amoniaco es el ciclo de la urea. •A PH de las células el amoniaco de convierte en el ion amonio (NH4+)
  • 71.
    Vías Metabólicas DelAmoniaco •El NH3 producido por desaminaciones en los tejidos y también el generado por bacterias de la flora intestinal. •Llega a la sangre y debe ser eliminado por que es toxico. Uno de los mecanismos principales es la formación de glutamina el NH3 se une al glutamato reacción catalizada por glutamina sintetasa requiere ATP. • •La glutamina es hidrolizada a glutamato y NH3 por glutaminasa. En el riñón la producción de amoniaco es importante como mecanismo de ahorro de bases, en mamíferos la principal vía de eliminación de el amoniaco es el ciclo de la urea. •
  • 72.
    CICLO DE LAUREA La urea se produce en el hígado atreves de una serie de reacciones. 1.- síntesis de carbamilfosfato: condensación de NH3 , Y CO2 y fosfato (carbamilfosfato sintetasa l ) la reacción ocurren el la mitocondria se utiliza 2 ATP. Requiero de N-acetil glutamato. 2.- síntesis de citrulina: El carbamilo es trasferido a ornitina (ornitina trascabamilasa) se forma citrulina que sale de la mitocondria y continua con las siguientes etapas en el citosol. 3.- síntesis de arginosuccinato: la citrulina se une al aspartato (arginosuccinato sintetasa) el ATP se hidroliza a AMP y PPi. 4.-Esicion de arginosuccinato: una liasa divide arginosuccinato a fumarato y arginina 5.- Hidrólisis de arginina: Se forma urea y ornitina
  • 73.
  • 74.
    Destino del esqueletocarbonado de los amino ácidos
  • 75.
  • 76.
  • 77.
    Los esqueletos hidrocarbonadosson incorporados a vías metabólicas con fines energéticos PROTEINAS AMINOACIDOS a-CETOACIDOS NUCLEOTIDOS NH4+ ACETIL-COA PIRUVATO CUERPOS CETONICOS o CO2 + H2O GLUCOSA o CO2 + H2O INT. KREBS EXCRECION (UREA)
  • 78.
    Biosíntesis de aminoácidos Todoslos vertebrados, incluyendo el ser humano, pueden sintetizar los 12 aminoácidos nutricionalmente no esenciales. Sin embargo, los vertebrados no pueden biosintetizar los 10 aminoácidos reconocidos como nutricionalmente esenciales. Los intermediarios anfibólicos precursores y los aminoácidos a que dan origen son compuestos intermedios del ciclo del ácido cítrico
  • 79.
    Síntesis de losdoce aminoácidos no esenciales
  • 83.
    ¿ QUE SONLOS RIBOSOMAS? •Los ribosomas son complejos macromoleculares de proteínas y ácido ribonucleico (ARN) que se encuentran en el citoplasma, en las mitocondrias y en los cloroplastos. •Son un complejo molecular encargado de sintetizar proteínas a partir de la información genética que les llega del ADN transcrita en forma de ARN mensajero (ARNm).
  • 84.
    CODON  Como se sabela clave de la traducción reside en el código genético, compuesto por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm. Los distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en la síntesis de las proteínas. A =ADENINA  U= URACILO C = CITOCINA G= GUANINA Cada triplete constituye un codón: existen en total 64 codones, 61 de los cuales sirven para cifrar aminoácidos y 3 para marcar el cese de la traducción. Tal cantidad deriva de una relación matemática simple: los cuatro nucleótidos (A, U, C y G)se combinan de a tres, por lo que pueden generarse 64 (43).
  • 85.
    SINTESIS PROTEICA   El ARNmensajero es el que lleva la información para la síntesis de proteínas, es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos. La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los ARNt consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del sistema  Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) , específico para cada uno de ellos y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde  La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y continúa por el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno por vez- en uno extremos de la cadena.
  • 86.
     Las moléculas intermediariasentre los codones del ARNm y los aminoácidos son los ARNt, los cuales tienen un dominio que se liga específicamente a uno de los 20 arninoácidos.  Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre del aminoácido que transporta. por ejemplo, leucinil-ARNt para el aminoacil-ARNt de la leucina, lisinil-ARNt para el de la lisina, fenilalanil-ARNt para el de la fenilalanina, metionil-ARNt para el de la metionina, etc.  El primer codón que se traduce en los ARNm es siempre el triplete AUG. cuya información codifica al aminoácido metionina . Por lo tanto, este codón cumple dos funciones: señala el sitio de comienzo de la traducción -caso en el cual recibe el nombre de codón de iniciación
  • 87.
    PROCESO La síntesis delas proteínas se divide en tres etapas, llamadas de iniciación , de alargamiento y de terminación. . a) Iniciación. La subunidad ribosómica más pequeña se une al extremo 5´ de una molécula de ARNm. La primera molécula de ARNt, que lleva el aminoácido modificado fMet, se enchufa en el codón iniciador AUG de la molécula deARNm. La unidad ribosómica más grande se ubica en su lugar, el ARNt ocupa el sitio P (peptidico). El sitio A (aminoacil) está vacante. El complejo de iniciación está completo ahora. Alargamiento. Un segundo ARNt con su aminoácido unido se mueve al sitio A y su anticodón se enchufa en el mRNA. Se forma un enlace peptidico entre los dos aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el enlace entre el primer aminoácido y su ARNt. El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de ARNm en una dirección 5´ a 3´ y el segundo ARNt, con el dipéptido unido se mueve al sitio P desde el sitio A, a medida que el primer ARNt se desprende del ribosoma. Un tercer ARNt se mueve al sitio A y se forma otro enlace peptÍdico. La cadena peptídica naciente siempre está unida al tRNA que se está moviendo del sitio A al sitio P, y el ARNt entrante que lleva el siguiente aminoácido siempre ocupa el sitio A. Este paso se repite una y otra vez hasta que se completa el polipéptido. c) Terminación. Cuando el ribosoma alcanza un codón de terminación (en este ejemplo UGA), el polipéptido se escinde del último ARNt y el ARNt se desprende del sitio P. El sitio A es ocupado por el factor de liberación que produce la disociación de las dos subunidades del ribosoma
  • 90.
    Nutrición Por todas lasfunciones que realizan, los alimentos proteicos son imprescindibles en nuestra dieta de todos los días. Los requerimientos proteicos diarios para un adulto se sitúan entre 0,8-1 gramo por cada kilo de peso corporal. Como regla general, se recomienda que los adultos consuman entre 45 y 65 gramos de proteínas diarias, dependiendo de su peso (a mayor peso, mayores requerimientos).
  • 91.
    •Todos los vertebrados, incluyendoal ser humano, pueden sintetizar los 12 aminoácidos nutricionalmente no esenciales a partir de intermediarios anfibolicos o de otros aminoácidos provenientes de la dieta. Sin embargo, los vertebrados no pueden biosintetizar los 10 aminoácidos reconocidos como nutricionalmente esenciales. Requerimiento de aminoácidos en el ser humano Esenciales para la nutrición: No esenciales para la nutrición : Alanina Arginina Asparagina felinananina Aspartato Histidina cisteina Isoleucina Leucina Glicina Glutamato Glutamina Metionina Hdroxilisina Treonina Hidroxiprolina Triptofano valiina Prolina Serina tirocina
  • 92.
    Debe tenerse encuenta que los requerimientos de este nutriente varían en determinadas situaciones de la vida, por ejemplo durante la lactancia las mujeres necesitan cantidades adicionales de proteínas debido a la producción de leche. También aumentan las necesidades cuando se acaba de pasar una enfermedad o una lesión grave.
  • 93.
  • 94.
  • 95.
  • 96.
    Función Enzimática Las enzimasson moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible Las "hormonas" son sustancias secretadas por células especializadas, localizadas en glándulas de secreción interna o glándulas endocrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e intersticiales cuyo fin es la de afectar la función de otras células. También hay hormonas que actúan sobre la misma célula que las sintetizas (autocrinas).
  • 97.
    CONTRÁCTIL La miosina esuna proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina. La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos. •La actina es una familia de proteínas globulares que forman los microfilamentos. •Puede encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina G, o como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina F. •que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular.
  • 98.
    Amortiguadores Esta propiedad sedebe a la existencia de: 1. Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys. 2. Grupos COOH y NH2 terminales Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionización (pKa) características, el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico.
  • 99.
  • 100.
    Propiedades: • Son biomoléculasque catalizan (incrementan la velocidad en la que se alcanza el estado de equilibrio en las reacciones químicas) • Hacen posible que las reacciones esenciales se produzcan de forma ordenada, regulada y adaptada a las necesidades del organismo (recuperan su estado inicial después de cada reacción y sin modificar el equilibrio químico). • Hacen compatibles las necesidades metabólicas de la célula (temperatura, pH, presión del medio celular. • Son especificas y actúan en un determinado tipo de reacción (exoenzimas y endoenzimas). • Todas las reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas. • Algunas consisten enteramente de proteínas y otras tienen porciones no proteicas llamadas cofactores (iones metálicos-grupo prostético o sustancias orgánicascoenzimas). RNA – riboenzimas.
  • 101.
    Se denominan conla terminación –asa, tomando como base el tipo de reacción que catalizan. Su clasificación 1) Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido y reducción (transferencia de electrones). 2) Tranferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos; la transferencia de una molécula a otra de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, acido glucosilo o fosforilo. 3) Hidrolasas: catalizan el rompimiento de enlaces o de moléculas, con partición de agua, entre enlaces, carbono y cualquier otro átomo (reacciones de hidrolisis-transferencia de grupos funcionales al agua). 4) Liasas: cambian dobles enlaces por eliminación de grupos químicos (ruptura y formación de enlaces). 5) Isomerasas: catalizan transferencia o reordenamientos de grupos dentro de moléculas dando formas isomericas. 6) Ligasas: catalizan la formación de enlace entre dos sustratos, con energia aportada por la hidrolisis de ATP.
  • 102.
    1.- Oxidorreductasas catalizan reaccionesde oxido-reducción Ejemplos: Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas
  • 103.
    2.-TRANSFERASAS Catalizan el traspasode grupos químicos, excepto el H. Ejemplos: Transaminasas Transacetilasas Fosfotransferasas transcarboxilasas
  • 104.
    3.- HIDROLASAS catalizan laruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua (reacciones de hidrólisis). Ejemplos: Esterasas Fosfatasas peptidasas
  • 105.
    4.-LIASAS Catalizan la adicióno eliminación de un grupo químico a una doble ligadura Ejemplos: Descarboxilasas deshidratasas desaminasas
  • 106.
    5.-ISOMERASAS Catalizan cambios geométricoso estructurales dentro de la misma molécula (isómeros). Ejemplos: mutasas epimerasas
  • 107.
    6.-LIGASAS Permiten la uniónde dos moléculas simultáneamente a la degradación del ATP u otro enlace químico. Ejemplos: Acetil-CoA sintetasa Enzimas activadoras de aminoácidos
  • 108.
    •Sitio Activo: Sitio dela enzima al cual se unen el o los sustratos y ocurre la reacción.( tamaño, forma, cidad). Aquí se lleva El evento catalitico. unión, interacción, especifi Sitio Sitio Alostérico •Sitio Alostérico: Sitio distinto al sitio activo, a este se une una sustancia llamada "regulador alostérico" • Cofactores (coenzima o grupos prostéticos): son en general moléculas pequeñas, orgánicas e inorgánicas, que requiere la enzima para su actividad. Muchas vitaminas funcionan como coenzimas • Apoenzima: parte proteica de la enzima • Holoenzima: es la apoenzima mas el cofactor (enzima completa ya activa) Activo
  • 109.
    Componentes de unareacción enzimática El caso mas simple de reacción enzimática implica: La reacción de un sustrato (S) con un enzima (E) para formar el complejo enzima-sustrato (ES). El complejo se descompone originando el producto (P) y liberando a la enzima. S + E COMPLEJO S-E P + E
  • 110.
    Mecanismo de acción Lapresencia de los enzimas disminuyen la energía de activación aumentando así su velocidad.
  • 111.
    Modelos de acción 1.-MODELO LLAVE CERRADURA (explica la especificidad) Sólo el sustrato que tiene la forma complementaria puede encajar en el centro activo del enzima cuya forma es fija.
  • 112.
    2.- MODELO CONFORMACIÓNINDUCIDA (explica la especificidad) El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar perfectamente.
  • 113.
    Def. de Cinética:estudia la velocidad de cambio entre el estado inicial de reactantes y productos y su estado final. EL MODELO DE MICHAELIS – MENTEN (1913) La actividad enzimática es afectada por una serie de factores externos e internos que pueden ser físicos, químicos y biológicos. • • • • Temperatura: es óptima en entre 40° y 45° para enzimas humanas. pH : es óptimo entre valores de 5 y 9. Concentración de enzima Concentración de sustrato: afecta la velocidad de reacción catalizada por enzimas, mayor sustrato, menor velocidad.
  • 114.
    EFECTO DEL pH 1.Efectodel pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectarse de varias maneras: • El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. • La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima. • El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino a un pH= 12
  • 115.
    La temperatura 2.La temperatura.Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50 oC) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
  • 116.
    Inhibición Enzimática • Inhibición:Disminución de la actividad de una enzima por acción de un inhibidor – Irreversible • El inhibidor se une fuertemente a la enzima y producen cambios permanentes en las moléculas de enzimas, deteriora su capacidad catalítica. – Ejemplos: » La ampicilina: Modifica covalentemente una transpeptidasa responsable de la síntesis de la pared celular bacteriana » La aspirina: Modifica covalentemente una ciclooxigenasa que produce señales inflamatorias – Reversible • El inhibidor se une a la enzima por enlaces débiles, y el complejo se encuentra en equilibrio con las formas libres.
  • 118.
    Enfermedades metabólicas producidas porenzimas defectuosas Enfermedad de Hartnup Trastorno metabólico hereditario que comprende el mecanismo de transporte de determinados aminoácidos como triptófanos e histidina en el intestino delgado y los riñones. Este trastorno se caracteriza por una disminución de la absorción intestinal y de la reabsorción renal de aminoácidos neutros. El defecto se encuentra en un transportador de aminoácidos situado en el borde en cepillo del yeyuno y el túbulo proximal. La descomposición del triptófano no absorbido por las bacterias intestinales genera ácidos indolicos que se absorben y posteriormente eliminan por la orina en grandes cantidades. Enfermedad de la Gota Afecta a las articulaciones y esta provocada por una concentración elevada de acido úrico en sangre y tejidos debido a fallos metabólicos que conducen a la sobreproducción de nucleótidos de purina por la vía de síntesis de novo; de esta manera, se depositan cristales insolubles de urato sódico en las articulaciones y también en los túbulos renales.
  • 119.
    Síndrome de Leigh Laenfermedad de Leigh es una enfermedad neurometabolica congénita rara, producida por un déficit de piruvato decarboxilaxa o del complejo Citocromo C Oxidasa (COX), enzimas de origen mitocondrial. Este síndrome esta causado por mutaciones del ADN mitocondrial. Albisnismo o Hipopigmentación El cuerpo es incapaz de producir o distribuir melanina (pigmento), debido a defectos genéticos; el cuerpo no transforma el aminoácido tiroxina en la sustancia conocida como melanina. Debido a que no ocurrre la transformación del aminoácido Y (tyr) en melanina por accion de la enzima tiroxinasa. ENFERMEDAD DE LA ORINA EN JARABE DE ARCE Una enfermedad debida a una deficiencia de las enzimas que metabolizan los aminoacidos ramificados valina, leucina e isoleucina. La acumulacion de estos aminoacidos resulta en una encefalopatia y neurodegeneracion que, si no se tratan adecuadamente, pueden conducir al coma y a la muerte.
  • 120.
    La Fenilcetonuria Rara enfermedadhereditaria en la cual existe una ausencia de fenilalanina hidroxilasa y por ello no se metaboliza adecuadamente el aminoacido fenilalanina . Por lo tanto se acumula excesivamente; puede producir retraso mental si no se trata a tiempo. La Porfiria Es un grupo de trastornos provocados por anormalidades del metabolismo del grupo hemo, las cuales pueden ser provocadas por causas genéticas o adquiridas. Esta enfermedad es provocada por el mal funcionamiento de un grupo de enzima, llamadas porfirinas, que se sintetizan a partir de el acetato y la glicina; las porfirinas más importantes que existen en la naturaleza son la uroporfirina, coproporfirina y la protoporfirina, esta última esta presente en la hemoglobina.
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    Prion Es una proteínapatógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento; sólo esta compuesto por aminoácidos son los responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles. Ejemplos: encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como "enfermedad de las vacas locas") en el ganado y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos. En el ser humano Es interesante destacar que para las enfermedades prionicas humanas existe un sensibilidad genética para ciertos homocigotos en el Codón 129 del gen, los homocigotos Metionina y también Valina tienen más susceptibilidad a padecer la enfermedad.
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    Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob(ECJ). Es la más frecuente; se presenta de forma esporádica, que representa un 90% de los casos registrados de la enfermedad (un caso por cada millón de habitantes, aproximadamente) a partir de los 50-60 años de edad. Un 1% se considera de origen infeccioso debido a practicas médicas, hay casos de infección por vía serológica (transfusión sanguínea) y, antiguamente, por el empleo terapéutico de hormonas hipofisarias derivadas de animales o de cadáveres humanos infectados, así como ciertos injertos de duramadre, trasplantes de córnea. Pero únicamente en un 10-15 por ciento de los casos el origen es genético. Se han registrado alrededor de 20-30 mutaciones diversas en del gen PRNP. La muerte sobreviene alrededor de los 4-6 meses a partir del diagnostico. •Insomnio familiar fatal. Trastorno del sueño habitualmente de origen genético, producido por una mutación N178D en la secuencia del PrP. Se conocen 40 casos hereditarios10 y un escaso número sin causa genética.
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    •Nueva variante dela enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Transmitida. Se inició en Gran Bretaña en los años 90 y se ha relacionado con la ingesta de productos procedentes de reses afectadas de la que, por esa razón, se denomina encefalopatía espongiforme bovina. La edad de comienzo es significativamente menor que ECJ, siendo la media de edad de 27 años, duración de la enfermedad es de aproximadamente 14 meses, produciendo la muerte del individuo. •Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker. De origen genético. •Kuru. Transmitida. Restringida a poblaciones de Papúa Nueva Guinea y relacionada con prácticas caníbales. Se considera una enfermedad en extinción. Presenta un periodo de incubación muy variable que oscila desde los 4 años hasta los 40 años. Esta relacionado con el consumo de cerebros humanos infectados como acto ritual. •Encefalopatía espongiforme familiar asociada a una nueva mutación en el gen PrP. Individualizada en una sola familia brasileña, es hereditaria y autosómica dominante.