Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas de aminoácidos que desempeñan funciones esenciales para la vida. Cumplen roles estructurales, funcionales como enzimas y hormonas, y de transporte. Son indispensables para el crecimiento y desarrollo de los organismos.

1. Son moléculas formadas por cadenas lineales de
aminoácidos, se encuentran en los seres vivos y
desempeñan un papel fundamental para la vida, son
las biomoléculas más versátiles y diversas.
El nombre proteína proviene de la palabra griega
“proteios”, que significa “primario”, por la cantidad de
formas que se pueden tomar.
Son imprescindibles para el crecimiento del
organismo y realizan una gran cantidad de funciones
diferentes.

2. Son moléculas orgánicas y nitroge-
nadas formadas por el grupo amino
(-NH2) y por el grupo carboxilo
(COOH). Estos se combinan para
formar las proteínas. Los aminoáci-
dos se clasifican en tres grupos: los
aminoácidos esenciales, los
aminoácidos no esenciales y
aminoácidos condicionales.
Los aminoácidos esenciales no los produce el cuerpo, por lo cual
provienen de los alimentos.
Los aminoácidos no esenciales son los que fabrica nuestro cuerpo
Los aminoácidos condicionales son los que fabrica nuestro cuerpo, pero
estos solo en caso de enfermedad o estrés.

3. Las proteínas se forman por medio
de reacciones químicas de
condensación de los aminoácidos.
En estas reaccionan cada par de
aminoácidos se une, eliminando
una molécula de agua. El enlace
que se establece se denomina
enlace peptídico
Este enlace consiste en que 2 aminoácidos se enlazan entre sí
formando un enlace covalente entre el átomo de carbono y el
átomo de nitrógeno que es, en realidad, un enlace amida
sustituido. El ribosoma cataliza la formación sucesiva y
ordenada de una serie de enlaces peptídicos entre distintos
aminoácidos en el proceso de la síntesis de proteínas.

4. TIPO DE ESTRUCTURA CARÁCTERISTICAS REPRESENTACIÓN GRÁFICA
PRIMARIA
Está representada por la
sucesión lineal de
aminoácidos que forman
la cadena peptídico y por
lo tanto indica qué
aminoácidos componen la
cadena y el orden en que
se encuentran
SECUNDARIA
Es la dirección de los
aminoácidos que
componen una
proteína. Hay dos
tipos fundamentales:
la hélice y la hoja
plegada.

5. TIPO DE ESTRUCTURA CARÁCTERISTICAS REPRESENTACIÓN GRÁFICA
TERCIARIA
Se origina cuando la
atracción entre los grupos
que se encuentran en la
hélice obliga a que la
molécula se enrolle sobre
sí misma a manera de
ovillo. Existen 2 tipos:
globular y fibrosa.
CUARTENARIA
Se origina por la unión,
mediante enlaces
débiles, de varias
cadenas poli
peptídicas, idénticas o
no, lo que origina un
complejo proteíco.

6. Es un hecho que los alimentos más
ricos en proteínas son la carne, el
pescado, los huevos, la leche y sus
derivados, las leguminosas y los
frutos secos. Pero en realidad,
todos nuestros alimentos en su
estado natural contienen proteínas,
aunque sólo sea en pequeñas
cantidades.
Podemos considerar que, por ejemplo un plátano, una coliflor o
una espinaca no son grandes fuentes importantes de proteínas;
sin embargo, contienen por lo menos un 2 o 3 % de éstas. Los
cereales, compuestos en su mayor parte por almidón (es decir,
por hidratos de carbono), contienen también alrededor de un 10%
de proteínas.

7. Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se
pierde la solubilidad.
Capacidad electrónica: Se determina a través de la electroforesis,
técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo
es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Se refiere a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y la realiza porque posee una determinada
estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura en la proteína puede significar una pérdida de
la función.
Amortiguador de pH: Actúan como amortiguadores de pH debido a su
carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando
electrones) o como gases (aceptándolos).

8. Fibrosas: Presentan cadenas poli peptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la queratina de las uñas,
colágeno y fibroína de seda. Ejemplos de proteínas fibrosas serían:
los colágenos, las queratinas, las elastinas, las fibroínas, etc.
Globulares: Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como el agua. Por ejemplo
está el trigo, el arroz, la leche, el huevo, la insulina, las hormonas de
crecimiento, e incluso la sangre contienen proteínas globulares.
Mixtas: Son proteínas largas y solubles, poseen una parte fibrilar
que comúnmente es el centro de la proteína, poseen sus grupos no
polares hacia adentro y los polares hacia afuera.

9. Simples u holoproteínas: son proteínas que solo contienen
aminoácidos (o sus derivados) en su composición
Conjugadas o heteroproteínas: son moléculas que
presentan una parte proteica y parte no proteica menor
llamada grupo prostético.

11. Las proteínas con función enzimática son
las más numerosas y especializadas.
Éstas actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo
celular. Una de sus tantas funciones es
convertir los alimentos que consumimos,
en energía.
Nuestro cuerpo produce enzimas específicas para
cada tipo de alimento que comemos, por ejemplo la
proteasa, que es una enzima para digerir la
proteína, la limbaza, la cual es para digerir las
grasas y la amilasa, es para poder digerir los
carbohidratos.

12. Son las proteínas más importantes,
son aquellas que componen la
cubierta que protege a los
seres vertebrados, siendo un
componente esencial del pelo,
uñas, piel, etcétera, en el ser humano.
En el caso de los animales, las
proteínas estructurales conforman
el cuero, garras, pezuñas, cuernos,
picos, plumas, etcétera.
Representan la clase de proteína más prolífica del
organismo, con respecto al resto de
las proteínas existentes, como son las funcionales.
Ejemplos de proteínas que realizan estas funciones
serían las histonas, el colágeno, la elastina, la
queratina, etc.

13. Algunas proteínas funcionan como
hormonas, las cuales son sustancias
producidas por glándulas endocrinas o
por células, transportadas por la sangre
hasta los tejidos donde actúan como
estimulantes de algunas reacciones.
Varios ejemplos de proteínas que ejercen estas función son
la insulina, que se encarga de regular el nivel de glucosa
en la sangre, el glucagón o las hormonas segregadas por
la hipófisis como la hormona del crecimiento que es
regulada por el hipotálamo, o la calcitonina (regula el
metabolismo del calcio).

14. En los seres vivos son
esenciales los fenómenos de
transporte, bien para llevar una
molécula hidrofóbica a través de
un medio acuoso, o bien para
transportar moléculas polares a
través de barreras hidrofóbicas.
Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
Ejemplos de proteínas que ejercen esta función, son la
hemoglobina y la hemocianina (que transportan oxígeno a la
sangre), la mioglobina (que transportan oxígeno a los
músculos), las lipoproteínas (que transportan lípidos a los
músculos), los citocromos (que transportan electrones), etc.

15. Todas las funciones (sin
excepciones) de movilidad de los
seres vivos están relacionadas con
las proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas las
cuales se conocen como la
actina y la miosina.
Las células se mueven mediante
cilios y flagelos y este movimiento
está relacionado con proteínas
denominadas dineinas, que éstas
a la vez forman los microtúbulos.

16. Estas constituyen una reserva
de aminoácidos que sirven
para el futuro desarrollo de los
embriones. Varios ejemplos
son la ovoalbúmina de la clara
del huevo, la gliadina del trigo,
la lactoalbúmina de la leche,
la hordeina de la cebada, todos estos
constituyen aminoácidos.

17. Muchas proteínas se
unen al ADN,
controlando de esta
forma la transcripción
génica. Éstas se
encargan de regular la
expresión de ciertos genes y otras de regular
la división celular. Un ejemplo sería la ciclina

18. La digestión de las proteínas se inicia
típicamente en el estómago, cuando el
pepsinógeno es convertido a pepsina por la
acción del ácido clorhídrico, y continúa por la
acción de la tripsina y la laquimotripsina en el
intestino. Las proteínas de la dieta son
degradadas a péptidos cada vez más
pequeños y éstos hasta aminoácidos y sus
derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal.
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos tam-
bién son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteí-
nas al igual que los carbohidratos, contienen 4 kilocalorías por
gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kilocalorías, y los
alcoholes, siete kilocalorías. Los aminoácidos pueden ser converti-
dos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

19. La deficiencia de proteínas es una causa
importante de enfermedad y muerte en el tercer
mundo. La deficiencia de proteína juega una
parte en la enfermedad conocida como
kwashiorkor. Esto puede conducir a una
inteligencia reducida o incluso al retardo mental.
Deficiencias de crecimiento, problemas de
desarrollo en fetos, sistema inmunológico
deficiente, anemia, cabello muy frágil, debilidad
general, desmayos, dolor de cabeza, se reduce
la capacidad de limpiar los productos de
desechos que los microorganismos nos
dejan. Generalmente es acompañada con
deficiencia de calorías y puede afectar
también a los animales

20. No consumir proteínas es malo
para el desarrollo de nuestro
cuerpo, pero consumirlas en
grandes cantidades y repetidas
veces también lo es, por lo que el
exceso de proteínas puede causar
daños en nuestro organismo que
podrían ser incluso mortales.
Los síntomas del exceso de proteínas en nuestro cuerpo, son:
-Enfermedad de Parkinson.
-Enfermedades coronarias.
-Obesidad.
-Fatiga.
-Enfermedades del riñón.
-Osteoporosis (fragilidad exagerada en huesos).