Los nucleótidos son compuestos nitrogenados heterocíclicos que cumplen funciones como coenzimas, segundos mensajeros y donadores de grupos. Derivan de las purinas y pirimidinas y participan en procesos biosintéticos, energéticos y reguladores. Su estudio permite diagnosticar enfermedades como el cáncer y desarrollar tratamientos como la quimioterapia y terapia génica.
El documento describe la conversión de varios aminoácidos en productos especializados. 1) La arginina se convierte en óxido nítrico, ornitina y participa en la síntesis de urea, creatina y poliaminas. 2) La cisteína participa en la biosíntesis de coenzima A y taurina. 3) La histidina se convierte en histamina. 4) La metionina forma S-adenosilmetionina y contribuye a la biosíntesis de poliaminas. 5) La serina participa en la síntesis de
El documento resume las vitaminas hidrosolubles y liposolubles, incluyendo su estructura química, requerimientos dietéticos recomendados, fuentes alimentarias, coenzimas asociadas y consecuencias de la deficiencia. Describe las vitaminas del complejo B (tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico, piridoxina, biotina, ácido fólico, cobalamina), la vitamina C y sus roles en las reacciones bioquímicas.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos fundamentales en la conformación de las proteínas. Se clasifican según las propiedades de su cadena lateral en neutros polares, neutros no polares, con carga negativa, con carga positiva y aromáticos. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el organismo.
Las proteínas se forman a través de la polimerización de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, de transporte, catalíticas y de regulación. Su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su forma y función. Existen equilibrios reversibles entre las proteínas plasmáticas y tisulares.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diversas funciones. Cada proteína tiene una estructura y características propias determinadas por su secuencia de aminoácidos y los niveles de organización estructural que incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este documento trata sobre los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y están compuestos por un átomo de carbono, un grupo amino, un grupo carboxílico y una cadena lateral. También clasifica los aminoácidos y describe sus propiedades como sustancias anfóteras, su punto isoeléctrico y su importancia en la nutrición y biomedicina.
Las proteínas conjugadas incluyen glicoproteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas y cromoproteínas. Las glicoproteínas son proteínas unidas a carbohidratos y se dividen en intracelulares y secretoras. Las nucleoproteínas son proteínas unidas a ácidos nucleicos. Las fosfoproteínas están unidas a grupos que contienen fosfato. Las cromoproteínas están unidas a pigmentos.
Los nucleótidos son compuestos nitrogenados heterocíclicos que cumplen funciones como coenzimas, segundos mensajeros y donadores de grupos. Derivan de las purinas y pirimidinas y participan en procesos biosintéticos, energéticos y reguladores. Su estudio permite diagnosticar enfermedades como el cáncer y desarrollar tratamientos como la quimioterapia y terapia génica.
El documento describe la conversión de varios aminoácidos en productos especializados. 1) La arginina se convierte en óxido nítrico, ornitina y participa en la síntesis de urea, creatina y poliaminas. 2) La cisteína participa en la biosíntesis de coenzima A y taurina. 3) La histidina se convierte en histamina. 4) La metionina forma S-adenosilmetionina y contribuye a la biosíntesis de poliaminas. 5) La serina participa en la síntesis de
El documento resume las vitaminas hidrosolubles y liposolubles, incluyendo su estructura química, requerimientos dietéticos recomendados, fuentes alimentarias, coenzimas asociadas y consecuencias de la deficiencia. Describe las vitaminas del complejo B (tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico, piridoxina, biotina, ácido fólico, cobalamina), la vitamina C y sus roles en las reacciones bioquímicas.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos fundamentales en la conformación de las proteínas. Se clasifican según las propiedades de su cadena lateral en neutros polares, neutros no polares, con carga negativa, con carga positiva y aromáticos. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el organismo.
Las proteínas se forman a través de la polimerización de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, de transporte, catalíticas y de regulación. Su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su forma y función. Existen equilibrios reversibles entre las proteínas plasmáticas y tisulares.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diversas funciones. Cada proteína tiene una estructura y características propias determinadas por su secuencia de aminoácidos y los niveles de organización estructural que incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este documento trata sobre los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y están compuestos por un átomo de carbono, un grupo amino, un grupo carboxílico y una cadena lateral. También clasifica los aminoácidos y describe sus propiedades como sustancias anfóteras, su punto isoeléctrico y su importancia en la nutrición y biomedicina.
Las proteínas conjugadas incluyen glicoproteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas y cromoproteínas. Las glicoproteínas son proteínas unidas a carbohidratos y se dividen en intracelulares y secretoras. Las nucleoproteínas son proteínas unidas a ácidos nucleicos. Las fosfoproteínas están unidas a grupos que contienen fosfato. Las cromoproteínas están unidas a pigmentos.
El documento describe los aspectos generales de los aminoácidos. Explica que hay 20 aminoácidos proteicos codificables y clasifica los aminoácidos en proteicos y no proteicos. Los proteicos se dividen en codificables y modificados. Los codificables son 20 y la mitad son esenciales. También clasifica los aminoácidos según la naturaleza y polaridad de su cadena lateral.
Destino de los aminoacidos, grupo amino y residuo desaminadoMiguel Ozaeta
Este documento resume el destino y procesamiento de los aminoácidos en el cuerpo. Los aminoácidos se utilizan para sintetizar proteínas, o se descomponen mediante desaminación y oxidación para producir energía, compuestos nitrogenados como la urea y la creatina, y para la gluconeogénesis. Los residuos desaminados se transforman principalmente en acetil-CoA para ingresar en el ciclo de Krebs.
Los péptidos se forman por la unión de dos o más aminoácidos a través de enlaces peptídicos, que tienen características intermedias entre enlaces simples y dobles. Los péptidos pueden ser oligopéptidos (2-10 aminoácidos), polipéptidos (10-100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos). Las proteínas pueden estar formadas por más de una cadena polipeptídica unidas, como ocurre en la hemoglobina.
1) Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas como intermediarios metabólicos.
2) Algunas coenzimas importantes incluyen la NAD+, la coenzima A y el ATP, las cuales participan en reacciones de transferencia de grupos y reacciones redox.
3) Las coenzimas se reciclan continuamente a través del metabolismo mediante la adición y remoción de grupos químicos por diferentes enzimas.
Este documento trata sobre péptidos y proteínas. Explica que los péptidos son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y las proteínas están constituidas por más de 100 aminoácidos. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los procesos de desnaturalización y renaturalización. También menciona algunos péptidos importantes biológicamente como la oxitocina y colecistocinina.
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Este documento resume la biosíntesis y degradación de tres aminoácidos: triptófano, prolina e histidina. Describe cómo se sintetiza el triptófano a través de la unión del ácido antranílico con ribosa y serina en bacterias y plantas. Explica que la prolina se degrada abriendo su estructura cíclica y oxidando el carbono más alejado, formando glutamato y luego α-cetoglutarato. También resume que la prolina se sintetiza a través de la
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
Este documento presenta 57 preguntas sobre los temas de aminoácidos, estructura de proteínas, y plegamiento de proteínas. Las preguntas cubren conceptos clave como la composición química de los aminoácidos, los niveles de organización de las proteínas, las estructuras secundarias y terciarias, y los factores que afectan el plegamiento correcto de las proteínas. El documento fue escrito para un examen parcial de bioquímica sobre estos importantes temas relacionados con las proteínas
El documento trata sobre la fosforilación oxidativa y la bioenergética mitocondrial. Explica los complejos de la cadena de transporte de electrones, la hipótesis quimiosmótica, la fosforilación oxidativa y la síntesis de ATP. También describe inhibidores de la cadena respiratoria y de la fosforilación oxidativa como la rotenona, antimicina A, oligomicina y 2,4-dinitrofenol.
- Las proteínas están compuestas por distintas cadenas polipeptídicas que adoptan una estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la estructura secundaria es el plegamiento debido a puentes de hidrógeno, y la terciaria es la forma tridimensional dada por otras interacciones. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de transporte y catalíticas gracias a sus diferentes niveles de organización.
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
El documento describe la digestión y metabolismo de proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de 20 tipos diferentes de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se clasifican en esenciales y no esenciales. También describe la digestión, absorción, transporte y destinos metabólicos de los aminoácidos en el organismo.
El documento describe el metabolismo de las purinas y pirimidinas, incluyendo su importancia biomédica, enfermedades relacionadas y procesos de biosíntesis. Las purinas y pirimidinas se sintetizan en el cuerpo humano y son importantes para la producción de ácidos nucleicos, ATP y otros compuestos. Los defectos en su metabolismo pueden causar enfermedades como la gota o el síndrome de Lesch-Nyhan.
Este documento trata sobre la digestión, absorción y metabolismo de lípidos. Explica que la digestión de lípidos ocurre en el intestino a través de enzimas como la lipasa pancreática y la colesterolasa. Los productos de la digestión son absorbidos en el intestino y transportados en la sangre dentro de quilomicrones. Los ácidos grasos son luego metabolizados a través de la β-oxidación mitocondrial, donde son oxidados para producir energía en forma de ATP.
La albumina es una proteína sintetizada en el hígado que se encuentra en grandes cantidades en el plasma sanguíneo. Ayuda a transportar moléculas pequeñas como bilirrubina, calcio y medicamentos a través de la sangre y juega un papel importante en prevenir la filtración de líquido desde la sangre hacia los tejidos. Los exámenes de albumina y prealbumina en la sangre pueden ayudar a diagnosticar enfermedades hepáticas o renales y estados de malnutrición.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
El documento describe el metabolismo de los nucleótidos. Explica que los nucleótidos cumplen funciones como precursores de ADN y ARN, almacenamiento de energía, y como reguladores y señalizadores metabólicos. Describe las rutas de síntesis de novo y de recuperación de nucleótidos, involucrando enzimas y precursores como la ribosa, glutamina y fosforribosilpirofosfato. También explica la degradación de purinas a ácido úrico y de pirimidinas a otros productos.
Los aminoácidos son los bloques estructurales de las proteínas. Un aminoácido consiste en un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo ácido carboxílico, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral variable. Los aminoácidos son quirales debido a los cuatro grupos diferentes unidos al carbono central. En las proteínas se encuentran habitualmente 20 tipos distintos de cadenas laterales. Los seres humanos no pueden sintetizar nueve aminoácidos esenciales que deben obtener de su dieta
Este documento presenta información sobre la estructura y función celular. Explica que las células son las unidades fundamentales de la vida y existen dos tipos principales: células procariotas y eucariotas. Describe las características y diferencias entre ambos tipos de células. Además, introduce el concepto de ciclo celular y sus fases, así como los mecanismos de control del ciclo a través de ciclinas y proteínas cinasas.
Este documento presenta cuatro temas sobre el metabolismo de la bioquímica. El primer tema cubre el metabolismo de proteínas, incluida la digestión, absorción y metabolismo de aminoácidos. El segundo tema trata sobre el metabolismo de carbohidratos o glucosa, incluida su digestión, metabolismo del glucógeno y glucólisis. El tercer tema cubre el metabolismo de lípidos. El cuarto tema trata sobre la integración y regulación del metabolismo general. El documento proporciona una introducción concisa a estos
El documento describe los aspectos generales de los aminoácidos. Explica que hay 20 aminoácidos proteicos codificables y clasifica los aminoácidos en proteicos y no proteicos. Los proteicos se dividen en codificables y modificados. Los codificables son 20 y la mitad son esenciales. También clasifica los aminoácidos según la naturaleza y polaridad de su cadena lateral.
Destino de los aminoacidos, grupo amino y residuo desaminadoMiguel Ozaeta
Este documento resume el destino y procesamiento de los aminoácidos en el cuerpo. Los aminoácidos se utilizan para sintetizar proteínas, o se descomponen mediante desaminación y oxidación para producir energía, compuestos nitrogenados como la urea y la creatina, y para la gluconeogénesis. Los residuos desaminados se transforman principalmente en acetil-CoA para ingresar en el ciclo de Krebs.
Los péptidos se forman por la unión de dos o más aminoácidos a través de enlaces peptídicos, que tienen características intermedias entre enlaces simples y dobles. Los péptidos pueden ser oligopéptidos (2-10 aminoácidos), polipéptidos (10-100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos). Las proteínas pueden estar formadas por más de una cadena polipeptídica unidas, como ocurre en la hemoglobina.
1) Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas como intermediarios metabólicos.
2) Algunas coenzimas importantes incluyen la NAD+, la coenzima A y el ATP, las cuales participan en reacciones de transferencia de grupos y reacciones redox.
3) Las coenzimas se reciclan continuamente a través del metabolismo mediante la adición y remoción de grupos químicos por diferentes enzimas.
Este documento trata sobre péptidos y proteínas. Explica que los péptidos son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y las proteínas están constituidas por más de 100 aminoácidos. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los procesos de desnaturalización y renaturalización. También menciona algunos péptidos importantes biológicamente como la oxitocina y colecistocinina.
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Este documento resume la biosíntesis y degradación de tres aminoácidos: triptófano, prolina e histidina. Describe cómo se sintetiza el triptófano a través de la unión del ácido antranílico con ribosa y serina en bacterias y plantas. Explica que la prolina se degrada abriendo su estructura cíclica y oxidando el carbono más alejado, formando glutamato y luego α-cetoglutarato. También resume que la prolina se sintetiza a través de la
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
Este documento presenta 57 preguntas sobre los temas de aminoácidos, estructura de proteínas, y plegamiento de proteínas. Las preguntas cubren conceptos clave como la composición química de los aminoácidos, los niveles de organización de las proteínas, las estructuras secundarias y terciarias, y los factores que afectan el plegamiento correcto de las proteínas. El documento fue escrito para un examen parcial de bioquímica sobre estos importantes temas relacionados con las proteínas
El documento trata sobre la fosforilación oxidativa y la bioenergética mitocondrial. Explica los complejos de la cadena de transporte de electrones, la hipótesis quimiosmótica, la fosforilación oxidativa y la síntesis de ATP. También describe inhibidores de la cadena respiratoria y de la fosforilación oxidativa como la rotenona, antimicina A, oligomicina y 2,4-dinitrofenol.
- Las proteínas están compuestas por distintas cadenas polipeptídicas que adoptan una estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la estructura secundaria es el plegamiento debido a puentes de hidrógeno, y la terciaria es la forma tridimensional dada por otras interacciones. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de transporte y catalíticas gracias a sus diferentes niveles de organización.
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
El documento describe la digestión y metabolismo de proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de 20 tipos diferentes de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se clasifican en esenciales y no esenciales. También describe la digestión, absorción, transporte y destinos metabólicos de los aminoácidos en el organismo.
El documento describe el metabolismo de las purinas y pirimidinas, incluyendo su importancia biomédica, enfermedades relacionadas y procesos de biosíntesis. Las purinas y pirimidinas se sintetizan en el cuerpo humano y son importantes para la producción de ácidos nucleicos, ATP y otros compuestos. Los defectos en su metabolismo pueden causar enfermedades como la gota o el síndrome de Lesch-Nyhan.
Este documento trata sobre la digestión, absorción y metabolismo de lípidos. Explica que la digestión de lípidos ocurre en el intestino a través de enzimas como la lipasa pancreática y la colesterolasa. Los productos de la digestión son absorbidos en el intestino y transportados en la sangre dentro de quilomicrones. Los ácidos grasos son luego metabolizados a través de la β-oxidación mitocondrial, donde son oxidados para producir energía en forma de ATP.
La albumina es una proteína sintetizada en el hígado que se encuentra en grandes cantidades en el plasma sanguíneo. Ayuda a transportar moléculas pequeñas como bilirrubina, calcio y medicamentos a través de la sangre y juega un papel importante en prevenir la filtración de líquido desde la sangre hacia los tejidos. Los exámenes de albumina y prealbumina en la sangre pueden ayudar a diagnosticar enfermedades hepáticas o renales y estados de malnutrición.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
El documento describe el metabolismo de los nucleótidos. Explica que los nucleótidos cumplen funciones como precursores de ADN y ARN, almacenamiento de energía, y como reguladores y señalizadores metabólicos. Describe las rutas de síntesis de novo y de recuperación de nucleótidos, involucrando enzimas y precursores como la ribosa, glutamina y fosforribosilpirofosfato. También explica la degradación de purinas a ácido úrico y de pirimidinas a otros productos.
Los aminoácidos son los bloques estructurales de las proteínas. Un aminoácido consiste en un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo ácido carboxílico, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral variable. Los aminoácidos son quirales debido a los cuatro grupos diferentes unidos al carbono central. En las proteínas se encuentran habitualmente 20 tipos distintos de cadenas laterales. Los seres humanos no pueden sintetizar nueve aminoácidos esenciales que deben obtener de su dieta
Este documento presenta información sobre la estructura y función celular. Explica que las células son las unidades fundamentales de la vida y existen dos tipos principales: células procariotas y eucariotas. Describe las características y diferencias entre ambos tipos de células. Además, introduce el concepto de ciclo celular y sus fases, así como los mecanismos de control del ciclo a través de ciclinas y proteínas cinasas.
Este documento presenta cuatro temas sobre el metabolismo de la bioquímica. El primer tema cubre el metabolismo de proteínas, incluida la digestión, absorción y metabolismo de aminoácidos. El segundo tema trata sobre el metabolismo de carbohidratos o glucosa, incluida su digestión, metabolismo del glucógeno y glucólisis. El tercer tema cubre el metabolismo de lípidos. El cuarto tema trata sobre la integración y regulación del metabolismo general. El documento proporciona una introducción concisa a estos
La bioquímica es el estudio de las moléculas y reacciones químicas que ocurren en los seres vivos. Se estudia a nivel estructural para descubrir la forma de las biomoléculas y a nivel informativo para definir la comunicación celular. La bioquímica permite comprender los procesos de la vida y tiene influencia en medicina, salud y nutrición, además de aplicaciones en biotecnología.
Este documento presenta una introducción a la bioquímica. Explica que la bioquímica estudia las moléculas y reacciones químicas que ocurren en las células. Describe los diferentes niveles de organización celular e introduce las principales biomoléculas: proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos. Explica las estructuras y funciones de estas biomoléculas. Finalmente, destaca la importancia de la bioquímica para el diagnóstico y tratamiento de enfermedades y sus interrel
El documento describe los diferentes grupos funcionales encontrados en compuestos orgánicos. Explica que un grupo funcional es un conjunto de átomos que define la reactividad química de una molécula. Describe los grupos funcionales más comunes como alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos, ésteres, anhídridos, éteres, aminas y heterociclos, detallando sus propiedades y nomenclatura.
El documento trata sobre la bioquímica. Explica que la bioquímica utiliza las leyes de la química, física y biología para describir procesos celulares a nivel molecular. También describe algunos procesos celulares como la transducción de señales y la importancia de la bioquímica para comprender procesos vitales, enfermedades y biotecnología. Finalmente, resume brevemente los antecedentes históricos de la bioquímica y algunos conceptos básicos como biomoléculas y
Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas. Las proteínas son esenciales para la vida y se encuentran principalmente en alimentos de origen animal.
En este artículo veremos qué son las proteínas y de qué se componen además de otras funciones que estas cumplen. Es importante conocerlas ya que están encargadas de muchos procesos químicos y biológicos en nuestro organismo.
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas)
Las proteínas son biomoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, catalíticas y de regulación en los seres vivos.
Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Están compuestas por largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales y de regulación metabólica. Se clasifican en esenciales y no esenciales dependiendo de si el cuerpo puede sintetizarlos o no.
Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Están compuestas por largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales y de regulación metabólica. Se clasifican en esenciales y no esenciales dependiendo de si el cuerpo puede sintetizarlos o no.
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en el cuerpo. Su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su función. Las proteínas se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas.
Las proteínas son biomoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Su estructura está compuesta por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en plantas y animales, y son esenciales para la vida.
Este documento proporciona información sobre las principales biomoléculas orgánicas como lípidos, ácidos nucleicos, glúcidos, enzimas, proteínas y vitaminas. Describe la composición, clasificación y funciones de cada biomolécula. Los lípidos se clasifican en grasas, ceras y fosfolípidos y cumplen funciones estructurales y de almacenamiento de energía. Los ácidos nucleicos ADN y ARN almacenan y transmiten la información genética. Los glúcidos incluyen monos
Los elementos biogénicos o bioelementos se dividen en tres categorías: 1) Primarios como C, H, O, N que constituyen el 95% de la masa. 2) Secundarios como S, P, Mg, Ca, K que forman parte de todos los seres vivos en un 4,5%. 3) Micronutrientes como Fe, Mn, Cu, Zn, Bo, Mo presentes de forma vestigial pero indispensables. El agua constituye entre el 50-90% de la masa viva y actúa como disolvente. El oxígeno representa un 21%
Los aminoácidos son las unidades fundamentales de las proteínas y existen 20 tipos diferentes. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos mientras que los animales no pueden sintetizar algunos aminoácidos esenciales. Los aminoácidos poseen grupos funcionales amino y carboxilo que les dan propiedades básicas y ácidas respectivamente. Al unirse mediante enlaces peptídicos forman cadenas llamadas péptidos o proteínas según su tamaño.
Los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Existen 20 aminoácidos esenciales que forman parte de las proteínas en todos los seres vivos. Los aminoácidos tienen grupos funcionales ácido y básico que les permiten comportarse como ácidos o bases dependiendo del pH, teniendo un punto isoeléctrico donde la carga neta es cero.
El documento describe las principales biomoléculas que componen el cuerpo humano, incluyendo agua, electrolitos, carbohidratos, lípidos, proteínas y aminoácidos. Explica que el agua constituye alrededor del 60% del cuerpo y se distribuye en los espacios intracelular y extracelular. Describe las funciones y clasificaciones de los carbohidratos, lípidos, proteínas y aminoácidos. Resalta que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y clasifica los aminoácidos
Este documento describe los precursores de las proteínas, específicamente los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son compuestos orgánicos básicos para toda vida que contienen grupos amino y carboxilo. Además, clasifica los aminoácidos y describe sus funciones generales y el enlace peptídico que une los aminoácidos en proteínas. Finalmente, clasifica las proteínas y enumera algunas de sus importantes funciones.
1. El documento habla sobre los hidratos de carbono, clasificándolos en carbohidratos simples y complejos. 2. Sirven como fuente de energía y para funciones estructurales en plantas, animales y otros seres vivos. 3. Los hidratos de carbono cumplen un papel importante en la bioquímica y tienen aplicaciones en medicina, industria y otros campos.
El documento habla sobre aminoácidos y péptidos. Brevemente resume que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen 20 aminoácidos esenciales para los humanos. Explica que los péptidos son moléculas formadas por la unión de dos o más aminoácidos y cumplen funciones importantes como neurotransmisores y hormonas. Además, clasifica y describe las propiedades de los aminoácidos y algunos péptidos naturales y hormonales.
El documento describe las biomoléculas proteínas y ácidos nucleicos. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos y que hay 20 aminoácidos comunes en los seres vivos. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar polipéptidos. El ADN contiene la información genética y el ARN participa en la síntesis de proteínas mediante la transcripción y traducción.
El documento resume las características y funciones de los lípidos. Los lípidos son moléculas orgánicas formadas principalmente por carbono e hidrógeno. Cumplen funciones de reserva energética, estructural al formar membranas, y reguladora al favorecer reacciones químicas. Se clasifican en saponificables e insaponificables y por su estructura química en lípidos simples y complejos.
Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Existen distintos niveles de estructuración de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria que es la asociación de subunidades proteicas. Las proteínas cumplen funciones esenciales y diversas en el cuerpo.
Rubrica para evaluar el analisis y discusión de casos clinicos objetivos rela...Alejandro Profe Ostoic
este trabajo contempla nueve indicadores para el logro de las competencias de análisis y discusión de casos clínicos como aprendizajes esperados en educandos nivel terciario de carreras relacionadas con la Nutrición
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Carta al director del ipla viña del mar sr. alejandro villarroel c.Alejandro Profe Ostoic
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Rubrica para evaluar el analisis y discusión de casos clinicos objetivos rela...Alejandro Profe Ostoic
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Junio 2024.
“La pedagogía es la metodología de la educación. Constituye una problemática de medios y fines, y en esa problemática estudia las situaciones educativas, las selecciona y luego organiza y asegura su explotación situacional”. Louis Not. 1993.
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ACERTIJO DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARÍS. Por JAVI...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARIS”. Esta actividad de aprendizaje propone el reto de descubrir el la secuencia números para abrir un candado, el cual destaca la percepción geométrica y conceptual. La intención de esta actividad de aprendizaje lúdico es, promover los pensamientos lógico (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia y viso-espacialidad. Didácticamente, ésta actividad de aprendizaje es transversal, y que integra áreas del conocimiento: matemático, Lenguaje, artístico y las neurociencias. Acertijo dedicado a los Juegos Olímpicos de París 2024.
1. SEC.ACADEMICA®
PROF. ALEJANDRO OSTOIC ROZZI
MA- Educación Motriz y Salud en el A.M.
Biología Molecular
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Serv. de Clases Particulares de Biología y Ciencias BiológicasServ. de Clases Particulares de Biología y Ciencias Biológicas
+56 9 96990520+56 9 96990520
2. INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en
plantas y animales y son esenciales
para toda vida.
3. Formar estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel,
las uñas, el pelo y el músculo.
Las proteínas están construidas a base de
unidades más pequeñas, los aminoácidos.
Las proteínas pueden ser desdobladas
para crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.
4. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptídico.
5. Composición
Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi
todas poseen además S.
El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa
total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de
N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de proteína existente en una muestra a
partir de la medición del N de la misma.
Son polímeros de alto peso molecular. Están
formadas por unidades estructurales básicas
llamadas aminoácidos (aa).
6. PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está
formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos.
Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.
Funciones:
Estructura
Regulación del
metabolismo
Detoxificación
Inmunidad
Energía
7. Se clasifican en:
Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.
Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno
proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
8. Introducción
De esos 20 ó 22 aminoácidos
existentes algunos pueden ser
sintetizados en los tejidos a
partir de otro A.A. y son
llamados no esenciales .
Otros por el contrario, no
pueden ser sintetizados o no
en la calidad necesaria, por lo
que tienen que ser absorbidos
ya sintetizados y son
denominados aminoácidos
esenciales . A continuación
se da una lista de los
aminoácidos esenciales y no
esenciales en cerdos y pollos.
AMINOACIDOS
ESENCIALES
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Arginina
Histidina
Glisina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina
9. Fuentes de proteínas
Carnes,hígado, pescados, leche y
sus derivados, los huevos, las
legumbres (las proteínas de origen
animal poseen mayor predisposición
que las vegetales)
“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de
nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
10. El nombre proteína deriva del griego
“PROTEIOS”
Compuesto nitrogenado natural de carácter
orgánico complejo.
Alimentos ricos en proteínas son la carne, las
aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
11. 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión
de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.
El enlace peptídico es la unión entre un
grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y
un grupo α-amino de otro aa.
12. Proteínas
Son polímeros de
aminoácidos, (formados
por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo
-R con distinto número de
C.)
El grupo NH2 de un AA
se une con un grupo
COOH del AA vecino,
perdiéndose una molécula
de agua.( E. peptídico).
15. 4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
16. Niveles de organización de las
proteínas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La
sustitución de un solo AA altera su
función.
Cambios en esta estructura origina una
proteína diferente que puede ocasionar
enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).
18. Niveles de organización de las
proteínas.
SECUNDARIA:
configuración espacial de
la Proteína, determinada
por la proximidad de los
AA Algunas poseen
forma de "hélice" (alfa), y
otras de "hoja
plegada"(beta.)
21. Niveles de organización de las
proteínas.
TERCIARIA: configuración
tridimensional, determinada por
plegamientos entre regiones alfa y beta
de los polipéptidos.
22. La estructura terciaria
Es la forma que manifiesta en el espacio una
proteína.
Puede redondeada y compacta, adquiriendo
un aspecto globular.
También puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
La conformación espacial de la proteína
condiciona su función biológica.
24. Niveles de organización de las
proteínas.
CUATERNARIA:
combinación de dos o
más proteínas para
formar una más
compleja. La
hemoglobina está
formada por dos
cadenas alfa y dos
beta que pueden
disociarse.
26. 6.- NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS
Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
27. 7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares
28. 8.- FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte
30. Tipos Ejemplos
Localización o
función
Enzimas
Ácido-graso-
sintetosa
Cataliza la síntesis de
ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en
la sangre
Anticuerpos Bloquean a sustancias
extrañas.
Hormonas
Insulina Regula el metabolismo de
la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las
fibras musculares
31. 9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
DE LAS PROTEÍNAS
Capaces de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por
el disolvente)
Suspensoides: Hidrófobos (separarse
las partículas del disolvente)
32. Denaturación ó Desnaturalización:
-Denaturación reversible
-Denaturación irreversible
Caracteristicas de las proteínas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminución de la simetría molecular
-disminución de su cristalidad
33. 10.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
-Las Albúminas
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
34. 2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
-Las Lipoproteínas
-Las Glucoproteínas
-Las Nucleoproteínas
-Las Metaloproteínas
-Las Fosfoproteínas
-Las Cromoproteínas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
35. TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS
-SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DE
DIFERENTE LONGITUD
-PUEDEN TENER DESDE 100-1800
RESTOS DE AMINOÁCIDOS
36. Desnaturalización-Hidrólisis
Desnaturalización de
una proteína: pérdida
de la conformación
nativa y de sus
propiedades originales
(ej. coagulación por
calor de las proteínas
de la clara del huevo).
Hidrólisis de una proteína:
escisión en aminoácidos
(ruptura de un enlace
covalente por adición de
agua).
Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
37. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente
38. La desnaturalización se puede producir
por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
DesnaturalizaciónDesnaturalización
39. HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
CLASIFICACIÓNCLASIFICACIÓN