El documento describe varios mecanismos de regulación enzimática, incluyendo la regulación alostérica, la regulación genética y la regulación covalente. La regulación alostérica implica que la unión de una molécula en un sitio alostérico modifica la unión de otra molécula en el sitio activo, alterando la actividad enzimática. Las enzimas alostéricas pueden ser activadas o inhibidas por efectores. La regulación genética controla la producción de enzimas a nivel de la transcripción y traducción de genes.

1. Regulación Enzimatica

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VIDA
PRODUCCION
DE
ATP
SECRECION
TRANSPORTE
SINTESIS DE
BIOMOLECULAS
ABSORCION
FENÓMENOS QUÍMICOS

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ALOSTERISMO
CONTROL GENÉTICO
CONTROL COVALENTE
COMPARTIMENTALIZACION
ZIMOGENOS

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El allostérie (de griego ἄλλως , allos: otro y στερεός, stereós:
forma) es un modo de regulación de las enzimas por el cual la
fijación de una molécula en una ubicación (sitio alosterico)
modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra
ubicación distante de la proteína.
La fijación de la molécula induce un cambio de conformación
espacial de la proteína enzimática. Es decir, la disposición
espacial de sus átomos constitutivos es modificada. En el marco
del allostérie, esto tiene la consecuencia de modificar la ubicación
del enlace de por lo menos uno de los reactivos implicados en el

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Las enzimas alostericas son aquellas cuya actividad es
alterada por la unión de ligandos a sitios distintos a los de
unión al sustrato (sitio alostérico). El ligando puede
activar (efector positivo) o inhibir
(efector negativo) la actividad del enzima.
La unión del efector al sitio alostérico induce un cambio
conformacional que facilita/inhibe la actividad enzimática

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Son multiméricas, cada monómero fija una molécula.
Poseen por lo menos un eje de simetría.
Existen bajo dos conformaciones diferentes: uno llamado T,
para (tensa), designando convencionalmente la forma de
afinidad débil para el substrato, la otra R, para liberada
(relajada), de afinidad fuerte para el substrato.
En el seno de una proteína, adopta totalmente la misma
configuración, R o T (transición concertada). En otros términos,
no existe híbrido R/T

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Modelo simetrico
Modelo secuencial

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La cooperatividad (positiva) consiste en que la fijación
de una molécula de substrato favorece la fijación del
Siguiente, y así hasta ocuparse toda la molécula
s s s ss s
s
s
s s
+ + +
1 2 3
Existe también cooperatividad negativa, cuando la fijación
de una molécula de substrato dificulta la fijación del
siguiente.

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Inhibidores y activadores
alostéricos
s
0 2 4 6 8 10 12
Y
0.0
0.2
0.4
0.6
0.8
1.0
(+ Inhibidor)
(+ Activador)
(sin efectores)
V+
V0
V-

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REGULACIÓN COVALENTE DE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
CATALIZADORES

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Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas
precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman
proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren
un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios
péptidos.