1. Orgánulos no membranosos I:
Ribosomas, proteosomas,
chaperoninas

2. Los ribosomas
 Partículas carentes de
membranas
 Formados por ribonucleoproteínas
 Desarrollan la síntesis de
proteínas
 Pueden estar libres en el
citoplasma o adheridos al RER
– Páncreas 90% de los
ribosomas están adheridos al
RE; proteínas de secreción
– Células nerviosas la mayoría
están libres

3. Los ribosomas

4. Los ribosomas
 Aparecen tanto en procariotas como
eucariotas, formados por dos subunidades.
 Presentan distinto tamaño pero la misma
función
 Mitocondria y cloroplastos también
presentan. Son más pequeños que los de
eucariotas, más parecidos a procariotas en
tamaño.

6. Los ribosomas: estructura
 Formados por dos subunidades:
mayor y menor
 La subunidad mayor presenta un
surco que aloja el polipéptido
naciente, también presenta una
secuencia complementaria del brazo
pseudouridínico de los ARNt
 La subunidad menor presenta una
zona de complementareidad para el
ARNm.
 Solo funcionan si ambas están
asociadas y unidas al memsajero
formando polisomas

7. Subunidades ribosomas procarióticos

8. Los ribosomas: biogénesis
 Se forman a partir de unas zonas cromosómicas:
organizadores nucleolares (regiones NOR)
 Contienen los genes que codifican para los distintos
ARNr (18, 28,5,8s)
 El ARN 5s (telómeros)
 Estos genes están dispuestos en tandem (secuencias
repetidas separadas por espaciadores)
 Cuando se transcriben confieren al cromosoma un
aspecto característico: cromosomas plumosos

10. Fabricación de ribosomas

11. Síntesis de proteínas

12. Proteososma
 La degradación de proteínas es un proceso
esencial
 Existen dos dispositivos intracelulares que
permiten la eliminación de proteínas
dañadas o innecesarias:
– Lisosomas
– Proteosomas

13. Proteosoma: funcionalidad
A diferencia de los lisosomas, que se encargan de degradar las
proteínas extracelulares que son capturadas mediante
endocitosis, los proteosomas se encargan de la eliminación de
proteínas endógenas, sintetizadas por la propia célula tales como:
• Factores de transcripción innecesarios
•Ciclinas que han de ser degradadas para que el ciclo celular siga
adelante
•Proteínas virales y de parásitos intracelulares
•Proteínas plegadas incorrectamente
•Proteínas citosólicas dañadas por otras moléculas

14. Proteososma: estructura
 Partícula nuclear o core: conjunto de proteínas
organizadas en cuatro anillos apilados
 Partículas reguladoras: dos idénticas en los
extremos del core. Constan de proteínas entre las
que tenemos ATPasa
 Ubiquitina: proteína asociada a la partícula muy
conservada en la evolución, cuya función es la de
marcar las proteínas para su destrucción

15. Proteososma: estructura

16. Proteosoma:
desarrollo del proceso
A) Diversas moléculas de ubiquitina se unen, hasta formar una
cadena, al extremo amino-terminal de la proteína.
B) El complejo ubiquitinas-proteína es reconocido por proteínas de
la Partícula reguladora.
C) La proteína es desplegada (desnaturalizada) mediante la
energía producida por las ATP-asas del core
D) La proteína desplegada es traslocada a la cavidad central de la
partícula Core.
E) Diversos centros activos de la superficie interna de los dos
anillos centrales rompen enlaces peptídicos específicos en la
cadena proteica, produciendo así un conjunto de péptidos de unos
8 aminoácidos de longitud-

17. Proteosoma:
desarrollo del proceso
F) Estos péptidos abandonan, mediante un mecanismo
desconocido, el Core y pueden ser finalmente degradados a
aminoácidos por peptidasas citosólicas o, como ocurre en
mamíferos, ser incorporados a una molécula del MHC tipo I
(Complejo Mayor de Histocompatibilidad) convirtiéndose así en
un antígeno de superficie que es presentado a las células del
sistema inmune.
G) La partícula reguladora libera las ubiquitinas para su reutilización.

18. Tipos de proteosomas

20. Funciones de las
chaperoninas y chaperonas