bioquimica

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN
ANTONIO ABAD DEL CUSCO
FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS
BIOQUIMICA
DOCENTE: Mgt. Aura Natalia Cantero
Loaiza

3. La Bioquímica es la ciencia que estudia los seres vivos a
nivel molecular mediante técnicas y métodos físicos,
químicos y biológicos
Es la ciencia que se ocupa del estudio de las diversas
moléculas, reacciones químicas y procesos que ocurren en las
células y microorganismos vivientes.

4. BIOQUÍMICA • La palabra bioquímica significa
etimológicamente «química de la vida», la ciencia que
se ocupa de las bases moleculares de la vida; por lo
tanto, aborda el estudio de la composición química de
la materia viva, la relación estructura-función de las
moléculas características de los seres vivos, así
como las transformaciones químicas que ocurren en
ellos y además, los mecanismos moleculares que
intervienen en la regulación de tales
transformaciones.
Objetivo • Describir y explicar en términos
moleculares todos los procesos químicos de las
células vivas.

5. Bioquímica descriptiva: estudia cada uno de los
constituyentes de los seres vivos, para lo cual exige
identificación, separación y purificación,
determinación de estructuras y propiedades.
Bioquímica dinámica: se ocupa de las reacciones
químicas que acontecen en los sistemas
biológicos, estudio del metabolismo.
Objetivos: Comprensión integra, a nivel molecular,
de todos los procesos químicos relacionados con
las células vivas.

6. Importancia de la Bioquímica : estudia y desarrolla las tecnologías
tendientes a resolver problemas de estructura y funcionamiento de la materia
viva, desde una perspectiva química biológica. Este aspecto cubre la
formación en el campo de la fisiología animal y vegetal que le permite
interpretar, a través de las ciencias exactas el funcionamiento de los
procesos que regulan la vida normal y patológicas.
Los Seres vivos: nacen, crecen, se reproducen y
mueren. Además intercambian materia, energía
e información con el medio que les rodea.
• ¿Qué es la vida? Una propiedad que no se puede
definir ni medir. Algunas de sus manifestaciones
pueden ser medidas, otras solo observadas.
• Las manifestaciones de la vida que se pueden
medir son objeto de estudio de la Bioquímica.
• Un ser vivo procede de otro ser vivo.

7. Métodos p/Separar y Purificar Biomoléculas:
Fraccionamiento salino (ej., precipit. de proteínas
c/sulfato de amonio)
Cromatografía: Papel; intercambio iónico; afinidad;
capa fina; gas-líquido; líq.alta-presión; filtración en gel
Electroforesis: Papel; alto-voltage; agarosa; acetato de
celulosa; geles de almidón y poliacrilamida; etc
Ultracentrifugación
Principales métodos usados en laboratorios bioquímicos.

8. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LOS SERES VIVOS

9. Átomos
electrones
están formados
por…
protones
neutrones
se organizan con otros átomos iguales o
distintos en…
Moléculas
cuando contienen una alta cantidad
de átomos forman…
Macromoléculas
Complejos
supramoleculares
Organelos
Células
Tejidos
Órgano
Sistema
Organismo
Especie
Población
Comunidad Ecosistema
se organizan en grupos
subcelulares…
se agrupan morfológica y
funcionalmente en…
se agrupan de manera que tienen similitud
estructural, funcional y embrionaria en…
distintas clases forman un…
cuando cumplen con una misma función en el
organismo forman un…
cuando se agrupan para cumplir con todas las
funciones de un ser vivo estructuran al…
Cuando hay flujo génico entre dos organismos
forman parte de la misma…
Conjunto de organismos con
características en común, que ocupan un
lugar en un tiempo determinado……
Cuando coexisten con otras especies
animales y vegetales forman la…
Cuando todas las formas de
seres vivos interactúan con su
medio ambiente forman el…
Bioma
Biosfera
Niveles de organización de la materia

10. Rosario
Planelló,
Jose
Luis
Martinez,
Gloria
morcillo
BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS
Lípidos
Glúcidos A. Nucleicos
Proteínas
como
Orgánicas
Oligoelementos
(Ca, Na, K, I, Fe, etc)
Primarios
(C, H, O, N, P, S)
Biomoléculas
forman
Simples
N2, O2
como
Propiedades
físico- químicas
Funciones
biológicas
Disolvente
Bioquímica
Transporte
presenta
Elevada fuerza de cohesión
Alto calor específico
Alto calor de vaporización
Alta constante eléctrica
Mayor densidad en estado líquido
como como
se encuentran
Disueltas
(Na+, Cl-)
Precipitadas
(CaCO3)
Inorgánicas
S.minerales
Agua
como
pueden ser

11. Bioelementos Ejemplos de funciones que tienen en el organismo
C Estructural
H Estructural
O Estructural
N Estructural
P Como Ácido Fosfórico Forma Parte De Los Ácido Nucleicos (ADN Y ARN), ATP, Coenzimas
S Forma parte de los aminoácidos cisteína y metionina, presentes en casi todas las proteínas.
Mg Atomo integrante de la clorofila (fotosíntesis) y cofactor de muchas encimas.
Na Interviene en la transmisión del impulso nervioso.
Ca Componente de las estructuras esqueléticas. Participa en procesos como la contracción muscular, la coagulación sanguínea,...
K Interviene en la transmisión del impulso nervioso.
Cl Participa en la transmisión del impulso nervioso.
Fe Síntesis de citocromos y de la clorofila. Forma parte de la hemoglobina, encargada del transporte de oxígeno.
Co Sintetiza la hemoglobina y forma glóbulos rojos. Es componente de la Vitamina B12.
I Síntesis de las hormonas tiroidea de los vertebrados.
F Forma parte del el esmalte de los dientes.
Si
Constituye el esqueleto de plantas como las gramíneas, de caparazones de radiolarios y diatomeas. También da resistencia al tejido
conjuntivo.
Cr Regula la concentración de glucosa en sangre junto a la insulina.
Mn En la fotosíntesis, interviene en la fotolisis del agua.
Importancia biológica de estos elementos.

12. BIOELEMENTOS.
Los biolementos se encuentran dentro de los organismos vivos,esto ayuda al estudio de la
bioquímica ,algunos elementos son mas adecuados que otros para la formacion de
moléculas .De los 107 elementos químicos encontrados en la corteza terrestre
aproximadamente 30 elementos forman parte de los organismos vivos que se
encuentran distribuidos en proporciones iguales y cumplen funciones específicos.
Los bioelementos forman enlaces inestables en el medio acuoso
Los átomos que componen las biomoléculas reciben el nombre de bioelementos o
elementos biogenésicos, y el criterio empleado para clasificarlos es su abundancia de
los organismos vivos Bioelementos principales o primarios: Carbono ©, hidrógeno (H),
Oxígeno (O) y nitrógeno (N). Resultan imprescindibles para formar los principales tipos
de moléculas biológicas. El 95% de la materia viva.
Bioelementos secundarios: azufre (S), fósforo, magnesio, calcio, sodio, potasio y cloro. Se
encuentra en solución. Representan cerca del 4,5%
Oligoelementos: aunque se han identificado unos 60, sólo 14 de ellos son comunes a todos
los organismos: son los denominados esenciales. Funciones catalíticas imprescindibles,
se encuentran en proporción inferior al 0,1%. Son:
hierro, zinc, boro, manganeso flúor, cobre, yodo, cromo, selenio, vanadio, cobalto,
molibdeno, silicio y estaño.

13. The McGraw-Hill Companies
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Biomoléculas
◼ También se les suele llamar macromoléculas o
moléculas de la vida.
◼ Se basan en la combinación de átomos de carbono,
hidrógeno , oxígeno, nitrógeno y otros elementos
como el azufre y el fósforo

14. BIOMOLÉCULAS
ORGÁNICAS INORGÁNICAS
CONTIENEN CARBONO
APORTAN ENERGÍA
NO TIENEN CARBONO
NO APORTAN ENERGÍA
GLÚCIDOS
PROTEINAS
LIPIDOS
ÁC. NUCLEICOS
SALESMINERALES
AGUA
clasificación
nonosacaridos
aminácidos
Ác. Grasos y
glicerol
nucleótidos

15. El agua
Es la más abundante de las
moléculas que conforman los
seres vivos.
◼ Constituye entre el 50 y el
95% del peso de cualquier
sistema vivo
La vida comenzó en el agua, y en la
actualidad, donde quiera que haya
agua líquida, hay vida.

16. La estructura del agua
Cada molécula de agua está constituida por dos átomos
de hidrógeno (H) y un átomo de oxígeno (O).
Cada uno de los átomos de hidrógeno está unido a un
átomo de oxígeno por un enlace covalente.
◼ El único electrón de cada átomo de hidrógeno es compartido
con el átomo de oxígeno, que también contribuye con un
electrón a cada enlace.

17. ¿ QUÉ ES EL AGUA?

18. La estructura del agua
Cuando una región de carga parcial positiva
de una molécula de agua se aproxima a una
región de carga parcial negativa de otra
molécula de agua, la fuerza de atracción
forma entre ellas un enlace que se conoce
como puente de hidrógeno.
Un puente de H puede formarse solamente
entre cualquier átomo de H que esté unido
covalentemente a un átomo que posee
fuerte atracción por los electrones
(generalmente el O o el N) y un átomo de O
o N de otra molécula.

19. Puentes de hidrógeno
En el agua, los puentes de
hidrógeno se forman entre un
“vértice” negativo de la molécula
de agua con el “vértice” positivo
de otra.
Cada molécula de agua puede
establecer puentes de hidrógeno
con otras cuatro moléculas de
agua.
Un puente de H es más débil
que un enlace covalente o uno
iónico, pero, en conjunto tienen
una fuerza considerable y hacen
que las moléculas se aferren
estrechamente.

20. Es completamente imprescindible pues desempeña funciones muy relevantes,
derivadas de sus propiedades.
•Función disolvente de sustancias: El agua es el disolvente universal. Prácticamente
todas las biomoléculas se encuentran en su seno formando dispersiones, sean
disoluciones auténticas o dispersiones coloidales. Esta función deriva de su capacidad
para unirse a moléculas de muy diferentes características (solvatación).
•Función bioquímica: El agua es el medio en el que transcurren las reacciones
metabólicas. Pero además participa activamente en muchas reacciones, siendo
reactivo o producto de las mismas. Por ejemplo, en las reacciones de hidrólisis
enzimas llamadas hidrolasas rompen enlaces en presencia de agua e incorporando a
ambos lados del enlace roto los iones hidrogeno e hidroxilo procedentes del agua. El
agua se forma como producto en muchas reacciones del metabolismo como la
respiración y tiene una importancia fundamental en la fotosíntesis, aportando del
hidrógeno necesario para la reducción del CO2.
También participa en la digestión de los alimentos en los organismos superiores.

21. •Función de transporte: El papel del agua como vehículo
de transporte es una consecuencia directa de su
capacidad disolvente. por esta función se incorporan los
nutrientes y se eliminan los productos de desecho a
través de las membranas celulares o se distribuyen en el
organismo por medio de la sangre.
Función estructural: El agua participa a nivel molecular
hidratando sustancias, macromoléculas,
lo que les confiere estabilidad estructura.
A escala celular y orgánica el agua llena y da consistencia
a las células y a muchos tejidos y órganos o incluso al
cuerpo entero de muchos animales y plantas, sobre todo
acuáticos.

22. PROPIEDADES DEL AGUA PARA LA EXISTENCIA DE LOS SERES VIVOS.
ELEVADA TENSIÓN SUPERFICIAL: las moléculas superficiales se unen por ser dipolar
Agua superficial opone resistencia a ser traspasada lo que permite que algunos organismos caminen
sobre el agua
ELEVADO CALOR ESPECÍFICO: absorbe gran cantidad de calor sin que la temperatura suba demasiado,
ya que la energía se utiliza para romper los puentes de H: función termorregulador
ELEVADO CALOR DE VAPORIZACIÓN: necesita mucho calor para romper los enlaces puente de H: para
evaporar la transpiración debe absorber mucho calor del cuerpo= efecto refrigerante (enfría el cuerpo
sobrecalentado)
ELEVADA FUERZA DE ADHESIÓN: pegan a conductillo, ascendiendo contra la gravedad : ascenso del
agua en los árboles
lDENSIDAD MÁXIMA EN ESTADO LÍQUIDO: el hielo se ubica en la superficie, por debajo queda agua
líquida que permite el desarrolo de la vida acuático en climas muy frío
PRINCIPAL DISOLVENTE BIOLÓGICO: disocia (disuelve) compuestos iónicos = transporte, reacciones
químicas

24. Sistemas amortiguadores del organismo
Los líquidos corporales son disoluciones amortiguadoras o tampón que pueden resistir los
cambios de pH. Ello se debe a la presencia de sistemas amortiguadores que están
constituidos por un acido débil y su base conjugada en concentraciones semejantes:
HA ↔ H+ + A-
Donde A- es la base conjugada que se combina con los hidrogeniones (H+) para formar el
ácido, HA.
Los sistemas amortiguadores pueden ser de acción extracelular o de acción intracelular.
Los sistemas amortiguadores extracelulares más importantes son el sistema amortiguador
del bicarbonato y el sistema amortiguador del fosfato. Los sistemas amortiguadores
intracelulares más importantes son el sistema amortiguador de las proteínas, el sistema
amortiguador del fosfato y el sistema amortiguador del bicarbonato.

25. SISTEMA BICARBONATO
Consiste en una solución acuosa con dos componentes: un ácido débil (el ácido carbónico o H2CO3) y
una sal bicarbonato, por ejemplo bicarbonato de sodio (NaHCO3). El H2CO3, se forma en el
organismo mediante la reacción:
CO2 + H2O ↔ H2CO3
Esta reacción es lenta y las cantidades de H2CO3 que se forman son pequeñísimas a menos que tenga
lugar en presencia de la enzima anhidrasa carbónica. Esta enzima es especialmente abundante en las
paredes de los alvéolos pulmonares, desde donde se libera el CO2; también se encuentra en las
células epiteliales de los túbulos renales, donde el CO2 reacciones con el H2O para formar el H2CO3.
El H2CO3 se ioniza débilmente para formar pequeñísimas cantidades de H+ y de HCO3- .
H2CO3 ↔ H+ + HCO3-
Pka =

26. SISTEMA AMORTIGUADOR FOSFATO
Actuá al nvel de todas las células, su función principal es al nivel intracelular es un sistema
amortiguador de los sistemas biológicos , por tanto su Pka le permite actuar a un Ph
cercano al fisilógico el par H2 PO4- /HPO4 , es el principal amortiguador en las células.
Pka 2,1
H3PO4 -------------- H + H2PO4-
Pka 7,2
H2PO4 --------------- H + HPO4-
Pka 12
HPO4 --------------- H + PO4 -

27. SISTEMA DEL HEMOGLOBINATO. HHBO2/HBO2 Pka = 6,62
Constituido de dos formas.
a) Oxihemoglobina como ácido (HHbO2)
HHbO2 ------------ HbO2 H
oxihemoglobinato se encuentra en un 80% ionizado
b) Hemoglobina reducida como ácido. ( HHb )
Pka 7,8
HHb ----------------- Hb H
hemoglobinato el 20 % está ionizado

28. SISTEMA AMORTIGUADOR DE PROTEÍNAS
Gracias a sus elevadas concentraciones, sobre todo en el interior de las células,
las proteínas son uno de los amortiguadores más importantes del organismo.
Constituyen el amortiguador más abundante en el plasma. La hemoglobina es una
proteína que resulta especialmente eficaz como amortiguador dentro de los
eritrocitos, en tanto que la albúmina constituye la principal proteína
amortiguadora en el plasma.
Como las proteínas se componen de aminoácidos, contienen al menos un grupo
carboxilo (-COOH) y al menos un grupo amino (-NH2); estos grupos son los
elementos funcionales del sistema amortiguador proteínico.
El grupo carboxilo libre en un extremo de la proteína actúa como ácido al liberar
H+ cuando se eleva el pH. En esta forma el H+ puede reaccionar con cualquier
exceso de OH- que hay en la solución para formar agua.
El grupo amino libre que se encuentra en el otro extremo de la proteína puede
actuar como base y combinarse con H+ cuando disminuye el pH.
Por consiguiente, las proteínas pueden amortiguar tanto los ácidos como la
bases.

29. BALANCE HIDRICO
El balance entre la ingesta de líquidos y las perdidas que se producen tiene gran
importancia y cualquier alteración puede afectar a la salud de la persona. Un
balance adecuado es fundamental y debe ser equilibrado, es decir, la cantidad de
líquido que entra en el cuerpo debe ser la misma cantidad que se elimina, así el
contenido de agua de los tejidos se mantiene constante.
El aporte de agua procede de tres fuentes principales:
1. Del consumo de líquidos, incluidas otras bebidas además de agua
2. Del agua contenida en los alimentos, pues casi todos contienen algo de agua y
muchos como frutas y verduras, una cantidad importante.
3. De las pequeñas cantidades de agua que se producen en los procesos
metabólicos de proteínas, grasas e hidratos de carbono.

31. Ecuación de Henderson-Hasselbalch
La ecuación de Henderson-Hasselbalch es una expresión utilizada en química para
calcular el pH de una disolución reguladora, o tampón, a partir del pKa o el pKb
(obtenidos de la constante de disociación del ácido o de la constante de disociación de
la base) y de las concentraciones de equilibrio del ácido o base y de sus
correspondientes base o ácido conjugado, respectivamente.
donde:
• A es la sal ó base conjugado
• HA es el ácido o especie ácida

33. CH3-COOH + NaOH → CH3COONa + H2O
o bien, en forma iónica:
CH3-COOH + OH- → CH3COO- + H2O

36. AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las
proteínas. Alrededor de 20 L-a -aminoácidos forman las unidades
monoméricas, de las cuales se construyen las proteínas
▪ En los migroorganismos , plantas y animales se encuentran unos
300 aminoácidos
▪ En la mayoría de los seres vivos solamente 20 aminoácidos son
codificados por el DNA para formar las protéinas ( proteinogénicos).
▪ Muchos aminoácidos contienen aminoácidos modificados y partes
no protéicos ( grupo prostético)

37. Estructura y clasificación de los aminoácidos.
Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo
amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura. Los
aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo
amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono,
conocido como carbono-α (α-aminoácidos). La estructura general de los α-
aminoácidos se muestra en la fig.
Como se puede apreciar, el carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono
quiral y como tal presenta dos enantiómeros (L- y D-).

38. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:
Grupo I Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas
eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en
gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.

39. Grupo II Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas
hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente
al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.

40. Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen
más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran
cargados negativamente.
Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos
aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados
positivamente.

41. AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o
crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son:
• Valina (Val, V)
• Leucina (Leu, L)
• Treonina (Thr, T)
• Lisina (Lys, K)
• Triptófano (Trp, W)
• Histidina (His, H) *
• Fenilalanina (Phe, F)
• Isoleucina (Ile, I)
• Arginina (Arg, R) *
• Metionina (Met, M)

42. A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce
como no esenciales y son:
• Alanina (Ala, A)
• Prolina (Pro, P)
• Glicina (Gly, G)
• Serina (Ser, S)
• Cisteína (Cys, C) **
• Asparagina (Asn, N)
• Glutamina (Gln, Q)
• Tirosina (Tyr, Y) **
• Ácido aspártico (Asp, D)
• Ácido glutámico (Glu, E)
Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos,
según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes
de cada tipo de aminoácido.

43. Comportamiento ácido-base de los aminoácidos
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que secaracterizan por
presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono. Estos dos grupos se
pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del anfoterismo
de los aminoácidos, es decir, pueden actuar como ácidos o como bases,
en función del pH del medio (los compuestos que son capaces de aceptar
o ceder protones se denominan anfóteros o anfolitos): el grupo -carboxilo
se comporta como un ácido débil y el grupo amino, como una base débil.
Por ello, la carga de los aminoácidos varía en función del pH. Además,
cinco de los aminoácidos proteinógenos presentan otro grupo ionizable en
su cadena lateral: Lys, Arg, His (aminoácidos con carga positiva o
básicos), Asp y Glu (Aminoácidos con carga negativa o ácidos).

44. Propiedades
• Ácido-básicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que
se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si
un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando
el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
• Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre
su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad
óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un
rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es
hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro,
mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina
levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas
enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo
habitual es encontrar sólo una de ellas.

45. • Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
• Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la
diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable
el aminoácido será más soluble.

48. Si consideramos los aminoácidos neutros, que no tienen grupos
ionizables ni polares en la cadena lateral R, pueden hallarse en
equilibrio, principalmente, entre tres formas distintas: como
catión, como zwiterión o como anión. Así:
El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK1 = 2,22). Por
la proximidad del grupo NH3
+, el COOH se comporta como un
ácido moderadamente fuerte . El segundo grupo en disociarse
es el NH3
+. Como el pK2 es 9,86, la concentración de la forma
aniónica es muy pequeña en comparación con la forma
zwitterión .

49. Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las
moléculas es cero. Este pH se llama punto isoeléctrico (pI). El
pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en
ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de pK,
puede obtenerse por su semi-suma:
Así, para la glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, el pI vale 6,04. Así,
a pH=6,04 la immensa mayoría de las moléculas de glicina
estarían en forma de iones híbridos (zwitterión) y no se
desplazarían hacia ningún polo al aplicarles un campo
eléctrico

50. Zwitterion o ion dipolar: se corresponde con la forma II, en la que el grupo
-carboxilo y el grupo amino están disociados, por lo que la carga neta del
aminoácido es nula. A este pH, el aminoácido no presentaría movilidad
electroforética.
Punto isoeléctrico (pI): pH en que la carga neta del aminoácido es nula;
en este punto el aminoácido se encuentra en forma de ion dipolar, así
como en pequeñas cantidades equimolares de aniones y cationes y una
pequeña fracción de aminoácido no ionizado. El pI de los aminoácidos
neutros se localiza a pH ≈ 6-8.

51. TITULACIÓN DE LA GLICINA 1M)

53. Péptido

54. PÉPTIDOS
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante
enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un
gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una
proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos.
• Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
• Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
• Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se
denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena
polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de 10.000 o
12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios
polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51
aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los
seres humanos.

55. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma
entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro.
La reacción de unión de dos aminoácidos para formar un péptido
es una reacción de condensación en la que se produce la
eliminación de una molécula de agua

56. En consecuencia, los enlaces peptídicos de las proteínas son bastante estables,
Para que pueda formarse el enlace peptídico se requiere que los aminoácidos
sean activados previamente mediante la transferencia de un grupo fosfato del
ATP.
En su mayoría los péptidos presentan en uno de sus extremos un grupo amino
sin reaccionar o grupo amino terminal (N-terminal) y un grupo carboxilo sin
reaccionar en el otro extremo denominado carboxilo terminal (C-terminal). Por
convención un péptido se escribe y se lee con el grupo N-terminal a la izquierda
y el C-terminal a la derecha.

57. CARACTERÍSTICAS DE LOS PÉPTIDOS
1. Los Péptidos presentan un N y C terminal
2. Los aminoácidos que lo conforman se denominan
restos de aminoácidos ó residuos de aminácidos
Comportamiento ácido-base de los péptidos
Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y
pueden tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento
ácido-base similar al de los aminoácidos.
Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un
carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los
organismos.
Es de destacar este comportamiento en las enzimas, péptidos que funcionan
como catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya que tienen
una capacidad de funcionamiento dentro de ciertos niveles de pH. En caso
de superarse se produce una descompensación de cargas en la superficie de
la enzima, que pierde su estructura y su función (se desnaturaliza).

58. Actividad biológica de algunos péptidos
Los péptidos que existen libres en una célula desempeñan en muchos casos
una función biológica bien precisa. A continuación examinaremos algunos
ejemplos:
1 Actividad hormonal
En el lóbulo posterior de la hipófisis se produce un cierto número de péptidos
con función hormonal. Se destacan: la oxitocina nonapéptido cíclico que
estimula la contracción del músculo liso del útero durante el parto y la glándula
mamaria en la lactancia; y la vasopresina, otro nonapéptido cíclico que
estimula la reabsorción renal del agua y aumenta la presión arterial (acción
hipertensora). Estos péptidos tienen las siguientes estructuras:

59. Estos péptidos resultan de la acción de enzimas sobre
proteínas del plasma sanguíneo Las angiotensinas,
derivadas del angiotensinógeno, son un grupo de agentes
hipertensores estructuralmente relacionados con 8 a 10 AA:
Las bradikininas (ya mencionadas) son péptidos con
9 a 12 AA de fuerte actividad hipotensora y pl
elevados.

60. 4.- Actividad oxido reductora
El más abundante es el Glutatión, que es un tripéptido de
importancia biológica presente en muchos tejidos, que presenta un
enlace no peptídico entre Glu y CySH como lo muestra la estructura:
(γ-Glu-Cys-Gly) = (GSH)
El grupo SH (tiol) de la Cisteína puede oxidarse y dar lugar al
glutatión oxidado(GSSG):