Tabla periódica mostrando los elementos químicos que son bioelementos

Biología. 2º BachilleratoBIOQUÍMICA
TABLA PERIÓDICA MOSTRANDO LOS ELEM
ENLACE

MAYORITARIOS
BIOELEMENTOS
PRIMARIOS
BIOELEMENTOS
SECUNDARIOS
ESENCIALES NO ESENCIALES
OLIGOELEMENTOS
Constituyen los
componentes
esenciales
C, N, H,
O ,S, P
Menos abundantes
pero desempeñan
funciones vitales en
la fisiología celular
Mg, Ca,
K, Na, Cl
No superan el 0,1 %,
pero son esenciales
para la vida
Fe, Mn, Cu,
Zn, F, I, B,
Si, V, Cr, Co,
Se, Mo, Sn
No son esenciales
para todos los
organismos pero, a
menudo, desempeñan
importantes funciones
Están siempre presentes
en la materia viva
BIOELEMENTOS

% en masa% en peso
H 1 0,22 63 0,88 10,0
C 6 0,19 9,5 0,09 18
N 7 - 1,4 0,03 3,3
O 8 47 25,5 49 65
Na 11 2,5 0,03 2,6 0,24
Mg 12 2,2 0,01 1,9 0,05
Si 14 28 - 25 -
P 15 - 0,22 0,12 1,0
S 16 - 0,05 0,05 0,25
K 19 2,5 0,06 2,4 0,35
Cl 17 - 0,08 0,19 0,19
Ca 20 3,5 0,31 3,4 1,5
Fe 26 4,5 - 4,7 -
Elemento Z Corteza terrestre Cuerpo humano Corteza terrestre Cuerpo humano
ABUNDANCIA DE LOS BIOELEMENTOS

O 65,00
PRIMARIOS
C 18,00
H 10,00
N 3,00
P 1,10
S 0,25
Ca 1,90
SECUNDARIOS
K 0,35
Na 0,15
Cl 0,15
Mg 0,05
Fe 0,01
OLIGOELEMENTOS
Zn 0,01
Si 0,01
Mn 0,01
I 0,01
F 0,01
Cu 0,01
Co 0,01

C
Forma distintos enlaces covalentes con otros C, O, H y N, da lugar a multitud de
moléculas orgánicas distintas y a distintos grupos funcionales por combinación
de éstos.
O
Aceptor de H y electrones. Catalizador en la respiración aerobia. Abundante en
la Tierra. Participa en reacciones de oxido-reducción. Se combina fácilmente
con el C formando enlaces covalentes.
N
Forma simples y dobles enlaces con el C. En proteínas, a. Nucléicos y en los
productos excreción.
H
Dador y aceptor de electrones (energía). Participa en reacciones de oxido-
reducción.
S
Forma enlaces covalentes con C, N, O. Se encuentra en dos aminoácidos
(cisteína y metionina) , presentes en todas las proteínas. También en algunas
sustancias como el Coenzima A y sales inorgánicas.
P
Forma parte de los nucleótidos, compuestos que forman los ácidos nucléicos.
Forman parte de coenzimas y otras moléculas como fosfolípidos, sustancias
fundamentales de las membranas celulares. También forma parte de los
fosfatos, sales minerales abundantes en los seres vivos.
BIOELEMENTOS PRIMARIOS

Mg
Forma parte de la molécula de clorofila, y en forma iónica actúa como
catalizador, junto con las enzimas , en muchas reacciones químicas del organismo.
Ca
Forma parte de los carbonatos de calcio de estructuras esqueléticas. En forma
iónica interviene en la contracción muscular, coagulación sanguínea y
transmisión del impulso nervioso.
Na
Catión abundante en el medio extracelular; necesario para la conducción nerviosa
y la contracción muscular. Funcionamiento de la membrana celular.
K
Catión más abundante en el interior de las células; necesario para la conducción
nerviosa y la contracción muscular
Cl
Anión más frecuente; necesario para mantener el balance de agua en la sangre y
fluído intersticial. Necesario para el funcionamiento de la membrana celular.
BIOELEMENTOS SECUNDARIOS

Fe
Fundamental para la síntesis de clorofila, catalizador en reacciones químicas y formando
parte de citocromos que intervienen en la respiración celular, y en la hemoglobina que
interviene en el transporte de oxígeno.
Cu En los citocromos, hemocianina y algunas enzimas.
Mn
Interviene en la fotolisis del agua , durante el proceso de fotosíntesis en las plantas. Catalizador
también en reacciones metabólicas.
I Necesario para la síntesis de la tiroxina, hormona que interviene en el metabolismo
F Forma parte del esmalte dentario y de los huesos.
Co Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina .
Si
Proporciona resistencia al tejido conjuntivo, endurece tejidos vegetales como en las
gramíneas.
Cr Interviene junto a la insulina en la regulación de glucosa en sangre.
Zn Actúa como catalizador en muchas reacciones del organismo.
Li
Actúa sobre neurotransmisores y la permeabilidad celular. En dosis adecuada puede prevenir
estados de depresiones.
Mo
Forma parte de las enzimas vegetales que actúan en la reducción de los nitratos por parte de las
plantas
OLIGOELEMENTOS

Formas de representar las moléculas
TIPOS DE REPRESENTACIONES MOLECULARES
FÓRMULA
MOLECULAR
FÓRMULA SEMIDESARROLLADA FÓRMULA DESARROLLADA
MODELO DE VARILLA MODELO COMPACTO
REPRESENTACIONES ESPACIALES

Principios inmediatos
no exclusivos
de la materia viva
Principios inmediatos exclusivos
de la materia viva
Unidos por
enlace covalente
Unidos por
enlace iónico
Átomos de los
bioelementos
NucleótidosProteínasLípidosGlúcidosAgua
Sales
minerales
Principios inmediatos

Características de la molécula de agua
Enlace
covalente
δ+
δ+
δ-
H
O
Aunque es eléctricamente neutra, la
molécula de agua tiene carácter polar
debido a un exceso de carga negativa sobre
el átomo de oxígeno.
δ+
δ+δ-Enlaces de
hidrógeno
δ = densidad de
carga
Debido a su polaridad, las moléculas de
agua establecen enlaces de hidrógeno
entre ellas.

Propiedades del agua (I)
• Elevada cohesión
molecular♦ Da volumen a las células.
♦ Turgencia en las plantas.
♦ Esqueleto hidrostático.
♦ Deformaciones
citoplasmáticas.
♦ Amortiguación en
articulaciones.
• Elevada tensión
superficial
♦Desplazamiento de algunos
organismos sobre el agua.
• Elevada fuerza de
adhesión
♦Ascensión de la savia
bruta por capilaridad.
• Elevado calor específico
♦ Función termorreguladora.
• Densidad máxima a 4 °C
♦ Permite la vida bajo el
hielo.
Las fuerzas de adhesión entre las
moléculas de agua y el vidrio, son
mayores que las de las moléculas de
agua entre sí. Por esto el líquido
asciende por las paredes del capilar.
Vidrio
Capilar de
vidrio
Moléculas
de agua
Fuerzas
de
adhesión

Propiedades del agua (II)
• Elevado calor de
vaporización
♦ Al evaporarse, absorbe calor
del organismo.
• Elevada capacidad disolvente
♦Solvatación iónica.
♦Transporte de sustancias.
♦Medio de reacción.
• Bajo grado de ionización
• Las disoluciones acuosas
pueden tener distintos grados
de pH.
♦ Función termorreguladora.
Cristal de
NaCl
Molécula
de agua
Iones solvatados
Na+
Cl -

Funciones de las sales en disolución
HIERRO
MAGNESI
O
FOSFATO
COBALTO
IODO
AZUFRE
Hemoglobina
Clorofila
Ácidos nucleicos, fosfolípidos,
ATP
Vitamina B12
Hormonas tiroideas
Cisteína y metionina
(aminoácidos)
SODIO
POTASIO
CLORO
CALCIO
HIERRO
CINC
Transmisión del impulso nervioso
Contracción muscular y
coagulación sanguínea
Transporte de oxígeno
Cofactor enzimático, modulador
en la neurotransmisión
MANGANES
O
Fotosíntesis (fotólisis del agua)
• Mantener el grado de salinidad en los
organismos.
• Regular la actividad enzimática.
• Regular la presión osmótica y el volumen
celular.
• Generar potenciales eléctricos.
IONES ASOCIADOS A MOLÉCULAS ORGÁNICAS FUNCIONES ESPECÍFICAS DE ALGUNAS SALES MINERALES
FUNCIONES GENERALES

Funciones de las sales precipitadas
La principal función es formar estructuras de protección o sostén.
CARBONATO CÁLCICO
• Caparazones de protozoos
marinos.
• Esqueletos externos y conchas.
• Espinas.
• Huesos, dientes y otolitos.
SILICATOS
• Estructuras de
sostén de algunos
vegetales.
• Caparazones de
protección.
• Espículas.
FOSFATO CÁLCICO
• Matriz mineral de los tejidos
óseos.

La ósmosis
Medio hipotónico
Presión osmótica
baja.
Medio hipertónico
Presión osmótica
alta.
Medios isotónicos
Igual presión osmótica.
BAJA
CONCENTRACIÓ
N
ALTA
CONCENTRACIÓ
N
Membrana semipermeable
Membrana semipermeable
Permite el paso de
disolventes pero no de
solutos.
El disolvente atraviesa la membrana
hasta igualar las concentraciones en
ambos lados.

Las membranas celulares son semipermeables
PLASMÓLISIS
La membrana
plasmática se
separa de la
pared celular
• Disminuye el
volumen celular
• Aumenta la
presión
osmótica en el
interior
El agua sale de la
célula.
El agua entra en la
célula.
• Aumenta el
volumen celular
• Disminuye la
presión
osmótica en el
interior
TURGENCIA
La célula se
hincha hasta el
límite de la pared
celular
MEDIO HIPERTÓNICO
MEDIO HIPOTÓNICO

Osmorregulación
Todos los seres vivos están obligados a regular la presión
osmótica. Los distintos grupos han desarrollado estrategias
diferentes.
Peces de agua
dulce
Peces marinos Mamíferos
Procariotas
Pared celular
Estomas
Entrada de agua
Abundante
orina hipotónica
Pérdida de agua
Orina
isotónica
escasa
Excreta el
exceso de sal
No
bebe
Bebe
agua
salada
Pared celular
Dulceacuícolas
Vacuolas
pulsátiles
Riñones
Intestino
grueso
Piel
SERES VIVOS
UNICELULARES
ANIMALES
PLURICELULARES
VEGETALES

Carácter coloidal de la materia viva
Soluto o
fase dispesa
Disolvente o
fase dispersante
DISOLUCIÓN
VERDADERA
DISPERSIÓN
COLOIDAL
∅ < 10-7
cm 10-7
< ∅ <2 •
10 -5
cm
Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados
físicos:
ESTADO DE
SOL
ESTADO DE
GEL
Molécula
s de
soluto
Fase
dispersant
e líquida
Moléculas de
disolvente entre
las de soluto
Las moléculas de
soluto actúan como
fase dispersante

Las partículas coloidales pueden
separarse según su tamaño mediante
una membrana semipermeable.
Las partículas coloidales atraen a otras
moléculas presentes en las
dispersiones.
Presentan gran resistencia al
movimiento de las moléculas que
integran el fluido.
Las partículas coloidales pueden
sedimentarse mediante
ultracentrifugación.
Ayuda a que las partículas coloidales
se mantengan suspendidas sin
sedimentar.
Propiedades de las dispersiones coloidales
Turbidez al ser iluminadas
lateralmente sobre un fondo oscuro.
EFECTO TYNDALLEFECTO TYNDALL
MOVIMIENTO BROWNIANOMOVIMIENTO BROWNIANO
SEDIMENTACIÓNSEDIMENTACIÓN
ELEVADA VISCOSIDADELEVADA VISCOSIDAD
ELEVADA ADSORCIÓNELEVADA ADSORCIÓN
DIÁLISISDIÁLISIS

Grupos funcionales de compuestos orgánicos
P
O
OO
O
ion fosfato
(éster fosfórico)
NH2
amino
(amina)
C
O
OR
éster
(éster)
OH
hidroxilo
(alcohol)
C
O
carbonilo
(cetona)
C
O
H
carbonilo
(aldehído)
C
O
OH
carboxilo
(ácido)

Clasificación de los glúcidos
son
formados por 2
monosacáridos
entre 2 y 10
monosacáridos
formados
únicamente por osas
formados por osas y
otras moléculas
orgánicas
muchos
monosacárido
s
el mismo tipo de
monosacárido
distintos tipos
de
monosacárido
contienen
proteínas contienen
lípidos
GLUCOPROTEÍNAS
OSAS
MONOSACÁRIDOS HOLÓSIDOS HETERÓSIDOS
GLUCOLÍPIDOS
DISACÁRIDOSHETEROPOLISACÁRID
OS
POLISACÁRIDOS
ÓSIDOS
OLIGOSACÁRIDOS
HOMOPOLISACÁRID
OS
se unen formando

C 1
C 2
C 3
H
H
H
H
O H
O H
O
C 1
C 2
C 3
H
H
H
H
O H
O H
O
Composición química de los monosacáridos
QUÍMICAMENTE
SON
POLIHIDROXICETONAS
POLIHIDROXIALDEHÍDO
S
SEGÚN EL GRUPO
FUNCIONAL
CETOSAS (cetona)
ALDOSAS
(aldehído)
TIENEN
CARÁCTER
REDUCTOR
SE NOMBRANALDO+
NÚMERO
DE
CARBONO
S
+ OSA
CETO
+
NÚMERO
DE
CARBONO
S
+ OSA
EJEMPLO CETOTRIOSAALDOTRIOSA

Isomería de los monosacáridos
Los monosacáridos presentan distinto tipo de isomería:
DE FUNCIÓN
ESTEREOISOMERÍ
A
ENANTIÓMEROS
DIASTEREOISÓMEROS O EPÍMEROS
epímero
s
epímero
s
enantiómero
s
enantiómero
s

Final
Actividad óptica de los monosacáridos
Capacidad para desviar el plano de polarización de un haz de luz
polarizada que atraviesa una disolución.
Luz no
polarizada
Luz
polarizada
Disolución de
monosacárido
dextrógiro
El plano de
polarización
gira en sentido
de las agujas
del reloj
• Si la rotación se produce en el sentido de las agujas del reloj los monosacáridos son
dextrógiros o (+).
• Si la rotación es contraria a las agujas del reloj, son levógiros o ( - ).

C
H O
CH OH
CH OH
CH OH
CH2OH
C
H O
C HHO
CH OH
CH OH
CH2OH CH2OH
C HHO
C
H O
CH OH
CH OH
C HHO
C HHO
C
H O
CH OH
CH2OH
CH OH
C
H O
C HHO
H
C
O
C HH O
C
H O
CH O H
CH O H
CH O H
C H 2 O H
C HH O
C HH O
C
H O
CH O H
CH O H
C H 2
O H
C HH O
C
H O
CH O H
CH O H
CH O H
C H 2
O H
C HH O
C HH O
C
H O
CH O H
CH O H
C H 2
O H
C HH O
C HH O
C
H O
CH O H
CH O H
C H 2
O H
H
C HH O
C HH O
C HH O
C
O
CH O H
C H 2
O H
D-ribosa
D-
arabinosa
D-xilosa D-lixosa
D-alosa D-altrosa D-glucosa D-manosa D-gulosa D-idosa
D-
galactosa
D-talosa
Fórmulas lineales (aldosas)
CH OH
CH OH
CH OH
CH2
OH
CH OH
CH OH
CH OH
CH2
OH

C HHO
OC
CH OH
CH2
OH
CH2
OH
OC
CH2
OH
CH OH
OC
CH OH
CH OH
CH2
OH
CH2
OH
OC
CH2
OH
C HHO
O
C HHO
C
CH OH
CH OH
CH2
OH
CH2OH
C HHO
C HHO
OC
CH OH
CH2
OH
CH2OH
D-sicosa D-fructosa D-sorbosa D-tagatosa
D-ribulosa D-xilulosa
Fórmulas lineales (cetosas)
CH OH
CH OH
CH2
OH
CH OH
CH OH
CH2
OH

Ciclación de cetosas
D -fructosa
Se produce un enlace
hemicetal entre el grupo
cetona y un grupo
alcohol
hemicetal entre el grupo
cetona y un grupo
alcohol

Ciclación de aldosas
D -glucosa
hemiacetal entre el grupo
aldehído y un grupo
alcohol
hemiacetal entre el grupo
aldehído y un grupo
alcohol

Otras formas de representación
Debido a la presencia de enlaces covalentes sencillos las moléculas no pueden ser planas.
H
OH
1
3
4
5
6
H
OH1
23
4
5
6
2
Conformación en silla de la α -D - glucosa Conformación en bote de la β -D - glucosa
Los carbonos C2, C3, C5 y el oxígeno están en el mismo
plano

D- GLUCOSA (beta- D- glucopiranosa) L- GLUCOSA (beta- L- glucopiranosa)
(una perspectiva)

D- GLUCOSA (beta- D- glucopiranosa) L- GLUCOSA (beta- L- glucopiranosa)
(otra perspectiva)

PENTOSAS
Monosacáridos de importancia biológica (I)
TRIOSAS
GLICERALDEHÍDO y
DIHIDROXIACETONAIntermediarios del metabolismo de la
glucosa.
TETROSAS
ERITROSA
Intermediario en procesos de nutrición
autótrofa.
Componente
estructural de
nucleótidos.
Componente
de la
madera.
Presente en
la goma
arábiga.
Intermediario en
la fijación de CO2
en autótrofos.
RIBOSA XILOSA ARABINOSA RIBULOSA

HEXOSAS
Principal nutriente de
la respiración celular
en animales.
Forma parte de la
lactosa de la
leche.
Actúa como
nutriente de los
espermatozoide
s.
Componente de
polisacáridos en
vegetales, bacterias,
levaduras y hongos.
Monosacáridos de importancia biológica (II)
GLUCOSA
GALACTOSA
FRUCTOSA
MANOSA

DESOXIAZÚCARES AZÚCARES ÁCIDOSFOSFATOS DE AZÚCARES
Derivados de monosacáridos (I)
α -D -glucosa -6 P
β -D -fructosa -6 P
α - L - fucosa
α - D -2 desoxirribosa
Ácido
D
-glucónico
Ácido
D -glucurónico

AMINOAZÚCAR
ES
POLIALCOHOL
ES
Derivados de monosacáridos (II)
D - glucitol
D - glicerol
mio-inositol Ácido -N-acetilneuramínico
Ácido -N-acetilmurámico

El enlace O-glucosídico
H2O
H2O
OH HO
Enlace (1-4) - O
-glucosídico
Enlace (1-2) - O
-glucosídico
ENLACE
MONOCARBONÍLICO
OH HO
ENLACE DICARBONÍLICO

Disacáridos de mayor interés biológico
MALTOSA LACTOSA
SACAROSA CELOBIOSA

Polisacáridos
Polímeros de monosacáridos unidos por enlaces O-
glucosídicos.
son
HOMOPOLISACÁRID
OS
HETEROPOLISACÁRID
OS
ESTRUCTURAL
DE RESERVA
según su
composición
según su
función
• CELULOSA •
• QUITINA •
• PECTINAS •
• HEMICELULOSAS
•• AGAR - AGAR
•
• GOMAS •
• MUCÍLAGOS •
•
PEPTIDOGLUCANOS •
•
GLUCOSAMINOGLUCANOS •
• ALMIDÓN •
• GLUCÓGENO
•
• DEXTRANOS •
Proporcionan
soporte y
protección.
Formados por
monosacáridos diferentes.
Formados por el mismo
tipo de monosacárido.
Proporcionan energía.

Formada por moléculas de α -D-
glucosa con ramificaciones cada 15 o
30 monosacáridos.
Formada por moléculas de α -D-
glucosa que adoptan un arrollamiento
helicoidal.
No está ramificada.
Almidón
Está formado por una mezcla de amilosa y amilopectina.
AMILOSA AMILOPECTINA
Enlaces α (1→4)
Puntos de
ramificación α
(1→6)
Fotografía al MEB de
gránulos de almidón.

ALMIDÓN
AMILOSA
AMILOPECTINA

GLUCÓGENO

Celulosa
Fotografía al MEB de
fibras de celulosa.
Es un polímero de moléculas de β-D-glucosa con enlaces β (1→
4).
Fibra
Microfibrilla
Micela
Enlaces de
hidrógeno
intracatenario
s
Enlaces de
hidrógeno
intercatenario
s
Los enlaces β(1 → 4) provocan
que las moléculas de glucosa
giren 180° respecto a sus
vecinas.
Las fibras forman
capas o láminas en
dirección alternante,
constituyendo el
entramado de la pared
celular.

protrombina
inmunoglobulinas
formados por
GLÚCIDO AGLUCÓN
LÍPIDO
BAJAALTA
en proporción
CARDIOTÓNICOS
CIANOGENÉTICO
S
GLICIRRINA
ANTRACÉNICOS
TANÓSIDOS
PRINCIPIOS
ACTIVOS EN
PLANTAS
MEDICINALES
actúan como
PEPTIDOGLUCANOS PROTEOGLUCANOS
CEREBRÓSIDOS GANGLIÓSIDOS
SÉRICAS
HORMONAS
GONADOTRÓPICA
S
DE MEMBRANA
OTRAS
MOLÉCULAS
ORGÁNICAS
OLIGOSACÁRIDOS
unido a
MONOSACÁRIDOS
PROTEÍNA
LH y FSH
GLUCOPROTEÍNAS
PROTEÍNA
puede ser
en forma de
PÉPTIDO
HETERÓSIDOS

Concepto y clasificación de lípidos
PROPIEDADES QUÍMICAS
• Constituidos por C, H, O, P y S.
PROPIEDADES FÍSICAS
• Untuosos al tacto.
• Poco solubles en agua.
• Solubles en disolventes apolares.
FUNCIONES BIOLÓGICAS
• Estructurales (membranas celulares).
• Energéticas (triacilglicéridos).
• Vitamínicas y hormonales
(esteroides).
CLASIFICACIÓN
(según su estructura molecular)
SAPONIFICABLES
INSAPONIFICABLES
• Grasas o acilglicéridos
• Ceras
• Fosfolípidos
• Esfingolípidos
• Terpenos
• Esteroides
• Prostaglandinas

GlicerinaÁcidos grasos
+
+
+
+
Esterificación
R1 COOH
R2 COOH
R3 COOH
CH2
CH
CH2
HO
HO
HO
Triacilglicerol
+ 3 H2O
CH2
CH
CH2
O
O
O
R1
R2
R3
CO
CO
CO
Triacilglicerol
CH2
CH
CH2
O
O
O
R1
R2
R3
CO
CO
CO
+ 3 Na OH
Sales de los ácidos grasos
Na
Na
Na
O
O
O
R1
R2
R3
CO
CO
CO
CH2
CH
CH2
HO
HO
HO
+
Saponificación
Esterificación y saponificación
Glicerina+

Ácidos grasos saturados
• No tienen dobles enlaces.
• Suelen ser sólidos a
temperatura ambiente.

Ácidos grasos insaturados
• Tienen uno o más dobles enlaces.
• Generalmente líquidos a
temperatura ambiente.

ACTIVACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS PREVIA A SU BETA-OXIDACIÓN
SH-CoA
CH3-CH2-CH2 ........ CH2-COOH  CH3-CH2...........CH2-CH2-CO-S-CoA
ácido graso hipotético acil-S-coenzima A
ATP  AMP+PPi

O
C
HO
HO
C
O
C
O
OHO
OH
C
Propiedades físico-químicas de los ácidos grasos
Son moléculas anfipáticas por tener
una zona polar (grupo carboxilo) y otra
apolar (cadena carbonada).
Zona polar
Zona apolar
Interacciones de Van
der Waals entre zonas
apolares.
Enlaces de
hidrógeno
entre zonas
polares.
Cabezas
polares
Cadena
alifática
apolar
Reaccionan con los alcoholes formando ésteres.
Cuanto mayor grado de insaturación y mayor
longitud de la cadena, mayor punto de fusión.

COOH(CH2 )14CH3
COOH(CH2 )14CH3
COOH(CH2 )14CH3
CH2
CH
CH2
HO
HO
HO
+
+
+
+ 3 H2O
CO(CH2 )14CH3
CO(CH2 )14CH3
CO(CH2 )14CH3
CH2
CH
CH2
O
O
O
Ácido palmítico Glicerina+ Tripalmitina
Grasas o acilglicéridos
Se forman por la esterificación de la glicerina con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos.
Las grasas en mamíferos
se acumulan en adipocitos.
Al perderse los grupos hidroxilo, en
la esterificación, los acilglicéridos
son moléculas apolares.

ÁCIDOS GRASOS
GRUPOFOSFATO
GLICERINA
CH O
O
C
CH2
CH2
O
O
C
O
O
P OHOH
CH2
CH2 CH2
CH2
CH2
CH2 CH2
CH3CH CH...
... ...
...
CH3
Los fosfolípidos
Son los principales componentes de las membranas biológicas.
AMINOALCOHOL O
POLIALCOHOL
COMPOSICIÓN QUÍMICA

Principales fosfolípidos
FOSFATIDIL COLINA (LECITINA)
FOSFATIDIL ETANOLAMINA (CEFALINA)FOSFATIDIL SERINA
FOSFATIDIL INOSITOL
DIFOSFATIDIL GLICEROL
(CARDIOLIPINA)
ÁCIDO FOSFATÍDICO SUSTITUYENTE
Colina
L-Serina Etanolamina
Inositol Glicerol

Comportamiento de los fosfolípidos en medio acuoso
Región
hidrofóbica
Cabezas
polares
MICELAS
En la superficie externa se
sitúan las cabezas polares
interaccionando con la fase
acuosa.
Las colas apolares se sitúan
en el interior.
BICAPAS
Bicapa de fosfolípidos
Separan dos medios acuosos.
Agua
Agua
En el laboratorio se pueden
obtener liposomas que
dejan en el interior un
compartimento acuoso.
Los fosfolípidos, cuando se encuentran en medio acuoso, pueden formar las siguientes estructuras:

Estructura de una membrana biológica
Cabezas polares
de fosfolípidos
Colas apolares
de fosfolípidos
Colesterol
Las colas polares
interaccionan entre
sí por Fuerzas de
Van der Waals
Las cabezas polares
interaccionan mediante
puentes de hidrógeno
con el agua
Proteínas
Colas glucídicas
polares
El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las membranas biológicas.

Estructura de un esfingolípido
Esfingosina Ceramida
Ácido graso
+
A la ceramida se une un
grupo de carácter polar
que caracteriza al
esfingolípido.

Esfingomielinas
Son un tipo de esfingolípidos cuyo grupo polar puede ser fosfocolina o fosfoetanolamina.
FosfocolinaCeramida
Ácido graso
Esfingosina
Se encuentran
fundamentalmente en la
vaina de mielina que
rodea las fibras nerviosas

Esfingoglucolípidos: Cerebrósidos
La ceramida se une a un glúcido, que puede ser un
monosacárido o un oligosacárido ramificado.
Ceramida
Monosacárido
Abundan en las membranas de las células nerviosas
del cerebro y del sistema nervioso periférico

Esfingoglucolípidos: Gangliósidos
N-acetilgalactosamina
Galactosa
Glucosa
Ácido N-acetilneuramínico Colas
glucídicas
polares
Colas
apolares
La ceramida se une a un oligosacárido ramificado con restos de NANA
El NANA aporta
carga negativa
al grupo polar.

Isoprenoides o terpenos
Químicamente son derivados del isopreno y se clasifican
según el número de moléculas de isopreno que los forman.
POLITERPENOS
TETRARPENOSTRITERPENOS
DITERPENOSMONOTERPENOS

Esteroides
Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno
ESTEROLES
HORMONAS ESTEROIDEAS
ÁCIDOS BILIARES

El
colesterol
se sintetiza
en el
hígado a
partir de 6
isoprenos
(escualeno)
Relaciones
de síntesis

Prostaglandinas
2 O2
Se sintetizan en numerosos tejidos animales a partir de aquellos fosfolípidos de la
membrana plasmática que contienen ácidos grasos poliinsaturados como el araquidónico.
Síntesis de
la PGG2
FUNCIONES DE LAS PROSTAGLANDINAS
• Vasodilatadores.
• Intervienen en procesos inflamatorios.
• Estimulan la producción de mucus.
• Estimulan la contracción de la musculatura lisa.
• Intervienen en la coagulación de la sangre.

Tabla resumen de los lípidos
SAPONIFICABLESINSAPONIFICABLES
ÁCIDOS GRASOS
Ácidos orgánicos monocarboxílicos
saturados o insaturados.
ACILGLICÉRIDOS
Glicerina esterificada con uno, dos o tres
ácidos grasos.
CERAS
Ésteres de un ácido graso y un
monoalcohol ambos de cadena larga.
FOSFOLÍPIDOS
Glicerina esterificada con un grupo
fosfato, unido a su vez a un aminoalcohol
o polialcohol y dos ácidos grasos.
ESFINGOLÍPIDOS Una ceramida unida a un grupo polar.
TERPENOS Derivados de la polimerización del
isopreno.
ESTEROIDES
Derivados del
ciclopentanoperhidrofenantreno.
PROSTAGLANDINAS
Derivados de fosfolípidos con ácidos
grasos poliinsaturados.
Precursores de otros
lípidos.
Reserva energética y aislante.
Protección y revestimiento.
Formación de membranas
biológicas.
Membranas biológicas,
especialmente en el sistema
nervioso.
Pigmentos y vitaminas.
Vitaminas, hormonas y
ácidos biliares
Muy diversas.
NATURALEZA QUÍMICA FUNCIÓNTIPO

Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.

Aminoácidos hidrófobos
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)
Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)

Serina (Ser)
Aminoácidos polares hidrofílicos
Glicocola (Gli)
Glutamina (Gln)
Prolina (Prl)Treonina (Tr)
Asparagina (Asn)
Tirosina (Tir)
Cisteína (Cis)

AMINOÁCIDOS
ÁCIDOS
(Carga negativa)
Aminoácidos ácidos y básicos
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
(carga positiva)
Lisina (Lis)
Arginina (Arg)
Histidina (His)
Ácido aspártico
(Asp)
Ácido glutámico (Glu)

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar
dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino
está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino
está a la izquierda
Al ser imágenes especulares se
denominan estereoisómeros.

Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Plano del enlace
peptídico

Características de un enlace peptídico
• Es un enlace covalente más corto
que la mayoría de los enlaces C - N.
• Posee cierto carácter
de doble enlace.
• Los cuatro átomos del
enlace se encuentran
sobre el mismo plano.
• Los únicos enlaces que pueden girar
son los formados por C-C y C-N

Carbono α
hidrógeno
nitrógeno
oxígeno
Cadena lateral
Estructura secundaria de las proteínas: α -hélice
0,54 nm
Paso
(Avance por vuelta)
0,15 nm Avance por
residuo
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina
la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de
la α -hélice.

Estructura secundaria de las proteínas: conformación β
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Los enlaces de hidrógeno
intercatenarios mantienen
unidas las cadenas.
Disposición
antiparalela
Disposición
paralela
Las cadenas
polipeptídicas se
pueden unir de dos
formas distintas.

Estructura terciaria de las proteínas
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
La estructura se estabiliza por uniones entre
radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Enlaces de hidrógeno.
• Atracciones electrostáticas.
• Atracciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro.
En la estructura terciaria se pueden encontrar
subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por dominios.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
HEMOGLOBINA

Clasificación de las proteínas: holoproteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
• Son proteínas insolubles en agua.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
cartílago, hueso, tendones y córnea.
Responsables de la contracción
muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
• Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos
esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de
moléculas o reserva de
aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
Clasificación de las proteínas: heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones

Retinal
Ejemplos de heteroproteínas
Hemoglobina Inmunoglobulina
Lipoproteína plasmática
Rodopsina

Desnaturalización y renaturalización de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS

Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA

Comportamiento de un enzima
Energía
Progreso de la reacción
Variación
de la
energía
Energía de activación
con la enzima
Energía de activación
sin la enzima
Energía de
los productos
Energía de
los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
♦ Disminuyen la energía de activación.
♦ No cambian el signo ni la cuantía de la
variación de energía libre.
♦ No modifican el equilibrio de la reacción.
♦ Aceleran la llegada del equilibrio.
♦Al finalizar la reacción quedan libres y
pueden reutilizarse.

Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática
Pepsina Tripsina
Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima
para actuar.
pH
óptimo
Tª óptima
pH
óptimo
Los cambios de pH alteran la estructura
terciaria y por tanto, la actividad de la
enzima.
Las variaciones de temperatura provocan
cambios en la estructura terciaria o
cuaternaria, alterando la actividad del
enzima.

Clasificación de las enzimas (I)
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO
ÁCIDO
ASPÁRTICO
ÁCIDO
CETOGLUTÁRICO
ÁCIDO OXALACÉTICO
ÁCIDO
GLUTÁMICO
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO
Glucosa-6-fosfatasa
Privato-
descarboxilasa
Aspartato-
aminotransferasa
HIDROLASAS
Catalizan reacciones
de hidrólisis con
intervención del agua
LIASAS
Catalizan la adición de
grupos funcionales diversos
TRANSFERASAS
O QUINASAS
Catalizan la transferencia
de grupos funcionales o
radicales entre moléculas

Esquema de una reacción enzimática
Enzima (E)
Sustratos (S)
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
Productos (P)
E + S → ES → E + P

Especificidad enzimática
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Complejo
enzima- sustrato

Inhibición de la actividad enzimática
Sustrato
Inhibidor
Sustrato
Enzima
Inhibidor unido
a la enzima
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo

Modelo de inhibición alostérica
Ligando Centro
regulador
Sustrato
Sustrato
Centros activos
modificados
Ligando unido al
centro regulador
Enzima
Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo

Cinética de la reacción enzimática
Vmáx
1
2
Vmáx
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta
alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima.
El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que
define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la
velocidad máxima, en la unidad de tiempo.
La concentración de sustrato a la que la
velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima es la constante de
Michaelis (Km).
El valor de Km también indica la afinidad
de la enzima por el sustrato o eficacia
catalítica.
Km

Importancia de la vitamina A en el ciclo visual
Rodopsina
Opsina
Todo-trans-retinal
(vitamina A)
Todo-trans-retinol
11-cis-retinol
11-cis-retinal
Retinal
reductasa
Retinol
isomerasa
Retinal
reductasa
Energía luminosa

Formación de un nucleótido
H2O
BASE NITROGENADA
(Adenina)
PENTOSA (Ribosa)
NUCLEÓSIDO (Adenosina)
ION FOSFATO
Enlace
N-glucosídico
NUCLEÓTIDO
(Adenosín 5’-monofosfato)
Enlace éster
H2O

Bases nitrogenadas
PIRIMIDÍNICAS
PÚRICAS
Citosina Timina
(exclusiva del ADN)
Uracilo
(exclusiva del ARN)
Adenina Guanina

Estructura primaria del ADN
• Es la secuencia de nucleótidos, unidos
por enlaces fosfodiéster.
Adenina
Citosina
Timina
Guanina
Extremo 3’
• La cadena presenta dos extremos libres:
el 5’ unido al grupo fosfato y el 3’ unido a
un hidroxilo.
• Cada cadena se diferencia de otra por:
> Su tamaño
> Su composición.
> Su secuencia de bases.
• La secuencia se nombra con la inicial de
la base que contiene cada nucleótido:
Extremo 5’
ACGT

Estructura secundaria del ADN
• Es una doble hélice de 2 nm de diámetro.
2 nm
Par de bases
nitrogenadas
• Las bases nitrogenadas se encuentran en el
interior.
• Las parejas de bases se encuentran unidas a
un armazón formado por las pentosas y los
grupos fosfato.
Armazón
fosfoglucídico
• El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico.
• Cada pareja de nucleótidos está situada a
0,34 nm de la siguiente y cada vuelta de
doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos.
3,4 nm
0,34 nm
• Las dos cadenas son antiparalelas y
complementarias.

Complementariedad entre las bases
Las bases de ambas
cadenas se mantienen
unidas por enlaces de
hidrógeno.
Adenina Timina
Guanina Citosina
3 Enlaces de
hidrógeno
2 Enlaces de
hidrógeno
El número de
enlaces de hidrógeno
depende de la
complementariedad
de las bases.

Estructura del ADN
Extremo 3’
Extremo 5’
Extremo 3’
Extremo 5’

RELACIÓN ENTRE DIVERSOS ORGANISMOS
Y LA CANTIDAD DE ADN QUE CONTIENEN
Función biológica del ADN
El ADN almacena y transmite la información genética ya que puede realizar copias de sí mismo.
REPLICACIÓN DEL
ADN
105
106
107
108
109
1010
1011
Bacterias
Insectos
Anfibios
Peces óseos
Reptiles
Aves
Mamíferos
Moluscos
Escherichia coli
Hongos
Levaduras
Judías
Plantas
Drosophila melanogaster
Peces cartilaginosos
Tiburones
Ranas Tritones
Humanos
Existe gran
diferencia entre
el contenido de
ADN de seres
unicelulares
primitivos y el
de organismos
pluricelulares.
Dentro de un
mismo grupo
puede haber, a
su vez, grandes
diferencias que
no parecen
guardar
relación con su
complejidad.

Niveles de complejidad del ADN
ADN monocatenario
lineal (virus)
ADN bicatenario
lineal (virus)
ADN monocatenario
circular (virus)
ADN bicatenario
circular (bacterias)
Cromatina
(eucariotas)
ADN asociado
a histonas
Dímero
concatenado
(mitocondrias)
Cromosomas

ULTRAESTRUCTURA DEL ADN Y ORGANIZACIÓN DEL CROMOSOMA

Desnaturalización e hibridación del ADN
La desnaturalización se produce al separarse las dos hebras por la rotura de los enlaces de hidrógeno.
pH>13
o
Tª ≈ 100 °C
Desnaturalización Desnaturalización
Renaturalización Renaturalización
Desenrollamiento
de las hélices
Dobles hélices
de ADN
Cadenas
sencillas de ADN
A la temperatura de
fusión (Tm) el 50% de la
doble hélice está
separada.
Manteniendo una temperatura de 65 °C durante un tiempo prolongado
se puede producir la renaturalización o hibridación del ADN.

Técnica de hibridación para la detección de enfermedades
1.- Se identifica la
secuencia de ADN
que presentan los
enfermos.
2.- Mediante ingeniería genética se construye
una sonda marcada radiactivamente con la
secuencia complementaria del ADN enfermo.
3.- Se extrae una
muestra de ADN
de la persona que
se quiere
dignosticar.
4.- Se desnaturaliza
y se añade la sonda.
5.- Se deja
renatularizar
.
6.- Mediante enzimas, se hidroliza
todo el ADN que no esté en forma
de doble hélice, destruyendo la
sonda que no ha hibridado.
7.- El ADN de doble
cadena se transfiere
a un papel de
nitrocelulosa y se
mide la radiactividad.
Si aparecen bandas radiactivas la sonda ha
hibridado y la persona presenta la anomalía.

El ácido ribonucleico (ARN)
Es un polirribonucleótido (contiene la ribosa como pentosa). Las bases nitrogenadas que lo forman
son ADENINA, URACILO, CITOSINA y TIMINA (carece de guanina).
Excepto en algunos
virus, el ARN es
monocatenario.
Bases
complementarias.
Zona de doble
hélice (horquilla).
Bucle

ARN mensajero
ADN
ARN
mensajero
Su función es copiar la información genética del ADN y llevarla hasta los ribosomas.
En eucariotas porta información
para que se sintetice una
proteína: MONOCISTRÓNICO.
En procariotas contiene
información separada para la
síntesis de varias proteínas
distintas: POLICISTRÓNICO.
Tiene una vida muy corta (algunos minutos) ya que
es destruído rápidamente por las ribonucleasas.

ARN de transferencia
3’
5’
Brazo T
Brazo A
Brazo D
Anticodón
Transportan los aminoácidos hasta los ribosomas.
Todos los tipos de ARNt comparten
algunas características:
En el extremo 5’ un triplete que tiene
guanina y un ácido fosfórico libre.
En el extremo 3’ tres bases (C-C-A)
sin aparear. Por este extremo se une
al aminoácido.
En el brazo A un triplete de bases
llamado anticodón diferente para
cada ARNt en función del
aminoácido que transportan.
Zona de unión a
la enzima que lo
une al
aminoácido.
Zona de unión al
ribosoma.
Zona de unión al ARNm.

ARN ribosómico, nucleolar y otros tipos
Ribozima
ARN ribosómico
Agrupa a varios ARN diferentes y constituye
hasta un 80% del total de ARN de una célula.
ARN nucleolar
Se encuentra asociado a diferentes proteínas
formando el nucléolo. Una vez formado se fragmenta
dando lugar a los diferentes tipos de ARNr.
Otros tipos de ARN
Algunos tienen función catalítica: ribozimas.
Otros se asocian con proteínas para formar
ribonucleoproteínas.
Existen algunos que pueden escindirse en varios
fragmentos por si mismos: autocatalíticos.

Funciones del ARN
ARN mensajero
Ribosoma
El ribosoma es el encargado de la traducción del
ARNm y está formado por ARN ribosómico y proteínas.
Proteína
ARN de
transferencia
con aminoácido
ADN

ADP y ATP
Son moléculas transportadoras de energía.
La energía que se necesita para las reacciones
endergónicas se obtiene de la hidrólisis del
ATP.
Cuando las reacciones son exergónicas, la
energía se emplea en la formación de ATP.
ATP ADP
Desfosforilación
Fosforilación
Además del ATP y el ADP también
existen los nucleótidos de guanina
GTP y GDP con función similar.

AMP cíclico (AMPc)
Es un nucleótido de adenina cuyo ácido fosfórico está
esterificado con los carbonos 3’ y 5’ de la ribosa.
ATP
Proteína G
Sitio de
unión
Enzima
inactiva
Proteína
receptora
Hormona
(1er
mensajero)
Adenilato ciclasa
(inactiva)
Activa AMPc
(2ºmensajero
)
Síntesis
Enzima activa
ATP
Hormona +
Proteína
receptora Proteína G
Activación
Adenilato
ciclasaProteína G
Activación
FORMACIÓN DEL AMPc

Nucleótidos coenzimáticos
NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA
NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA
FLAVINA
(base nitrogenada)
RIBITOL
(pentosa)
+ RIBOFLAVINA
(nucleósido)
FMN
( flavín-mononucleótido)
FOSFATO+
FAD
( flavín-adenín-dinucleótido)
AMP+
NUCLEÓTIDO DE
NICOTINAMIDA +
NUCLEÓTIDO
DE ADENINA
NAD
( nicotín-adenín
-dinucleótido)
+ FOSFATO
NADP
( nicotín-adenín
-dinucleótido
fosfato)
COENZIMA A
β-mercaptoetilamina Ácido pantoténico ADP

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