3. NO HACER INCAPIÉ EN LAS ESTRUCTURAS SINO EN LOS CONCEPTOS GENERALES

4. Los aa (de proteínas de la dieta o degradación de proteínas intracelulares) constituyen la última clase de biomoléculas cuya oxidación contribuye de manera significativa a la generación de energía metabólica

5. La función energética de los aa es secundaria y reemplazable por la participación en síntesis de otros componentes celulares, de hormonas y de otras sustancias celulares que se desempeñan en funciones insustituibles.

8. BIOSINTESIS Requieren aporte de Energía FASE DEGRADORA DEL METABOLISMO Producen Energía ATP, NADH Y NADPH

9. Metabolismo de aa / proteínas : + o -: ingesta / excreta. Proteínas muscular degradada?

12. 20 aa: el hombre debe suplementar en su dieta 10 aa. Qué pasa en una dieta deficiente en aa Dietas que suplementan esas necesidades? VEGETAL? ANIMAL?

13. AMINOACIDOS NO ESENCIALES Y ESENCIALES PARA EL HOMBRE Y RATA ALBINA No Esenciales Esenciales ALANINA ARGININA (ADULTOS: NO) ASPARAGINA HISTIDINA ASPARTATO ISOLEUCINA CISTEÍNA LEUCINA GLUTAMATO LISINA ---------------- GLUTAMINA METIONINA GLICINA FENILALANINA PROLINA TREONINA SERINA TRIPTOFANO ------------------ TIROSINA VALINA

15. ¿ CÓMO PASAN LOS aa POR LA BICAPA LIPÍDICA? (“SYMPORT” + BOMBA de NA+)?

16. METABOLISMO (algunos aspectos) Cómo sale el grupo amino? Cuál es el destino del esqueleto no nitrogenado? Cómo el nitrogeno se convierte en urea? Cómo se sintetizan los aminoácidos?

17. Degradación de aa Cómo se separa el grupo amino? En dónde ocurre ppalmente. (órgano)?

18. El sitio de degradación de los aa en los mamiféros es el hígado. La pérdida del grupo amino la vamos a considerar primero y luego el esqueleto carbonado. El grupo amino de muchos aa es transferito al glutamato, el cual, por desaminación oxidativa llega a la formación de amonio.

19. Desaminación oxidativa

24. TRANSAMINACIÓN

25. TRANSAMINACIÓN El grupo prostético (coenzima) de todas las aminotransferasas es el FOSFATO DE PIRIDOXAL: acepta un grupo amino (base de Schiff) el cual es transferido a un aceptor.

26. PLP Aspartato aminotransferasas (2 Sub. Identicas )

29. La segunda mitad de la transaminación consiste: en el sitio activo) se acerca un segundo  - cetoácido reacciona con el complejo E-fosfato de piridoxamina (E-PMP), para producir un segundo aa y se regenera el complejo (PLP-E) aa 1 + E-PLP < =>  ceto ácido 1 + E-PMP  ceto ácido 2 + E-PMP <= > aa 2 + E-PLP

30. aa 1 + E-PLP <=>  ceto ácido 1 + E-PMP  ceto ácido 2 + E-PMP  aa 2 + E-PLP

31. aa 1 + E-PLP  Alfa ceto ácido 1 + E-PMP Primera mitad de la transaminación: mecanismo. Segunda mitad: E- PMP +  cetoacido 2  aa 2 + E-PLP TRANSAMINACION aa 1 + E-PLP   c eto ácido 1 + E-PMP   ceto ácido 2 + E-PMP  aa 2 + E-PLP

32. Aspartato aminotransferasa tridimensional dos subunidades idénticas (color azul y verde, PLP rojo) y verde) ASPARTATO +  CETOGLUTARATO  OXALACETATO + GLUTAMATO

33. Mecanismos generales de degradación de aa . Aminotransferasas catalizan la transferencia de un  aminogrupo de un aa a un  ceto ácido.

34. Desaminación oxidativa + Transaminación

35. Valor diagnóstico y pronóstico: Aspartato aminotransferasa (GOT glutámico – oxalacético transaminasa) y Glutamato aminotransferasa (GPT glutámico – pirúvico transaminasa)

36. Son abundantes en hígado y corazón. En insuficiencia hepática o cardíaca: aumento concentración sanguínea. Son solubles (citoplasma) aunque pueden encontarse particuladas (mitocondrias)

37. Otras DESAMINACIÓN POR DESHIDRATASAS Porque la deshidratación precede a la desaminación Serina deshidratasa (PLP grupo prostético) Serina  piruvato + NH 4 + + H 2 O

38. Ser deshidratasa

39. Thr deshidratasa (PLP grupo prostético) Treonina   ceto butirato + NH 4 + + H 2 O

41. CICLO DEL NITRÓGENO

42. Org. Heterótrofos Obtienen el C y N de otras moléculas Org. Autótrofos (CO 2 del ambiente): u-organismos fotosintéticos, plantas superiores (NH 3 , NO 3 - ,...)

43. Org. Autótrofos Algunos como las CIANOBACTERIAS Pueden usar el N y CO 2 del ambiente: u-organismos fotosintéticos, autosuficientes

48. Tracto gastrointestinal: ppal. digestión de prtoeinas a aminoácidos Estomago: entrada de proteínas—estimula la mucosa gástricagastrina / HCl (pH 1,5-2,5) El pepsinogeno (PM 40.000 D) se convierte en pepsina activa en el jugo gástrico/pepsina