DM2 DM1

1. BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA
 Bioquímica; biología molecular y
genética, Lieberman M; Ricer R.; 6 a
edición; Wolters Kluwer, 2015
 Química Biológica: Blanco, A.
Décima Edición; Editorial “El
Ateneo”. Buenos Aires, 2015.

2. INTRODUCCION AL
METABOLISMO
Prof. Dr. Marcelo Osvaldo Lucentini

3. ¿Qué es el metabolismo?:
 El metabolismo es el conjunto
de transformaciones bioquímicas,
catalizadas por enzimas, que sufren
las moléculas nutrientes y que tienen
lugar en las células vivas...

4. ¿Y el metabolismo intermedio?:
 Es el conjunto de reacciones
celulares que extraen energía
química de los nutrientes y la utilizan
para ensamblar las macromoléculas
requeridas para el crecimiento de la
célula…

5. ¿Qué es un metabolito?:
 Es un compuesto químico intermediario
en las reacciones enzimáticas del
metabolismo… Ej: la glucosa 6 fosfato.
 GLUCOSA 6 P GLUCOLISIS
VIA DE LAS PENTOSAS
GLUCONEOGENESIS
GLUCOGENOGENESIS

6. ¿Cuáles son las principales
características del metabolismo?:
 DINAMISMO E INTERRELACION

7.  DIETA GLUCOSA
GLUCOLISIS
TAG
PIRUVATO
ACETIL CoA ACIDOS GRASOS
INTERRELACION METABOLICA:

8. ¿Qué significado tiene cada vía
metabólica?:
 1. ANABOLISMO CONSTRUIR
 2. CATABOLISMO DEGRADAR
 3. ANFIBOLISMO AMBOS

9. CONCEPTOS DE OXIDACION
Y REDUCCION:
 Oxidar significa entregar oxígeno a
una molécula o quitarle átomos de
hidrógeno o electrones para
degradarla…
 Reducir implica quitar oxígeno o
entregar átomos de hidrógeno o
electrones para sintetizar una
molécula…

10. ¿Qué diferencias hay entre anabolismo
y catabolismo?:
 ANABOLISMO: CATABOLISMO:
 Vía biosintética Vía degradativa
 Reductiva Oxidativa
 Utiliza NAD(P)H2, NAD(P)+; FAD,
FADH2; FMNH2 FMN
 Consume ATP Libera ATP
 Endergónica Exergónica
 Divergente Convergente

11. ¿Cuáles son las fases del catabolismo?:
 PRIMERA FASE:
 POLISACARIDOS;
 TRIACILGLICERIDOS;
 PROTEINAS;
 MONOSACARIDOS;
 ACIDOS GRASOS;
 AMINOACIDOS…
APARATO
DIGESTIVO
DIETA :
Enzimas
digestivas

12. FASES DEL CATABOLISMO:
 SEGUNDA FASE:
 MONOSACARIDOS;
 ACIDOS GRASOS;
 AMINOACIDOS.
 ACETIL CoA
mitocondria

13. FASES DEL CATABOLISMO:
 TERCERA FASE:
 ACETIL CoA
 CICLO DE KREBS CO2; NADH2
 (VIA ANFIBOLICA) FADH2
mitocondria

14. Acetil-CoA
ramas
raíz
tronco
Ciclo de Krebs
nutrientes
CATABOLISMO = VIA CONVERGENTE

15. Acetil-CoA
ramas
raíz
tronco
Ciclo de Krebs
nutrientes
ANABOLISMO = VIA DIVERGENTE

16. VIA ANABOLICA = VIA DIVERGENTE
 TRIACILGLICERIDOS
 ACIDOS GRASOS
 ACETIL CoA
 CICLO DE KREBS CITRATO
FASE 1
FASE 2
FASE 3

17. ADENOSINTRIFOSFATO (ATP):
O P O CH2
NH2
O
N
N
N
N
O
O-
Enlace b-N-
glucosídico
9
1´
-O P O P
O
O-
O
O-
Anhídrido
fosfórico

18. ENLACES DE ALTA ENERGIA
QUIMICA:
ATP + H2O ADP + Pi Gº´= -7.3 kcal
CO.O- CO.O P P
CH.O. P H C OH N H
CH2 CH2.OP C NH
R
Fosfoenol
piruvato
1-3 difosfoglicerato
Gº´=-14.80 kcal -11.80 kcal
O
O-
-O
Fosfocreatina
-10.30 kcal

19. CICLO DEL ATP-ADP:
 NUTRIENTES
CATABOLISMO CO2,H2O
 ATP
 CONTRACCION MUSCULAR
 TRANSPORTE
 BIOSINTESIS
•ADP
O2
Pi

20. ENZIMAS:
 ¿Qué son las enzimas?:
Las enzimas son:
 Proteínas;
 Catalíticas;
 Específicas;
 Susceptibles de ser reguladas…
E S

21. DIFERENCIAS ENTRE
ENZIMAS Y CATALIZADORES:
ENZIMAS: CATALIZADORES:
 Química: Proteínas Inorgánicos
 Termolabilidad: Sí No
 Especificidad: Sí No
 Regulación: Sí No
 Eficiencia: Alta Baja
 Se consumen: No Sí

22. CATÁLISIS ENZIMÁTICA:
Energía de
activación
G
Estado
inicial
Estado
final
Con enzima
Estado activado Sin enzima
Evolución de la reacción

23. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA:
 La especificidad enzimática
puede ser:
 A) De sustrato (Ej. Glucoquinasa):
Glucosa + ATP Glucosa 6 P + ADP
 B) De reacción (Ej. Fosfatasas):
Glucosa 6 P + H2O Glucosa + Pi

24. ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
 Las enzimas tienen un sitio específico
de unión al sustrato (S) y algunas
poseen un sitio de unión para
moléculas reguladoras (A) (enzimas
alostéricas)…
S
A

25. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
 Transferasas;
 Hidrolasas;
 Oxido-reductasas;
 Isomerasas;
 Liasas;
 Ligasas...

26. TRANSFERASAS:
Catalizan la transferencia de un grupo
de átomos de un sustrato a otro.
Ejemplos:
Las AMINOTRANSFERASAS:
(ó transaminasas)
transfieren grupos amino…
Las QUINASAS:
transfieren grupos fosfato…

27. 1. TRANSFERASAS:
CO.O- CO.O- CO.O- CO.O-
+H3N C H C O C O H3N C H
CH2 CH2 CH2 CH2
CO.O- CH2 CO.O- CH2
CO.O-
+
ASPARTATO AMINOTRANSFERASA (GOAT)
L-aspartato
Oxalacetato
Alfa-ceto-
glutarato L-glutamato
+
+
CO.O-

28. 2. HIDROLASAS:
CH2.O P O
-
O
O-
CH2.OH + Pi
Catalizan la ruptura de un enlace químico
mediante la adición de una molécula de agua.
H2O
Unión éster
fosfórico

29. 3. ÓXIDO-REDUCTASAS:
 Catalizan reacciones de transferencia
de átomos de hidrógeno ó electrones.
Ej: las deshidrogenasas…
CO.O- + NAD+ CO.O- + NADH2
OH C H C O
CH3 CH3
LACTATO DESHIDROGENASA

30. 4. ISOMERASAS:
 Son las que interconvierten
isómeros de cualquier tipo, ópticos,
geométricos o de posición…Ej:
triosa fosfato isomerasa:
CH2.OH H C O
C O H C OH
CH2O.P CH2O.P
Dihidroxiacetona P Gliceraldehído 3 P
C3 H5 O6 P

31. 5. LIASAS:
 Catalizan la ruptura de enlaces químicos,
excluyendo enlaces peptídicos, por un
proceso distinto al de la hidrólisis. Ej: la
aldolasa…
CH2.O.P CH2.O.P
H C OH H C OH
HO C H CH2.OH
H C OH H C O
H C OH H C OH
CH2.O.P CH2.O.P
Dihidroxi-
acetona P
Gliceraldehído 3 P
+
Fructosa 1-6 di P
Aldolasa

32. 6. LIGASAS:
 Catalizan la formación de enlaces
entre C y O, N, S ú otros átomos,
generalmente, utilizando energía de
hidrólisis del ATP…
 Ej: Glutamina sintetasa
 L-GLUTAMATO + NH4
+ +ATP + H2O
 L-GLUTAMINA + ADP + Pi

33. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
 Es la cantidad de sustrato
transformado en la unidad de tiempo.
La unidad de medida es la Unidad
Internacional.
 Una Unidad Internacional (UI) es la
cantidad de enzima capaz de
transformar un micromol de sustrato
en un minuto…

34. COFACTORES ENZIMÁTICOS:
 Algunas enzimas sólo pueden
realizar su función catalítica en
asociación a otra molécula no
proteica más pequeña denominada
cofactor enzimático;
 Los cofactores enzimáticos son tres:
 GRUPOS PROSTÉTICOS;
 COENZIMAS;
 ACTIVADORES METÁLICOS…

35. COFACTORES ENZIMÁTICOS:
 En los grupos prostéticos, la unión
de los mismos a la enzima es fuerte
(covalente), manteniéndose unida al
finalizar la reacción química.
 Ej: biotina, FMN, FAD.
 En las coenzimas, la unión es débil y
se separan de la enzima al finalizar la
reacción química. Ej: NAD, NADP.

36. COFACTORES ENZIMÁTICOS:
SU RELACIÓN CON VITAMINAS:
 Tanto los grupos prostéticos , como las
coenzimas se relacionan estructuralmente
con vitaminas. Por ejemplo:
 PPT(pirofosfato de tiamina):Tiamina (B1);
 PAL(fosfato de piridoxal):Piridoxina (B6);
 FAD(flavinaadeninadinucleótido):B2;
 NAD(nicotinamidaadeninadinucléotido);
 CoA (coenzima A): Pantoténico…

37. CICLO DEL NAD(P):
Combustible Combustible
reducido oxidado
CATABOLISMO
NAD(P) oxidado NAD(P) reducido
REACCIONES BIOSINTETICAS REDUCTORAS
Precursor oxidado
Precursor reducido

38. ACTIVADORES METÁLICOS:
 Fe: catalasas, peroxidasas, citocromos;
 Cu: citocromo oxidasa, tirosinasa;
 Zn: alcohol deshidrogenasa; anhidrasa;
 Mg: quinasas;
 Mn: carboxilasas;
 Se: glutation peroxidasa;
 Mo: xantino-oxidasa…

39. REGULACIÓN ENZIMÁTICA:
 Una enzima puede ser regulada por:
 Concentración de sustrato, enzima, pH;
 Alosterismo;
 Modificación covalente;
 Genética: inducción; represión;
 Hormonal…

40. REGULACIÓN ALOSTÉRICA:
Sitio alostérico
E
Sitio de unión
del sustrato
Modulador
alostérico

41.  HORMONA
 RECEPTOR
 SEGUNDO MENSAJERO
 FOSFORILACIÓN ENZIMÁTICA
 ACTIVACIÓN/INACTIVACIÓN
MODIFICACIÓN COVALENTE:

42. MODIFICACIÓN COVALENTE:
OH O-P
H2O
Pi
FOSFATASA
ATP ADP
QUINASA
Enzima
Inactiva
Enzima
Activa

43. REGULACIÓN GENÉTICA:
Represión:
Gen represor
Proteína
represora
Sitio
Promotor
Gen estructural
ENZIMA
O
__

44. REGULACIÓN GENÉTICA:
Inducción:
Gen represor
Proteína
represora +
Inductor
+
Gen estructural
ENZIMA
O

45. CONCLUSIONES:
 REGULACIÓN ALOSTÉRICA =
 MODULACIÓN:
 ESTIMULACIÓN ó INHIBICIÓN
 Es un mecanismo rápido...
 REGULACIÓN GENÉTICA =
 REPRESIÓN ó INDUCCIÓN
 Es un mecanismo lento…

46. MUCHAS GRACIAS !!!
MUCHAS GRACIAS !!!
Marcelo O. Lucentini