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1. Aminoácido
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Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).1? Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los procesos
biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino
de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un
enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de
aminoácido forman un dipéptido, si se une un tercer aminoácido se forma un
tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción
tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto
significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen
cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron
descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-)2? forman
parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. Estos
22 aminoácidos son capaces de codificar para las proteínas y es por ello que
forman parte de ellas.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o
polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera
una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los
autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.
Índice
1 Historia
2 Estructura general de un aminoácido
3 Clasificación
3.1 Según las propiedades de su cadena
3.2 Según su capacidad de ser generados endógenamente
3.3 Según la ubicación del grupo amino
4 Aminoácidos codificados en el genoma
5 Aminoácidos modificados
6 Propiedades
7 Reacciones de los aminoácidos
8 Véase también
9 Referencias
10 Bibliografía
11 Enlaces externos
Historia
Estructura de un aminoácido (serina)
El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los
químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un
compuesto a partir de un espárrago, que en consecuencia fue nombrado asparagina
y se trata del primer aminoácido descubierto. La cistina se descubrió en 1810,
aunque su monómero, cisteína, permaneció desconocido hasta 1884. La glicina y
leucina se descubrieron en 1820. El último de los 20 aminoácidos comunes que se
descubrió fue la treonina en 1935, por William Cumming Rose, quien también
determinó los aminoácidos esenciales y estableció los mínimos requerimientos
diarios de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo en el hombre. Como
se indica más arriba, en el año 1986 se descubrió la selenocisteína, y en 2002
la pirrolisina.

2. Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo
entonces que las proteínas dan aminoácidos después de una digestión enzimática o
de una hidrólisis ácida. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron
que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo
amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura linear
que Fischer denominó "péptido".
Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
Estructura general de un aminoácido.
“R“ representa la “cadena lateral“, específica para cada aminoácido. Tanto el
carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra
ionizado.
zwiterión, en disolución.
Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los
aminoácidos se comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo
(ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica
(con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma
aniónica (con carga negativa).
Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI) observamos que el grupo
carboxilo es desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el
grupo amino se protona formándose el catión amonio, a esta configuración en
disolución acuosa (que es la forma más común de encontrarlos) se le conoce como
zwitterión, donde se encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar +
y -, con una carga global de 0).
La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que
comparten esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena
lateral. Solo la prolina es una amina secundaria, pues los átomos de N y del
carbono alfa se encuentran dentro de un anillo.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos.
Características de aminoácidos
Aminoácido Cadena lateral Código genético Masa molar Radio de Van
der Waals Polaridad Interacción hidrofóbica3? punto Isoeléctrico pI pK1
(a-COOH)
pK2
(a-+NH3)
presencia
en proteínas (%)4? Aminoácidos esenciales
Nombre Abr. Símbolo
Alanina Ala A -CH3 GCN 89.094 67 apolares 1.8 6.01
2.35 9.87 8.76 -
Arginina Arg R -(CH2)3NH-C(NH)NH2 MGN, CGY 174.203 148
polares -4.5 10.76 1.82 8.99 5.78 semi
Asparagina Asn N -CH2CONH2 AAY 132.119 96 polares -3,5
5.41 2.14 8.72 3.93 -
Ácido aspártico Asp D -CH2COOH GAY 133.104 91 polares -
3.5 2.85 1.99 9.90 5.49 -
Cisteína Cys C -CH2SH UGY 121.154 86 polares 2.5

3. 5.05 1.92 10.70 1.38 ?- *
Glutamina Gln Q -CH2CH2CONH2 CAR 146.146 114 polares -
3.5 5.65 2.17 9.13 3.90 -
Ácido glutámico Glu E -CH2CH2COOH GAR 147.131 109 polares -
3.5 3.15 2.10 9.47 6.32 -
Glicina Gly G -H GGN 75.067 48 apolares -0.4 6.06
2.35 9.78 7.03 -
Histidina His H -CH2-C3H3N2 CAY 155.156 118 polares -3.2
7.60 1.80 9.33 2.26 semi
Isoleucina Ile I -CH(CH3)CH2CH3 AUH 131.175 124 apolares 4.5
6.05 2.32 9.76 5.49 +
Leucina Leu L -CH2CH(CH3)2 YUR, CUY 131.175 124 apolares
3.8 6.01 2.33 9.74 9.68 +
Lisina Lys K -(CH2)4NH2 AAR 146.189 135 polares -3.9
9.60 2.16 9.06 5.19 +
Metionina Met M -CH2CH2SCH3 AUG 149.208 124 apolares 1.9
5.74 2.13 9.28 2.32 +
Fenilalanina Phe F -CH2C6H5 UUY 165.192 135 apolares 2.8
5.49 2.20 9.31 3.87 +
Prolina Pro P -CH2CH2CH2- CCN 115.132 90 apolares -1.6
6.30 1.95 10.64 5.02 -
Serina Ser S -CH2OH UCN, AGY 105.093 73 polares -
0.8 5.68 2.19 9.21 7.14 -
Treonina Thr T -CH(OH)CH3 ACN 119.119 93 polares -0.7
5.60 2.09 9.10 5.53 +
Triptófano Trp W -CH2C8H6N UGG 204.228 163 apolares -0.9
5.89 2.46 9.41 1.25 +
Tirosina Tyr Y -CH2-C6H4OH UAY 181.191 141 polares -1.3
5.64 2.20 9.21 2.91 ?- *
Valina Val V -CH(CH3)2 GUN 117.148 105 apolares 4.2
6.00 2.39 9.7 6.73 +
* Esencial para niños y mujeres embarazadas.
Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuación se
presentan las más comunes: según las propiedades de su cadena lateral, según su
método de obtención y según la posición de su grupo amino.
Según las propiedades de su cadena
Amino Acids Venn Diagram (es).svg
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena
lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y
glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V),
leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P),
fenilalanina (Phe, F), y triptófano (Trp, W).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu,
E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina
(His, H).
Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W).
Según su capacidad de ser generados endógenamente
Los aminoácidos que son captados como parte de los alimentos y no pueden ser
sintetizados por el organismo son denominados esenciales. La carencia de estos
aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible
reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso
del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Val, Leu,
Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. Los aminoácidos que pueden
sintetizarse en el propio organismo son denominados no esenciales y son: Ala,
Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas clasificaciones
sobre aminoácidos esenciales varían según la especie. Se han aislado cepas de

4. bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de amino cido. En algunos�
amino cidos hay discrepancias sobre su condici n de esenciales en algunas� �
especies, seg n diferentes autores.�
Seg n la ubicaci n del grupo amino� �
Alfa-amino cidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la� � �
cadena, es decir el primer carbono a continuaci n del grupo carboxilo�
(hist ricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayor a de las� �
prote nas est n compuestas por residuos de alfa-amino cidos enlazados mediante� � �
enlaces amida (enlaces pept dicos).�
Beta-amino cidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la� � �
cadena, es decir en el segundo carbono a continuaci n del grupo carboxilo.�
Gamma-amino cidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la� � �
cadena, es decir en el tercer carbono a continuaci n del grupo carboxilo.�
Amino cidos codificados en el genoma�
Los amino cidos proteicos, can nicos o naturales son aquellos que est n� � �
codificados en el genoma; para la mayor a de los seres vivos son 20: alanina,�
arginina, asparagina, aspartato, ciste na, fenilalanina, glicina, glutamato,�
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, tript fano y valina.�
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el c digo gen tico tiene� �
peque as modificaciones y puede codificar otros amino cidos. El amino cido� � �
n mero 21 es la selenociste na, que aparece tanto en eucariotas como� �
procariotas y arqueas, y el n mero 22 es la pirrolisina que aparece solo en�
arqueas.5?6?7?
Amino cidos modificados�
Modificaciones postraduccionales de los 20 amino cidos codificados�
gen ticamente conducen a la formaci n de m s de 100 derivados de los� � �
amino cidos. Las modificaciones de los amino cidos juegan con frecuencia un� �
papel de gran importancia en la espec fica funcionalidad de una prote na.� �
Son numerosos los ejemplos de modificaci n postraduccional de amino cidos. La� �
formaci n de puentes disulfuro, claves en la estabilizaci n de la estructura� �
terciaria de las prote nas, est catalizada por una disulfuro-isomerasa. En� �
las histonas tiene lugar la metilaci n de las lisinas. En el col geno abunda� �
el amino cido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilaci n de la� �
prolina. La metionina inicial de todos los polip ptidos (codificada por el�
cod n de inicio AUG) casi siempre se elimina por prote lisis.8?� �