Quimica Organica

1. AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS
ING. ALEXCY PACA LAURA

2. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en una
misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos
(capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases,
y en medio básico se comportan como ácidos. Las moléculas que presentan esta
característica se dice que son anfóteros o anfolitos.
Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente, constituyendo
una sal interna formada por un ión híbrido (carga positiva y carga negativa), que
se llama zwitterión.

3. AMINOÁCIDOS
Un aminoácido es una pequeña molécula orgánica que contiene, al
menos, un grupo amino (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo
carboxilo (-COOH), de carácter ácido. Aunque los seres vivos
sintetizan para distintos propósitos diversos tipos de aminoácidos,
sin duda los más importantes son los que forman parte de las
proteínas, todos los cuales pertenecen al grupo de los α-
aminoácidos. Los α-aminoácidos se caracterizan por presentar el
grupo carboxilo y el grupo amino unidos al mismo átomo de carbono
(que se denomina carbono α).

4. AMINOÁCIDOS
Además, a este carbono α se une, como tercer sustituyente, un
átomo de hidrógeno y, como cuarto sustituyente, un grupo adicional
de tamaño y características diversas, el cual diferencia a cada
aminoácido de los demás. A este cuarto sustituyente se le denomina
cadena lateral del aminoácido y, a menudo, se le representa de
forma simplificada por la letra R. Como los cuatro sustituyentes del
carbono α son distintos y al adoptar una disposición tetraédrica en
torno a él, los α-aminoácidos presentan isomería óptica
(enantiómeros), en forma de imagen de espejo (configuraciones D y
L).

5. AMINOÁCIDOS

6. AMINOÁCIDOS
Existen más de 60 aminoácidos en las células, pero solo se utilizan 20
α-aminoácidos en la configuración L, para la construcción de
proteínas. Solo las proteínas de las membranas bacterianas contienen
aminoácidos D, aminoácidos modificados o aminoácidos raros.

7. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
La clasificación más significativa
se basa en la polaridad de la
cadena lateral. Así, se tienen
aminoácidos no polares y
polares, dentro primer grupo se
pueden subdividir en
aminoácidos alifáticos y
aromáticos y dentro de los
segundos en sin carga, ácidos y
básicos.

8. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se pueden clasificar de acuerdo a diferentes consideraciones, una de las más
aceptadas es de acuerdo a la conformación de su cadena lateral, así se clasifican en:

9. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

10. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

11. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

12. AMINOÁCIDOS
Algunos de los
aminoácidos proteicos no
pueden ser sintetizados
en los tejidos animales en
cantidades suficientes
para llenar las
necesidades metabólicas
de estos, por lo cual se les
da el nombre de
aminoácido esenciales o
indispensables.

13. EL ENLACE PEPTÍDICO
La síntesis de proteína a partir de aminoácidos
se lleva a cabo al unirse los aminoácidos
individuales hasta formar cadenas largas. La
unión de un aminoácido con otro se denomina
un enlace peptídico. Para llevarse a cabo este
tipo de enlace el extremo amino de uno de los
aminoácidos (el cual pierde un hidrógeno) se
combina con el extremo carboxílico del otro
aminoácido (quien pierde un grupo hidroxilo)
creándose un enlace covalente entre ellos y
formándose al mismo tiempo una molécula de
agua. El compuesto formado recibe el nombre
de péptido.

15. EL ENLACE PEPTÍDICO
Dos aminoácidos unidos forman un dipéptido, tres reciben el nombre tripéptido y una cadena más
larga de aminoácidos recibe el nombre de polipéptido.

16. PROTEÍNAS
Los Aminoácidos son las unidades básicas para la construcción de las proteínas La unión
de varios de aminoácidos mediante enlaces peptídicos, da lugar a la formación de
cadenas de diferentes tamaños llamadas péptidos. De acuerdo con algunos autores, si
el número de aminoácidos que forma la molécula está en el rango de 2 a 10, se
denominan oligopéptidos, si es superior a 10 se llaman polipéptidos y si el número es
superior a 50 aminoácidos, se designan como proteínas. Las proteínas son polímeros de
aminoácidos, por lo tanto son moléculas de relativamente grandes, pertenecen a la
categoría de macromoléculas. Cientos o miles de aminoácidos forman una proteína.
Aunque, generalmente la mayoría caen en el rango de 80 a 300 aminoácidos por
subunidad proteica.

17. PROTEÍNAS
Las proteínas son las moléculas orgánicas más complejas y abundantes de la célula viva y
constituyen más del 50% del peso seco. Estas moléculas tienen una estructura básica similar,
están conformadas por cadenas de aminoácidos, sin embargo tienen una amplia gama de
funciones en los organismos. Dentro de estas funciones se encuentran algunas como las de
actividad enzimático (tripsina: hidroliza ciertos péptidos), reguladoras (calmodulina: modulador
intracelular unido al calcio), reserva (ferritina: almacén de hierro en el bazo), transporte
(hemoglobina: transporte de O2 en la sangre de los vertebrados), contráctiles (actina:
filamentos móviles de las miofibrillas), protección (anticuerpos: forman complejos con las
proteínas extrañas), hormonas (insulina: regula el metabolismo de la glucosa), estructurales
(alfa-queratina: piel, plumas, uñas y pesuñas), etc.
Existen varios niveles de estructuración en las proteínas: primaria, secundaria, terciaria,
cuaternaria y quinaria.

18. PROTEÍNAS
Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos que conforman a la proteína. Esta
secuencia lineal de aminoácidos viene codificada por el material genético de un organismo. Esta
secuencia de aminoácidos es la principal determinante de las propiedades de la molécula
proteica, determina la conformación tridimensional, o forma, que adoptará en un medio dado.

19. PROTEÍNAS
Estructura secundaria: Se refiere la organización local de la cadena polipeptídica. El átomo de
hidrógeno de un grupo amino y un átomo de oxígeno de un aminoácido diferente de la
proximidad pueden formar enlaces de hidrógeno débiles (puentes de hidrógeno). Estos enlaces
hacen que la cadena adquiera una configuración concreta, la cual puede tener la forma de una
hélice alfa, o una hoja plegada beta.

20. PROTEÍNAS
Estructura Terciaria: Las cadenas polipeptídicas presentan un plegamiento que origina una
configuración tridimensional compleja. Este plegamiento se debe a las interacciones químicas que
existen entre aminoácidos concretos localizados en diferentes regiones de la cadena polipeptídica. La
estabilización de estas estructuras se debe en su mayoría a enlaces débiles, como puentes de
hidrógeno, que se establecen entre aminoácidos muy separados, interacciones electrostáticas entre
grupos laterales cargados y fuerzas de van der Waals (atracción débiles entre moléculas y átomos
cercanos con propiedades hidrofóbicas). Algunas otras proteínas son estabilizadas por enlaces
covalentes disulfuro de aminoácidos de cisterna.

21. PROTEÍNAS
Estructura Cuaternaria: Está constituida por varias cadenas polipeptídicas unidas entre si de
manera covalente. La hemoglobina y la insulina son ejemplo de este tipo de estructura. En el
caso de la hemoglobina está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, mientras
que la insulina esta formada por dos.