Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. También describe los diferentes tipos y clasificaciones de aminoácidos, así como sus propiedades ácido-base. Además, explica cómo los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas y las diferentes estructuras que pueden adoptar las prote

1. UNIDAD 1: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

2. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Aminoácidos
Existen veinte diferentes
en la naturaleza, formados
por C, H, O y N algunos
también contienen azufre
(S). A partir de los
aminoácidos todos los
seres vivos fabrican sus
proteínas.

3. AMINOÁCIDOS
▪ Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y
nitrógeno y en algunos casos de azufre.
▪ Son moléculas que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo
básico débil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un ácido orgánico es
aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminoácidos y se
considera que son neutros.

4. AMINOÁCIDOS
▪ Como ya hemos comentado de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 son esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales.
Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, especialmente, en los
momentos en que el organismo más los necesita cuando se da una situación de disfunción o enfermedad.
▪ Los ocho aminoácidos esenciales son:
▪ Treonina
▪ Metionina
▪ Lisina
▪ Valina
▪ Triptófano
▪ Leucina
▪ Isoleucina
▪ Fenilalanina
▪ Histidina
▪ Arginina
Esenciales en la infancia

5. Modelo de proyección de Fisher
Átomo central: C
Tipo:  aminoácidos
Grupos principales: COO- y NH3
+
Si R = H, entonces C es asimétrico
carbono 
CARBONO
QUIRAL
ÓPTICAMENTE
ACTIVO
En Proteínas, los residuos aminoacídicos son esteroisómeros L

7. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
▪ Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos
R el mas significativa se funda en la polaridad de estos grupos:
▪ Grupos R no polares o hidrofobicos
▪ Grupos R polares pero sin carga
▪ Grupos R con carga negativa
▪ Grupos R con carga positiva
▪ Dentro de cada clase existen considerables variaciones en el tamaño, forma y propiedades de
los grupos R, los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras.

9. ▪ Aminoácidos con grupos R no polares: alanina, leucina, isoleucina, valina,
glicina, fenilalanina, triptofano y metionina.
▪ Aminoácidos con grupos R polares sin carga: serina, treonina, tirosina, prolina,
asparagina, glutamina y cisteina.
▪ Aminoácidos con grupo R cargado positivamente: lisina, arginina y histidina.
▪ Aminoácidos con grupo R cargado negativamente: acido aspartico y acido
glutámico.

16. AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES EN PROTEÍNAS
▪ Todos son derivados de alguno de los 20 aminoácidos
▪ 4-hidroxiprolina derivado de la prolina, se encuentra en abundancia en
colágeno y algunas proteínas de las plantas.
▪ Hidroxilina derivado de la lisina se encuentra presente en el colágeno.
▪ N-metil-lisina, N-trimetil-lisina y metilhistidina derivados metilados han
sido hallados en proteínas musculares.

18. No son constituyentes de proteínas, son los principales intermediarios de
la biosíntesis de Arginina en el ciclo de la Urea
Otros aminoácidos:

19. PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS
▪ Permite el análisis y la comprensión de las propiedades de
las proteínas. Toda la separación, identificación y la
cuantificación de los diferentes aminoácidos que son
necesarios para la determinación de la composición
aminoacidica de las proteínas se basa en sus características
acido-base.

20. ▪ Los aminoácidos al realizar una valoración son
capaces de ceder o captar protones por lo cual
presentan la característica de ser anfóteros.
▪ Debido a esta característica es que puede realizarse
una aproximación entre las especies iónicas presentes
en la valoración a través de la ecuación de Henderson-
Hasselbach. Esto significa que podemos calcular la
relación de las especies iónicas a cualquier ph, si se
conocen lo valores de pKa (pk1 y pk2).

21. ▪ Existen valores de pH en donde existe una inflexión de la
curva de valoración a este ph la molécula no posee carga
eléctrica neta y no se desplazara en un campo eléctrico.
▪ Este punto es el pH isoelectrico o punto isoelectrico
simbolizado por pI que es la media aritmética de los
valores de pk1 y pk2 es decir
▪ pI: (pk1+ pk2)/2
¡¡ ojo… No siempre es así la formula!!

25. MODIFICACIONES DE AMINOÁCIDOS
Formación
puente disulfuro
Grupo R
(Variable)

26. ANÁLISIS DE MEZCLAS DE AMINOÁCIDOS
▪ Pueden separarse, identificarse y determinarse mediante diferentes
técnicas como son la cromatografía sobre papel, cromatografía de
intercambio iónico o por electroforesis sobre papel. Estos métodos
utilizan las diferencias de comportamientos acido-base y/o la
solubilidad de los diferentes aminoácidos

27. AMINOÁCIDOS COMO PRECURSORES DE OTRAS MOLÉCULAS

28. ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOS
▪ Oligopéptidos: si el nº de aminoácidos es menor 10.
▪ Dipéptidos: si el nº de aminoácidos es 2.
▪ Tripéptidos: si el nº de aminoácidos es 3.
▪ Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el nº de aminoácidos es
mayor 10.
Cada polipéptido se escribe de izquierda a derecha, empezando
por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un
grupo carboxilo libre.

29. ENLACES PEPTÍDICOS
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece
entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el
grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato,
con desprendimiento de una molécula de agua.

30. Reacción de condensación: -amino actúa como nucleófilo para
desplazar al OH del otro amino ácido
Enlace peptídico
Termodinámicamente
favorable
Fácil de remover

31. H2N C
H
R1
COOH H2N C
H
COOH
R2
H2N C
H
COOH
R3
H2N C
H
R1
CO NH C
H
CO
R2
NH C
H
R3
COOH + 2H2O
Teoría del Enlace Peptídico
H2O H2O

32. Niveles estructurales en las proteínas
Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces
de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas
y giros
Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína
Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades, siendo cada
una un polipéptido.

33. ESTRUCTURA PRIMARIA
▪ La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
▪ Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
▪ La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma
que ésta adopte.

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35. ESTRUCTURA SECUNDARIA
▪ La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.

36. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice-:
Los grupos R se ubican hacia
el lado externo de la hélice.
Optimización de las uniones de
Hidrógeno internas.
Se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de
hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.
Es la conformación local de alguna parte del polipéptido
Ej. Colágeno.

38. Conformación 
Cadena polipeptídica extendida
en zig-zag, formando hojas.
Uniones de H están formadas
entre segmentos adyacentes de
la cadena polipeptídica

39. Giro Beta
Proteínas globulares
estructura compacta
elementos de conexión
entre hélices- y conformación  o los
extremos de dos segmentos adyacentes
de una hoja  antiparalela
Es un giro de 180° que involucra 4
residuos
Gli y Pro los más comunes

40. ESTRUCTURA TERCIARIA
▪ La estructura terciaria informa sobre
la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
▪ Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc. Se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los
aminoácidos.

41. ▪ Aparecen varios tipos de enlaces:
▪ puente disulfuro.
▪ puentes de hidrógeno
▪ puentes eléctricos
▪ interacciones hidrófobas.

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43. ESTRUCTURA CUATERNARIA
▪ Esta estructura informa de la unión , mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
▪ El número de protómeros varía desde dos como
en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus
de la poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteicas.

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46. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Especificidad
▪ Cada una lleva a cabo una determinada función porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación espacial propia.
▪ El cambio en la estructura de la proteína  pérdida de la función.
▪ No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se
pone de manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La
semejanza entre proteínas son un grado de parentesco 
árboles filogenéticos

47. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización.
▪ Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes
que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen
una conformación muy abierta y con máxima interacción con el disolvente,
por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble.
▪ Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos casos, una proteína desnaturalizada puede
renaturalizarse.

48. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
▪ Holoproteínas: formadas solamente por aminoácidos ( proteínas fibrosas y
globulares).
▪ Heteroproteínas: formadas por una fracción proteica y un grupo prostético
(nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas y glucoproteínas).

49. Holoproteínas
Fibrosas
Un solo tipo de estructura
Secundaria
Proteínas estructurales
dan soporte, forma y
protección externa
Insolubles en agua por su alta
concentración de residuos
hidrofóbicos en el interior y
superficie de la proteína
-Keratina
Colágeno
Globulares
Varios tipos de estructura
secundaria se pliegan
unas con otras generando
una forma esférica y compacta.
Proteínas reguladoras
Proteínas de transporte
Inmunoglobulinas
Enzimas
Mioglobina

50. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS  Formadas solamente por aminoácidos
Globulares
Fibrosas
•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
•Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
•Albúminas:Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina
•Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina
•Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc.
•Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
•Queratinas: epidermis: pelos, uñas, plumas, cuernos.
•Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
•Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

51. HETEROPROTEINAS
▪ Nucleoproteínas: nucleosomas de la cromatina, ribosomas.
▪ Lipoproteínas: de alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
▪ Metaloproteinas: hemoglobina,mioglobina, citocromo.
▪ Glucoproteinas: ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos,
hormonas.
▪ Fosfoproteinas: caseína.

52. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HETEROPROTEÍNAS  Formadas por una fracción protéica y un grupo
prostético
Glucoproteínas
•Ribonucleasa
•Mucoproteínas
•Anticuerpos
•Hormonas
•De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos
en la sangre.
•Nucleosomas de la cromatina
•Ribosomas
•Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxígeno
•Citocromos, que transportan electrones
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas

53. Funciones biológicas de las proteínas
- Biocatalizadores (enzimas)
- Receptores de señales químicas
- Transportadores
- Estructurales (citoesqueleto, colágeno)
- Defensa (inmune, restricción bacteriana, etc.)
- Motilidad (motores moleculares)
- Transducción
- Adherencia celular y organización tisular
- Plegamiento correcto de otras proteínas
- Otras: anticongelante

54. FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

55. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
▪ La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de
proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las
diferentes rutas metabólicas.
▪ Por ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de
hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el
estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal.
Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son
absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que
llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución.
▪ Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las
proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por
medio del sistema porta-hepático. Una vez que llegan al hígado, a través de
la corriente sanguínea, son distribuidos por las células para su posterior
utilización.

57. CONSIDERACIONES EN LA DIETA
▪ La carencia de proteínas causa una serie de problemas que incluyen:
▪ Deficiencias de crecimiento
▪ Alteraciones intelectuales en niños
▪ Problemas de desarrollo en fetos
▪ Sistema inmunológico deficiente
▪ Se recomienda dietas bajas en proteínas a personas con:
▪ Problemas renales
▪ Enfermedad de Parkinson
▪ Enfermedades en las que el cuerpo no puede metabolizar las proteínas o sus
componente

58. ALGUNOS DESORDENES GENÉTICOS HUMANOS
QUE AFECTAN EL CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

59. ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS
▪ Pueden separarse, identificarse y determinarse
mediante diferentes técnicas como son la
cromatografía sobre papel, cromatografía de
intercambio iónico o por electroforesis sobre papel.
Estos métodos utilizan las diferencias de
comportamientos acido-base y/o la solubilidad de
los diferentes aminoácidos

60. ELECTROFORESIS EN PAPEL

61. CROMATOGRAFÍA INTERCAMBIO IÓNICO