Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Pueden clasificarse de acuerdo a su polaridad y capacidad para formar enlaces. Las proteínas adoptan estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria gracias a enlaces como puentes de hidrógeno y disulfuro. El código genético especifica la secuencia de aminoácidos de cada proteína. Existen métodos para purificar proteínas como la centrifugación y diálisis basados en sus diferencias de tamaño y solubilidad.

1. AMINOÁCIDOS
Estudio de la función,
estructura y propiedades de
los aminoácidos. Estos
compuestos, al unirse en
cantidades y secuencias
diferentes, forman los
péptidos y las proteínas, las
cuales son fundamentales en
la estructura de los seres
vivientes.

2. Estructura general de los α− Aminoácidos
Valina Aminoácido generalizado, que forma un zwitteriona un pH neutro
La Valina, un α −aminoácido representativo, presenta un grupo amino en el carbono alfa, así
como una cadena lateral ( R ) que le proporciona propiedades únicas.
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos, con uno o más grupos amino
unidos covalentemente.
Protonado Disociado

3. Enlaces alrededor del C “tetraedricos”.
Molécula asimétrica con átomo quiral (4
elementos distintos).
Las bolas y los bastones representan los
ángulos de enlace y la disposición
tridimensional de los átomos.
ESTEREOQUÍMICA DE LOS
AMINOÁCIDOS

4. ESTEREOQUÍMICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Existen dos estereoisomeros
distinguibles: imágenes especulares
que no se pueden superponer una
de la otra (enantiomeros o Isomeros
Opticos). Debido a que sus
soluciones rotan el plano de la luz
polarizada en direcciones opuestas.
1. A.a L “Constituyentes de las
proteínas”
2. A.a D “Función Biológica”

5. ALGUNOS AMINOÁCIDOS BIOLÓGICAMENTE IMPORTANTES QUE NO SE
HALLAN EN LAS PROTEÍNAS

6. AMINOÁCIDOS CON ACTIVIDAD
BIOLÓGICA
Los a.a o sus derivados actúan como mensajeros
químicos:
Glicina, Glutamina (GABA), Triptofano (5- HT
y Melatonina).
Los a.a son derivados de moléculas que tiene
nitrógeno
Bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos
Intermediarios metabólicos (formación de la urea)
Glicina, Citrulina y Ornitina

7. Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las
proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades
de su grupo R, en los siguientes 4 grupos:
1. Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo).
2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R
hidrofílico).
3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente.
(Aminoácidos ácidos).
4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente.
(Aminoácidos básicos).

8. AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEÍNAS

9. AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN
EN LAS PROTEÍNAS
Apolares neutros; dado su carácter
hidrofobico estos a.a participan en el
mantenimiento de la estructura
tridimensional de la proteínas.
Cadena R hidrocarbonadas dos tipos:
Aromáticos (hidrocarburos,
cíclicos- instaurados). Absorción
de la luz.
Alifaticos o alcanos; (no
aromaticos, metanos).
OH; parcialmente polares y S: enlaces disulfuro
(fig)
Polares neutros: grupos funcionales
capaces de formar enlaces de H. (OH)
(fig).
Aminoácidos ácidos: conservan sus
cadenas laterales un grupo carboxilato
-.
Aminoácidos básicos: a un pH
fisiológico llevan una carga + por lo
que forman enlaces ionicos con los a.a
ácidos.
Neutros: las cadenas laterales no llevan cargas positivas y negativas

10. FORMACIÓN DE ENLACE DISULFURO
Componentes importantes de muchas enzimas “actividad biológica”

11. Derivados de los aminoácidos ácidos

12. Hidrólisis de Arginina y catalizada por la enzima arginasa
FORMACIÓN DE LA UREA
(Lisina a.a homologo)

13. LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓLITOS
Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma
estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula
que tiene esta propiedad se le dice que es un anfólito.
Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un
ácido, es decir, donador de protones y el amino es una
base, debido a que acepta protones.
Debido a que los aminoácidos se comportan al mismo
tiempo como ácido y como base, al pH de 7.4 se
encuentran como se presentan:

14. Un aminoácido puede existir en varias formas iónicas,
dependiendo del pH del medio en donde se encuentre
disuelto.
Esta propiedad se describe mejor utilizando la ecuación de
Henderson – Hasselbach.
Los aminoácidos tienen al menos dos grupos disociables, el
amino y el carboxilo; pueden tener mas, si el grupo R tiene a
su vez grupos que se puedan ionizar. Para cada uno de
estos grupos existe un pK, el del carboxilo se le llamará PK
PKCOOH y PK NH2 al del amiamino.

15. Valores de pKCOOH, pKNH2 y pKR de algunos aminoácidos.

17. PÉPTIDOS Y ENLACES PEPTÍDICOS
Dipétidos
Oliopéptidos
(Tetrapéptido)
Polipéptido
Todas las proteínas son polipéptidos de hay la
importancia del enlace peptídico

18. ENLACE PEPTÍDICO
Grupo Carboxilo terminal
o C-terminal
Grupo amino terminal N-terminal
Grupos ionizables en las cadenas
laterales
“Polianfolitos”

19. ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO
Puede considerarse un híbrido de dos formas
Son enlaces paralelos C-O; N-H, es decir no se produce un
giro alrededor del enlace C-N. Incluso cuando son coplanares
el grupo de atomos alrededor del enlace peptidico puede
darce en dos formas; Cis y Trans.

20. CADENA POLIPETÍDICA
El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la
forma trans. La configuración Cis puede interferir con los
grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la
conformación trans es mas estable.

21. ESTABILIDAD Y FORMACIÓN DEL ENLACE
PEPTIDICO
Inestabilidad termodinámica: Hidrólisis del enlace petidico
“reacción favorecida” reacción lenta.
Enzimas proteoliticas o proteasas: fragmentan de manera
especifica sitios de uniones peptidicas.
Acoplamiento de la reacción sintética con la hidrólisis de ATP

23. Cada proteína está formada por bloques de construcción denominados
aminoácidos. Los a.a son moléculas anfoteras; es decir, pueden actuar como
ácidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biológicas importantes, además
de su función primaria como componentes de las proteínas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua.
Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: apolares, polares, ácidos
y bases.
La mayoría de los α a.a contienen un C asimétrico y en consecuencia tienen
enantiomeros L y D. En las proteínas solo se encuentran enantiómeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las proteínas gocen
de una gran versatilidad en cuanto a estructura.
Todas las proteínas son polipéptidos
Los polipéptidos son polímeros formados por a.a unidos por enlaces peptidicos. El
orden de los a.a en el Polipéptido se denomina secuencia de a.a. Los puentes
disulfuro, formados por la oxidación de cisteína, son elementos estructuras en
polipéptidos y proteínas.
El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la forma trans.
El enlace peptidico es metaestable. Las proteínas se hidrolizan en solución
acuosa cuando esta presente un catalizador.

24. PROTEÍNAS

25. DEL GEN A LA PRTEÍNA
El código
genético
especifica los
tripletes de
RNA que
corresponden
a cacada
residuo de
aminoácido

27. Estructura primaria de una proteína

28. La enzima aminoacil-tRNA sintetasa reconoce
a un aminoácido concreto a al RNAt que
transporta el anticodon correspondiente. La
enzima cataliza la formación de un aminoacil
RNAt, acompañada por hidrólisis de una ATP
a AMP y Pirofosfato.

29. NIVELES DE ORGANIZACÍON ESTRUCTURAL
DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos
unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin
embargo, la secuancia lineal de los aminoácidos
puede adoptar múltiples conformaciones en el
espacio.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

30. Estructura primaria
Secuancia de aminoácidos especifica; los polipéptidos
que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se
dice que son homólogos: trazadores de relaciones
genéticas entre especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para
la función de la molécula se denominan invariables.

31. Estructura secundaria
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que
permiten clasificaras en dos tipos.
Hélice alfa
Lamina plegada betta
La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando
una cadena polipétidica se retuerce en una conformación
helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada
aminoácido y del grupo carboxilo del aminoácido que se
encuantra a 4 reciduos mas adelante

32. Estructura secuandaria
Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos
de la cadena polipéptidica.
Cada segmento se denomina una cadena beta
Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se
forman entre los grupos N-H y carboxilo del esqueleto
polipéptidico de las cadenas adyacentes.
Paralelas
Antiparalelas (mas estables; enlaces de H colineales).

35. Es la conformación tridimencional única que asume una
proteína debido a las interacciones entre las cadenas
laterales de los aminoácidos. La estructura terciaria se
estabiliza por las siguientes interacciones.
Interacciones hidrófobas
Electrostaticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, perimero se
agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios
que luego se articulan para formar la estructura terciaria
definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puestes disulfuro, S-S que se establecen
entre los átomos de azufre del aminoácido cisteina.
Estructura terciaria

36. Estructura cuaternaria
Estan formadas por varias cadenas polipeptídicas.
Procesos moleculares elevados. Cada
componente polipeptídico se denomina
subunidad.
Las subunidades se mantienen unidas por enlaces
covalentes y no covalentes.

37. The prealbumin dimer

38. Clasificación de las proteínas
De acuerdo a su forma en:
Fibrosas: son moléculas largas en forma de
varilla que son insolubles en el agua (queratina;
piel, uñas y pelo) con funciones protectoras.
Globulares; moléculas esféricas hidrosolubles,
con funciones dinámicas. Enzimas,
inmunoglobulinas y proteínas de transporte
(hemoglobina)

39. The structure of collagen fibers

40. Three-dimensional folding of the protein myoglobin

42. The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular
proteins.

43. Clasificación de las proteínas
De acuerdo a su composición en;
Simples: aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina
sérica y la queratina).
Conjugadas: proteína simple con un grupo no proteico
“prostetico” haloproteínas
Apoproteínas:carecen del grupo prostetico.
Glucoproteinas, lipoproteínas,metaloproteínas y fosfoproteínas.

44. Función de las proteínas
Catalisis
Estructura (colageno)
Movimiento (actina, tubulina)
Defensa (Fibrinogeno y trombina, inmunoglobulinas)
Regulación (hormonas, insulina y el glucagon)
Transporte (hemoglobina, trasferrina y transportadores de
glucosa).
Almacenamiento (ovoalbumina, caseina (almacen de
nitrogeno en mamíferos).
Respuesta a agresiones (Exo y Endonucleasas)

45. Algunos métodos para
purificar proteínas.

46. Método de maceración (homogenado en bufer); en el homogenado
están en solución todos los compuestos que se encuentran en esta
forma en el citoplasma de la célula y suspendidos los organelos
intracelulares tales como mitocondrias, lisosomas o núcleos y
fragmentos de membranas.
Centrifugacion: Bajo estas condiciones, las partículas más pesadas
se van al fondo del recipiente mas rápidamente que las menos
pesadas.
El siguiente paso es separar todas las proteínas de otras moléculas
existentes en la mezcla.
En la diálisis se usa una bolsa que tenga poros lo suficientemente
pequeños para impedir el paso de moléculas grandes (proteínas),
Otra forma de separar proteínas con tamaños diferentes, es mediante la
filtración en gel.