Descripción de las características de los ácidos nucleícos y sus componentes nucleotidos, estructura y propiedades. Para Biología de 2º de bachillerato
En el siguiente archivo se podrá observar la realización de una práctica de la materia de bioquímica, en la cual se presenta cada técnica realizada y sus respectivos resultados.
Descripción de las características de los ácidos nucleícos y sus componentes nucleotidos, estructura y propiedades. Para Biología de 2º de bachillerato
En el siguiente archivo se podrá observar la realización de una práctica de la materia de bioquímica, en la cual se presenta cada técnica realizada y sus respectivos resultados.
ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias
ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE PRIMER GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024. Por JAVIE...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE 1ER. GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024”. Esta actividad de aprendizaje propone retos de cálculo algebraico mediante ecuaciones de 1er. grado, y viso-espacialidad, lo cual dará la oportunidad de formar un rompecabezas. La intención didáctica de esta actividad de aprendizaje es, promover los pensamientos lógicos (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia, viso-espacialidad. Esta actividad de aprendizaje es de enfoques lúdico y transversal, ya que integra diversas áreas del conocimiento, entre ellas: matemático, artístico, lenguaje, historia, y las neurociencias.
Las capacidades sociomotrices son las que hacen posible que el individuo se pueda desenvolver socialmente de acuerdo a la actuación motriz propias de cada edad evolutiva del individuo; Martha Castañer las clasifica en: Interacción y comunicación, introyección, emoción y expresión, creatividad e imaginación.
ACERTIJO DE CARRERA OLÍMPICA DE SUMA DE LABERINTOS. Por JAVIER SOLIS NOYOLAJAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA, crea y desarrolla ACERTIJO: «CARRERA OLÍMPICA DE SUMA DE LABERINTOS». Esta actividad de aprendizaje lúdico que implica de cálculo aritmético y motricidad fina, promueve los pensamientos lógico y creativo; ya que contempla procesos mentales de: PERCEPCIÓN, ATENCIÓN, MEMORIA, IMAGINACIÓN, PERSPICACIA, LÓGICA LINGUISTICA, VISO-ESPACIAL, INFERENCIA, ETCÉTERA. Didácticamente, es una actividad de aprendizaje transversal que integra áreas de: Matemáticas, Neurociencias, Arte, Lenguaje y comunicación, etcétera.
4. Fórmula general (ionizada) de un aminoácido Los AMINOÁCIDOS son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. GRUPO AMINO GRUPO ÁCIDO CARBONO ALFA RESTO DE LA CADENA
21. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Comparación entre la estereoisomería de monosacáridos y aminoácidos
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24. COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS MEDIO ÁCIDO: actúa como base, capta protones. MEDIO BÁSICO: actúa como ácido, cede protones.
25. Curva de valoración de la alanina Punto isoeléctrico de la Alanina pK 1 pK 2
26. Curva de valoración de la alanina pI : punto isoeléctrico 100% Es el pH en el que: pK 1 50% Es el pH en el que: 50% pK 2 50% Es el pH en el que: 50%
63. La sola variación de un aminoácido de la secuencia puede hacer que una proteína no sea funcional. Ej: La sustitución de un aa en la molécula de hemoglobina produce una enfermedad humana hereditaria, la anemia falciforme. ESTRUCTURA PRIMARIA
71. Puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno unidos a los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos y los átomos de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del lado amino-terminal de este polipéptido. Cada vuelta se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro puentes de hidrógeno . Amino - terminal Carboxilo - terminal Grupos R Eje imaginario
78. ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación Vista lateral En la conformación la cadena polipeptídica está extendida en zig-zag y de forma adyacente formado una estructura que asemeja a una serie de pliegues . La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre las cadenas que discurren paralelas. Los grupos R de los aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura en zig-zag en direcciones opuestas. Pueden ser paralelas o antiparalelas Vista superior Forma antiparalela Puentes de hidrógeno Grupos R
79. Vista lateral Vista superior Forma paralela ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación
80. Estructura de los giros . Los giros tipo I y tipo II son los más comunes. Son los elementos de conexión entre los tramos sucesivos de conformaciones ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación Tipo I Tipo II
83. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La cadena del colágeno tiene una estructura secundaria repetitiva que solo se encuentra en esta proteína. Es una secuencia repetitiva tripeptídica (Gly-x-Pro o Gly-x-4HidroxiPro) que adopta una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta.
89. Cabezas de las moléculas de colágeno Estrías Sección de la molécula de colágeno
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97. ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama conformación a la disposición espacial de los átomos de una proteína. De entre todas las conformaciones que puede adoptar sin romper los enlaces covalentes, hay una o, más generalmente, unas pocas, que predominan en condiciones biológicas. Son las más estables a esas condiciones. Las proteínas que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas se denominan proteínas nativas . La tendencia de una proteína a mantener la conformación nativa se denomina estabilidad . La molécula proteica, según las condiciones físicoquímicas del medio, se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y característica. Esta disposición tridimensional global de los átomso de una proteína se conoce como estructura terciaria .
98. Dimensiones aproximadas de una cadena polipétídica de albúmina sérica humana (585 resíduos en una sola cadena) en el caso de que toda ella se hallara extendida en la conformación extendida o en hélice . Támbién se muestra el tamaño real de la proteína en su forma globular nativa. ESTRUCTURA TERCIARIA
110. ESTRUCTURA CUATERNARIA Si varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. Cada cadena polipeptídica se llama monómero y el conjunto, en este caso las proteínas con estructura cuaternaria se llaman dímeros, trímeros, tetrámeros...polímeros. También se considera estructura cuaternaria, la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000.
148. CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es una sustancia coloreada. 1. PORFIRÍNICAS: grupo prostético es la porfirina (anillo tetrapirrólico) y en el centro del anillo un catión metálico. Hemoglobina (Fe ++ ) Vitamina B 12 (Co 2+ )
149. 2. NO PORFIRÍNICAS: un grupo prostético distinto de la porfirina. Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe) Crustáceos y moluscos Anélidos marinos y braquiópodos
150. GLUCOPROTEÍNAS El grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido. Ribonucleasas
151. LIPOPROTEÍNAS El grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a algún aminoácido por un enlace no covalente.
168. Uno de los extremos del péptido y también de la proteína) es el extremo amino terminal (N-terminal), donde el grupo amino está libre; el otro es el extremo carboxilo terminal (C-teminal)
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