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LAS PROTEÍNAS
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Fórmula general (ionizada) de un aminoácido Los  AMINOÁCIDOS  son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. GRUPO AMINO GRUPO ÁCIDO CARBONO ALFA RESTO DE LA CADENA
Formas ionizadas de un aminoácido según los valores del pH.
Fórmula no ionizada o no disociada de un aminoácido
AMINOÁCIDOS Los aminoácidos más comunes en las proteínas son los   -aminoácidos CARBONO   GRUPO R: RESTO DE LA CADENA GRUPO ÁCIDO GRUPO AMINO
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R) ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R)
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ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Comparación entre la estereoisomería de monosacáridos y aminoácidos
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
[object Object],[object Object],[object Object],COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS MEDIO ÁCIDO: actúa como base, capta protones. MEDIO BÁSICO: actúa como ácido, cede protones.
Curva de valoración de la alanina Punto isoeléctrico de la Alanina pK 1 pK 2
Curva de valoración de la alanina pI : punto isoeléctrico 100%  Es el pH en el que: pK 1 50% Es el pH en el que: 50% pK 2 50% Es el pH en el que: 50%
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Curva de valoración de la lisina Lisina
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[object Object],PÉPTIDOS
 
 
PÉPTIDOS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
Un tetrapéptido:
PÉPTIDOS NO PROTEICOS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
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PÉPTIDOS NO PROTEICOS O
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
 
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS EXTREMO N-TERMINAL EXTREMO C-TERMINAL
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ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
 
 
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
La sola variación de un aminoácido de la secuencia puede hacer que una proteína no sea funcional. Ej: La sustitución de un aa en la molécula de hemoglobina produce una enfermedad humana hereditaria, la anemia falciforme. ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA SECUNDARIA Dr. Linus Pauling (1901-1994) premio nobel de química en 1954 y premio nobel de la paz en 1962 Dr. Robert Corey (1897-1971)
Linus Pauling y Robert Corey, descubridores del modelo molecular de la estructura secundaria de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
 
Puentes de  hidrógeno que  estabilizan la  estructura   ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE   La estructura está estabilizada por  puentes de hidrógeno  entre los átomos de hidrógeno unidos a los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos y los átomos de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del lado amino-terminal de este polipéptido. Cada vuelta se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante  tres o cuatro puentes de hidrógeno . Amino - terminal Carboxilo - terminal Grupos R Eje imaginario
 
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación   Vista lateral En la conformación    la  cadena polipeptídica está extendida en zig-zag  y de forma adyacente formado una estructura que asemeja a una  serie de pliegues . La estructura está estabilizada por  puentes de hidrógeno entre las cadenas  que discurren paralelas. Los  grupos R de los aminoácidos adyacentes sobresalen  de la estructura en zig-zag en direcciones opuestas. Pueden ser paralelas o antiparalelas Vista superior Forma antiparalela Puentes de hidrógeno Grupos R
Vista lateral Vista superior Forma paralela ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  
Estructura de los giros  . Los giros    tipo I y tipo II son los más comunes. Son los elementos de conexión entre los tramos sucesivos de conformaciones   ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación   Tipo I Tipo II
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La cadena    del colágeno tiene una estructura secundaria repetitiva que solo se encuentra en esta proteína. Es una secuencia repetitiva tripeptídica (Gly-x-Pro o Gly-x-4HidroxiPro) que adopta una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta.
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La misma cadena    del colágeno en un modelo de esferas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno Tres de las hélices representadas aquí en gris, azul y azul oscuro se enrollan aquí de forma dextrógira
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno
Cabezas de las moléculas de colágeno Estrías Sección de la molécula de colágeno
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
 
 
 
 
 
 
ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama  conformación  a la disposición espacial de los átomos de una proteína. De entre todas las conformaciones que puede adoptar sin romper los enlaces covalentes, hay una o, más generalmente, unas pocas, que predominan en condiciones biológicas. Son las más estables a esas condiciones. Las proteínas que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas se denominan  proteínas nativas . La tendencia de una proteína a mantener la conformación nativa se denomina  estabilidad . La molécula proteica, según las condiciones físicoquímicas del medio, se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y característica. Esta disposición tridimensional global de los átomso de una proteína se conoce como  estructura terciaria .
Dimensiones aproximadas de una cadena polipétídica de albúmina sérica humana (585 resíduos en una sola cadena) en el caso de que toda ella se hallara extendida en la conformación extendida    o en hélice   . Támbién se muestra el tamaño real de la proteína en su forma globular nativa. ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],ESTRUCTURA TERCIARIA
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],ESTRUCTURA TERCIARIA
QUERATINA ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
COLÁGENO ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
Friboina de la seda (conformación   ) ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
Estructura terciaria. Todo   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
Estructura terciaria.   y   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
Estructura terciaria. Todo   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
ESTRUCTURA CUATERNARIA Si varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria.  Cada cadena polipeptídica se llama  monómero  y el conjunto, en este caso las proteínas con estructura cuaternaria se llaman dímeros, trímeros, tetrámeros...polímeros.   También se considera estructura cuaternaria, la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000.
ESTRUCTURA CUATERNARIA Dímero
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Virus del mosaico del tabaco
ESTRUCTURA CUATERNARIA Tetrámero
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
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ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
SOLUBILIDAD ,[object Object],[object Object],[object Object]
ESPECIFICIDAD ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
DESNATURALIZACIÓN ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
 
DESNATURALIZACIÓN
CAPACIDAD AMORTIGUADORA ,[object Object]
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
COLÁGENO
QUERATINAS
ELASTINAS - Albúminas - Globulinas - Protaminas - Histonas
FIBROÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
ALBÚMINAS
GLOBULINAS
PROTAMINAS
HISTONAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es una sustancia coloreada. 1. PORFIRÍNICAS:  grupo  prostético  es la porfirina (anillo tetrapirrólico) y en el centro del anillo un catión metálico. Hemoglobina (Fe ++ )   Vitamina B 12  (Co 2+ )
2. NO PORFIRÍNICAS:  un grupo  prostético  distinto de la porfirina. Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe) Crustáceos y moluscos  Anélidos marinos y braquiópodos
GLUCOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido.   Ribonucleasas
LIPOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un lípido polar o neutro unido a algún aminoácido por un enlace no covalente.
NUCLEOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un ácido nucleico.
FOSFOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un ácido fosfórico.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FUNCÓN
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
FUNCIÓN   ENZIMÁTICA TRIPSINA
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
FUNCIÓN DE RESERVA OVOALBÚMINA FERRITINA
FUNCIÓN TRANSPORTADORA
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
FUNCIÓN DE CONTRÁCTIL
FUNCIÓN HORMONAL
FUNCIÓN INMUNOLÓGICA
MÉTODOS  DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS ,[object Object],[object Object],[object Object]
[object Object]
 
 
Uno de los extremos del péptido y también de la proteína) es el extremo amino terminal (N-terminal), donde el grupo amino está libre; el otro es el extremo carboxilo terminal (C-teminal)

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