Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.

1. LAS PROTEÍNAS

2. CARACTERÍSTICAS GENERALES Biomoléculas orgánicas más abundantes (Representan el 50% del peso seco. Constituidas por C, H, O y N y en muchos casos S. En ellas se expresa la información contenida en los genes. Debido a la gran variabilidad genética existen en las células una gran variedad de proteínas. Todas las proteínas están constituidas por un conjunto básico de 20 aminoácidos. Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los organismos.

3. CLASIFICACIÓN GENERAL Holoproteínas (compuestas sólo por aminoácidos) Proteínas globulares Proteínas fibrosas. Heteroproteínas (formadas por aminoácidos y otras moléculas): lipoproteínas, cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas.

4. Fórmula general (ionizada) de un aminoácido Los AMINOÁCIDOS son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. GRUPO AMINO GRUPO ÁCIDO CARBONO ALFA RESTO DE LA CADENA

5. Formas ionizadas de un aminoácido según los valores del pH.

6. Fórmula no ionizada o no disociada de un aminoácido

7. AMINOÁCIDOS Los aminoácidos más comunes en las proteínas son los  -aminoácidos CARBONO  GRUPO R: RESTO DE LA CADENA GRUPO ÁCIDO GRUPO AMINO

8. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R) Aminoácidos alifáticos, neutros o apolares : la cadena R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden ser: Apolares alifáticos: R es de naturaleza alifática. Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos. Aminoácidos polares sin carga : R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares. Aminoácidos polares con carga : R contiene grupos polares cargados. Pueden ser: - Ácidos: R aporta grupos carboxilo cargados negativamente. - Básicos: R aporta grupos amino cargados positivamente.

9. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

10. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

11. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

12. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

14. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)

15. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Son sólidos, cristalinos, solubles en agua y con alto punto de fusión. Actividad óptica. Estereoisomería o isomería espacial.

16. ACTIVIDAD ÓPTICA Y ESTEREOISOMERÍA Todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico, el C  Debido a esta característica, los aminoácidos son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido desvía el plano hacia la derecha será dextrógiro ó +. Si lo desvía hacia la izquierda será levógiro ó -. Independientemente de su actividad óptica los aminoácidos tienen estereoisómeros. Son D aminoácidos si tienen el -NH 2 a la derecha y L si lo tienen a la izquierda. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

17. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

18. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

19. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

20. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

21. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Comparación entre la estereoisomería de monosacáridos y aminoácidos

22. Los aminoácidos en disolución acuosa, muestran un comportamiento anfótero , es decir, pueden ionizarse dependiendo del pH. Como ácidos : los grupos –COOH liberan H + . -COO - Como bases : los grupos –NH 2 captan H + . -NH 3 + Como ácidos y bases a la vez: los aminoácidos se ionizan doblemente apareciendo una forma dipolar iónica llamada “ zwitterion ”. COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

23. Punto isoeléctrico . Es el pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas (carga neta 0). - En un medio ácido : actúa como una base pues tiende a captar H + . - En un medio básico : actúa como un ácido pues tiende a liberar H + . COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

24. COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS MEDIO ÁCIDO: actúa como base, capta protones. MEDIO BÁSICO: actúa como ácido, cede protones.

25. Curva de valoración de la alanina Punto isoeléctrico de la Alanina pK 1 pK 2

26. Curva de valoración de la alanina pI : punto isoeléctrico 100% Es el pH en el que: pK 1 50% Es el pH en el que: 50% pK 2 50% Es el pH en el que: 50%

27. Curva de valoración de glutámico Ac. Glutámico

29. Curva de valoración de la lisina Lisina

30. Curva de valoración de la histidina Histidina

36. Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. - La unión de dos aminoácidos es un dipéptido, de tres tripéptido, etc. - El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo a -NH 2 del siguiente aminoácido, desprendiéndose una molécula de agua. - CO – HN – - La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido. PÉPTIDOS

39. PÉPTIDOS La unión de 2 o más aminoácidos (aa) hasta un máximo de 100 mediante enlaces peptídicos da lugar a los péptidos . 2 aas dipéptidos 3 aas tripéptidos de 4 a 10 aas oligopéptidos de 10 a 100 aas polipéptidos A partir de 100 aminoácidos la sustancia recibe el nombre de proteína propiamente dicha.

40. Un tetrapéptido:

41. PÉPTIDOS NO PROTEICOS Además de los péptidos proteicos que se obtienen por hidrólisis parcial de las proteínas, existen péptidos no proteicos. Las funciones que realizan pueden ser muy variadas: - Hormonal: oxitocina, vasopresina, insulina. - Estructural: componentes de envolturas celulares. - Metabólica. - Antibiótica.

42. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

43. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

44. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

45. PÉPTIDOS NO PROTEICOS

46. PÉPTIDOS NO PROTEICOS O

47. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una estructura tridimensional y una función que son propias de cada una. Dentro de la configuración espacial de una proteína se pueden describir 4 niveles distintos, de complejidad creciente, cada uno de los cuales se puede construir a partir del anterior. Son: 1. Estructura primaria. 2. Estructura secundaria. 3. Estructura terciaria. 4. Estructura cuaternaria

49. ESTRUCTURA SECUNDARIA

50. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

51. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

52. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

53. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

54. ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. La alteración de la estructura primaria por adición, eliminación o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Veamos la estructura primaria de un péptido: H – Gly – His – Pro – His – Leu – His – Val – His – His – OH

55. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS EXTREMO N-TERMINAL EXTREMO C-TERMINAL

56. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

57. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

58. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

59. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

62. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

63. La sola variación de un aminoácido de la secuencia puede hacer que una proteína no sea funcional. Ej: La sustitución de un aa en la molécula de hemoglobina produce una enfermedad humana hereditaria, la anemia falciforme. ESTRUCTURA PRIMARIA

64. ESTRUCTURA PRIMARIA

65. ESTRUCTURA PRIMARIA

66. ESTRUCTURA SECUNDARIA Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria. Esta puede ser: 1. En hélice alfa 2. En conformación beta o lamina plegada 3. Sin estructura secundaria: zona irregular 4. La hélice de colágeno.

67. ESTRUCTURA SECUNDARIA Dr. Linus Pauling (1901-1994) premio nobel de química en 1954 y premio nobel de la paz en 1962 Dr. Robert Corey (1897-1971)

68. Linus Pauling y Robert Corey, descubridores del modelo molecular de la estructura secundaria de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA

69. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

71. Puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno unidos a los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos y los átomos de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del lado amino-terminal de este polipéptido. Cada vuelta se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro puentes de hidrógeno . Amino - terminal Carboxilo - terminal Grupos R Eje imaginario

73. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

74. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

75. ESTRUCTURA SECUNDARIA

76. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

77. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 

78. ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  Vista lateral En la conformación  la cadena polipeptídica está extendida en zig-zag y de forma adyacente formado una estructura que asemeja a una serie de pliegues . La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre las cadenas que discurren paralelas. Los grupos R de los aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura en zig-zag en direcciones opuestas. Pueden ser paralelas o antiparalelas Vista superior Forma antiparalela Puentes de hidrógeno Grupos R

79. Vista lateral Vista superior Forma paralela ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación 

80. Estructura de los giros  . Los giros  tipo I y tipo II son los más comunes. Son los elementos de conexión entre los tramos sucesivos de conformaciones  ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  Tipo I Tipo II

81. ESTRUCTURA SECUNDARIA

82. ESTRUCTURA SECUNDARIA

83. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La cadena  del colágeno tiene una estructura secundaria repetitiva que solo se encuentra en esta proteína. Es una secuencia repetitiva tripeptídica (Gly-x-Pro o Gly-x-4HidroxiPro) que adopta una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta.

84. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La misma cadena  del colágeno en un modelo de esferas.

85. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno Tres de las hélices representadas aquí en gris, azul y azul oscuro se enrollan aquí de forma dextrógira

86. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno

87. El colágeno es un material extracelular fabricado por los fibroblastos y es una proteína fibrosa que resulta relativamente insoluble en agua, en contraposición a otras familias de llamadas globulares, que sí son solubles en agua. La unidad esencial del colágeno está constituida por tres cadenas de polipéptidos que aparecen entralazadas formando una triple hélice, constituyendo una unidad macromolecular denominada tropocolágeno . Estas macromoléculas de tropocolágeno son muy pequeñas. Sólo se conocen por métodos indirectos, son detectables bioquímicamente . Las macromoléculas de tropocolágeno se agrupan entre sí constituyendo estructuras llamadas fibrillas de colágeno. Cada fibrilla de colágeno está constituida por miles de moléculas de tropocolágeno , que son visibles al microscopio electrónico, se pueden detectar, medir, colorear, estudiar en forma relativamente cómoda. Si bien en algunas partes están aisladas, más o menos sueltas, en la mayor hurte del organismo, sobre todo en la dermis, centenares de estas fibrillas se unen lado a lado formando fibras colágenas mucho más voluminosas, visibles con microscopio óptico. Las fibras colágenas tienden a agruparse en conjuntos más grandes llamados haces colágenos. El colágeno está especialmente concentrado en aquellos tejidos que soportan peso (el peso del organismo), fundamentalmente los cartílagos y los huesos. También existe colágeno en altas proporciones en los tendones (ligamentos que unen los músculos con las piezas esqueléticas), en aquellos lugares como la dermis o las fascias (láminas que recubren los músculos) que sirven pura proteger, o donde se necesita un material que resista la tracción o los cambios de volumen. Finalmente, el colágeno, en una de sus formas, constituye prácticamente una armazón de microfibrillas, que sostiene la estructura de todos los órganos y vísceras del organismo. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno

88. Las tres moléculas están perfectamente entrelazadas a lo largo de toda la molécula de tropocolágeno menos en las puntas (cabezas de las moléculas) , aquí se pierde la triple hélice, de modo que podemos imaginar la molécula de tropocolágeno como una barra (un cilindro) y en las extremidades las tres moléculas polipéptidicas más desorganizadas y estas puntas son las que precisamente intervienen para formar uniones químicas con las moléculas de tropocolágeno adyacentes. El tropocolágeno como tal se forma en el fibroblasto y sale de él, pero la fibrilla de colágeno se forma sólo por la agregación ordenada de este tropocolágeno y esa agregación ordenada se da también de una manera muy regular y específica. El tropocolágeno tiene 300 m  de longitud y está polarizada con dos extremidades diferentes. En un primer sentido, las moléculas de tropocolágeno se ordenan a lo largo unas de otras, pero en la segunda hilera de moléculas, en el colágeno nativo, hay una hilera que vendrá más de atrás y así sucesivamente se colocan desfasadas. La cuarta molécula coincide con la primera. Esta disposición desfasada explica la aparición en el microscopio electrónico cuando se utilizan colorantes, una serie de bandas transversales que resultan del alineamiento en sentido transversal de distintas partes de la molécula de tropocolágeno que están dispuestas de esta manera. Esta disposición ordenada de las macromoléculas explica también una propiedad física y óptica fundamental que es la birrefingencia, que es uno de los métodos que se ha empleado para distinguir las distintas modalidades del colágeno. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno

89. Cabezas de las moléculas de colágeno Estrías Sección de la molécula de colágeno

90. ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS Son agrupaciones de  -hélices y estructuras  que se producen en algunas proteínas globulares. Las más frecuentes son: -  -  antiparalelas - Meandro  - Estructuras en barrilete

97. ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama conformación a la disposición espacial de los átomos de una proteína. De entre todas las conformaciones que puede adoptar sin romper los enlaces covalentes, hay una o, más generalmente, unas pocas, que predominan en condiciones biológicas. Son las más estables a esas condiciones. Las proteínas que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas se denominan proteínas nativas . La tendencia de una proteína a mantener la conformación nativa se denomina estabilidad . La molécula proteica, según las condiciones físicoquímicas del medio, se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y característica. Esta disposición tridimensional global de los átomso de una proteína se conoce como estructura terciaria .

98. Dimensiones aproximadas de una cadena polipétídica de albúmina sérica humana (585 resíduos en una sola cadena) en el caso de que toda ella se hallara extendida en la conformación extendida  o en hélice  . Támbién se muestra el tamaño real de la proteína en su forma globular nativa. ESTRUCTURA TERCIARIA

99. ESTRUCTURA TERCIARIA

100. ESTRUCTURA TERCIARIA

101. La estructura terciaria se estabiliza mediante interacciones entre las cadenas laterales. Las interacciones pueden ser: NO COVALENTES: - Puentes de H : - R polares con grupos que puedan actuar como aceptor o donador de H + . - Grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos no implicados en la estabilización de la estructura secundaria. - Interacciones electrostáticas : entre grupos con carga opuesta. - Interacciones de van der Waals : entre grupos no cargados pero que pueden polarizarse en presencia de una carga.l - Interacciones hidrofóbicas : entre grupos apolares ocultándose del agua. COVALENTES: - Puentes disulfuro : entre dos grupos tiol (SH) de la cisteína. ESTRUCTURA TERCIARIA

102. Al considerar estos niveles superiores de estructura, es de utilidad clasificar las proteínas en dos grupos principales: Proteínas fibrosas. Con cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas. Constan mayoritariamente de un único tipo de estructura secundaria. Forman parte de las estructuras que dan soporte, forma y protección externa a los vertebrados. Son claros ejemplos de la relación entre estructura y función. Proteínas globulares. Con cadenas polipeptídicas plegadas en formas globulares o esféricas. Tienen varios tipos de estructura secundaria. La mayoría de las enzimas y proteínas reguladoras. ESTRUCTURA TERCIARIA

103. QUERATINA ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas

104. COLÁGENO ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas

105. Friboina de la seda (conformación  ) ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas

106. ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

107. Estructura terciaria. Todo  ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

108. Estructura terciaria.  y   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

109. Estructura terciaria. Todo  ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares

110. ESTRUCTURA CUATERNARIA Si varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. Cada cadena polipeptídica se llama monómero y el conjunto, en este caso las proteínas con estructura cuaternaria se llaman dímeros, trímeros, tetrámeros...polímeros. También se considera estructura cuaternaria, la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000.

111. ESTRUCTURA CUATERNARIA Dímero

112. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

113. ESTRUCTURA CUATERNARIA Virus del mosaico del tabaco

114. ESTRUCTURA CUATERNARIA Tetrámero

115. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

116. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

117. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

118. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

119. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

120. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

121. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

122. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

123. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

125. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos

126. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

127. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS SOLUBILIDAD ESPECIFICIDAD DESNATURALIZACIÓN CAPACIDAD AMORTIGUADORA

128. SOLUBILIDAD Son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular (las proteínas filamentosas son insolubles). La solubilidad se basa esencialmente en la interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la proteína, con las moléculas de agua de su entorno. Dependiendo del pH o de la concentración de sales en el medio acuoso, puede variar el estado iónico de los radicales –R y la distribución de las moléculas de agua, precipitando las proteínas al verse reducida su solubilidad.

129. ESPECIFICIDAD Las proteínas que presentan los seres vivos son, en muchos casos, exclusivas de cada especie, aunque especies cercanas evolutivamente presentan proteínas que realizan igual función y que presentan diferencias más o menos grandes en la secuencia de aas. Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la capacidad para presentar una secuencia específica de aas: 1. Enzimas: especificidad de sustrato y de reacción. 2. Inmunoglobulinas: especificidad por el antígeno.

130. DESNATURALIZACIÓN Consiste en la pérdida de su conformación espacial característica, y como consecuencia, en la anulación de su funcionalidad biológica, cuando la proteína se somete a condiciones ambientales desfavorables: 1. Calor excesivo 2. Variaciones de pH 3. Alteraciones en la concentración 4. Agitación molecular 5. Intervención de agentes físicos: electricidad, presión,… Tanto los agentes físicos como químicos provocan la ruptura de puentes de H, restos de interacciones débiles y puentes disulfuros, menos consistentes que los enlaces peptídicos, que mantienen la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Puede ser: - Reversible - Irreversible

132. DESNATURALIZACIÓN

133. CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o captan H + del medio.

134. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES - Proteínas fibrosas o escleroproteínas. - Proteínas globulares o esferoproteínas. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : - Cromoproteínas o pigmentos - Glucoproteínas - Lipoproteínas - Nucleoproteínas - Fosfoproteínas

135. PROTEÍNAS FIBROSAS O ESCLEROPROTEÍNAS: - Colágeno. - Queratinas. - Elastinas. - Fibroinas. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA

136. COLÁGENO

137. QUERATINAS

138. ELASTINAS - Albúminas - Globulinas - Protaminas - Histonas

139. FIBROÍNAS

140. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES - Proteínas fibrosas o escleroproteínas. - Proteínas globulares o esferoproteínas. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : - Cromoproteínas o pigmentos - Glucoproteínas - Lipoproteínas - Nucleoproteínas - Fosfoproteínas

141. HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES - Proteínas globulares o esferoproteínas: - Albúminas - Globulinas - Protaminas - Histonas CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA

142. ALBÚMINAS

143. GLOBULINAS

144. PROTAMINAS

145. HISTONAS

146. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES - Proteínas fibrosas o escleroproteínas. - Proteínas globulares o esferoproteínas. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : - Cromoproteínas o pigmentos - Glucoproteínas - Lipoproteínas - Nucleoproteínas - Fosfoproteínas

147. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : - Cromoproteínas o pigmentos - Porfirínicas - No porfirínicas - Glucoproteínas - Lipoproteínas - Nucleoproteínas - Fosfoproteínas

148. CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es una sustancia coloreada. 1. PORFIRÍNICAS: grupo prostético es la porfirina (anillo tetrapirrólico) y en el centro del anillo un catión metálico. Hemoglobina (Fe ++ ) Vitamina B 12 (Co 2+ )

149. 2. NO PORFIRÍNICAS: un grupo prostético distinto de la porfirina. Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe) Crustáceos y moluscos Anélidos marinos y braquiópodos

150. GLUCOPROTEÍNAS El grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido. Ribonucleasas

151. LIPOPROTEÍNAS El grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a algún aminoácido por un enlace no covalente.

152. NUCLEOPROTEÍNAS El grupo prostético es un ácido nucleico.

153. FOSFOPROTEÍNAS El grupo prostético es un ácido fosfórico.

154. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FUNCÓN

155. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA

156. FUNCIÓN ENZIMÁTICA TRIPSINA

157. FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA

158. FUNCIÓN DE RESERVA OVOALBÚMINA FERRITINA

159. FUNCIÓN TRANSPORTADORA

160. FUNCIÓN ESTRUCTURAL

161. FUNCIÓN DE CONTRÁCTIL

162. FUNCIÓN HORMONAL

163. FUNCIÓN INMUNOLÓGICA

164. MÉTODOS DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se puede detectar la presencia de proteínas en una disolución al calentarla o al añadir un ácido, pero existen otros métodos: Prueba de Biuret : Este método detecta la presencia de cualquier compuesto con dos o más enlaces peptídicos y, por lo tanto, sirve para detectar todas las proteínas (cuando es positivo da lugar a un color violeta o rosado). Prueba Xantoprotéica : Detecta la presencia de aminoácidos aromáticos en una proteína. Ej Tirosina y Fenilalanina. (cuando da positivo da lugar a un color amarillento).

165. FIN

168. Uno de los extremos del péptido y también de la proteína) es el extremo amino terminal (N-terminal), donde el grupo amino está libre; el otro es el extremo carboxilo terminal (C-teminal)