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1. CINÉTICA ENZIMÁTICA I
● Apolinario Evaristo, Alesandra
● Ato Chira Zenaida Yaquelin
● Azañero Rodrigues Rosibel
● Bailon Sosa Vilma Almira
● Bedon Rodríguez María de los Ángeles

2. ¿Qué es la cinética
enzimática?
La cinética enzimática estudia la
velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. estos
estudios proporcionan información
directa acerca del mecanismo de la
reacción catalítica y de la
especificidad del enzima.

3. MODO DE ACCIÓN DE LOS ENZIMAS
● La energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para poder ser transcurridas se llama
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN cuanto menor sea más fácil será transcurrir.
● El enzima actúa permitiendo que los sustratos puedan unirse a algún centro activo con una
orientación óptima para que se pueda producir la reacción, de tal forma modifica las propiedades
del sustrato haciendo que se debiliten los enlaces existentes y facilitando la reacción de otros
nuevos.

4. MODELO DE MICHAELIS - MENTEN
Describe la velocidad de reacción de
muchas reacciones enzimáticas
,recibe este nombre en honor a
Leonor Michaelis y Maud Menten.
Este modelo solo es válido cuando la
concentración del sustrato es mayor
que la concentración de la enzima y
para condiciones de estado
estacionario ,es decir ,cuando la
concentración del complejo enzima-
sustrato es constante.

5. Medición de la velocidad de una enzima
La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede
medirse con relativa facilidad,ya
que en muchos casos no es
necesario purificar o aislar el
enzima .
la medida se realiza en las
condiciones óptimas de ph
,temperatura ,presencia de
cofactores y se utilizan
concentraciones saturantes de
sustrato .

6. factores químicos - físicos que pueden modificar a la
actividad enzimática.
Temperatura:Las enzimas son sensibles a las temperaturas.los rangos de temperatura ópticos
pueden llegara variar sustancialmente de unas enzimas a otras.normalmente que a medida que
aumenta la temperatura,una enzima verá incrementada su actividad hasta el momento que
comienza la desnaturalización.
PH:El rango de pH óptimo también es muy variables entre diferentes enzimas. si el ph del medio
se aleja del óptimo de la enzima, está verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar
protones lo que modificara la estructura de los aminoácidos.
Concentración salina: La concentración de sales en el medio es crucial para una óptima actividad
enzimática. una elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la
actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para
mantener su carga y su estructura.

7. Conclusión
● Las funciones de las enzimas , se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas , que
aportan en un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo , o lugar donde adhiere el
sustrato, y donde se realiza las acciones .Este hecho asegura que las enzimas no participan en
reacciones equivocadas.
● Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH,
Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los
productos finales, Activación, Costes, Disponibilidad
● Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa la
velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta
cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las
moléculas reactantes. A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada
de la actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de acción.