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Enzimas
LIC. Eva Barrantes Vargas

¿Que son las enzimas?
◦ Naturaleza proteica.
 Formadas de C, H, O, N y S
◦ Catalizan reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles.
◦ OJO No hacen nada si la reacción es imposible
◦ Hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero
que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable,
es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la
enzima.

¿Que son las enzimas? …………………
◦ Casi todos los procesos en las células necesitan
enzimas para que ocurran.
◦ A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.
◦ No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que
solamente las aceleran. Ello hace posible que en
condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.

¿Que son las enzimas? …………………
◦ En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas
moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes llamadas
productos.

¿Que son las enzimas?
…………………
 Las enzimas, por lo tanto, se consideran
como catalizadores altamente específicos
que:
◦ Modifican la velocidad de los cambios
promovidos por ellas.
◦ Determinan que sustancias particulares, de
preferencia a otras distintas son las que van a
sufrir los cambios.
◦ Impulsan dentro de los distintos cambios
posibles que pueda seguir una sustancia, cual
de ellos en especial, será el utilizado.

Aspectos generales
• Todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas.
• Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos.

Aspectos generales
En una reacción catalizada por una enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro
activo.
El centro activo comprende:
(1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato
(2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reacción

 El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso
entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es
debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la
cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.

Aspectos generales
 Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan
reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de
especificidad.
 La enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace β-glucosídico
de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para la enzima
sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y
la isomaltosa son sustratos análogos. La enzima actúa con máxima
eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los
sustratos análogos.
 Entre las enzimas poco específicos están las proteasas digestivas
como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y
péptidos de muy diverso tipo.

•Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser
proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas,
poseen una conformación natural más estable que las demás
conformaciones posibles. Así, cambios en la
conformación suelen ir asociados en cambios en la
actividad catalítica.
•Los factores que influyen de manera más directa sobre la
actividad de un enzima son:
•pH
•temperatura
•cofactores
PROPIEDADES DE LOS
ENZIMAS

 Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus
aminoácidos.
 Según el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
Como la conformación de las proteínas depende,
en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación será la más adecuada
para la actividad catalítica. Este es el
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios
de pH.
 Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del
pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad.
 Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo
tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10
 Como ligeros cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:
por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.
 La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 A veces, una enzima requiere para su función la presencia de
sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores.
 Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++,
Mn++, Zn++ etc.
 Casi un tercio de las enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando
el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
 Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente a la enzima se llaman grupos prostéticos. La forma
catalíticamente activa de la enzima, es decir, la enzima unida a su
grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prostético= holoenzima

MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
• En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos
energía libre de Gibbs (DG) que los reactantes. Por tanto, en las
reacciones espontáneas se libera energía de Gibbs (DG<0). Sin
embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de
energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los
reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de
activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la
reacción.

MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
• La acción de los catalizadores consiste, precisamente, en
disminuir la Ea. Los enzimas son catalizadores especialmente
eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que los catalizadores
inorgánicos.
• Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) para
dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador
inorgánico (platino), o con un enzima específico (catalasa). Las
respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se
puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces,
mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
• Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los
reactantes deben chocar con una energía y una orientación
adecuadas.

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se
une al centro activo del enzima:
 el modelo llave-cerradura
◦ supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es
siempre correcto.
 el modelo del ajuste inducido
◦ En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea
sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro
activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da
lugar a la formación del producto. Este es el modelo del ajuste
inducido Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al
contorno de la nuez.
◦ Video: http://elvagodelbarrio.wordpress.com/2011/11/25/modelo-
llave-cerradura-y-modelo-de-encaje-inducido/

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma
velocidad. Su actividad puede estar modulada por:
• cambios en el pH
• cambios en la temperatura
• presencia de cofactores
• las concentraciones del sustrato y de los productos finales
• presencia de inhibidores
• modulación alostérica
• modificación covalente
• activación por proteolisis
• isoenzimas

• cambios en el Ph (visto anteriormente, diapositiva 10)
• cambios en la temperatura (visto anteriormente, diapositiva 12)
• presencia de cofactores (visto anteriormente, diapositiva 14)
• las concentraciones del sustrato y de los productos finales
• La velocidad de una reacción enzimática depende de la
concentración de sustrato Además, la presencia de los
productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta,
o incluso invertir su sentido

• modulación alostérica
• Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles
llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se
une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en
equilibrio R <==> T . Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma
R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a
menudo un modulador positivo. Las moléculas que favorecen la
forma R pero que actúan sobre una región del enzima distinta del
centro activo son los activadores alostéricos. Las sustancias que
favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimática son
los moduladores negativos. Si estos moduladores actúan en
lugares distintos del centro activo del enzima se llaman inhibidores
alostéricos

• modificación covalente
• Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa
uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño
como el Pi o el AMP. También se da el caso inverso, en el que un
enzima muy activo se desactiva al liberar algún grupo químico. En
las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma
fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las
vías biosintéticas ocurre lo contrario.
• presencia de inhibidores
• Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima:
son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar
temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el
sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación
espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no

• activación por proteolisis
• Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas
precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman
proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren un
ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos.
El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las
propiedades del enzima activo. Muchos enzimas digestivos se
secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten
en la forma activa. Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza
en forma de quimotripsinógeno. Si estos enzimas se sintetizasen
directamente en forma activa destruirían la propia célula que las
produce. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como
tripsinógeno (inactivo). Si por alguna razón se activa en el propio
páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción
(pancreatitis aguda), a menudo mortal.

• Isoenzimas
Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su función
biológica es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas. Estas
diferencias de estructura se traducen en ligeros cambios en sus
propiedades, de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la
función que debe realizar. Así, podemos observar la existencia de
isoenzimas en función de:
el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta
isozimas distintos en músculo y corazón.
el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato
deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo,
algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos
enzimas en el adulto.

Clasificación de las enzimas
Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Tipo de enzimas Actividad
Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen
las biomoléculas con moléculas de agua. A
este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas
Catalizan las reacciones en las cuales un
isómero se transforma en otro, es decir,
reacciones de isomerización.
Ligasas Catalizan la unión de moléculas.
Liasas
Catalizan las reacciones de adición de
enlaces o eliminación, para producir
dobles enlaces.
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción.
Facilitan latransferencia de electrones de
una molécula a otra.Ejemplo; la glucosa,
oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a
ácido glucónico.
Tansferasas
Catalizan la transferencia de un grupo de
una sustancia a otra. Ejemplo: la
transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una
molécula a otra.

•Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Cataliza la transferencia de electrones desde una molécula donante (el
agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante).
A– + B → A + B–
Ej, A es el reductor o donante de electrones y B es el oxidante o aceptor
•Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de
hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción
general:
•AH2 + B A + BH2
•Ared + Box Aox + Bred
•Ej son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
No obstante, en el metabolismo celular las reacciones de óxido-reducción
pueden ser menos patentes; consisten en la reducción u oxidación de
grupos funcionales, y suelen implicar a coenzimas que también cambian su
estado redox, como pueden ser los
pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2. Por
ejemplo:
Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-bisfosfoglicerato
En esta reacción, NAD+ es el oxidante o aceptor de electrones y el

•Clase 2: TRANSFERASAS
•Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)
de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
•Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada
en la
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

•Clase 3: HIDROLASAS
•Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O AH + B-OH
•Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
lactosa + agua glucosa + galactosa
•Clase 4: LIASAS
• Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B A + B
• Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la
reacción:
ácido acetacético CO2 + acetona

•Clase 5: ISOMERASAS
•Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
•Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa
isomerasa,
•Clase 6: LIGASAS
•Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un
nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
•Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

Tipo de enzimas Actividad
Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las
biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo
pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se
transforma en otro, es decir, reacciones de
isomerización.
Ligasas Catalizan la unión de moléculas
Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o
eliminación, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la
transferencia de electrones de una molécula a otra.
Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de
glucosa a ácido glucónico.
Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una
sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una
enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo
de una molécula a otra.

Enzimas utilizadas en la industria alimenticia
 Obtención de yogur,
 Producción de cerveza o de vino,
◦ el proceso de fermentación se debe a las
enzimas presentes en los microorganismos que
intervienen en el proceso de producción.
 Otros procesos de producción de alimentos,
pueden realizarse mediante la acción de las
enzimas aisladas, sin incluir a los
microorganismos que las producen.

Uso en la industria alimentaria

Fuentes de obtención de
enzimas
1. Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente
principal de las enzimas derivada del páncreas, estómago e hígado
de los animales, tales como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina
y renina).
2. Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente
principal de enzimas de cereales. Las enzimas proteolíticas ej
papaína y bromelina (se obtienen de la papaya y la piña).
3. Microbianas: se extraen de bacterias, hongos y levaduras que
se desarrollan en la industria de la fermentación.
La ventaja de la obtención de enzimas microbianas es que
 se reproducen a ritmo acelerado,
 son fáciles de manipular genéticamente,
 crecen en un amplio rango de condiciones ambientales y
 tienen una gran variedad de vías metabólicas, haciendo que las enzimas
obtenidas sean más económicas.

Aplicación Enzimas utilizadas Usos
Procesado de
alimentos
La amilasa cataliza la
degradación del
almidón en azúcares
sencillos.
Amilasas de hongos
y plantas.
Producción de azúcares desde el almidón,
como por ejemplo en la producción de jarabe
de maíz.80 En la cocción al horno, cataliza la
rotura del almidón de la harina en azúcar.
La fermentación del azúcar llevada a cabo
por levaduras produce el dióxido de
carbono que hace "subir" la masa.
Proteasas
Los fabricantes de galletas las utilizan para
reducir la cantidad de proteínas en la harina.
Alimentos para bebés Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a bebés.
Elaboración de
cerveza
Cebada germinada
utilizada para la
elaboración de malta.
Las enzimas de la cebada
son liberadas durante la
fase de molido en la
elaboración de la cerveza.
Las enzimas liberadas degradan el almidón y
las proteínas para generar azúcares
sencillos, aminoácidos y péptidos que son
usados por las levaduras en el proceso de
fermentación.
Enzimas de cebada
producidas a nivel
industrial
Ampliamente usadas en la elaboración de
cerveza para sustituir las enzimas naturales
de la cebada.
Amilasa, glucanasa y
proteasas
Digieren polisacáridos y proteínas en la malta.
Betaglucanasas y
arabinoxilanasas
Mejoran la filtración del mosto y la cerveza.
Amiloglucosidasas y
pululanasas
Producción de cerveza baja en calorías y
ajuste de la capacidad de fermentación.
Proteasas
Eliminan la turbidez producida durante el
almacenamiento de la cerveza.
Acetolactatodecarboxilasa
Incrementa la eficiencia de la fermentación
mediante la reducción de la formación

Industria láctea
Queso de Roquefort.
Renina, derivado del
estómago de
animales rumiantes jóvenes
(como terneros y ovejas).
Producción de queso, usada para hidrolizar
proteínas.
Enzimas producidas por
bacterias
Actualmente, cada vez más usadas en la
industria láctea.
Lipasas
Se introduce durante el proceso de
producción del queso Roquefort para
favorecer la maduración.
Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.
Digestión de carne Papaína
Ablandamiento de la carne utilizada para
cocinar.
Industria del almidón
Glucosa.
Fructosa.
Amilasas, amiloglucosidasas
y glucoamilasas
Conversión del almidón en glucosa y
diversos azúcares invertidos.
Glucosa isomerasa
Conversión de glucosa en fructosa durante la
producción de jarabe de maíz partiendo de
sustancias ricas en almidón. Estos jarabes
potencian las propiedades edulcorantes y
reducen las calorías mejor que lasacarosa y
manteniendo el mismo nivel de dulzor.
Industria del papel
Una fábrica de papel en
Carolina del Sur.
Amilasas, xilanasas, celulas
as y
ligninasas
Degradación del almidón para reducir
su viscosidad, añadiendo apresto. Las
xilanasas reducen el blanqueador necesario
para la decoloración; las celulasas alisan las
fibras, favorecen el drenaje de agua y
promueven la eliminación de tintas; las
lipasas reducen la oscuridad y las ligninasas
eliminan la lignina para ablandar el papel.

Industria del biofuel
Celulosa en 3D.
Celulasas
Utilizadas para degradar la celulosa en
azúcares que puedan ser fermentados.
Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de lignina.
Detergentes biológicos
Principalmente proteasas
producidas de forma
extracelular porbacterias
Utilizadas para ayudar en la eliminación
de tintes proteicos de la ropa en las
condiciones de prelavado y en las
aplicaciones directas de detergente
líquido.
Amilasas
Detergentes de lavadoras para eliminar
residuos resistentes de almidón.
Lipasas
Utilizadas para facilitar la eliminación de
tintes grasos y oleosos.
Celulasas Utilizadas en suavizantes biológicos.
Limpiadores de lentes de
contacto
Proteasas
Para eliminar restos proteicos de
las lentes de contacto y así prevenir
infecciones.
Industria del hule Catalasa
Para generar oxígeno desde el peróxido y
así convertir el látex en hule espumoso.
Industria fotográfica Proteasa (ficina)
Disolver la gelatina de las película
fotográficas usadas, permitiendo así la
recuperación de su contenido en plata.
Biología molecular
ADN de doble hélice.
Enzimas de restricción
ADN ligasa y polimerasas
Utilizadas para manipular
el ADN mediante ingeniería genética. De
gran importancia
en farmacología agricultura
, medicina y criminalística Esenciales para
digestión de restricción y para la reacción

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