Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas sin formar parte de los productos finales. Poseen especificidad y actúan disminuyendo la energía de activación requerida para una reacción. Factores como la concentración de enzimas y sustratos, la temperatura y el pH afectan la actividad enzimática. Las enzimas contienen un sitio activo donde se une el sustrato para catalizar la reacción.

1. ENZIMAS
SON CATALIZADORES BIOLOGICOS
que facilitan o aceleran una reacción

2. ENZIMAS
• Las enzimas son catalizadores biológicos, es decir es un agente capaz de
acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos finales ni
desgastarse en el proceso.
• Como todo catalizador, las enzimas actúan disminuyendo la energía de
activación de una reacción.
• Las enzimas muestran mayor especificidad, esto le permite distinguir con
gran selectividad entre diferentes sustancias y aun entre isómeros ópticos.
Ejemplo la glucoquinasa, enzima que cataliza una reacción de fosforilacion
de D-glucosa, no actúa frente a L-glucosa.
• Algunas enzimas actúan sobre sustancias distintas, pero en general se trata
de compuestos homólogos y la reacción cataliza es siempre del mismo tipo.

3. NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LAS
ENZIMAS
• Suelen designarse agregando el sufijo “ASA” al nombre del sustrato
sobre el cual actúan. Por ejemplo amilasa, ureasa y tirosinasa son
enzimas que catalizan reacciones con almidón, urea y tirosina
respectivamente.
• También se denominan las enzimas según el tipo de reacción
catalizada por ejemplo deshidrogenasa y descarboxilasa catalizan la
sustracción de hidrógenos y carboxilo del sustrato respectivamente.

5. Grupo Accion ejemplos
1.
Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados
en su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar
de nuevo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas
2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en
procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos,
etc
Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas
3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención
de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo
digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
4. Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus
isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos
de interconversion
Isomerasas de azúcar
Epimerasas
Mutasas
5. Liasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman
sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir
acoplados a sustancias de alto valor energético.
Aldolasas
Decarboxilasas
6. Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes
mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como
los nucleosidos del ATP
Carboxilasas
Peptidosintetasas

6. METALOENZIMA
• En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos como: Fe, Cu,
Zn,Mg, Mn, Se, Ca es indispensable para la acción catalítica. Los iones
metálicos contribuyen al proceso catalítico por su capacidad para
atraer o donar electrones.

7. CATALISIS ENZIMATICAS
• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la
energía de activación. De esta manera mayor numero de moléculas
alcanzan el estado intermediario o de transición, y la transformación
química se acelera.
• Durante el curso de la reacción, la enzima se une efectivamente al o a
los sustrato-s, formando un complejo transitorio. La enzima aparece
inalterada al final de la catálisis.
• Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto
P, primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES el
cual luego se disocia en encima y producto: E+S= ES E+P

8. REACCION ENZIMATICA

9. SITIO ACTIVO
• Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de la
enzima. Esta región de la molécula a recibido las denominaciones de
sitio activo, centro activo, sitio catalítico o lugar de sustrato y es
donde se cumple la acción catalítica.
• El sitio activo es una agrupación de un numero no muy grande de
aminoacidos, distribuidos espacialmente de manera precisa.
• La unión del sustrato a la enzima comprende la formación de enlaces
no covalentes, tales como: puentes de hidrogeno, enlaces iónicos,
interacciones hidrofobicas y de Van Der Waals.

10. SUSTRATO+ENCIMA= ES

11. ZIMOGENOS
O Proenzima es un precursor enzimatico inactivo, es decir no catalizan
ninguna reacción como lo hacen las enzimas. Para activarse necesita de un
cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar su catálisis.
Son diversos procesos biológicos son regulados por ruptura proteolíticas
como en la digestión y coagulación sanguínea.Ej:
Enzima activa Forma de zimógeno Lugar de síntesis
Quimiotripsina quimotripsinogeno páncreas
Pepsina pepsinogeno estomago
Tripsina tripsinogeno páncreas
Carboxipeptidasa procarboxipeptisa páncreas

12. PRECURSORAS DE ENZIMAS PROTEOLITICAS QUE
INTERVIENEN EN PROCESO DE COAGULACION

13. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA.
• A) concentración de la enzima.
• B) concentración de sustrato
• C)temperatura.
• D)pH

14. A – Concentración de Enzimas
• Cuando se determina la velocidad inicial de una reacción catalizada
por una enzima a distintas concentraciones de estas, en presencia de
cantidades saturantes de sustrato y manteniendo constante, todos los
otros factores en el medio de reacción, se puede establecer la
reacción entre cantidad de enzima y velocidad ( equivalente a
actividad enzimática). Esto indica que la velocidad es directamente
proporcional a la concentración de encima.

15. A – Concentración de Enzimas

16. B – Concentración de Sustrato
• Si se determinaciones de actividad enzimática manteniendo constante
concentración de enzimas y las otras condiciones de la reacción, excepto
concentración de sustrato y se representan los resultados en un sistema de
coordenadas se obtiene una curva de tipo hiperbólico. Al comienzo la
actividad aumenta rápidamente con el incremento de concentración de
sustrato, pero a niveles mas elevados de esta la velocidad crece mas
lentamente y tiende a alcanzar un máximo.
• Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad crece en forma
lineal con la concentración de sustrato, pues existe proporcionalidad de
reacción y concentración de sustrato. A medida que aumenta esta, los
incrementos de velocidad son cada vez menores y se llega a una situación
en la cual la actividad no aumenta por mas que se eleve la concentración
de sustrato.

17. B- Concentración de Sustrato

18. B - Concentración de Sustrato
• En 1913 Michaelis y Menten derivaron de dicha curva importantes
conclusiones:
• El proceso se indica en la ecuación: E+S= ES= E+p
• A concentraciones muy bajas de sustrato, gran parte de las moléculas de
enzimas se encuentran libre. Cuando aumenta el sustrato, mayor números
de moléculas de enzimas va siendo ocupados para formar ES. Si sigue
creciendo concentración de enzimas, llega un momento en el cual
prácticamente todas las moléculas de encimas están ocupadas por
sustrato, la encima se a saturado con sustrato. Si el aumento de {S}
continua y excede largamente a la de enzima, se alcanza un estado
estacionario en cual la velocidad de reacción no varia. Todo aumento
ulterior de sustrato ya no puede producir incremento en la velocidad de
reacción, esta se comporta como de orden cero.

19. C - Temperatura
• Como consecuencia del incremento en energía cinética, la velocidad
de una reacción química aumenta cuando la temperatura asciende. La
actividad enzimática aumenta con la temperatura, se llega a un valor
máximo correspondiente a la temperatura optima. Por encima de ese
optimo la actividad cae rápidamente. En gran mayoría la temperatura
optima esta alrededor de 37ºC. Alrededor de los 60ºC las enzimas son
inactivadas completamente.

20. C - Temperatura

21. D – pH
• Si se mide actividad enzimática a diferentes pH, manteniendo
constante todos los otros factores se puede demostrar el efecto de la
concentración de hidrogeniones. Para la mayoría de las enzimas la
actividad optima se encuentra entre pH 6 y 8. Por debajo o encima de
esos valores, la velocidad de reacción cae mas o menos rápidamente.
Dicha regla posee algunas excepciones. Por ejemplo la fosfatasa
alcalina de hueso y otros órganos alcanza máxima actividad a pH 9,5.

22. D - pH

23. Accion de inhibidores:
• Si a un sistema enzimático se añaden sustancias que impidan la realización de la
actividad propia de la enzima, se dice que el sistema ha sido inhibido, y la
sustancia usada con estos fines se denomina inhibidor.
• Muchos inhibidores son agentes que desnaturalizan a las enzimas, ya que éstas
son moléculas proteínicas, susceptibles a una diversidad de agentes,
especialmente químicos, como aniones complejos o metales pesados, Zn ++, Pb
++, Ag ++, etc. A menudo estos agentes que impiden la actividad enzimática
actúan sobre casi todas las enzimas, lo que demuestra que su acción no es
específica, sino que afectan a tosa molécula proteínica . Tal es el caso de los
inhibidores de sufhidrilos, -SH, los cuales forman parte de una gran variedad de
enzimas. Otras sustancias bloquean específicamente determinadas reacciones
enzimáticas y su especificidad es tal, que sólo cierto sustrato y cierta enzima son
los susceptibles.
• De acuerdo con esto, es posible clasificar los fenómenos de inhibición enzimática
en diversos grupos.

24. I. Reversibles pueden ser competitivo o no competitivo

25. Penicilina inhibe la transpeptidasa importante construcción de la pared
celular de las bacterias al no poder formar una pared celular fuerte la
bacteria no puede sobrevivir
# Fluorofosfato de disopropilo origen sintetico (gas) impide los
impulso nervioso quedan paralizados

30. ENZIMAS ANORMALES, POR ALTERACIONES
GENETICAS.
• Es muy importante la estructura molecular para el correcto
funcionamiento de las enzimas, toda alteración de la secuencia de
aminoacidos que afecte restos esenciales , ya sea en el sitio activo o
en posiciones criticas para el mantenimiento de su conformación ,
puede alterar su actividad.
• Es la causa de gran numero de enfermedades genéticas, conocidas
con el nombre de ERRORES CONGENITOS DE METABOLISMO.
• Fenilcetonuria,Albinismo,Porfirina

31. • Fenilcetonuria: conocida como PKU:es una alteración congénita de
metabolismo causada por la carencia de la enzima FENILALANINA
HIDROXILASA, lo que se traduce con la incapacidad de metabolizar el
aminoácido Tirosina a partir de fenilalanina en el hígado.
• Albinismo: ausencia congénita de pigmentación, un defecto en la
producción de melanina. La melanina se sintetiza tras una series de
reacciones enzimática en la cual se trasforma el aminoácido tirosina
en melanina por acción de la enzima tirosinasa.

32. Especificidad Enzimática
• Las enzimas son especificas. Muchas de ellas catalizan solamente una
reacción química, mientras que otras, no tan específicas, tienen una
acción bastante selectiva para atacar a cierto tipo de configuración o
de enlace: las lipasas desdoblan las grasas, las enzimas proteolíticas
hidrolizan las proteínas. De este modo, su acción se limita a cierto
tipo de sustancias.
• Algunas enzimas son completamente específicas; p.ej., la dipeptidasa,
que no desdobla ningún dipeptido si no está libre en el grupo amino o
carboxilo.
• La especificidad es una característica de mayor relevancia en las
enzimas y es determinante en la regulación del mecanismo celular.

34. Función de las Enzimas
• Aumentan la velocidad de las reacciónes químicas sin ser consumidas
permanentemente por la reacción.
• Favorecen en la absorción de nutrientes
• Sirve como efecto anti- inflamatorio.

36. Importancia en el lab
• En el laboratorio es mucho más práctico medir la actividad de una proteína
de éstas que medir su cantidad en el suero.
• Revela mucho mejor la presencia y el accionar de esta. Por este motivo la
medición de la actividad enzimática constituye un poderoso método para
diagnosticar algunas patologías, pero también sirve para evaluar el proceso
en una enfermedad.
• Esta área tan importante en el laboratorio se denomina
enzimología clínica.
• Por ejemplo es importante saber si una hepatitis está respondiendo al
tratamiento y por supuesto esperamos que los valores vayan bajando
durante dicho tratamiento. También sirve para evaluar tumores hepáticos o
cirrosis como en el alcoholismo que se mide la GGT del hígado.

39. Lista de las enzimas cuyo estudio se ha mostrado mas util en el diagnostico y monitoreo de
enfermedades:
ENZIMAS ENFERMEDADES
Alanina aminotransferasa (ALT) Enfermedades hepaticas y
cardiacas
Aldolasa Enfermedades musculares
Amilasa Enfermedades pancreaticas
Aspartato aminotransferasa (AST) Enfermedades hepaticas y
cardiacas
Colinestarasa
(pseudocolinestarasa)
Intoxicacion organofosforada aguda
Creatin Kinasa (CK o CPK) Enfermedades cardiacas y
musculares
Enzima Convertidora de
Angiotensina
Sarcoidosis
Fosfatasa acida Enfermedades prostaticas

40. Lista de las enzimas cuyo estudio se ha mostrado mas util en el diagnostico y monitoreo de
enfermedades:
Fosfatasa alcalina Enfermedades hepaticas y oseas
Gamma-Glutamyltransferase
(GGT)
Enfermedades hepaticas,
monitoreo de reabilitacion
alcoholica
Lactato Deshidrogenasa (LDH) Enfermedades hepaticas, cardiacas
y danho cerebral
Lipasa Pancreatitis
Lisozima Algunas leucemias agudas