Se habla sobre la bioquímica en odontología

2. Es una molécula que se encuentra conformada
principalmente por proteína que producen las células
vivas.
Actúa como catalizador
y regulador en los
procesos químicos del
organismo, cataliza las
reacciones bioquímicas
del metabolismo.

3.  Base o medio que encontraremos en plantas y
animales la cual cumple funciones de alimentación,
protección, fijación, reserva de agua etc.

4. CATALIZADORES
PARA EL CAMBIO
PRODUCIR
ENERGÍA
MOTORES
MOLECULARES
ROMPER Y
CONSTRUIR

5.  Son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables.
 Tienen en general baja masa molecular y son claves en el
mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o
donando electrones o grupos funcionales, que transportan de
una enzima a otra.
 Se modifican durante la reacción química.
 Hay coenzimas que mantienen una relación permanente con la
enzima. Otras, en cambio, solo experimentan una unión
esporádica.

6.  Es un componente no proteico, termoestable y de
baja masa molecular, necesario para la acción de
una enzima.
 Aquellos cofactores que están covalentemente
unidos a la apoenzima se denominan grupos
prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o
inorgánicos.

7.  La apoenzima es la parte proteica de
una holoenzima, es decir, una enzima que no
puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista
de los cofactores necesarios, ya sean iones
metálicos o orgánicos, que a su vez puede ser
una coenzima o un grupo prostético, dependiendo
de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima.

8.  El cofactor que se une a una apoenzima, crea el
complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre
de holoenzima.
 Las holoenzimas son las enzimas combinadas y, en
consecuencia, son catalíticamente activas. Las
enzimas son un tipo de biomoléculas cuya función
es básicamente incrementar la velocidad de las
reacciones celulares.

9.  Las funciones pueden variar según la acción
específica de la holoenzima. Entre las más
importantes destaca la ADN polimerasa, cuya
función es garantizar que el copiado del ADN se
haga de forma correcta.

10.  Las enzimas poseen grupos químicos ionizables y son sensibles al
cambio de pH, pueden tener carga positiva, negativa o neutra.
 Desviaciones de pocas decimas por encima o debajo del pH afectan
drásticamente la actividad.
 Amortiguadores fisiológicos= mantienen estable el ph intracelular.
 pH optimo = El pH adecuado para la actividad catalítica.

11.  Aumento de temperatura aceleran las reacciones
químicas.
 Cada 10°c de incremento la velocidad de reacción
se duplica.
 El calor desnaturaliza la enzima.
 Temperatura optima=la actividad catalítica es
máxima.

12.  La velocidad de una reacción enzimática depende
de la concentración del sustrato .
 La presencia de los productos finales pueden hacer
que la reacción sea mas lenta o incluso intervenir
su sentido.

13. Cinética de Michaelis-Menten
ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
CATALIZADAS POR ENZIMAS.

14. Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son
catalizadas por enzimas. El estudio de la cinética de una enzima
permite explicar:
 Los detalles de su mecanismo catalítico
 Su papel en el metabolismo
 Como es controlada su actividad en la célula
 Como es inhibida su actividad con fármacos
 Venenos o potenciado por otro tipo de moléculas.
CINÉTICA ENZIMÁTICA

15.  Las enzimas son proteínas capaces de catalizar
específicamente reacciones bioquímicas.
 La actividad catalítica de las enzimas depende de su
estructura.
Pueden requerir:
 1) Sólo su secuencia de aminoácidos y su conformación
 2) Un cofactor (iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+ ,
Cu2+ )
 3) Un grupo prostético (porfirinas)

16.  Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0 ) y
la concentración inicial de sustrato ([S]0 ) Michaelis y Menten
propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas:
 En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del
producto, liberando el enzima libre:

17.  A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >>
KM), v = k3 [ET]. La velocidad de reacción es
independiente de la concentración del sustrato,
y por tanto, la reacción es un proceso cinético
de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son
constantes, y nos permite definir un nuevo
parámetro, la velocidad máxima de la
reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la
velocidad que se alcanzaría cuando todo el
enzima disponible se encuentra unido al
sustrato.

19. Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-
Menten. Se dice que su cinética no es Michaeliana. Esto
ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica v frente a
[S] no es una hipérbola, sino una sigmoide. En la cinética
sigmoidea, pequeñas variaciones en la [S] en una zona
crítica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones
en la velocidad de reacción.

21.  Irreversible; cuando el inhibidor o veneno
modifica o destruye el enzima, que no puede
recuperar su actividad.
 Reversible; cuando el complejo enzima-
inhibidor puede disociarse y volver a actuar.
Existen dos tipos:
1. Inhibición competitiva.
2. Inhibicin no competitiva.

22. Inhibición Competitiva Inhibición no competitiva
 Un inhibidor puede unirse a una
enzima y bloquear la unión del
sustrato. El inhibidor “compite” con
el sustrato por la enzima. Es decir,
solo el inhibidor o bien el sustrato
puede estar unido a la enzima en
un momento dado.
 el inhibidor no bloquea la unión del
sustrato con el sitio activo, sino
que se pega a otro sitio y evita que
la enzima haga su función. Se dice
que esta inhibición es "no
competitiva" porque el inhibidor y
el sustrato pueden estar unidos a
la enzima al mismo tiempo.

24. La cantidad de enzima regulada por la célula: es una regulación a nivel
de la expresión génica. Se puede aumentar la cantidad de enzima
sintetizada o se puede inhibir la síntesis de la enzima, eso se hace
afectando a la transcripción.
 El tiempo de dure el RN mensajero (degradación).
 Traducción en ribosoma.
 Tiempo que dure la enzima una vez formada (promover o no
degradación.
 La cantidad que haya de sustrato.
 Moduladores alostericos.
 Modificación covalente.

25.  Moduladores alostéricos: Fármacos que cumplen una función incrementando o
disminuyendo el efecto de un agonista o antagonista sobre un receptor celular mediante la
activación del sitio en la proteína
 Moduladores positivos: Son aquellos que incrementan la actividad del
receptor
 Moduladores negativos: Aquellos que inhiben la actividad enzimática