proteinas

1. UNIVERSIDAD DE EL SALVADOR
FACULTAD MULTIDISCIPLINARIA ORIENTAL
DEPARTAMENTO DE QUIMICA Y FARMACIA
ASIGNATURA: BIOQUIMICA
CARRERA: LICENCIATURA EN LABORATORIO CLINICO
DOCENTE RESPONSABLE: LICDA. MARTHA DEBORA LAINEZ DE BARRIERE
UNIDAD III: ENZIMAS
TEMA 1: - GENERALIDADES, NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN
2 : - MECANISMO DE REACCIÓN
ENZIMAS: Químicamente son proteínas altamente especializadas que tienen como función la
catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los
seres vivos.
La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula
de modo que una reacción tal como : R (reactivos) —› P (productos) tiene lugar porque
una determinada fracción de la población de moléculas R en un instante dado, posee energía
suficiente como para alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en el que es muy
fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los productos P.
Es frecuente confundir el estado de transición con un intermediario de reacción; sin embargo
este estado no es ninguna especie química concreta, sino que podría definirse con más exactitud
como un "momento molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o más enlaces químicos están
muy próximos a romperse o a formarse.
La velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por unidad de
tiempo con energía suficiente para alcanzar el estado de transición. Este estado de transición posee
una energía superior a la de los reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una
barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar. La diferencia entre la
energía de los reactivos y la del estado de transición recibe el nombre de energía libre de
activación (ver Figura).

2. Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción
química:
1- Consiste en la elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el movimiento
térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen energía
suficiente para alcanzar el estado de transición.
2- Consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los
reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de
activación; cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre. Así, un catalizador es
una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacciónquímica
rebajando la barrera de energía de activación (ver Figura). Es conveniente resaltar el hecho de que
los catalizadores no alteran los equilibrios de las reacciones químicas, sólo consiguen que dichos
equilibrios se alcancen más rápidamente de lo que lo harían en ausencia de catalizador.
Las enzimas, en cuanto a las proteínas, presentan todos los rasgos estructurales y propiedades
químicas que caracterizan a esta clase de biomoléculas. Las enzimas pierden su actividad catalítica
cuando sufren desnaturalización por efecto de los mismos agentes que afectan a las demás
proteínas; la conformación tridimensional nativa intacta de la proteína enzimática resulta
indispensable para que ésta desempeñe su función.
Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímica:
 Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula
 Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas y necesidad de
producción de distintas sustancias.
CARACTERISTICAS:
 Están constituidas la mayoría por más de cien aminoácidos
 Gran poder catalítico Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad.
 No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican la
constante de equilibrio de la reacción, sino que aceleran su consecución.
 Características catalíticas: Algunos enzimas necesitan cofactores A veces la actividad
catalítica depende de componente químico adicional
 Alto grado de especificidad: Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos
catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. La
enzima sacarasa es muy específica: rompe el enlace glucosídico de la sacarosa o de
compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato
natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa
con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos
análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la
quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso
tipo.
 Son altamente eficientes
 Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH
 Su actividad puede regularse
 Importancia: Agricultura, Industria alimentaria, Medicina.

3. Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de
ellos.
En una reacción catalizada por una enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamado centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la reacción
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
Enzima y sustrato Unión al centro activo Formación de productos
El centro activo: es una cavidad existente en la superficie del enzima que está formada
interiormente por una serie de restos de aminoácidos (Figura).
Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos
en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho
de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el centro activo no es más que una
consecuencia del plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es decir, de la
conformación tridimensional nativa de la proteína enzimática. Puede resultar útil, aunque no
siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos
categorías:
Aminoácidos catalíticos: Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas
peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen
el verdadero centro catalítico del enzima.
Aminoácidos de unión:
Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno interacciones iónicas, etc.) con grupos
funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula

4. de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan
actuar.
En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no forman
parte del centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero
esto no es cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional
catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría
interactuar con su sustrato.
Sitio activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis.
CARACTERÍSTICAS DEL SITIO ACTIVO:
1. Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de aminoácidos de
diferentes partes de la molécula que producen un microambiente específico. Tiene
forma tridimensional.
2. Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima.
3. Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones
proveen de la energía necesaria para reducir la energía de activación.
4. Proporciona la especificidad al enzima.
NOMENCLATURA DE ENZIMAS:
Hay varios criterios mediante los cuales se han asignado los nombres de las enzimas :
 Nombres particulares
 Nombres sistematices
 Código de la Nomenclatura de enzimas
NOMBRES PARTICULARES:
Antiguamente, las enzimas recibían nombres particulares ,asignados por su descubridor , al ir
aumentando el número de enzimas conocidos ,se hizo necesario crear una nomenclatura
sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que
actuaba
NOMBRE SISTEMATICO: Este nombre consta de 3 partes :
1- El sustrato preferente
2- El tipo de reacción realizado
3- Terminación “ ASA “

5. CODIGO DE LA NOMENCLATURA DE ENZIMAS
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las
letras E.C. ( Enzyme comisión ). Seguidas de cuatro números separados por puntos
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

6. Las enzimas son específicas para cada cofactor pero el cofactor no es específico para cada
enzima. Ejemplo Cu +1
es cofactor para ceruloplasmina y citocromooxidasa.
Si el compuesto no proteico está unido de manera firme a la porción proteica de las enzimas se
le llama “Grupo prostético “como el caso de las proteínas conjugadas.
Al compuesto no proteico se le llama Coenzima si no está firmemente unido a la proteína.
Algunas coenzimas parecen presentarse en estado libre en las soluciones para ponerse en
contacto con la porción proteica de la enzima solo en el momento de la reacción.
Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato, uniéndose al sitio
activo. Se mueven de una enzima a otra agregando o quitando grupos químicos del sustrato.
Ayudan a la separación del sustrato actuando como aceptor de uno de los productos del
desdoblamiento
Los cofactores pueden ser Orgánicos o Inorgánicos:
 La mayoría de los cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos
orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo las vitaminas del complejo B.
 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están
presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos:
Fe +2,
Mg+2
, Cu+2.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGÚN LA COMLEJIDAD DE SU ESTRUCTURA:
 MONOMERICAS: Estructura formada únicamente por una cadena polipeptídica .
 OLIGOMERICA: SE encuentra en la mayor parte de las enzimas que han adquirido la
forma cuaternaria ( formada por 2-4 cadenas polipeptídicas fuertemente unidas , cada
cadena recibe el nombre de sub-unidad . Ejemplo deshidrogenasa Láctica tiene 4 )
 SISTEMA MULTIENZIMATICO O COMPLEJO: Es el más elevado grado de
complejidad, puede estar libre o asociado.
Libre: Se encuentran separados pero se relacionan con moléculas de sustrato
Asociados: Tienen que estar unidos para desempeñar su función (sistema enlazado de
membrana) presentan mayor nivel de organización y complejidad, las enzimas se
encuentran firmemente enlazadas a estructuras celulares. Ejemplo en la membrana
mitocondrial se encuentran las enzimas de la cadena respiratoria.

7. Se pueden clasificar también las enzimas en:
CONSTITUTIVAS: Son las que están presentes en la célula con capacidad catalítica
activa, independiente de los requerimientos fisiológicos o patológicos del metabolismo.
INDUCIBLES: Se encuentran en baja concentración o incluso no se hallan presentes en
un momento dado, requiriéndose un estímulo adecuado que active su síntesis
(presencia del sustrato)
SEGÚN LA REACCION QUE CATALIZAN:
CLASIFICACION EN FUNCION DE SU CAPACIDAD INTRINSICA DE SER REGULABLES O
NO:
ALOSTERICAS O REGULABLES: Presentan sitio ( alosterico ) que no es el sitio activo capaces
de aceptar moléculas interaccionantes que ejercen un efecto regulador sobre el sitio activo al
modificarlo. La regulación puede ser de dos tipos:
a- La enzima aumenta su afinidad por el sustrato así como su catálisis.
b- Inhibición alosterica : Se habla de efectores negativos ,el tipo de repuesta implica una
modificación de la proteína que como resultado es una disminución de la velocidad de reacción
. Los efectores alostericos son moléculas reguladoras (+ ò -)
ISOSTERICAS: No son reguladas por moléculas diferentes de su sustrato o productos de la
reacción que catalizan. Mantienen la concentración de producto y sustrato.
MECANISMO DE REACCION
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es
válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
En el modelo de ajuste inducido, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en
presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un
cambio de conformaciones que da lugar a la formación del producto.