Cinetica enzimatica

UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA
“Año de la Integración Nacional y el Reconocimiento de
Nuestra Diversidad”
CASTILLA-PIURA
20133
LABORATORIO N° 07
“Cinética: Determinación de Fósforo”
ALUMNO :ELVIS VALDEZ MECA
CURSO : Estructura, Función
Celular y Tisular II
DOCENTES : *Dra. Violeta Morín
Garrido
*Mg. Carlos Holguín
Mauricci

MARCO TEORICO
CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una
enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el
metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida
su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas son proteínas (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras
moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico
de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie
de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios
sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al
romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión
simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de
incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos
estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen
presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta
etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio
conformacional de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran
ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la
estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la
catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel
en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico.
Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante la reacción, en
cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin
sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la
reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato
unido).
Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o
mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas
que solo unen un sustrato, como la triosafosfatoisomerasa, pretenden medir la afinidad
con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por

otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la
dihidrofolatoreductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el
que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados.
Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas
proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los
ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm,
respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el
limitado número de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus
mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiadas y clasificadas por los
mismos métodos.
ENSAYOS ENZIMÁTICOS
Un ensayo enzimático es un procedimiento, llevado a cabo en un laboratorio, mediante
el cual se puede medir la velocidad de una reacción enzimática. Como las enzimas no
se consumen en la reacción que catalizan, los ensayos enzimáticos suelen medir los
cambios experimentados bien en la concentración de sustrato (que va decreciendo),
bien en la concentración de producto (que va aumentando). Existen diversos métodos
para realizar estas medidas. La espectrofotometría permite detectar cambios en la
absorbancia de luz por parte del sustrato o del producto (según la concentración de
estos) y la radiometría implica incorporación o liberación de radiactividad para medir la
cantidad de producto obtenido por tiempo. Los ensayos espectrofotométricos son los
más utilizados, ya que permiten medir la velocidad de la reacción de forma continua.
Por el contrario, los ensayos radiométricos requieren retirar las muestras para
medirlas, por lo que son ensayos discontinuos. Sin embargo, estos ensayos son
extremadamente sensibles y permiten detectar niveles muy bajos de actividad
enzimática.2 También se puede utilizar la espectrometría de masas para detectar la
incorporación o liberación de isótopos estables cuando el sustrato es convertido en
producto.
Los ensayos enzimáticos más sensibles utilizan láseres dirigidos a través de un
microscopio para observar los cambios producidos en enzimas individuales cuando
catalizan una reacción. Estas medidas pueden utilizar cambios producidos en la
fluorescencia de cofactores que intervienen en el mecanismo de catálisis o bien unir
moléculas fluorescentes en lugares específicos de la enzima, que permitan detectar
movimientos ocurridos durante la catálisis.3 Estos estudios están dando una nueva
visión de la cinética y la dinámica de las moléculas individuales, en oposición a los

estudios de cinética enzimática tradicionales, en los que se observa y se mide el
comportamiento de una población de millones de moléculas de enzima.
En la figura de la derecha se puede observar la típica evolución de una curva obtenida
en un ensayo enzimático. Inicialmente, la enzima transforma el sustrato en producto
siguiendo un comportamiento lineal. A medida que avanza la reacción, se va agotando
la cantidad de sustrato y va disminuyendo la cantidad de producto que se genera por
unidad de tiempo (disminuye la velocidad de la reacción), lo que se manifiesta en
forma de curva asintótica en la gráfica. Dependiendo de las condiciones del ensayo y
del tipo de enzima, el período inicial puede durar desde milisegundos hasta horas. Los
ensayos enzimáticos suelen estar estandarizados para que el período inicial dure en
torno a un minuto, para llevar a cabo las medidas más fácilmente. Sin embargo, los
modernos equipos de mezcla rápida de líquidos permiten llevar a cabo medidas
cinéticas de períodos iniciales cuya duración puede llegar a ser inferior a un segundo.4
Este tipo de ensayos rápidos son esenciales para medidas de la cinética del estado
estacionario, discutida más abajo.
La mayoría de los estudios de cinética enzimática se centran en el período inicial, es
decir, en la zona lineal de la reacción enzimática. Sin embargo, también es posible
medir toda la curva de la reacción y ajustar estos datos a una ecuación no lineal. Esta
forma de medir las reacciones enzimáticas es denominada análisis de la curva de
progreso.5 Esta aproximación es muy útil como alternativa a las cinéticas rápidas,
cuando el período inicial es demasiado rápido para ser medido con precisión.

FACTORES FÍSICO-QUÍMICOS QUE PUEDEN MODIFICAR LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada
su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas óptimos pueden llegar a
variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente
la temperatura, una enzima verá incrementada su actividad hasta el momento en que
comience la desnaturalización de la misma, que dará lugar a una reducción progresiva
de dicha actividad.
pH: el rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH
del medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al
aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos y por
tanto la actividad enzimática.
Concentración salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la
concentración de sales del medio es crucial para una óptima actividad enzimática. Una
elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la
actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de
iones para mantener su carga y su estructura.
Cinética de Michaelis-Menten
Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables, la velocidad de catálisis
no muestra un comportamiento lineal en una gráfica al aumentar la concentración de
sustrato. Si la velocidad inicial de la reacción se mide a una determinada
concentración de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la reacción
(representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S], como se puede
ver en la figura. Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura de
sustrato y alcanza su velocidad máxima (Vmax), que no sobrepasará en ningún caso,
independientemente de la [S].
Mecanismo de unión de único sustrato para una reacción enzimática. k1, k-1 y k2 son las constantes cinéticas para cada
una de las etapas de la reacción.

El modelo de cinética michaeliana para una reacción de único sustrato se puede ver
en la figura de la izquierda. Primeramente, tiene lugar una reacción
química bimolecular entre la enzima E y el sustrato S, formándose el complejo enzima-
sustrato ES. Aunque el mecanismo enzimático para una reacción
unimolecular puede ser bastante complejo, existe una etapa
enzimática limitante que permite que el mecanismo sea simplificado como una etapa
cinética única cuya constante es k2.
(Ecuación 1)
k2 también llamado kcat o número de recambio, hace referencia al máximo número
de reacciones enzimáticas catalizadas por segundo.
A bajas concentraciones de sustrato, la enzima permanece en un equilibrio
constante entre la forma libre E y el complejo enzima-sustrato ES. Aumentando la
[S] también aumentamos la [ES] a expensas de la [E], desplazando el equilibrio de
la reacción hacia la derecha. Puesto que la velocidad de reacción depende de la
[ES], la velocidad es sensible a pequeños cambios en la [S]. Sin embargo, a altas
[S], la enzima se satura y solo queda la forma unida al sustrato ES. Bajo estas
condiciones, la velocidad de la reacción (v ≈ k2[E]tot = Vmax) deja de ser sensible a
pequeños cambios en la [S]. En este caso, la concentración total de enzima ([E]tot)
es aproximadamente igual a la concentración del complejo ES:
Representación gráfica de la curva de saturación de una enzima donde se
puede observar como evoluciona la relación entre la concentración de
sustrato y la velocidad de la reacción.
La ecuación de Michaelis-Menten describe como la velocidad de la reacción depende
del equilibrio entre la [S] y la constante k2. Leonor
Michaelis y MaudMenten demostraron que si k2 es mucho menor que k1 (aproximación
del equilibrio) se puede deducir la siguiente ecuación:

(Ecuación 2)
Esta famosa ecuación es la base de la mayoría de las cinéticas enzimáticas de
sustrato único.
La constante de Michaelis Km se define como la concentración a la que la velocidad de
la reacción enzimática es la mitad de la Vmax. Esto puede verificarse sustituyendo la
concentración de sustrato por dicha constante ([S] = Km). Si la etapa limitante de la
velocidad de la reacción es lenta comparada con la disociación de sustrato (k2 <<< k1),
la constante de Michaelis Km será aproximadamente la constante de disociación del
complejo ES, aunque sea una situación relativamente rara.
La situación más común, donde k2 > k1, es denominada cinética de Briggs-
Haldane.8
La ecuación de Michaelis-Menten aún se mantiene bajo estas condiciones
más generales, como puede derivarse de la aproximación del estado estacionario.
Durante el período inicial, la velocidad de la reacción es más o menos constante,
indicando que la [ES] también se mantendrá constante:
De esta forma, la concentración de ES viene dada por la siguiente expresión:
Donde: la constante de Michaelis Km se define así:
Con lo cual, después de operar todos los factores, obtenemos una fórmula general
para la velocidad de la reacción que coincide con la ecuación de Michaelis-Menten:
La constante de especificidad kcat / Km mide la eficiencia con la que una enzima
convierte un sustrato en producto. Utilizando la definición de la constante de
Michaelis Km, la ecuación de Michaelis-Menten podría escribirse de la siguiente forma:
Donde: [E] es la concentración de enzima libre. Así, la constante de especificidad se
convierte en una constante bimolecular efectiva de la enzima libre que reacciona con
sustrato libre para formar producto. Esta constante viene definida por la frecuencia con
la que el sustrato y la enzima se encuentran en una solución, y ronda
aproximadamente un valor de 1010
M-1
s-1
a 25º C. Curiosamente, este máximo no
depende del tamaño del sustrato o de la enzima. La proporción de las constantes de
especificidad para dos sustratos es una comparación cuantitativa de la eficiencia de la

enzima para convertir en productos dichos sustratos. La pendiente de la ecuación de
Michaelis-Menten a bajas concentraciones de sustrato (cuando [S] << Km) también
proporciona la constante de especificidad.
Procedimiento Experimental:
I. Preparación de la curva de calibración (Absorbancia a 660 nm vs. Concentración
de fósforo )
Como se indica en el siguiente cuadro, preparar varias soluciones de fósforo de
diferentes concentraciones a partir de un Standard de 8 ug/ml y realizar las reacciones
para la determinación del fósforo.
PREPARACIÓN DE LA CURVA DE CALIBRACIÓN
- Mezclar y dejar en reposo 10 minutos. Leer a 660 nm en el espectrofotómetro
usando cubetas de 16 mm de diámetro contra el blanco. Procure hacer las
lecturas antes de los 20 minutos de haber mezclado.
Preparar los tubos para las reacciones de la siguiente manera:
Reactivos/tubo T1 T2 T3 T4 T5 T6
Sobrenadante 1 1 1 1 1 1
H2O destilada 4 4 4 4 4 4
Molibdato 1 1 1 1 1 1
Solución
reductora
4 4 4 4 4 4
TUBO Stardard
de fosfato
H2O
Dest
(MI)
Molibdato
(MI)
Solución [ ] stand
ug/ml
Abs factor
blanca 0 5 1 4 - - -
1 1 4 1 4 8 0.15 0.18
2 2 5 1 4 16 0.30 0.18
3 3 2 1 4 24 0.45 0.18
4 4 1 1 4 33 0.60 0.18
5 5 0 1 4 40 0.75 0.18

1) CINÉTICA DE LA REACCIÓN
Reactivos/tubos Blanco T1 T2 T3 T4 T5 T6
Glicerofosfato
(75um/ml)
0 0.1 0.3 0.5 1 3 4
H2O Destilada 4 3.9 3.7 3.5 3 1 0
Buffer veronalPh 5 5 5 5 5 5 5
Enzima 1 1 1 1 1 1 1
Centrifugar 5 minutos y utilizar sobrenadante
Suspensión 1 1 1 1 1 1 1
Aminonaftol 4 4 4 4 4 4 4
Solución reductora 1 1 1 1 1 1 1
H2O 4 4 4 4 4 4 4
Incubar 10 minutos a 660nm
- Mezclar bien y seguir el siguiente procedimiento para cada tubo (incluyendo el
blanco).
- Tomar cuidadosamente el tiempo y añadir 1 ml. de la enzima (t=0) mezclar bien
y agitar periódicamente el tubo durante 15 minutos (cada 1’ o 2’). En la adición
de la enzima se recomienda dejar intervalos de un minuto entre tubo y tubo.
CONCENTRACIÓN ABS AB/[]
8 0.15 0.18
16 0.30 0.18
14 0.45 0.18
32 0.60 0.18
45 0.75 0.18

A los 15 minutos exactos tomar una alícuota de 2 ml, y verterla sobre 2ml de TCA 5%
previamente medidos en otros tubos (el TCA precipita proteínas paralizando la reacción).
Agitar, dejar en reposo por 5 minutos como mínimo y centrifugar a 5000 rpm por 5
minutos. Cuidando de no remover el sedimento tome 1ml del sobrenadante para
determinar el fósforo liberado por el método de Fiske y Subbrow.
DETERMINACIÓN DE FÓSFORO:
En tubos de prueba convenientemente rotulados (blanco, T1, T2….) coloca:
1 ml. del sobrenadante respectivo
4 ml. del agua destilada
1 ml. de molibdato
4 ml. de solución reductora
3 ml. De solución de agua destilada
- Mezclar bien, dejar en reposo 10 min. Y leer a 660 nm antes de los minutos
contra el blanco en el mismo tipo de cubetas utilizadas para la preparación de
la curva de calibración.
2) CINÉTICA DE GLICEROFOSFATO
B-glicerofosfato fosfatasa Glicerol + Fosfato
alcalina
- Utilizando la relación A=abc (ab previamente calculada) calcule los ug de
fósforos provenientes del mililitro de sobrenadante de cada muestra.
3) CONCENTRACIÓN DE B. glicerofosfato
- A partir de este valor estime la velocidad de cada una de las seis reacciones:
Expréselas como ug de fosfato liberados por minuto( en lo 10 ml del sistema
de incubación).
4) CALCULO DEL PROBLEMA EN CADA TUBO MICHAELLIS- MENTEN
TUBO Abs Abs / F x 20 / 20 c.m.s
1 0.21 11.02 236.60 11.02 7.5 x 10-4
ltengx S
P 1105.7 4

ml
mlm
litmg
10075.0
10075.0
1075.0





2 0.33 13.51 240.00 13.51 22.5 x 10-6
3 0.30 26.61 322.20 26.61 37.5 x 10-4
4 0.50 27.03 540.60 27.03 75 x 10-4
5 0.70 37.83 756.60 37.83 225 x 10-4
6 0.80 43.24 861.80 43.24 300 x 10-4
5) GRÁFICA DE MICHAELLIS MENTEN
PAPEL MILIMETRADO
V va en y
[S] va en x
- Haga la grafica de 1/ v vs. 1/ s a partir de la cual puede estimar al km y Vm de
la reacción, exprésese el km en moles por litro.
6) LINEWAVER BURKE
1 2 3 4 5 6
Con [S] 0.00075 0.00225 0.00375 0.0075 0.0225 0.03
1 / [S] 1.33 x 103
0.44 x 103
0.26 x 103
0.13 x 102
0.444 x 103
0.033 x 103
V 11.83 13 16.61 27.03 39.83 43.24
1 / V 0.453 0.40 0.31 0.18 0.132 0.116
GRAFICAS
velocidad [S] x 10000
11,03 7,5
13.51 22,5
26,61 37,5
27,03 75
37,83 225
43,24 300

1/V VS 1/[S]
CUESTIONARIO
1.- ¿En qué se fundamenta la purificación de una enzima por sephadex?
El sephadex es el nombre comercial de partículas de gel de dextrano de
enlaces cruzados empleado en filtración en gel, cromatografía con soportes de
exclusión de tamaño; las dimensiones de las partículas se gradúan para separar
sustancias de diversos pesos atómicos. Por ello se puede afirmar que la purificación
con esta sustancia se fundamenta en el tamaño molecular de la enzima es lo bastante
pequeño como para separarlo por el sephadex de partículas más grandes que lo
acompañan.

La cromatografía de ligando colorante en soportes como sephadex azul, verde o rojo y
la cromatografía de ligando hidrófobo como octil o fenil-sephadex son técnicas con
relación estrecha con la cromatografía por afinidad. La primera emplea como ligando
inmovilizado a un colorante orgánico que sirve como análogo del sustrato, coenzima o
efector alostérico. En general, la elusión se logra usando gradientes salinos.
En la cromatografía de ligando hidrófobo, un hidrocarburo alquil o aril se adhiere a un
soporte como sephadex. La retención de proteínas en estos soportes comprende
interacciones hidrofóbicas entre la cadena alquil y las regiones hidrófobas de la
proteína. Las proteínas se adicionan a soluciones que contienen una concentración
alta de una sal (por ejemplo,[NH4]2SO4) y se eluyen con gradientes decrecientes de la
misma sal.
2.- ¿Cuál es el valor de la velocidad en los casos 1 y 2?
 Para el 1º tubo:
min//2.11
min20
20
/01875.0
21.0
mlugV
ugml
V 
 Para el 2º tubo:
min//8.12
min20
20
/01875.0
24.0
mlugV
ugml
V 
3.- Si asumimos que la concentración de substrato es saturante, qué orden de
reacción es el que sigue el modelo expuesto. Porqué. (Grafique un esquema y
explique). ¿Por qué juega un rol determinante la enzima?
La concentración de sustrato libre será prácticamente la concentración inicial porque la
cantidad de enzima es muy pequeña. Como la concentración de enzima es muy
pequeña y la concentración de sustrato muy grande en el primer momento se llega a
una concentración de complejo enzima - sustrato que es constante para toda la
reacción.
La enzima siempre tiene moléculas de sustrato en su centro activo de manera que la
concentración de enzima - sustrato será prácticamente constante por lo que:
Velocidad de formación = velocidad de descomposición
Así, en función de complejo enzima - sustrato:
Si la concentración de sustrato es muy pequeña podemos despreciarla en el
denominador.
 La velocidad crece proporcionalmente a la concentración de sustrato, es de
orden 1 respecto al sustrato.

Si la concentración de sustrato es grande, Km es despreciable:
V = v0
La velocidad es independiente respecto a la concentración de sustrato. Es lo que
ocurre en el tramo final de la gráfica que tiende asintóticamente a V. Es la ecuación de
una hipérbola.
A concentraciones de sustrato elevadas (SATURANTES) ([S] >> KM):
V = k3 [ET]
En este caso la velocidad de reacción es independiente de la concentración del
sustrato (ya que es saturante), y por tanto, la reacción es un proceso cinético de
orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y con esto se define la
velocidad máxima de la reacción (Vmax):
Vmax = k3 [ET]
Esta es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuentra
unido al sustrato, es decir, esta saturada.
4.- ¿Cuáles son las partes de un sistema enzimático?
Las partes de un sistema enzimático son:
Sustrato: Es cualquier compuesto químico que subyase a otro y sobre el cual está en
condiciones de ejercer algún tipo de influencia.
Por otra parte hace referencia a una capa o nivel de algo. Es una molécula sobre la
cual actúa una enzima, dicho de otra forma, las enzimas se encargan de catalizar las
reacciones químicas que involucran a su sustrato.

La enzima: Son proteínas complejas que producen cambios químicos específicos en
algunas sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Como por ejemplo: las
enzimas pueden convertir los almidones y azucares en sustancias que el cuerpo
pueda utilizar.
La coagulación es otro ejemplo de las enzimas. Son esenciales para todas las
funciones corporales se encuentran en la saliva, estomago, intestinos cada órgano y
célula del cuerpo.
Coenzimas: pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos
químicos entre enzimas que favorece y/o potencializan la acción de una
enzima.Aveces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las
enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática.
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia
de grupos y las reacciones redox.
Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un
conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de
enzimas lo extrae.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.
Sustancias activadoras: temperatura, electrolitos y pH.
5.- Ud. En su práctica encontró un KM, defina su importancia de ejemplos.
El conocimiento de la km es importante porque:
 Es un elemento de juicio para caracterizar una enzima por la cual siempre se
purifica la enzima, se trata de conocer este valor, para el o los substratos que
participan en la reacción.
 Representa una cierta indicación de la afinidad de la enzima por el substrato. Si
una enzima tiene una constante de Michaelis muy baja con determinado
substrato (km = 0.0001M), quiere decir que se requiere de pequeña
concentración de substrato para que la mitad de moléculas de la enzima estén
como un complejo. Es por lo tanto para alcanzar la mitad de la velocidad

máxima. Si esta enzima tiene una constante de 0.01M con otro substrato,
quiere decir, que su afinidad es menor; puesto que necesita que exista una
concentración 100 veces mayor del substrato para obtener la mitad de la
reacción máxima. La velocidad máxima puede ser la misma en ambos casos
pero para alcanzarla, se necesita menor concentración de substrato en el
primero que en el segundo.
 Constituye por lo mismo una indicación de cual es el substrato preferente de
una enzima cuya especialidad es relativamente amplia. Por ejemplo la
hexoquinasa.
 Dando valor a los términos de la ecuación de Michaelis puede escogerse la
concentración de substrato para hacer el ensayo de la enzima en condiciones
aproximadas a los de una reacción de orden O. Esto es sin que influya la
concentración del substrato sobre la velocidad de la reacción.
 En la regulación de las vías metabólicas el Km puede tener un papel decisivo
en la regulación del flujo metabólico así como en la elección de las vías
metabólicas alternativas (isoenzimas).
 El estado del km y de sus modificaciones frente a variaciones del medio como
pH, presencia en otros substratos, de productos activadores e inhibidores, es
un elemento de juicio importante para interpretar el mecanismo de la reacción
enzimática.
Se conocen con exactitud los valores de KM para muchos sustratos y enzimas,
como los siguientes:
La pepsina, actuando sobre albúmina de huevo: KM de 4.5. por ciento.
La tripsina sobre la caseína :KM de 2 por ciento.
La amilasa sobre el almidón en presencia de Cl - : KM de 0.4 por ciento.
La sacarasa de levadura, sobre la sacarosa : KM 0.016 a 0.04 M.
BIBLIOGRAFÍA
 http://html.rincondelvago.com/cinetica-quimica_3.html
 http://enzimaszagan.blogspot.com/2011/04/partes-del-sistema-enzimatico-
1.html
LEHNINGER, Albert; 1991; Bioquímica. Segunda edición; Ediciones Omega S.A.
Barcelona –España
http://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

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