Estrategia de prompts, primeras ideas para su construcción
Propiedades y estructura del colágeno
1. COLÁGENO
El colágeno es una molécula proteica que forma fibras,
las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los
animales pluricelulares. Son secretadas por las células
del tejido conjuntivo como los fibroblastos así como por
otros tipos celulares. Es el componente más abundante
de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa
total de proteínas en los mamíferos.
2. Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran
resistencia a la tracción.
El punto de ruptura de las fibras colágenas de los
tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios
cientos de kilogramos por centímetro cuadrado.
A esta tensión solamente se han alargado un pequeño
porcentaje de su longitud original.
.
3. Cuando el colágeno se desnaturaliza por
ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en
una solución acuosa, se convierte en una
sustancia bien conocida, la gelatina
4. En los vertebrados hay más de 40 genes que sintetizan
unas cadenas de aminoácidos denominadas cadenas α, las
cuales se asocian de tres en tres para formar hasta 28 tipos
de moléculas de colágeno diferentes.
Las moléculas de colágeno pueden representar del 25 al 30
% de todas las proteínas corporales.
La organización de las moléculas de colágeno en
estructuras macromoleculares tridimensionales es variada.
Las células se "agarran" a las moléculas de colágeno
mediante diversas proteínas de adhesión como las
integrinas, inmunoglobulinas, anexinas, etcétera.
5. Pueden formar fibras paralelas para resistir tensiones
unidireccionales, como ocurre en tendones y
ligamentos, o fibras orientadas en forma de malla para
soportar tensiones que pueden venir de todas las
direcciones, como ocurre en el hueso, en el cartílago y
en el tejido conectivo.
6. Las moléculas de colágeno se caracterizan por:
a)Una composición poco frecuente de aminoácidos.
b) En las moléculas de colágeno abunda el aminoácido
glicina, que es muy común, y otros menos comunes como
la prolina e hidroxiprolina.
c)La glicina se repite cada 3 aminoácidos (...-Gly - x - y -
Gly - x - y -...), donde x e y suelen ser prolina e
hidroxiprolina, respectivamente. Esta secuencia repetida
de glicina es la que permite la disposición en hélice
levógira de las cadenas α, debido al pequeño tamaño de
este aminoácido.
7. Gli – x – y – Gli – x – y – Gli – x- y – Gli
A lo largo de los 1000 aminoácidos que
constituyen cada polipeptido encontrammos que
cada 3 tres uno es glicina
Hidroxiprolina estabiliza la triple helice
9. Pueden organizarse formando fibras,
mallas o especializarse en formar uniones
entre moléculas. Todo ello depende de la
composición química de sus subunidades α
y de los tipos de subunidades que lo
formen.
10. Forman fibras. Son los más abundantes de
todas las formas de colágeno y están
formadas por repeticiones de moléculas de
colágeno, tres cadenas α arrolladas en forma
de triple hélice dextrógira que forman las
unidades repetidas.
11. Forman mallas. Estos tipos de colágeno
suelen formar láminas de entramados
moleculares. Se encuentran rodeando los
órganos o formando la base de los epitelios.
Entre éstos se encuentra el colágeno tipo IV
que abunda en la lámina basal, localizada
entre el epitelio y el tejido conectivo.
12. Establecen conexiones. Forman puentes de
unión entre moléculas de la matriz
extracelular y el colágeno fibrilar o el
colágeno que forma mallas. Por ejemplo, el
colágeno tipo IX forma uniones entre los
glucosaminoglucanos y las fibras de colágeno
tipo II.
13. Imagen obtenida con un microscopio electrónico de transmisión a partir de
tejido conectivo de un invertebrado marino, la oreja de mar. Con los asteriscos
negros se indica el colágeno ya ensamblado en el exterior celular, mientras que
con los asteriscos blancos las grandes vesículas intracelulares llenas de
moléculas de procolágeno. La flecha blanca indica un posible punto de
liberación de las moléculas de procolágeno al espacio extracelular