El colageno

UNIVERSIDAD DE CARTAGENA
FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS Y NATURALES
BIOLGIA CELULAR
Devis Samir Zambrano Buelvas, Samantha Yepes Zabaleta, Cristian Nuñez
Payares, Miguel Gonzales.
Prof: Yaleyvis Buelvas Montes
EL COLAGENO
El colágeno, es una proteína fibrosa insoluble que se caracteriza por contener
grandes cantidades de una estructura regular formando un cilindro de una gran
longitud. El colágeno se encuentra en todos los tejidos en los que sirve de
armazón de sostén. Su importancia se corresponde con su elevado porcentaje:
por ejemplo, supone el 4% del hígado, el 10% de los pulmones, el 50% del
cartílago y el 70% de la piel.
El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice, Cada
cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una
glicina. A intervalos regulares se encuentran otros aminoácidos, la prolina y la
hidroxiprolina, poco frecuentes en otras proteínas. La presencia de estos
aminoácidos particulares permite que las tres cadenas se enrollen una alrededor
de la otra formando una fibra muy resistente. Además, entre las cadenas se
establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran estabilidad.
Sabemos que existen alrededor de 12 tipos de colágeno sin embargo en este
escrito aremos énfasis en el tipo 1, su funcionamiento, estructura, bioquímica, y
todo su biología molecular.
Antes de especificar el tipo de gen a estudiar en este escrito, hablaremos de los
diferentes tipos conocidos de manera resumida:
Los aminoácidos son codificados por el ADN, a partir de tripletas o codones tales
como: CGC Arginina, CCU Prolina, CCC Prolina C CA Prolina,CCG Prolina
,GGU Glicina ,GGA Glicina. La secuencia a menudo sigue el patrón de Gly-Pro-

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X o Gly-X-Hyp, donde X puede ser cualquiera de varios otros residuos de
aminoácidos.
En cuanto a la proporción, Prolina o hidroxiprolina, constituyen aproximadamente
1/6 de la secuencia total. Glicina (Gly) se encuentra en casi cada tercer residuo.
Glicina representa 1/3 de la secuencia de lo que significa que aproximadamente
la mitad de la secuencia de colágeno no es glicina, prolina o hidroxiprolina.
Prolina (Pro) hace el 17% de colágeno. El colágeno también tiene dos raros
derivados aminoácidos que no se insertan directamente durante la traducción.
Estos aminoácidos se encuentran en ubicaciones específicas en relación con la
glicina y son modificados por enzimas diferentes, los cuales requieren vitamina
C como cofactor.
Es importante destacar que el colágeno presenta un “enroscamiento” o curvatura
impuesta a la cadena por la prolina, que se ubica cada tres posiciones en una
cadena de 1000 aminoácidos de largo, por lo cual un filamento de la triple hélice
parece un sujetador de papel, el cual ante la falta de la cadena lateral en la
glicina(a,a), permiten que los tres filamentos se acerquen, para formar la hélice
de tres cadenas. Esta hélice finalmente se estabiliza por formación de puentes
de hidrogeno entre los enlaces peptídicos de los aminoácidos glicinas. La
compleja estructura del colágeno, corresponde a una proteína secundaria y en
su ensamblado participan proteínas y carbohidratos.
En esta línea de ideas, cabe mencionar que existen varios tipos de colágeno,
algunos de los cuales son los siguientes:
• Tipo I: Es el más abundante en el organismo y está presente sobre todo en los
huesos, en la piel, en la córnea y en los tendones. Con un tamaño de
aproximadamente la millonésima parte de un milímetro y se presenta en forma
de fibra con estrías. Éstas, se agrupan y forman cadenas cuyas principales
funciones son el dotar a un organismo de capacidad de estiramiento y
resistencia.
• Tipo II: Se encuentra fundamentalmente en los cartílagos, aunque también en
determinadas estructuras de los embriones. Sus dimensiones son similares a las

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del colágeno de Tipo I, así como su forma, también alargada. Sus principales
funciones son las de otorgar resistencia a estos tejidos, así como la de realizar
presión de forma intermitente.
Tipo III: Es propio de los tejidos de los músculos, así como de las venas, la piel
y varias glándulas del cuerpo. Mide aproximadamente dos veces más que el
colágeno de tipo I y II y su principal función es la de sujetar a varios órganos del
cuerpo.
• Tipo IV: Forma parte de las membranas de un tipo de células muy presentes
en la piel. Su función en este órgano es la de darle sostén y capacidad de filtrar
diversas sustancias.
• Tipo V: Está presente en la mayor parte de los tejidos situados en el interior,
sobre todo en los que recubren varios elementos funcionales del cuerpo, como
son los órganos. Su misión es la de dar a estas partes del cuerpo la facultad de
estirarse y resistir todo tipo de factores.
• Tipo VI: Se encuentra prácticamente en las mismas partes que las del tipo VI,
aunque, en este caso, su función es la de ayudar a las células a las que se fijen
en el punto donde lo requieran para cumplir su función.
• Tipo VII: ubicado principalmente en la lámina basal, la cual es una estructura
del cuerpo cuya función es la de servir de separación entre los diferentes
componentes del cuerpo, como puede ser las fibras musculares del tejido de la
piel. La función de esta proteína es la de hacer la lámina basal resistente y
elástica.
• Tipo VIII: situada en el interior de las células endoteliales, las cuales se
encargan de recubrir los vasos sanguíneos y los capilares. Les otorga resistencia
y capacidad de estirarse.

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BIOSÍNTESIS DEL COLÁGENO:
Dentro de la célula
1. Durante la traducción, dos tipos de cadenas de péptidos se forman en los
ribosomas en el retículo endoplásmico rugoso (RER). Estas son llamadas
las cadenas alfa-1 y alfa-2. Estas cadenas de péptidos (conocidas como
preprocollagen) con péptidos de registro en cada extremo y un péptido
señal.
2. El preprocollagen luego se libera en el lumen del RER. A partir de
entonces los péptidos señal son hendidos dentro del RER y las cadenas
de péptidos ahora se llaman cadenas pro-alpha.
3. La hidroxilación de los aminoácidos lisina y prolina se produce dentro del
lumen. Este proceso es dependiente de ácido ascórbico (vitamina C)
como cofactor. Se produce más glicosilación de residuos específicos
hidroxilisina.
4. Triple estructura helicoidal está formada dentro del retículo endoplásmico
de cada dos cadenas de alfa-1 y una cadena de alfa-2. Esto se llama
procollagen.

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5. Procollagen es transportado en el aparato de Golgi, donde se
empaquetan y secretada por exocitosis.
Fuera de la célula
1. Una vez fuera de la célula, los péptidos de registro son hendidos y
tropocollagen está formado por procollagen peptidasa.
2. Estas moléculas de tropocollagen se reúnen a fibrillas de colágeno de
forma, a través de reticulación covalente por la lisil oxidasa que une
residuos hidroxilisina y lisina. Forma múltiple de fibrillas de colágeno en
las fibras de colágeno.
3. Colágeno puede asociarse a las membranas celulares a través de varios
tipos de proteína, incluyendo la fibronectina e integrina.

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Una vez que ha sido sintetizada, la molécula de colágeno presenta la
particularidad de que experimenta una serie de modificaciones antes de llegar a
su estructura definitiva. La lectura del ARN mensajero por los poli ribosomas del
retículo endoplásmico constituye la fase inicial de la biosíntesis.. A continuación,
los polisomas se encargan de ensamblar los aminoácidos para formar las
cadenas polipeptídicas. Estas cadenas polipeptídicas, precursoras de las
cadenas alfa, llevan en sus extremos secuencias suplementarias de
aminoácidos. Las cadenas alfa van a sufrir una hidroxilación en el seno del
retículo endoplasmático, mediante la cual un centenar de grupos peptidilprolina
se transforman en hidroxiprolina y una veintena de grupos peptidil-lisina se
convierten en hidroxilisina. Acto seguido, se fijan en los grupos hidroxilisina
moléculas de galactosa y glucosa, mientras que en los grupos terminales de las
cadenas se fijan otros azúcares. Por último, se crean puentes disulfuro entre las
cadenas polipeptídicas, llegándose así a la formación de la molécula de
procolágeno. La molécula de procolágeno transita por las vesículas de Golgi y
pasa al medio extracelular, en el cual, bajo la acción de las proteasas, sufre una
escisión de los grupos N-terminal y C-terminal. Después de esta escisión, las
moléculas de colágeno se constituyen en fibras. Se piensa que los grupos
terminales desempeñan un papel importante en la formación de la triple hélice.
Lo más probable es que intervengan para evitar que la formación de las fibras.
El colágeno colágenas se realice antes de la secreción de la proteína. Por último,
la creación de enlaces transversales entre las cadenas polipeptídicas asegura la
gran solidez de la molécula.
El colágeno se codifica (COL1A1 y COL1A2) y se tabulan en la base de datos
de mutaciones del colágeno humano, se pueden involucrar tanto a las
sustituciones de un solo nucleótido o base de inserciones y delaciones,
mutaciones sin sentido con la alteración de un codón de glicina en los exones

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central de los genes que codifican proteínas de la región destinada a formar la
triple hélice del colágeno característica de ser más común, los exones que
codifica la propéptidos amino de las moléculas de colágeno tipo I (exones 1-6)
se han asociado con OI, y en segundo lugar, sustituciones sin sentido y
mutaciones de cambio de marco no se han observado en el gen COL1A2.
Cabe analizar bien ¿qué importancia tiene esta compleja proteína en nuestro
organismo?
Un aspecto importante lo constituye la vitamina c que se desprende del proceso
de síntesis del colágeno y cuya deficiencia puede causar enfermedades como
escorbuto, una enfermedad grave y dolorosa en la que el colágeno que se
sintetiza es defectuoso y no produce tejidos conectivos fuertes. Lo cual ocasiona
sangrados, perdida de dientes, decoloración, entre otros.
Además, ciertas enfermedades autoinmunes como el lupus eritematoso
sistémico o artritis reumatoide pueden ocurrir donde el sistema inmunológico del
cuerpo recibe el colágeno como extranjeros y los ataques y se degrada el
colágeno en el cuerpo. Algunas bacterias y virus también destruyen las fibras de
colágeno en el cuerpo o interfieran con su producción
Finalmente podemos afirmar que la importancia del colágeno equipara la
complejidad de su formación, ya que a partir de esta proteína se hace posible la
estructuración e integración de órganos importantes de nuestro cuerpo, así como
su funcionalidad.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
 R.M.Schultz, M.N. Liebman: Proteíns: Composition and structure. En:
Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations.
 KA. Piez: Collagen types: a review. En: Development and Diseases of
Cartilage and Bone Matrix. (1987).
 Philip S..(1995) Quimica Orgánica Conceptos y aplicaciones. Pearson
Educación. México.
Páginas web consultadas:
 http://biologiamedica.blogspot.com.co/2010/10/biologia-del-colageno-la-
osteogenesis.html
 http://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx

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