1. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

2. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
• Son biomóleculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
polímeros lineales construídos a partir de
monómeros llamados aminoácidos, que
bajo condiciones fisiológicas tienen una
estructuratridimensional definida.
(Creighton 2000)

3. ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Aumente la rapidez o velocidad de una reacción
química o sea, la velocidad de formación del
producto.

4. • Los AMINOÁCIDOS son los precursores moleculares
de las proteínas y tienen una estructura común.
(Voet, 2004)
(Creighton 2000)

5. Carbono α: Centro quiral
• Ópticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en un
plano.
ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetría tal que no
pueden superponerse sobre su imagen en el espejo.
• LóD
• Las proteínas contienen aminoácidos de tipo L.
(Voet, 2004)

6. CUATRO NIVELES
ESTRUCTURALES
http://upload./commons/thumb/2/2
5/Estructura_proteínas.png/350px-
Etructura_proteinas_proteínas .png

7. ESTRUCTURA PRIMARIA:
FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICO
Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
(Creighton 2000)

8. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere al ordenamiento espacial de los aminoácidos que
se encuentran cerca en la secuencia.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados
durante la sintesis de proteínas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria
(Creighton 2000)

9. • α- hélice:
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno
entre el -C=O de un aminoácido y el -
NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
(Creighton 2000; Voet, 2004)

10. • Forma-β
Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
(Creighton 2000; Voet, 2004)

11. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es su disposición espacial; es decir, el plegamiento de los
elementos estructurales secundarios, junto con las
disposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, el
arreglo tridimensional de todos los aminoácidos)

12. La estructura terciaria informa sobre la disposición de
la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R.

13. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar en
estructuras de múltiples subunidades.
(se presenta en proteínas que contienen más de una
cadena polipeptídica, conocidas como subunidades)
(Creighton 2000)

14. La FUNCIÓN de una proteínas es directamente
dependiente de su estructura tridimensional.
Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIÓN
Determina la especificidad de interacción con otras moléculas,
Determina su función,
Determina su estabilidad y tiempo de vida media

15. DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
• La mayoría de las proteínas biológicas pierden su
función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al sitio
activo, y porque los residuos del aminoácido implicados
en la estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.
(Cueto et all., 2007)

16. Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
1. la polaridad del disolvente,
2. la fuerza iónica,
3. el pH,
4. la temperatura.
Desnaturalización de la estructura
trimimensional con urea y
reducción de puentes disulfuro
con 2-mercaptoetanol.
(Cueto et all., 2007)

17. •La polaridad del disolvente:
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden
sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona.
Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la molécula proteica,provocando la agregación y
precipitación.
•Aumento de la fuerza iónica del medio:
(por adición de sulfato amónico o urea, por ejemplo) provoca una
disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el
agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones
electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y
precipitan.
(Cueto et all., 2007)

18. •Efecto del ph:
Los iones H+ y OH- del agua afectan a la carga eléctrica de
los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las
proteínas elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su
precipitación.
•Efecto de la temperatura:
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética
de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura
acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un
aumento de la temperatura destruye las interacciones
débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma
que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y
se produce la agregación y precipitación de la proteína
desnaturalizada.
(Cueto et all., 2007)

20. James D. Watson y Francis Crick en 1957, plantea que
en el mecanismo de la síntesis de proteínas a partir del
DNA, la información genética fluye en una dirección
solamente según el siguiente diagrama simplificado:
DNA -> RNA -> Proteína

21. REPLICACIÓN DEL ADN
Reglas fundamentales de la replicación
• SEMICONSERVATIVA: Cada una de las hebras
originales de DNA sirve como molde para una hebra
nueva = dos moléculas nuevas.
• BIDIRRECCIONAL: Ocurre en dos sentidos, cada uno
con su orquilla de replicación.
• DIRECCIÓN: Las cadenas de ADN son sintetizadas en
dirección 5´-3´. y una de las cadenas es
semidiscontinua porque se sintetiza por trozos.

22. • SÍNTESIS: DNA polimerasas
Requerimientos básicos:
5. Todas requieren de un molde
2. Es necesario un cebador, el cual es un segmento de
cadena con un grupo 3´-hidroxilo al cual puedan
añadirse nucleótidos.

23. EN RESUMEN….

24. Replicación del ADN PRIMOSOMA: Complejo proteico
de separación. Helicasa y SSB
REPLISOMA: Complejo proteico
de elongación. Primasas y DNA
ligasas.

25. Replicación del ADN
Paso 1 Paso 2 Paso 3
O = polimerasas i y ii +
O = helicasa O = polimerasa iii
endonucleasa
|| = ADN || = ADN
|| = ADN
() = ADN, enrollado ! ¡ = ARN
! ¡ = ARN
http://www.biotech.bioetica.org/clase1-14.htm

26. TRANSCRIPCIÓN DEL ADN
Síntesis de ARN bajo la dirección del DNA
ARN pol

27. Elementos clave
• Promotor: Secuencia de ADN requerida por la ARNpol
para que esta pueda unirse al molde e iniciar el
proceso de transcripción de un gen.
• Codón iniciador: Codón del mRNA, generalmente con
la secuencia AUG, que marca el inicio de la síntesis de
una proteína.
• Codón de terminación: Codón del mRNA que no
codifica para ningún amino ácido y por lo tanto indica
el final de la codificación para una proteína específica.
Detiene el proceso de traducción en ese punto.
Puede tener las siguientes secuencias: UAA, UAG,
UGA.

28. Etapas de la transcripción:
• Reconocimiento de la hebra codificante: Unión de la
RNApol al promotor.
• Iniciación: Síntesis de los primeros enlaces
nucleotídicos o sea, la enzima elonga la cadena y
deja al promotor.
• Elongación: La enzima se desplaza a lo largo del ADN
molde y extiende la cadena creciente de ARN.
• Terminación: Reconocimiento del codón de
terminación. Dependiente o independiente de Rho.

29. (sense strand)
(coding strand)
RNAp
(anti-sense strand)
(non-coding strand)

30. TERMINACIÓN INDEPENDIENTE DE Rho (intrinseca)
RNA
Pol.
RNA Terminador
5’
RNA
Pol.
RNA RNA
5’
Pol.
5’
RNA

31. Formación de horquilla
(estructura secundaria)
Ricos en G-C
(secuencia palindrómica
dentro del RNA)
6 residuos U al 3’

32. TERMINACION DEPENDIENTE DE Rho (extrínseca)
RNA
Pol.
terminación
RNA
5’ r
La secuencia de terminación retarda
la RNA polimerasa.
RNA
Pol.
RNA
5’ r

33. Help,
rho
hit me!
RNA
Pol.
r
RNA
5’
RNA
El complejo de elongación se desintrega: Pol.
separación del híbrido RNA-DNA
5’ RNA
r

34. TRADUCCIÓN
• Cada aminoácido está representado por tres
nucleótidos = tripletes (64 combinaciones).
• A cada triplete se le llama codon.
• La correspondencia entre tripletes y aminoácidos es el
código genético.
• Codón de iniciación AUG (METIONINA)
• Codón de terminación UAA, UAG, UGA

35. Componentes de la traducción
• ARNm:
Policistronicos (transcripcion y traducción
simultaneas), un solo promotor que origina varias
proteinas o monocistronica (transcripción y traducción
separadas) eucariotes.
2. ARNt: Lleva el aminoácido hacia el codón exacto. Único tRNA
para cada aminoácido. Es el adaptador de la molécula para la
traducción.

36. 3. Ribosomas
• Donde se localiza la síntesis de proteínas.
• Son partículas formadas por RNAr y proteínas.
• Son funcionales en el citosol, excepto los de
mitocondrias y cloroplastos.
• Constan de dos subunidades, una (LS)
aproximadamente el doble que la otra (SS).

38. INICIACIÓN
• Subunidad pequeña del ribosoma + mRNA + tRNA
iniciador
2. Enlaces de ribosoma
3. Enlaces tRNA iniciador
4. Subunidad grande del ribosoma se adiciona después

39. ELONGACIÓN

40. TERMINACIÓN
1. Recae en el codón de terminación en el mRNA
– UAA, UAG, UGA
2. Factor de liberación (proteina)
– El agua se enlaza en lugar de otro aminoácido

41. ADN
traducción del
Trascripción y
http://www.biotech.bioetica.org/clase1-14.htm