El documento proporciona información sobre las proteínas y los aminoácidos para la prueba de acceso a la universidad (PAU). Explica que aproximadamente el 15% de las preguntas de la PAU tratan sobre este tema. Detalla los conceptos clave que suelen preguntarse, como definir proteína y aminoácido, describir la estructura de las proteínas, y explicar la desnaturalización y renaturalización. Además, clasifica los 20 aminoácidos proteicos y describe sus propiedades y el enlace peptídico que los une

1. 5
Las proteínas
CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
15%
de pruebas de PAU incluyen
preguntas relacionadas con los
contenidos de este tema
 No se requiere conocer las fórmulas de los 20 aminoácidos
proteicos, sí identificarlos entre otras biomoléculas
 Conviene saber dos o tres ejemplos de cada grupo de
aminoácidos y su código de letras
 Identificar el enlace peptídico

2. CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU
AU
P
¿Qué se suele preguntar?
 Definir proteína y destacar su multifuncionalidad
 Definir aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer
la diversidad debida a sus radicales
 Identificar y describir el enlace peptídico
 Describir la estructura de las proteínas
 Explicar el proceso de desnaturalización y renaturalización
 Funciones más relevantes de las proteínas

3. Las proteínas
Los aminoácidos
Aminoácidos no polares
o hidrofóbicos
Aminoácidos polares sin carga
Propiedades de las proteínas
Enlace peptídico
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Aminoácidos polares con carga
Estructura cuaternaria

4. Los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que
se unen al mismo carbono (carbono α).
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada
aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos primarios (forman
las proteínas).

5. Los aminoácidos
Clasificación
Se
clasifican
Todas las proteínas se forman únicamente a
partir de 20 aminoácidos diferentes
En función del tipo de cadena lateral (R)
Existen diferentes tipos de clasificaciones
No polar  cadena hidrocarbonada
R
Sin carga
Positiva  2 grupos amino
Polares
Con carga
Negativa  2 grupos carboxilo

6. Los aminoácidos
Clasificación
Aminoácidos no polares o hidrofóbicos (R: cadena hidrocarbonada)
Alanina (Ala)
Metionina (Met)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Prolina (Pro)
Triptófano (Trp)

7. Los aminoácidos
Clasificación
Aminoácidos polares sin carga (R: cadena con radicales que forma
puentes de hidrógeno con el agua. Más solubles que los no polares)
Glicina (Gly)
Asparagina (Asn)
Serina (Ser)
Treonina (Thr)
Glutamina (Gln)
Cisteína (Cys)
Tirosina (Tyr)

8. Los aminoácidos
Clasificación
Aminoácidos polares con carga negativa (R: son ácidos, el radical
presenta un grupo ácido -COOH)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)

9. Los aminoácidos
Clasificación
Aminoácidos polares con carga positiva (R: son básicos, el radical
presenta un grupo básico, como un amino –NH2)
Lisina (Lys)
Arginina (Arg)
Histidina (His)

10. Los aminoácidos
Clasificación
De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de las
proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y que
deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias
pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan para
fabricar sus proteínas.
•
EN ADULTOS: 8
–
–
–
–
–
–
–
–
•
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
EN NIÑOS los anteriores y:
– Arginina
– Histidina

11. Los aminoácidos
Clasificación
Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan
isómeros espaciales. Por se el Cα asimétrico
La forma D tiene el –NH2 a la derecha
La forma L tiene el –NH2 a la izquierda
Todos los aa proteicos
son L-aminoácidos
Al ser imágenes especulares se
denominan estereoisómeros.

12. Los aminoácidos
Clasificación
Configuración L
Configuración D

13. Los aminoácidos
Actividad óptica
Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α
asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.
Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es
decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos.
La disposición L o D
es independiente de la
actividad óptica
Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (-).

14. Los aminoácidos
Comportamiento químico de las aminoácidos
En disolución acuosa, los
aminoácidos muestran un
comportamiento anfótero
Dependiendo del pH, actúan como un ácido (los grupos -COOH liberan protones,
quedando como -COO- ), como una base (los grupos -NH2 captan protones,
quedando como –NH3+) o como un ácido y una base a la vez.
pH
disminuye
pH
aumenta
El aminoácido se comporta como una base El aminoácido se comporta como un ácido.
(captan protones)
(ceden protones)

15. Los aminoácidos
Comportamiento químico de las aminoácidos
Cuando los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar
iónica o zwitterion.
H+
H+
pH bajo
H+
H+
pH alto
La forma dipolar, en un medio ácido, capta protones y se comporta como una base
y en un medio básico libera protones y se comporta como un ácido. Este
efecto anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH, que lo
mantienen constante (efecto amortiguador o tampón)

16. Los aminoácidos
Comportamiento químico de las aminoácidos
El pH en el cual el aminoácido tiende
a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas
positivas como negativas, se
denomina punto isoeléctrico.

17. El enlace peptídico
H
H2N
C
Grupo
carboxilo
Grupo amino
O
OH
R
H
+
C
N
C
H
H
H2N
C
R
Los aminoácidos se unen por medio de
enlaces peptídicos y forman péptidos:
R
O
C
COOH
Entre el grupo carboxilo de un aminoácido y
el grupo amino del siguiente, desprendiendo
de una molécula de agua.
H 2O
H
R
N
C
H
H
Enlace peptídico
COOH
DIPÉPTIDO
Cuando son tres tripéptidos, cuatro
tetrapéptidos. Un oligopéptido contiene
menos de 50. Se denomina polipéptidos
si poseen entre 50 Y 100 aminoácidos.
Cuando se unen más de 100 aminoácidos
se forman las proteínas.

18. El enlace peptídico
Características de un enlace peptídico
• Es un enlace covalente
más corto que la mayoría
de los enlaces C - N.
• Posee cierto
carácter de
doble enlace.
• Los cuatro
átomos del
enlace se
encuentran
sobre el mismo
plano.
• Los únicos enlaces que
pueden girar son los
formados por C-C y C-N

19. El enlace peptídico

20. La estructura de las proteínas
SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA
Estructura
primaria
Forma
helicoidal
Estructura
terciaria
Estructura
globular
Asociación de
varias cadenas
Hoja
plegada
Estructura
cuaternaria
Estructura
secundaria
Cada una de estas estructuras
corresponde la disposición de la
anterior en el espacio.

21. La estructura de las proteínas
Estructura primaria de las proteínas
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica
y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
Extremo N-inicial
Extremo C-terminal
La secuencia de una proteína
se escribe enumerando los
aminoácidos desde el extremo
N-terminal hasta el C-terminal.

22. La estructura de las proteínas
Estructura primaria de las proteínas
La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la
forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína
puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la
hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

23. La estructura de las proteínas
Estructura secundaria de las proteínas
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos (estructura
primaria) en el espacio.
Los aminoácidos según van
siendo enlazados durante la
síntesis de las proteínas, y
gracias a la capacidad de giro de
sus enlaces no peptídicos,
adquieren
una
disposición
espacial estable, la estructura
secundaria.
α -hélice
Depende de los aminoácidos que la forman,
según los enlaces de H que puedan
formar.
Tipos Triple hélice (colágeno)
Conformación-β

24. La estructura de las proteínas
Estructura secundaria de las proteínas
Estructura en α-hélice
Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Por la formación espontánea de enlaces de
hidrógeno entre el —CO— de un aminoácido y el —NH— del
cuarto aminoácido que le sigue.
Puentes de hidrógeno
Los O de todos los grupos
—CO— quedan orientados
en el mismo sentido, y los H
de todos los grupos —NH—
quedan orientados justo en
el sentido contrario.
Presenta 3,6 aminoácidos
por vuelta y la
rotación es hacia la
derecha

25. La estructura de las proteínas
Estructura secundaria de las proteínas
Estructura de la hélice de colágeno
Las cadena polipeptídicas del colágeno se disponen
helicoidalmente de forma levógira y más alargada.
Hidroxiprolina
Prolina
Prolina (Pro)
Glicina
Se debe a la abundancia de
prolina
y
su
derivado
hidroxiprolina, que dificultan la
formación de puentes de H.
Es una molécula muy estable
formada por tres hélices
que
forman
una
superhélice o molécula
completa de colágeno
Superhélice
de colágeno
Se estabiliza por enlaces covalentes
y puentes de H

26. La estructura de las proteínas
Estructura secundaria de las proteínas
Conformación-β
Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.
No
existen
enlaces
de
hidrógeno
entre
los
aminoácidos próximos. Si que
existen enlaces de hidrógeno
entre segmentos distantes
antes del plegamiento
Puede dar lugar a una
estructura muy estable,
la β-lámina plegada
Disposición
antiparalela
Disposición
paralela
Se puede dar entre dos o más
cadenas polipeptídicas diferentes

27. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria de las proteínas
Disposición que adopta la estructura secundaria al plegarse en el espacio.
En las proteínas globulares:
los radicales polares se sitúan
en el exterior y los apolares en
el interior, aumentando su
solubilidad
La
Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
• Puentes disulfuro.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones iónicas.
• Uniones de Van der Waals.
• Interacciones hidrofóbicas
estructura globular se
mantiene estable gracias
a
enlaces entre los
radicales (R)

28. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria de las proteínas
Conformación interna y dominios estructurales
Triosa-fosfato-isomerasa
Codo
En los tramos rectos, la
cadena polipeptídica posee
estructura secundaria de tipo
α-hélice o β-lámina
Sectores en
α-hélice
Sectores en
conformación β
En los codos o giros presenta
secuencias
sin
estructura
precisa.

29. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria de las proteínas
Conformación interna y dominios estructurales
Proteína simple con dos dominios estructurales
Sustrato
Dominio A
Existen
combinaciones
estables, compactas y de
aspecto globular de α-hélice y
conformación-β que aparecen
repetidamente en proteínas
distintas.
Dominio B
Sustrato fijo
Evolutivamente, se considera que los
dominios estructurales han servido
como unidades modulares para constituir
diferentes tipos de proteínas globulares.
Reciben
el
nombre
de
dominios estructurales y
cada dominio se pliega y se
desnaturaliza
casi
independientemente de los
demás. En las enzimas
posibilitan la entrada del
sustrato

30. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria de las proteínas
Conformación interna y dominios estructurales
En
las
proteínas
filamentosas: No llegan a
formar estructuras terciarias
manteniendo la secundaria
alargada
Son insolubles en agua y
soluciones salinas y realizan
funciones esqueléticas.
Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc, la
fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

31. La estructura de las proteínas
Estructura cuaternaria de las proteínas
Es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un
complejo proteico.
Hemoglobina
Insulina
Grupo hemo
Cadena β
Enlace disulfuro
Cadena α
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero (subunidad o
monómero)
Según el número de protómeros que se
asocian. las proteínas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:
Dímeros, como la hexoquinasa.
tetrámero como la hemoglobina.
Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
Cadena β
Polímeros, cuando en su composición
Cadena α

32. La estructura de las proteínas
Primaria
Combinación
ilimitada de
aminoácidos.
Enlace
Peptídico
Secuencia
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
α Hélice
Globular
Subunidades iguales
Hoja Plegada β
Fibrosa
Subunidades distintas
Puente de
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Conformación
Fuerzas diversas no
covalentes.
Asociación

33. Las propiedades de las proteínas
Solubilidad
Desnaturalización
Especificidad
Capacidad amortiguadora
Dependen sobre todo de los
radicales R libres y de que
éstos sobresalgan de la
molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con
otras moléculas.

34. Las propiedades de las proteínas
Solubilidad
• Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares.
Establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la
proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide
que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
La solubilidad depende del pH, al
modificar el º de ionización de los
radicales polares
Las proteínas globulares al tener
elevada masa molecular forman
dispersiones coloidales

35. Las propiedades de las proteínas
Desnaturalización
• Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura
primaria.
Proteína en estado
normal
Proteína
desnaturalizada
Desnaturalización
La desnaturalización se produce por
cambios de pH, variaciones de tª,
alteraciones en concentración de sales ,
agitación o sustancias desnaturalizantes
(detergentes, urea,…)

36. Las propiedades de las proteínas
Desnaturalización
Si se vuelve a las condiciones normales
algunas proteínas se pueden renaturalizar
Proteína en estado
normal
Proteína
desnaturalizada
Desnaturalización
Renaturalización
Si la proteína está desnaturalizada:
 Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación.
 Pérdida de todas sus funciones biológicas

37. Las propiedades de las proteínas
Especificidad
• Al interactuar con otras moléculas lo hacen con estructuras tridimensionales
específicas con aminoácidos concretos en lugares determinados.
Como en proteínas
enzimáticas, hormonas
y anticuerpos
El conjunto de
aminoácidos que
reconocen y contactan
con las moléculas se
llama centro activo

38. Las propiedades de las proteínas
Especificidad
Proteínas homólogas: Realizan la
misma función en sp diferentes. Su
estructura el similar, pero no idéntica.
Se cambian aminoácidos por otros que
no alteran su funcionalidad.
Es producto de la evolución,
produciendo proteínas
específicas de especie o
incluso de individuos. Sirve
para establecer relaciones
evolutivas.

39. Las propiedades de las proteínas
Capacidad amortiguadora
• Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del
medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto,
liberar o retirar protones (H+) del medio.

40. Las funciones de las proteínas
Enorme diversidad, numerosas funciones
Estructural
Reserva
Transporte
Enzimática
Contráctil
Hormonal
Defensa
Homeostática

41. Las funciones de las proteínas
Estructural
Son parte de la estructura de la membrana plasmática,
forman cilios y flagelos, sirven de soporte al ADN
Queratinas de las estructuras dérmicas,
elastina en tejidos reticulares y colágeno
de tejido cartilaginoso, conjuntivo y oséo
Reserva
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No
obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína
de la leche, zeína del maíz o la glutén de la semilla de trigo, son utilizadas
por el embrión en desarrollo como nutrientes.

42. Las funciones de las proteínas
Transporte
Además de las proteínas transportadoras de las membranas hay otras:
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los
citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la
fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos
grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan
el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.
Enzimática
• Las enzimas son proteínas con acción biocatalizadora. Tienen un elevado
grado de especialización. Algunos ejemplos son la maltasa o la lipasa
intestinal.

43. Las funciones de las proteínas
Contráctil
Movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:
la flagelina, del flagelo bacteriano
la actina y miosina, responsables de la contracción
muscular.
Hormonal
Las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno que en
determinadas células estimulan ciertos procesos. Como: la insulina,
tiroides y hormona del crecimiento

44. Las funciones de las proteínas
Defensa
La realizan las inmunoglobulinas (anticuerpos) que se unen a los antígenos
y los neutralizan. También algunos antibióticos son péptidos.
Homeostática
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones.
Y la trombina y el fibrinógeno participan en la coagulación.

45. La clasificación de las proteínas
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
•
Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares
Cromoproteínas
Glucoproteínas
PROTEÍNAS
Heteroproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas

46. La clasificación de las proteínas
Holoproteínas
Filamentosas:
Más simples que las globulares.
Más simples que las globulares.
Forman estructuras alargadas,
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
responsables de funciones
estructurales yyprotectoras
estructurales protectoras
1. Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos. Resistentes al
estiramiento
2. Queratinas: α en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos y β o fibroína en hilo de seda. Ricas en cisteína.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos, gran elasticidad.
4. Miosinas: Activas en la contracción muscular.

47. La clasificación de las proteínas
Holoproteínas
Globulares:
Más complejas que las fibrosas.
Más complejas que las fibrosas.
Forman estructuras compactas, casi
Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son responsables
disolventes polares. Son responsables
de la actividad celular
de la actividad celular
1. Protaminas: Proteínas básicas compactan el ADN en espermatozoides
2. Histonas: También básicas y de baja masa molecular, se asocian al ADN
e intervienen en la regulación genética.
3. Prolaminas: Insolubles en agua, en semillas: zeína (maíz), gliadina (trigo)
y hordeína (cebada)
4. Glutelinas: Insolubles en agua, solubles en ácidos y bases diluidas:
orizanina del arroz y glutelina del trigo
5. Albúminas: Proteínas grandes, son reserva de aminoácidos o
transportadoras: seroalbúmina de la sangre, ovoalbúmina del huevo y la
globina de la hemoglobina.
6. Globulinas: Muy grandes. Solubles en disolución salina: ovoglobulina,
seroglobulina e inmunoglobulinas

48. La clasificación de las proteínas
Heteroproteínas
1.
2.
3.
4.
5.
Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
Glucoproteínas: Ribonucleasa, de membrana (glucocalix),
anticuerpos, hormona luteinizante y estimulante del folículo,
protrombina
Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
Fosfoproteínas: Tienen H3PO4 en el grupo prostético. La caseína de
la leche y la vitelina del huevo.
Nucleoproteínas: Asociaciones de histonas o protaminas con las
moléculas de ADN para formar la cromatina.

49. Septiembre 2003 –B

50. Junio 2005 –B

51. Modelo 2008 –A

52. Modelo 2009 - A