2. ❶ Proteínas. Están formadas por cadenas lineales de aminoácidos (que cuentan con un carbono asimétrico), unidos mediante enlaces peptídicos. A través de los radicales diferenciamos unos aminoácidos de otros. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Entre algunas de sus funciones se encuentran la expresión de la información genética; la posesión “actividad biológica” (transporte, defensa, reserva)...

3. ■ Fórmula estructural de un L-aminoácido y carbono asimétrico.

7. Estructura secundaria: plegamiento que la cadena peptídica adopta debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Distinguimos dos tipos de conformaciones,”hélice alfa” y “lámina beta”.

8. Estructura terciaria: forma en la que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals...

9. Estructura cuaternaria: disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína compuesta por varios péptidos. Esta estructura de mantiene estable a través de enlaces de tipo covalente y no covalente.

10. ■ Estructura primaria (disposición de los aminoácidos).

13. ■ Enlaces puente de hidrógeno en las proteínas.

15. ■ Superficie molecular “ Proteína 1”.

16. ■ Superficie molecular “ Proteína 2”.

18. ■ Distribución de las cargas “proteína 1”.

19. ■ Distribución de las cargas en la “proteína 2”.

21. ■ Estructura fragmento de ADN.

22. ■ Enlaces puente de hidrógeno entre bases complementarias.

24. ■ Estructura fragmento ARN.

25. ■ Superficie molecular ARN.

26. ■ Carga de una molécula de ARN (negativa).

28. ■ Green Fluorescent Protein (GFP).

29. ■ Green Fluorescent Protein (GFP).

30. ■ Green Fluorescent Protein (GFP).

31. ■ Green Fluorescent Protein (GFP).