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LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato
LA DISPOSICIÓN  ESPACIAL ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA PRIMARIA es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20 n ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó INSULINA SANGER por
PASO A E. SECUNDARIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
PASO A E. SECUNDARIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],Según los valores de    y     sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON …
HÉLICE   Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)
HÉLICE   ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],(1,4) Se rompe prolina e hidroxiprolina
LÁMINA   Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N
LÁMINA   Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA
LA HÉLICE DE COLÁGENO ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],E. TERCIARIA
DEFINITIVAMENTE
ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio FERRITINA FABP
ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.
LA MIOGLOBINA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
LA MIOGLOBINA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object]
LA HEMOGLOBINA ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],DESOXIHEMOGLOBINA
LA HEMOGLOBINA ,[object Object],[object Object],[object Object],OXIHEMOGLOBINA
PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. ,[object Object],[object Object],[object Object],[object Object],(paso de E2 a E4)
ESTRUCTURA CUATERNARIA Gran estabilidad Se unen girando  y  enrollándose  unas  sobre otras a derechas  dextrógiras

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINS

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  • 2.
  • 3.
  • 5. ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó INSULINA SANGER por
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  • 7.
  • 8. HÉLICE  Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)
  • 9.
  • 10. LÁMINA  Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N
  • 11. LÁMINA  Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA
  • 12.
  • 14. ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio FERRITINA FABP
  • 15. ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.
  • 16.
  • 17.
  • 18. DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
  • 19.
  • 20.
  • 21.
  • 22.
  • 23. ESTRUCTURA CUATERNARIA Gran estabilidad Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras

Notas del editor

  1. FABP – Fatty acids binding protein, es una proteína que transporta ácidos grasos.