Las proteínas. Biología. 2º Bachillerato

1. Antonio Campo Buetas
TEMA 4. PROTEÍNAS
Alimentos ricos en proteínas
Coronavirus SARS-Cov-2 (con sus
espículas glucoproteicas S)
Causante de la Covid-19
Estructura terciaria de una Proteína
Glucoproteína S del
SARS-Cov-2

2. • Introducción a las proteínas.
• Los aminoácidos. Propiedades
• El enlace peptídico.
• Estructura de las proteínas: primaria,
secundaria (concepto de hélice α y lámina
β), terciaria y cuaternaria.
• Propiedades de las proteínas: solubilidad,
especificidad, desnaturalización.
• Funciones de las proteínas.
Glicina (aminoácido)
TEMA 4. PROTEÍNAS

3. • Son biomoléculas orgánicas compuestas al menos, por cuatro bioelementos:
C, H, O y N; pero muchas de ellas contienen S, P y otros bioelementos (Fe,
Zn, Cu, etc.)
• Son polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos para dar lugar a péptidos. Según su tamaño molecular,
pueden ser oligopéptidos, formados por no más de diez aminoácidos y
polipéptidos, constituidas por más de diez aminoácidos. Cuando el número
de aminoácidos supera los 50 o el peso molecular es mayor de 5000 se habla
propiamente de proteínas.
• Se clasifican en dos grandes grupos: holoproteínas, formadas
exclusivamente por aminoácidos y heteroproteínas, si contienen además
otros componentes no proteicos.
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres
vivos, suponen el 50% del peso celular en seco. Además, son importantes
por la multitud de funciones que realizan en los seres vivos.
INTRODUCCIÓN A LAS PROTEÍNAS

4. • Como su nombre indica los aminoácidos son moléculas
que poseen, al menos, un grupo amino (-NH2) y un
grupo ácido carboxílico (-COOH) unidos a un átomo
de carbono central, denominado carbono α, un
hidrógeno (-H) y un grupo R (radical) o cadena
lateral variable.
• Prácticamente todas las proteínas están constituidas
con sólo 20 aminoácidos distintos que, según sus
grupos R (radicales), se clasifican en cuatro grupos
principales (a pH neutro):
• Radicales apolares
• Radicales polares sin carga
• Radicales polares
• Con carga positiva
• Con carga negativa
LOS AMINOÁCIDOS

5. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

6. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

7. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

8. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS: CARÁCTER ANFÓTERO
• Carácter anfótero: Los aminoácidos presentan carácter anfótero porque pueden comportarse como un
ácido o una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre: al tener un grupo carboxilo ( -COOH )
pueden desprender H+, por lo que tienen carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son
capaces de aceptar H+ y, por tanto, también tienen carácter básico. Al pH existente habitualmente en los
medios biológicos, ambos grupos suelen estar ionizados y los aminoácidos aparecen como iones dobles. A
un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el
grupo -COO-, neutralizando éste y quedando únicamente la carga del grupo -NH3+. Por el contrario, en un
pH más básico, el grupo -NH3+ cederá un H+ al medio y el aminoácido quedará con carga negativa.
• Para la glicina el pK1 del grupo carboxilo es 2,3 y el pK2 del grupo amino es 9,6. Esto significa que a pH inferiores a 2,3 los
grupos carboxilo y amino estarán protonados y la carga neta de la molécula será positiva. A pH entre 2,3 y 9,6 el grupo
carboxilo esta desprotonado y el grupo amino protonado, siendo la carga neta del aminoácido cero. A pH superiores a 9,6
ambos grupos estarán desprotonados, siendo la carga neta negativa.
Glicina

9. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS: PUNTO ISOELÉCTRICO
Punto isoeléctrico: El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta = 0, es
decir, posee tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico.
Como cada aminoácido, cadena polipeptídica o proteína presentan un punto isoeléctrico
diferente, ya que poseen cadenas laterales y aminoácidos distintos, se puede utilizar un
método de separación de aminoácidos y proteínas, denominado electroforesis, que se
basa en este concepto. Dicho método consiste en situar una disolución de los
aminoácidos o proteínas que se quieren separar en un campo eléctrico. Los aminoácidos
o proteínas con carga neta negativa se desplazarán hacia el ánodo, mientras que los que
tengan carga positiva lo harán hacia el cátodo y los que se encuentran en su punto
isoeléctrico no se moverán. Al modificar el pH de la disolución, las cargas de los
aminoácidos o proteínas irán variando y se podrán separar en el campo eléctrico. En
general el desplazamiento será mayor, cuanto mayor sea la carga y menor sea el peso
molecular de la molécula.

10. PROPIEDADES: ISOMERÍA Y AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Estereoisomería o isomería espacial: Los aminoácidos (salvo la
glicina, con R = H) poseen al menos un carbono asimétrico. Presentan
estereoisomería o isomería espacial de modo que las características
de cada aminoácido dependen de su configuración espacial. Si
utilizamos como referencia el monosacárido gliceraldehido, los isómeros
se clasifican en D y L. En los isómeros D, el grupo amino se sitúa a la
derecha del carbono α y en los isómeros L se localiza a la izquierda. El
uno es la imagen especular del otro y, por tanto son enantiómeros. Los
aminoácidos que constituyen las proteínas son de la serie L.
Isomería óptica: Los aminoácidos que tienen un carbono asimétrico
tienen la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada. Hay dos
formas:
• Dextrógiros (+). Desvían la luz polarizada hacia la derecha.
• Levógiros (-). Desvían la luz polarizada hacia la izquierda.
• La L-alanina es (+), mientras que la L-leucina es (-).
Aminoácidos esenciales: En el ser humano son aminoácidos
esenciales aquellos que tienen que ser necesariamente incorporados en
la dieta: lisina, triptófano, treonina, fenilalanina, valina, metionina, leucina
e isoleucina. Además en niños son aminoácidos esenciales la arginina e
histidina.

11. LOS AMINOÁCCIDOS EN BIOMODEL 3

12. • Dos aminoácidos se unen entre si mediante el enlace peptídico (que es un enlace amida de tipo covalente),
que se establece por reacción entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberándose
una molécula de agua; la molécula resultante es un dipéptido. Las proteínas son cadenas polipeptídicas de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
• El enlace peptídico es un enlace covalente y se comporta como si fuera un doble enlace, no permite el
giro. De esta manera, los cuatro átomos del enlace peptídico (C=O – N-H) permanecen en el mismo plano. El
resultado es que la cadena peptídica presenta una forma más o menos en zigzag.
EL ENLACE PEPTÍDICO

13. LOS ENLACES PEPTÍDICOS EN BIOMODEL 3

14. La función de una proteína depende en gran medida de la
estructura tridimensional final que adquiere y que denominamos
conformación. Podemos distinguir cuatro niveles progresivos
de plegamiento o estructura en las proteínas:
• Estructura Primaria
• Estructura Secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

15. Estructura primaria:
• Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El
número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos es
característico de cada proteína.
• Siempre existe un extremo aminoterminal, con un aminoácido cuyo
grupo amino está libre y otro extremo carboxiloterminal, con un
aminoácido con su grupo carboxilo libre.
• La cadena se dispone en planos en zig-zag articulados dado que los
enlaces peptídicos se comportan como un doble enlace y están en el
mismo plano.
• Los Radicales de los aminoácidos van alternando en la secuencia de
la cadena hacia arriba y hacia abajo.
• La estructura primaria es importante porque determina la
conformación tridimensional específica de la proteína, necesaria para
su función.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria viene determinada por el gen que
codifica para esa cadena polipeptídica según el dogma
central de la Biología Molecular y el código genético:
ADN  ARNm  Cadena polipeptídica
Transcripción Traducción

16. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura secundaria:
La cadena polipeptídica pueden
plegarse adoptando diversas
formas en el espacio pero existen
dos que se repiten
frecuentemente, se trata de la
estructura secundaria en hélice α
y en lámina plegada o lámina β.
En las proteínas suelen coexistir
ambas, aunque una de ellas
puede predominar sobre la otra.
Estas estructuras se estabilizan
gracias a que se establecen
puentes de hidrógeno entre los
grupos -CO- y -NH- de los enlaces
peptídicos que quedan próximos
al plegarse la cadena
polipeptídica.

17. ESTRUCTURA SECUNDARIA EN HÉLICE ALFA
La hélice α:
• Se describió al estudiar mediante difracción de rayos X la α-
queratina de la piel y sus derivados (cabello, uñas, plumas).
• Se produce cuando una cadena polipeptídica gira sobre sí
misma en sentido dextrógiro (en el sentido de las agujas del
reloj) y origina un cilindro en el que los enlaces peptídicos se
unen por puentes de hidrógeno a otros enlaces peptídicos.
Así se forman enrollamientos helicoidales en los que las
cadenas laterales R de los aminoácidos se proyectan hacia el
exterior de la hélice, que es bastante compacta.
• En cada vuelta hay 3,6 restos de aminoácidos, con un paso de
rosca de 0,56nm.
• En la conformación de la proteína se suelen representar como
dominios helicoidales.

18. ESTRUCTURA SECUNDARIA EN LÁMINA BETA
Lámina β o lámina plegada:
• Se describió mediante el análisis por rayos X de β-queratinas, como la fibroína de la seda. Las cadenas
polipeptídicas paralelas de la conformación β están dispuestas en láminas plegadas, unidas transversalmente
por puentes de hidrógeno intercatenarios, establecidos entre todos los enlaces peptídicos. Los grupos R están
por encima y por debajo de los planos en zig-zag de la lámina plegada.
• En la conformación de la proteína se suelen representar como flechas planas direccionales.

19. LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN BIOMODEL 3

20. ESTRUCTURA FIBRILAR DEL COLÁGENO (ANEXO)

21. ESTRUCTURA FIBRILAR DE LA QUERATINA DEL PELO (ANEXO)

22. Estructura terciaria:
• En algunas proteínas aparecen segmentos con estructuras
diferente: unos en hélice α y otros en lámina β. Estas unidades
estructurales se conocen con el nombre de dominios y tienen
funciones específicas. Además, no todas las proteínas adoptan
estas estructuras secundarias; existen algunas o partes de las
mismas, que presentan dominios dispuestos al azar.
• A la estructura final de una proteína que la hace funcional le
denominamos conformación.
• Un ejemplo: la lisozima, enzima que se encuentra en la clara del
huevo y las lágrimas de los ojos, presenta estructura en hélice α
(40%), conformación β (12%) y el resto otras estructuras al azar.
• La estructura terciaria está estabilizada por las interacciones que
se establecen entre los radicales R de los diferentes aminoácidos.
Estas interacciones son:
• Puentes disulfuro
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones electrostáticas
• Interacciones hidrofóbicas
• Fuerzas de Van der Waals
ESTRUCTURA TERCIARIA
lisozima

23. ESTRUCTURA TERCIARIA
y Fuerzas de Van der Waals

24. LA ESTRUCTURA TERCIARIA EN BIOMODEL 3

25. Estructura cuaternaria:
• Para ser funcionales, algunas proteínas requieren la
asociación de varias cadenas polipeptídicas o subunidades;
en este caso, decimos que presentan estructura
cuaternaria, que se refiere a la disposición espacial de los
polipéptidos para formar la proteína.
• Se suelen mantener unidos por los siguientes enlaces o
interacciones:
• Puentes disulfuro
• Puentes de hidrógeno
• Interacciones electrostáticas
• Interacciones hidrofóbicas
• Fuerzas de Van der Waals
• El número de polipéptidos que pueden formar parte de una
proteína varía en cada caso; además, pueden ser iguales o
distintos.
• Ejemplo: En la hemoglobina se unen cuatro cadenas
polipeptídicas iguales dos a dos con estructura globular (dos
α y dos β).
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina

26. ESTRUCTURA CUATERNARIA EN BIOMODEL 3

27. Estructuras supramoleculares: Las estructuras supramoleculares, como los complejos enzimáticos, los
ribosomas, las membranas plasmáticas y los virus, se forman como agregados de subunidades
ensambladas de forma no covalente.
ESTRUCTURAS SUPRAMOLECULARES
Ribosoma, ARNr, ARNts y ARNm Glucoproteína S del
SARS-Cov-2

28. Solubilidad: Las proteínas con estructura fibrilar son insolubles en agua, mientras que las que poseen
estructura globular son solubles. Debido a su elevada masa molecular, cuando las proteínas son solubles
forman disoluciones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la
estructura, y los polares, que pueden unirse por puentes de hidrógeno a las moléculas de agua, se localizan
en la periferia en contacto con éstas. Existe, pues, una capa de solvatación de agua alrededor de cada
molécula proteica que impide la unión entre ellas. Si esta capa se pierde, las moléculas de proteína se unen
entre sí y forman un agregado insoluble, lo que provoca su precipitación. Esto ocurre cuando aparecen iones
(generalmente sales en disolución, pero también ácidos, bases y alcoholes) que compiten con las cargas de
los aminoácidos para unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación. En solución, las proteínas
pueden actuar como ácidos o como bases según presenten una carga electroquímica negativa o positiva,
dependiendo del pH del medio. Esta propiedad es la base de una técnica de separación de proteínas, que
como ya hemos visto, se denomina electroforesis.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: SOLUBILIDAD

29. Especificidad:
Las proteínas y los ácidos nucleicos son moléculas específicas, es
decir, cada especie biológica posee algunas proteínas que otros
organismos no tienen.
Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura
tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia
peptídica algo diferente en distintos organismos.
Este hecho posee una gran importancia, ya que el análisis de las
semejanzas que existen entre algunas proteínas de diversos
grupos de seres vivos permite llevar a cabo estudios filogenéticos
y establecer el parentesco evolutivo entre especies.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: ESPECIFICIDAD

30. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: ESPECIFICIDAD
Especificidad
Antígeno-anticuerpo:
La especificidad proteica se
observa en individuos de una
misma especie. Se puede decir
que cada individuo de una especie
tiene unas características
determinadas porque tiene unas
proteínas propias. La especificidad
de las proteínas es la causa del
rechazo en los trasplantes de
órganos y en las transfusiones
sanguíneas. Al introducir una
proteína foránea (no propia), el
organismo la reconoce como
extraña y responde produciendo
anticuerpos para su destrucción;
por eso se buscan siempre
donantes y receptores
compatibles.

31. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: ESPECIFICIDAD
Especificidad enzimática:
También las enzimas, que son
proteínas, presentan una gran
especificidad por su sustrato.
Cada reacción del metabolismo
de un organismo está
catalizada por una enzima
específica que reconoce
habitualmente a un sustrato
único y no otro.
Unión específica Enzima-Sustrato

32. Desnaturalización: La función biológica de las
proteínas depende de su estructura tridimensional,
también denominada conformación cuando está intacta.
Cualquier cambio que suponga una alteración de esta
conformación, como sucede, por ejemplo, cuando se
rompen los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria
y secundaria, afecta a la funcionalidad biológica de la
proteína. Este proceso recibe el nombre de
desnaturalización y puede ser reversible (si los
factores responsables han actuado con escasa
intensidad y durante poco tiempo) o irreversible. En el
primer caso es posible recuperar la conformación cuando
cesa la acción de los factores que han producido su
desnaturalización, proceso conocido como
renaturalización. Habitualmente, sin embargo, la
desnaturalización proteica suele ser irreversible. Entre
los factores que pueden provocar la desnaturalización
proteica se encuentran las variaciones de presión y el
aumento de temperatura (agentes físicos) y las
variaciones de pH, así como los cambios en la
concentración salina ( agentes químicos ).
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: DESNATURALIZACIÓN

33. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más
abundantes de la materia viva, constituyendo alrededor
del 50% de su peso seco, y desempeñan funciones
imprescindibles y muy diversas. Entre ellas destacan:
• Función estructural: Las proteínas son el principal
material de construcción de los seres vivos,
formando parte de casi todas sus estructuras: desde
la membrana plasmática hasta ser el principal
constituyente del tejido conectivo (colágeno), del
pelo, las uñas (queratina), etc. Se puede decir que,
prácticamente, un ser vivo está hecho a base de
proteínas.
• Función Enzimática: La vida se puede considerar
como un conjunto de reacciones químicas y todas
ellas están catalizadas y controladas por unas
proteínas, denominadas enzimas. Son las más
numerosas y especializadas.
En la queratina, dos cadenas de
polipéptidos de α-queratina giran juntas
formando una espiral. En el colágeno son
3 las α-hélices de polipéptidos de
tropocolágeno que giran juntas
ensamblándose para formar la fibrilla de
colágeno.

34. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Función de transporte: Muchos iones y
moléculas pequeños son transportados por
proteínas específicas: las proteínas
transportadoras de oxigeno en la sangre de
vertebrados (hemoglobina), en
invertebrados (hemocianina) y en los
músculos (mioglobina). Las lipoproteínas
transportan lípidos por la sangre. Los
citocromos transportan electrones. Las
proteínas de la membrana plasmática
que controlan el paso de sustancias a
través de ella.
• Función hormonal: Algunas hormonas son
de naturaleza proteica, como la insulina y
el glucagón (que regulan los niveles de
glucosa en la sangre) o la hormona del
crecimiento o la adrenocorticotrópica
(regula la síntesis de corticoesteroides) o la
calcitocina (regula el metabolismo del
calcio).
Hemoglobina
Proteínas de membrana
Insulina humana

35. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Función contráctil: Algunas proteínas, como
la actina y la miosina del músculo, son
responsables de la contracción muscular.
Otras como la tubulina de los movimientos
de cilios y flagelos y el movimiento de los
cromosomas durante la división celular por
medio de las fibras del huso acromático.
• Función defensiva: Los anticuerpos
(inmunoglobulinas) son proteínas que
reconocen y se combinan específicamente
con sustancias extrañas o antígenos,
presentes en virus, bacterias, células de otros
organismos, etc, y los neutralizan. La
trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias. Las mucinas con efecto
germicida y protector de las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son
proteínas fabricadas con funciones
defensivas.
Sarcómero con actina y miosina
Toxina botulínica

36. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Función de reserva: Algunas
proteínas sirven de reserva
proteica de aminoácidos,
como la ovoalbúmina de la
clara de huevo, la
lactoalbúmina o caseína de la
leche, la gliadina del grano de
trigo.
• Función reguladora: Algunas
proteínas regulan la fracción
de información genética
contenida en el ADN (genes)
que debe ser expresada en
cada momento. Otras regulan
la división celular.
• Función homeostática:
Algunas proteínas mantienen
el equilibrio osmótico (presión
oncótica). Otras actúan, junto
con otros sistemas
amortiguadores, para
mantener constante el pH.
Ovoalbúmina
Función reguladora de las quinasas
en el ciclo celular

37. Antonio Campo Buetas
Biología 2º Bachillerato