2. Introducción
Las enzimas son catalizadores de
naturaleza proteínica que regulan la
velocidad con la cual se realizan los
procesos fisiológicos, producidos por
los organismos vivos. Como
catalizadores, las enzimas actúan en
pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. Su nombre proviene
del griego ensymo (dentro de la
levadura).
3. Breve historia de las enzimas
A finales del siglo XIX, estaba aceptado
universalmente que los procesos de la
vida eran el resultado directo de una
fuerza vital y que ocurrían
exclusivamente en las células.
Los científicos que sobresalieron en dicho
estudio fueron: M. Hahn, un científico
alemán y Hans Buchner.
4. M. Hahn trataba de separar proteínas de las levaduras
moliéndolas en un mortero con arena muy fina y tierra
de diatomeas (Las diatomeas son un importante grupo
de organismos marinos)
El extracto de levadura se filtraba en un
paño muy fino, pero desafortunadamente
para Hahn, era muy difícil de preservar.
5. Hans Buchner, colega de Hahn, le
sugerio agregar sacarosa al estrato de
levadura y le recordó que la fruta se
conserva agregándole azúcares;
haciendo una mermelada.
6. Cuando agregó la sacarosa al extracto, observó
que de la solución emergían burbujas.
Hahn concluyó que; la FERMENTACIÓN, es el
proceso descrito por Louis Pasteur como la vida
sin aire, estaba ocurriendo. Buchner había
demostrado que los procesos de la vida, podían
ocurrir fuera de las células vivas.
7. Función de las enzimas
Las enzimas son principalmente
catalizadores de las reacciones químicas
que se producen en los seres vivos.
Los catalizadores: son sustancias que
aumentan la rapidez o velocidad de una
reacción química, sin verse alterada ella
misma, la mayoría de ellos son proteínas
que les denominamos enzimas.
8. Los catalizadores aumentan la
velocidad de las reacciones químicas.
Las enzimas son catalizadores
biológicos, a la sustancia en la que
actúan se le denomina sustrato de esa
enzima.
10. Velocidades de reacción química
Reacciones de
primer orden
Reacciones de
segundo orden
Denominada Constante
de velocidad
11. ¿Qué determina la velocidad de un
reacción química?
Lo mas importante para determinar la
velocidad de reacción es lo que ocurre en la
transición desde los reactantes a los
productos. Las medidas de equilibrio, que
corresponden a los estados final e inicial, no
descubren ninguna información acerca de la
transición o de la barrera que presenta la
transición.
12. La característica más familiar de un sistema
material, es su capacidad de cambiar
químicamente. Los organismos nacen, crecen
se reproducen y mueren, cada uno de estos
estados necesita de cambios químicos.
La formación de rocas, océanos y atmósferas
consisten de series de reacciones. Las
escalas de tiempo para las reacciones pueden
ir desde los femto segundos (10-15 s) hasta
los tiempos geológicos (10-9 años o 10+16 s).
13. La cinética química puede ser descrita como el
estudio de un sistema químico cuya composición
cambia con el tiempo.
Estos cambios pueden realizarse en cualquier
estado de la materia
14. Virtualmente todas las reacciones químicas tienen
una barrera energética que separa a los reactivos,
reactantes o substratos de los productos. Esta
barrera se denomina energía libre de activación
que es la diferencia en energía que existe entre los
reactivos y los productos.
El lugar donde la energía libre de activación es
máxima, se denomina estado de transición. En la
siguiente figura se ejemplifica la transformación del
reactivo A en el producto B a través del estado de
transición T*:
A T* B
15. Figura: Representación del cambio en la energía libre de
una reacción catalizada enzimáticamente (línea continua) y
la misma no catalizada (línea punteada).
16. Los catalizadores actúan disminuyendo la
energía de activación.
Reduce la barrera de energía para una
reacción, con lo que aumenta la fracción de
moléculas que tienen las energía suficiente
para alcanzar el estado de transición y
hacer que la reacción vaya mas rápida en
ambas direcciones.
¿Qué hace un catalizador ?
17.
18. • 1.-El papel de un catalizador consiste en
reducir el valor ΔG‡ ( energía libre).
Modelo de cerradura llave
Como actúan Las enzimas como
catalizadores
El modelo del ajuste inducido
19. • Modelo de ajuste inducido
Lugar activo Tanto la enzima
como el sustrato
sufren una
distorsión al
unirse.
Esta hipótesis
continua siendo
el modelo mas
aceptado para la
catálisis
enzimática
20. Ejemplo
Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo,
unos 30 g de pepsina cristalina pura son
capaces de digerir casi dos toneladas métricas
de clara de huevo en pocas horas.
21. Las Enzimas
Une el sustrato o sustratos
Reduce la energía del estado de
transición
Impulsa directamente el acontecimiento
catalítico
22. La cinética de las reacciones enzimáticas difiere
de las reacciones inorgánicas simples. Cada
enzima es específica de forma selectiva para la
sustancia sobre la que causa la reacción, y es
más eficaz a una temperatura determinada.
Aunque un aumento de la temperatura puede
acelerar una reacción, las enzimas son
inestables cuando se calientan.
24. Si aumenta la concentración de sustrato o de la
enzima, la velocidad de la reacción también crece;
en otras palabras, a mayor cantidad de sustrato o
enzima, más grande es la elaboración de producto,
en un tiempo dado.
En algunas ocasiones ciertas células pueden disponer
abundantemente de un sustrato definido, y no poseer
la cantidad adecuada de la enzima específica para
ese sustrato. La enzima, en tal caso, constituye un
factor limitante del metabolismo celular en aquellas
células.
Ver tabla 11.1
Pág.. 423
25. En general, los aumentos de temperatura aceleran
las reacciones químicas: por cada 10ºC de
incremento, la velocidad de reacción se duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta
ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor.
27. Comprobación de la ecuación de
Michael Menten
Según la ecuacion de Menten a medida se
consume el sustrato la velocidad
disminuye hasta alcanzar finalmente el
equilibrio
28. Reacciones con múltiplos sustratos
• Unión aleatoria del sustrato
S1 E . S1 S2
E E . S1 . S2 E + P1 + P2
S2 E . S2 S1
31. La inhibición de las enzimas puede ser
reversible e irreversible
Inhibición competitiva: el sustrato (S) y el
inhibidor (I) compiten por el sitio activo.
32. Los inhibidores Competitivo
Tanto el sustrato como el inhibidor se
ajustan al lugar activo.
El sustrato puede procesarse por loa
enzima, mientras que el inhibidor no.
Este compite con el sustrato por el lugar
de unión.
33. En la inhibición competitiva, el sustrato y el
inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo, como se
muestra en la figura de la izquierda. Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor
tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el que también se une el
sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten
para el acceso al sitio activo de la enzima.
34. Inhibidores no competitivos
Un inhibidor no competitivo no compite por
el lugar activo sino que afecta al
fenómeno catalítico.
Es una forma de inhibición mixta donde la
unión del inhibidor con la enzima reduce
su actividad pero no afecta la unión con el
sustrato. Como resultado, el grado de
inhibición depende solamente de la
concentración de inhibidor.
35. El inhibidor (rojo )se une a un lugar de la
superficie enzimática distinto del lugar
del sustrato (verde)
36. Inhibición Irreversible
Muchos de ellos se unen covalentemente a los
lugares activos de las enzima,con lo que la
inhibición no puede ser invertida. Los
inhibidores irreversibles suelen contener grupos
funcionales reactivos como mostazas
nitrogenadas, aldehídos, halcanos o alquenos.
Estos grupos electrofílicos reaccionan con las
cadenas de aminoácidos para formar uniones
covalentes.
37. En la mayoría de los casos reaccionan con
algún grupo funcional del lugar activo para
bloquear el lugar de sustrato o para
dejarlo catalíticamente activo.
Los residuos modificados son aquellos
que contienen en sus cadenas laterales
nucleófilos como por ejemplo un grupo
hidroxilo o un grupo sulfhídrico. Esto
incluye a los aminoácidos serina (como en
el DFP, a la derecha), cisteina, treonina o
tirosina.13
38. Un ejemplo característico de un inhibidor
competitivo irreversible es el del :
Reacción del inhibidor
irreversible
diisopropilfluorofosfato (DFP)
con una serín-proteasa
40. Coenzimas, vitaminas y metales esenciales
Muchas enzimas utilizan moléculas
pequeñas unidas, que se le denominan
coenzimas, para facilitar la catálisis. Las
coenzimas no se modifican de manera
irreversible durante la catálisis; o no se
modifican o se regeneran.
41. Las coenzimas y sus funciones
Poseen frecuentemente estructuras
orgánicas complejas que no pueden
sintetizarse por algunos organismos, las
vitaminas hidrosolubles , aquellas que
normalmente son precursores metabólicos
de diversas coenzimas por lo que estas
vitaminas son importantes para el
organismo.
43. Iones metálicos en las enzimas
Muchas coenzimas contienen iones
metálicos, que generalmente se
mantienen unidos mediante enlaces
covalentes , a veces se unen
mediante un grupo prostético como el
hemo. A estas enzimas se les
denomina métaloenzimas.
44. Diversidad de la función enzimática
Hay una gran cantidad de proteínas
que actúan como enzimas.
Las enzimas se dividen en 6 grupos
y subgrupos .
Dentro de las clases principales son
las siguientes:
45.
46. 1. Oxirreductosas: catalizan reacciones de
oxidación – reducción.
2. Transferasas: catalizan trasferencias de
grupos funcionales de una molécula a otra.
3. Hidrolasas: catalizan rupturas hidrolíticas
4. Liasas: catalizan eliminaciones de un grupo o
adiciones de un grupo a un doble enlace.
73. Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas
mediante interacciones no covalentes tales
como los puentes de hidrógeno, las
interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos.
Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y
el sitio activo se combinan para producir una
unión fuerte y específica.
Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los
inhibidores irreversibles, los inhibidores
reversibles generalmente no experimentan
reacciones químicas cuando se unen a la
enzima y pueden ser eliminados fácilmente por
dilución o por diálisis.
74. Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima
puede matar a un organismo patógeno o corregir un
desequilibrio metabólico, muchos medicamentos
actúan como inhibidores enzimáticos.
También son usados como herbicidas y pesticidas.
Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a
las enzimas son inhibidores; los activadores
enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan
su actividad.
75. Transición o estado de transición
Es una fase a través de la cual deben pasar
la molécula o las moléculas que
reaccionan, a menudo, de una forma en
que la molécula esta tensionada o
distorsionada o tiene una estructura
electrónica determinada, o en que las
moléculas colisionan adecuadamente.
76. Una reacción de segundo orden se da siempre
que dos moléculas han de entrar en contacto
para formar productos.
Un ejemplo sencillo es:
2A k2 A2
Una velocidad de reacción de segundo
orden es proporcional a la segunda
potencia de la concentración del
reactante.
77. Una reacción de primer orden es aquella
cuya velocidad es directamente
proporcional a la primera potencia de la
concentración del reactante denominada
constante de velocidad.
A B
Consideramos primero la reacción mas
sencilla posible , la conversión irreversible
de la sustancia A en la sustancia B.
78. Determinación del orden y de la constante de
velocidad de una reacción irreversible
de primer orden
