1. Las Enzimas Universidad Pedagógica Nacional “ Francisco Morazán”

11. ¿Qué determina la velocidad de un reacción química? Lo mas importante para determinar la velocidad de reacción es lo que ocurre en la transición desde los reactantes a los productos. Las medidas de equilibrio, que corresponden a los estados final e inicial, no descubren ninguna información acerca de la transición o de la barrera que presenta la transición.

14. Virtualmente todas las reacciones químicas tienen una barrera energética que separa a los reactivos, reactantes o substratos de los productos. Esta barrera se denomina energía libre de activación que es la diferencia en energía que existe entre los reactivos y los productos. El lugar donde la energía libre de activación es máxima, se denomina estado de transición . En la siguiente figura se ejemplifica la transformación del reactivo A en el producto B a través del estado de transición T*: A  T*  B

15. Figura: Representación del cambio en la energía libre de una reacción catalizada enzimáticamente (línea continua) y la misma no catalizada (línea punteada).

16. ¿Qué hace un catalizador ? Los catalizadores actúan disminuyendo la energía de activación. Reduce la barrera de energía para una reacción, con lo que aumenta la fracción de moléculas que tienen las energía suficiente para alcanzar el estado de transición y hacer que la reacción vaya mas rápida en ambas direcciones.

23. Estado estacionario de la cinética enzimático

30. Inhibición Catalítica Irreversible Reversible Inhibidores

31. La inhibición de las enzimas puede ser reversible e irreversible Inhibición competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo.

32. Los inhibidores Competitivo Tanto el sustrato como el inhibidor se ajustan al lugar activo. El sustrato puede procesarse por loa enzima, mientras que el inhibidor no. Este compite con el sustrato por el lugar de unión.

35. El inhibidor (rojo )se une a un lugar de la superficie enzimática distinto del lugar del sustrato (verde)

38. Un ejemplo característico de un inhibidor competitivo irreversible es el del : Reacción del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una serín-proteasa

39. Inhibidores enzimáticos irreversibles

44. Diversidad de la función enzimática Hay una gran cantidad de proteínas que actúan como enzimas. Las enzimas se dividen en 6 grupos y subgrupos . Dentro de las clases principales son las siguientes:

47. Isomerasas: catalizan reordenamientos intramoleculeculares. Ligasas: catalizan reacciones en las que se unen dos moléculas.

48. Enzimas hibridas

74. Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.

77. Una reacción de primer orden es aquella cuya velocidad es directamente proporcional a la primera potencia de la concentración del reactante denominada constante de velocidad. A B Consideramos primero la reacción mas sencilla posible , la conversión irreversible de la sustancia A en la sustancia B.

78. Determinación del orden y de la constante de velocidad de una reacción irreversible de primer orden