Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en los seres vivos al disminuir la energía de activación requerida. Permiten que las reacciones metabólicas esenciales para la vida ocurran de forma rápida y precisa a temperaturas corporales, ya que cada enzima es específica para una reacción en particular.

1. LAS ENZIMAS

2. La vida no es posible sin enzimas (“Enzimas las moléculas de la vida”)
En los seres vivos ocurren numerosas reacciones químicas que en conjunto
constituyen el metabolismo. De hecho el concepto de ser vivo está ligado al de
dinamismo y actividad celular. Por otro lado sabemos que las moléculas
orgánicas tienen enlaces covalentes estables.
¿Cómo es posible que transcurran tantas reacciones de forma rápida y
precisa a la vez?
•Hay dos métodos para acelerar la velocidad de una reacción química.
Uno consiste en la elevar la temperatura, de modo que al incrementar el
movimiento térmico de las moléculas que reaccionan se favorece dicha
reacción, pero este método no es factible en los seres vivos porque las
células viven a Tº ambiente, el calor desnaturaliza las proteínas.
•El otro método consiste en usar un catalizador, es decir una sustancia
que se combina de un modo transitorio con los reactivos y ayuda a realizar
la reacción.
Por ej., si la reacción es: CO2 + H2O -> H2CO3, sin catalizador se tarda 1
hora/1 molécula y con catalizador en 1 segundo se transforman 105 moléculas
ENZIMAS

3. CONCEPTOS Y CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas globulares capaces de catalizar las reacciones que
tienen lugar en los seres vivos.
Lo que hacen las enzimas es rebajar la energía de activación necesaria para
que el sustrato se transforme en producto, por tanto aceleran las reacciones
y hacen que estas ocurran a temperaturas relativamente bajas y compatibles con
la vida.
Los enzimas son biocatalizadores o catalizadores biológicos de
acción específica
Los enzimas son fabricadas por la propia célula y actúan cada una en una
reacción determinada, rompiendo y reorganizando los enlaces covalentes de
forma controlada, por lo que los enzimas son el grupo de moléculas más
abundantes en la célula.
En las reacciones enzimáticas, las moléculas que reaccionan (reactivos) reciben
el nombre de sustratos y las sustancias formadas se denominan productos.
S + E -> Complejo ES -> P + E

5. S + E -> Complejo ES -> P + E
ENZIMA (Es un biocatalizador que rebaja
la energía de activación y acelera la
velocidad de reacción)
REACCIONES ENZIMÁTICAS
Sustratos
La catálisis es el proceso de aceleración de una reacción química por
efecto de una sustancia llamada catalizador.
Hay otras moléculas biológicas que actúan también como
biocatalizadores; los ARN catalíticos o ribozimas y los anticuerpos
catalíticos.

6. REACCIÓN EXERGÓNICA (Liberan energía)

7. REACCIÓN ENDERGÓNICA (consumen energía)

9. METABOLISMO:
•Catabolismo.
•Anabolismo.

10. REACCIONES QUÍMICAS:
•Energía de activación.
•Estado de transición.
2

11. REACCIÓN QUÍMICA EXERGÓNICA:
Los productos poseen menos energía interna
que los reactivos

12. REACCIÓN QUÍMICA ENDERGÓNICA:
Los productos poseen más energía interna
que los reactivos

13. PARAALCANZAR EL ESTADO DE TRANSICIÓN
PODEMOS HACER DOS COSAS:
1) Calentar los reactivos: aumenta la vibración
molecular y, por tanto, la posibilidad de que choquen
y reaccionen.
2) Añadir un catalizador: sustancia que disminuye la
energía de activación.

17. 1. Son solubles en agua.
2. Se necesitan en cantidades muy pequeñas (dosis mínimas)
3. Hacen que las reacciones transcurran a gran velocidad. elevan la velocidad
de reacción entre 106 y 1014 veces.(tienen una gran actividad catalítica)
4. Al finalizar la reacción quedan libres es decir, no se consumen y pueden
actuar sobre otro sustrato, además aceleran las reacciones sin alteran su
equilibrio.
5. Disminuyen la energía de activación y permiten que la reacción se realice
a menor temperatura.
6. Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura. Se alteran por la
acción del calor, cambios de pH, etc,. Es decir, como todas las proteínas se
desnaturalizan y pierden su funcionalidad ( por cambios de pH y
temperatura al superar unos valores límite),
Propiedades de las enzimas

18. 7. Especificidad: cada enzima es específica sobre un sustrato, actúan sobre uno
o muy pocos sustratos. También cada enzima es específica sobre un tipo de
reacción. Ej: En la hidrólisis de un triglicérido actúa el enzima lipasa
Triacilglicérido + H2O  Glicerina + 3 ácidos grasos
8. Su actividad puede regularse: por medio de estímulos intracelulares o
extracelulares.
9. En el metabolismo celular, grupos de enzimas actúan secuencialmente para
llevar a cabo un proceso metabólico. En esas rutas, denominadas rutas
metabólicas, el producto de la reacción del primer enzima se convierte en el
sustrato de la siguiente, así sucesivamente.
10. Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas
presentan un peso molecular muy elevado (.12000 – 1000000). Su tamaño
es mucho mayor que el de la molécula (sustrato) sobre la que actúan.
Propiedades de las enzimas

19. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Según su composición química, se distinguen dos tipos de enzimas:
1. Proteínas globulares simples: formadas sólo por polipétidos (sólo
tiene aminoácidos) Ejemplo .:la pepsina (enzimas proteicas)
2. Heteroproteínas u holoenzimas presentan :
• una parte proteica (proteína globular) llamada apoenzima (fomada
por aminoácidos)
• una parte no proteica (denominada: grupo prostético cuando la
unión al apoenzima es permanente, o cofactor cuando, no es
permanente ).
Holoenzima = apoenzima + grupo prostético (unión permanente)
Holoenzima = apoenzima + cofactor (unión no permanente)

20. Holoenzima = apoenzima + grupo prostético (unión permanente)
Holoenzima = apoenzima + cofactor (unión no permanente)
El apoenzima (parte proteica) determina el sustrato sobre el que va a actuar, es decir
la especificidad de la reacción, y está constituida por tres tipos de aminoácidos:
.Estructurales. No intervienen en la reacción.
.De fijación. Establecen enlaces débiles con el sustrato.
.Catalizadores. Establecen enlaces fuertes con el sustrato.
Los aminoácidos de fijación y los catalizadores constituyen el centro activo de
la enzima, es decir, el lugar de anclaje con el sustrato.

21. Cofactor (parte no proteica): permite la transformación del sustrato en el
producto durante la catálisis enzimática (lleva a cabo la reacción propiamente
dicha).Pueden ser:
•Moléculas inorgánicas: cationes metálicos. Ej. Fe+2, Mg+2, Cu+2
•Moléculas orgánica que se denominan
a) Coenzimas: cuando su unión con la apoenzima es temporal (presentan
uniones débiles y tras la catálisis se separan). Las coenzimas funciona como
transportadores intermediarios de electrones o grupos funcionales.
Por ej. coenzima A, el NAD+/NADH, NADP+/NADPH, FAD+/FADH,
transfieres átomos de hidrógeno (son moléculas orgánicas que contienen una
vitamina)
NAD+ : nicotinamida dinucleótido (contiene el ácido nicotínico o vitamina B3)
FAD+ : flavin-adenin-dinucleótido (contiene la rivoflavina o vitamina B2)
b) Grupo prostético (unión permanente con apoenzima por medio de enlaces
covalentes.
Holoenzima = apoenzima + grupo prostético (unión permanente)
Holoenzima = apoenzima + cofactor (unión no permanente)

22. Tanto la apoenzima como el cofactor por separado son
inactivas, han de estar unidas para que la holoenzima sea
activa.
Cofactor inorgánico Cofactor orgánico

23.  Las ribozimas son ARN con actividad enzimática (catalítica). : Son enzimas de
ARN capaces de actuar sobre otros ARN, quitándoles o añadiendo nucleótidos
 El término ribozima es una contracción de las palabras ácido ribonucleico y
enzima.(enzimas de ARN)
 Los sustratos sobre los que actúan las ribozimas son con frecuencia los ARN.
 Hay ribozimas en todos los reinos de seres vivos, su descubrimiento ha supuesto
una revolución en biología molecular, con profundas implicaciones funcionales y
evolutivas.
 El descubrimiento de las ribozimas favorece la teoría del mundo de RNA que
propone que en los inicios de la vida, la evolución basada en la auto-replicación del
ARN precedió a la aparición del ADN como molécula que porta la información
genética y a la síntesis proteica.(apareció 1º el ARN y después el ADN)
 Es posible modificar los ribozimas y utilizarlas como herramienta
biotecnológica para degradar ARN específicos y silenciar genes. Las ribozimas, al
actuar como "tijeras moleculares", permiten manipular el ARN fácilmente.
Los ribozimas como catalizadores no proteicos

24. La catalasa es un enzima que cataliza la descomposición el
peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) H2O2 en agua y oxígeno
¿Por qué el agua oxigenada sirve para desinfectar las herida?
En la sangre tenemos la enzima catalasa que descompone el agua
oxigenada en agua y oxígeno
El O2 mata las bacterias anaerobias y desinfecta la herida.
2 H2O2  2 H20 + O2
Actividad

26. La energía de activiación
La razón por la que los enzimas catalizan las reacciones, es porque aceleran
las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.
En cualquier reacción química es necesario que los reactivos choquen y se
rompan los enlaces entre los átomos de las moléculas de dichos reactivos para
formar los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.
En este estado, en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos
(pero todavía no se han formado los nuevos enlaces), se conoce como estado de
transición o estado activado (o tb complejo activado)
Para alcanzar el estado de transición es necesario comunicar a los reactivos
cieta energía llamada energía de activación. Esto ocurre tanto en la reacciones
endotérmicas como exotérmicas.
Energía de activación: energía mínima para que se alcance el estado o
complejo activado y se produzca la reacción química
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

27. • Los enzimas o biocatalizadores biológicos rebajan o disminuyen la energía
de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que
la reacción se lleve a cabo,
• Por tanto, los enzimas forman un complejo enzima-sustrato menos
energético que el que formaría sin la enzima.
• Por tanto, la reacción se produce más rápidamente, las enzimas no sufren
ninguna alteración en el proceso, no se consumen y se pueden volver a
utilizar nuevamente., únicamente ayudan a que se produzca la reacción
• Todas las reacciones metabólicas son reacciones catabolizadas por enzimas

28. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, la reacción catalizada se
produce de la siguiente manera:
1. El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima.sustrato (ES). Esta
unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo que para cada tipo de
sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta.
La especificidad se debe a la estructura proteica de la apoenzima la cual presenta una zona
llamada centro activo con una forma espacial característica en la que se acopla o se une el
sustrato. La unión es reversible. Esta etapa es la más lenta.
Etapas de las reacciones catalizadas
2. Formado el complejo enzima-sustrato, la coenzima lleva a cabo la reacción y se obtiene
el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a
nuevos sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.

35. Existen varios modelos o hipótesis de este acoplamiento o especificidad de la enzima por el
sustrato:
1. El modelo de la llave y la cerradura (propuesto en 1894 por Fischer- el enzima y sustrato
encajan exactamente) Propone que el centro activo tiene una forma tridimensional determinada
y el sustrato debe ser complementario a él y encajar perfectamente. Cualquier cambio en el
centro activo impedirá su acoplamiento.
2. El modelo del ajuste inducido o de la mano y el guante (propuesto en 1958 por Khoslans),
más aceptado en la actualidad. El acoplamiento del enzima y el sustrato sería algo parecido a la
introducción de una mano en un guante .(la mano equivale al sustrato y el guante al centro activo
del enzima). El centro activo tiene la capacidad de cambiar su forma según sea la del
sustrato (Inicialmente, la forma del centro activo del enzima no son exactamente complemetarias
y no pueden unirse para formar el complejo E-S, la cercanía del sustrato provoca un cambio en la
forma del enzima y del sustrato que permiten su unión (acoplamiento)
Propone una adaptación inducida por los aminoácidos de unión. Dice que la especificidad
radica en los aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer
enlaces débiles con el sustrato. Realizada la fijación, el enzima posee libertad para cambiar su
forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado.
También se piensa que puede existir la posibilidad en algunos casos, de que tanto el sustrato
como la enzima modifiquen su forma para acoplarse (modelo de apretón de manos).
MODELOS O HIPÓTESIS SOBRE ELACOPLAMIENTO O
ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA

37. El centro activo está constituido por un número reducido de aminoácidos, suele
tener una oquedad o hendidura, de modo que su estructura tridimensional se
complementa o adapta a la forma de la molécula del sustrato.
En él se localizan dos tipos de aminoácidos:
a). aminoácidos de unión o fijación: poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con
grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en
fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los
aminoácidos catalíticos puedan actuar
-b). aminoácidos catalíticos, poseen unas peculiaridades químicas tales que los
facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen el verdadero centro
catalítico del enzima. Son los responsables de la transformación del sustrato en
productos.
El centro activo y los residuos de aminoácidos

38. Hay distintos grados de especificidad
•De reacción. Una enzima cataliza una sóla reacción química o un grupo de
reacciones estrechamente relacionadas.
•De sustrato. Cada enzima actúa sobre un sustrato o sobre un número reducido de
sustratos. La especificidad del sustrato puede ser:
•Absoluta, actúa sólo sobre una molécula o isómero molecular: ej. Ureasa, D-
fructosa6 fosfo-transferasa
•De enlace o de grupo: El enzima actúa sobre sustratos que presentan un
determinado tipo de enlace, por ej., α-glucosidasa, solo los enlaces en posición
alfa
•De clase, si actúa sobre un grupo molecular que reconoce, por ej. fosfatasa,
reconoce todas las moléculas que llevan grupo fosfato
•Estereoquímica. Cuando actúa sobre uno de los isómeros ópticos, pero no sobre
el otro. La aspartasa actúa sobre el L-aspartato, pero no sobre su forma D
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

39. LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las
reacciones enzimáticas o catálisis
LOS FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD Y LA
VELOCIDAD DE REACCION ENZIMÁTICA SON:
1. La concentración de sustrato
2. El Ph
3. La Temperatura
4. Los inhibidores

40. 1. Influencia de la concentración de sustrato
Si representamos la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración de
sustrato inicial (para una cantidad constante de enzima) se obtiene la siguiente gráfica:
LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
Siendo la concentración del
enzima constante, si la
concentración del sustrato
aumenta, la velocidad de la
reacción también aumenta
progresivamente. Este aumento se
debe a que al haber más moléculas
de sustrato es más probable un
encuentro con el enzima y la
consiguiente formación del
complejo E-S.

41. 1.Para concentraciones bajas de sustrato la velocidad aumenta rápidamente de forma exponencial (ya
que hay moléculas libre de enzimas que pueden unirse al sustrato)
2.A medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad se va haciendo más lenta hasta
que se alcanza la velocidad máxima. Esto se debe a que al aumentar la concentración de sustrato se
forma el complejo E.S.
3.A partir de una cierta cantidad de sustrato la velocidad de la reacción se mantiene prácticamente
constante (por mucho que aumente la concentración de sustrato, no aumenta la velocidad de la
reacción)
Esto es debido a que el enzima está saturada por el sustrato; es decir, todas las moléculas del
enzima están unidas al sustrato formando el complejo E-S. (no hay moléculas de enzimas libres)
Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.
1
2
3

42. La determinación de la actividad de ciertas enzimas se utiliza en medicina
como prueba de diagnóstico, por ej., en un análisis de sangre se mide la
concentración de transaminasas para detectar enfermedad hepática. Las
transaminasas son enzimas transferasas, que catalizan la transferencia del
grupo amino desde un metabolito a otro, generalmente aminoácidos. Si el
hígado está dañado, la permeabilidad de la membrana celular aumenta y estas
enzimas son liberadas a la sangre en grandes cantidades.

43. Para calcular la variación de la velocidad de una reacción enzimática (en función de la concentración
del sustrato) se utiliza la ecuación de Michaelis – Menten (1913).
Donde:
v es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato [S].
Vmax es la velocidad máxima de la reacción
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, característica de
cada enzima.
Cuando V =½ Vmax y despejamos Km obtenemos lo siguiente:
Por tanto, Km, que representa la concentración de sustrato (moles/litro) cuando la velocidad
de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.
• Si el valor de Km es pequeño, se necesita menor cantidad de sustrato para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima, ello nos indica que el enzima tiene gran afinidad por el sustrato.
• Si el valor de Km es alto, se necesita una elevada concentración de sustrato para alcanzar la mitad
de la velocidad máxima, indicando que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato.
Por lo tanto, la Km o constante de Michaelis refleja la afinidad de un enzima por su sustrato., La K
es característica de cada enzima

44. 2. Influencia del pH
El pH es uno de los factores que siempre influye en la actividad enzimática, pues las
variaciones de pH afectan a los radicales de los aminoácidos que forman la proteína
enzimática.
Cada enzima tiene un Ph máximo de actuación, para el que su actividad es máxima.
Valores por encima o por debajo de este valor óptimo provoca un descenso de la velocidad
enzimática debido a cambios eléctrico en los radicales de los aminoácidos que forman el
centro activo (se alteran la estructura espacial del centro activo y del sustrato).
Por debajo del pH mínimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que se
desnaturaliza, dejando de ser funcional. (pierde la estructura terciaria del enzima)

46. 3. Influencia de la temperatura
Cada enzima posee un rango de Tª óptima para la actividad enzimática es
máxima. En las enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC.
Las Tª inferiores a este valor óptimo dan lugar a una disminución de la
vibración molecular que hace más lenta la reacción.
Si la Tª aumenta por encima de la Tª óptima puede provocar la
desnaturalización de la enzima y la pérdida total de su funcionalidad ya que al
desnaturalizarse pierde su estructura terciaria o cuaternaria.

48. 4. Efecto de los inhibidores
Los inhibidores enzimáticos son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la
actividad de los enzimas.
Estas sustancias pueden ser de distintos tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el
producto final de la reacción. . Existen 2 tipos: irreversibles y reversibles
a) Inhibidores irreversibles: se llama “veneno metabólico” ya que se une
covalentemente a la enzima de forma permanente alterando su estructura o
inutilizándola.(la enzima pierde totalmente su actividad enzimática para siempre). Estos
inhibidores son toxinas, venenos (cianuro) como pesticidas o herbicidas, o fármacos,
por ej., la penicilina, que impide trabajar a las enzimas que sintetizan la pared
bacteriana.
El cianuro actúa sobre una enzima llamada citocromosidasa que interviene en la
respiración celular.
En este caso las regiones funcionales de la
enzima sufren cambios permanentes. Son
compuestos que se unen irreversiblemente a
determinados grupos funcionales del centro
activo y anulan su capacidad catalítica.

49. b) Inhibidores reversibles
Tiene un efecto temporal, porque el inhibidor solo se une por enlaces débiles (enlaces no
covalentes iónicos o puentes de hidrógeno) al enzima y no lo destruye.
Según la unión del inhibidor a la enzima se distinguen 2 tipos de inhibidores reversible:
Competitivos, si la estructura molecular del inhibidor es similar a la del sustrato, y se
puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir, ambos
compiten por el centro activo; en este caso la acción del inhibidor puede contrarrestarse
aumentando la concentración del sustrato (si aumenta la concentración de sustrato la
probabilidad de que una al inhibidor es menor)
No competitivos, el inhibidor no compite con el sustrato sino que el inhibidor se une al
enzima por un sitio diferente del centro activo donde se une el sustrato, alterando su
conformación, de modo que impide el acceso del sustrato. Un aumento de la concentración
del sustrato no conduce a la recuperación de la actividad.

51. 0 2 4 6 8
Concentración de sustrato (mM)
Velocidad
de la
reacción
(mM/min)
5
4
3
2
1
0
Adición del inhibidor irreversible
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE (ENVENENAMIENTO)

53. INHIBICIÓN REVERSIBLE:
a) COMPETITIVA.
b) NO COMPETITIVA

55. 0 2 4 6 8
Concentración de sustrato (mM)
Velocidad
de la
reacción
(mM/min)
5
4
3
2
1
0
Enzima sin inhibidor
Enzima con inhibidor competitivo
Vmáx
Km (sin inhibidor) Km (con inhibidor)
½ Vmáx

59. LA REGULACIÓN DE LAACCIÓN ENZIMÁTICA
En el metabolismo celular, grupos de enzimas actúan secuencialmente para levar
a cabo un proceso metabólico. En esas cadenas, llamadas rutas metabólicas, el
producto de la reacción del primer enzima se convierte en el sustrato de la
siguiente, y así sucesivamente.
En cada sistema enzimático hay al menos un enzima, el regulador, que establece
la velocidad de la secuencia.
El enzima regulador suele ser el primero de la secuencia; los demás le siguen y
promueven sus reacciones solo cuando se han formado sus sustratos, que
proceden de las etapas anteriores.
De esta forma, la célula regula la síntesis de los productos que necesita en cada
momento, en las cantidades y a las velocidades requeridas, evitando la
sobreproducción, que representaría un desperdicio tanto de energía como de
materias primas. La regulación de la actividad enzimática puede ejercerse de dos
formas:
•Sobre la síntesis del enzima: el enzima solo se produce en la cantidad y en el
momento en que se necesita, y se degrada rápidamente, después de llevar a cabo
su acción.

60. NOMENCLATRA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Se conocen alrededor de 2000 enzimas,
Para nombrarlas se emplea un término relacionado con el sustrato sobre el que actúan y al tipo de reacción
catalizada, añadiendo la terminación –asa. Ejemplo: amilasa, peptidasa.
Algunos nombres tradicionales de enzimas no se corresponden ni con el sustrato ni el tipo de reacción que catalizan,
como la tripsina o la renina. Este tipo de terminología es confusa y desordenada, de modo que la Unión
Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) estableció, de acuerdo con las normas de la IUPAC
(Unión Internacional de Química Pura y Aplicada) los criterios y reglas para la clasificación y nomenclatura de los
enzimas.
A cada enzima se le asigna un nombre que consiste en las dos letras EC (Enzyma Commision) seguidas por 4
números separados por puntos. Estos números representan una clasificación progresivamente más específica. Por
ejemplo, la enzima tripéptido aminopeptidasa tiene el código EC 3.4.11.4, construido así:
3 por hidrolasa (enzima que usa el agua para catalizar algunas reacciones).
3.4 por hidrolasa, que actúa sobre los enlaces peptídicos.
3.4.11 por aquellas que actúan sobre el terminal amino de aminoácido de un polipéptido.
3.4.11.4 por aquellas que actúan sobre el terminal amino final de un tripéptido.
Las principales clases de enzimas son:
•Oxirreductasa: Catalizan reacciones redox de los sustratos (pérdida o ganancia de electrones) para obtener
generalmente energía, Las más características son las deshidrogenasas (quitan H+ y electrones) y las oxidasas
(ceden electrones al oxígeno)
•Transferasa: Transfieren grupos funcionales entre moléculas. Ejemplo: transaminasas, si transfieren grupos
amino; transmetilasas, si transfieren grupos metilo; transglucosidasas, si transfieren unidades de monosacáridos, etc.
•Hidrolasa: Catalizan reacciones de hidrólisis. Ejemplo: rompe enlaces glucosídicos (sacarasa, amilasa,..), enlaces
peptídicos (peptidasa, etc
•Liasa: Unión de moléculas sencillas a dobles enlaces. Por ej., las hidratasas (unen moléculas de agua a dobles
enlaces).
•Isomerasa: Catalizan reacciones de isomerización (transformación de un isómero en otro)
•Sintetasa o ligasa: Catalizan la unión de moléculas o de un grupo funcional a una molécula utilizando la energía
del ATP.

68. LAS VITAMINAS

69. •Son compuestos orgánicos de composición variada, que son indispensables en
cantidades muy pequeñas (mg o µg diarios) para el correcto funcionamiento del
organismo. (son nutrientes esenciales como algunos ácidos grasos o aminoácidos
esenciales)
•Desempeñan funciones catalíticas (ENZIMAS) en los procesos metabólicos de los
macronutrientes
•. Algunas actúan como coenzimas o forman parte de ellas, y otras intervienen en
funciones especializadas.
•Se destruyen fácilmente por el calor, la luz, las variaciones de pH, el oxígeno del aire,
el almacenamiento prolongado, etc.
•Las vitaminas son sintetizadas por vegetales y microorganismos
•Los animales no pueden sintetizarlas por lo que deben obtenerlas en la dieta a partir de
alimentos vegetales (sólo las aves sintetizan vitamina C) bien como tales vitaminas o en
forma de provitaminas, por ej., el β-caroteno es un provitamina que se disocia en dos
moléculas de vitamina A.
Definición y características

70. •Tanto su déficit como su exceso originan trastornos
metabólicos más o menos graves para el organismo.
Estas alteraciones pueden ser de tres tipos:
•Avitaminosis: Se produce por la ausencia total de una vitamina.
•Hipovitaminosis: Se origina por el déficit de alguna vitamina.
Estas dos alteraciones dan lugar a las llamadas enfermedades
carenciales, que pueden resultar mortales.
•Hipervitaminosis: Se produce cuando hay exceso de alguna
vitamina, pueden aparecer en personas que ingieren preparados
farmacéuticos con dosis muy altas de estas sustancias (en el caso de
las vitaminas liposolubles A y D puede resultar tóxico por su
dificultad para ser eliminadas).

71. Atendiendo a su solubilidad las vitaminas se dividen en dos grupos:
1. Las vitaminas liposolubles
son de naturaleza lipídica y por tanto insolubles en agua.
Se acumulan en el hígado y otros lugares con tejido adiposo:
Son las vitaminas A, D, E y K
Clasificación, Funciones y Fuentes
2. Las vitaminas hidrosolubles
tienen moléculas polares y por lo tanto solubles en agua, lo que permite
eliminar el exceso fácilmente por la orina.
Así es muy rara la hipervitaminosis
es necesario ingerirlas diariamente debido a que no se pueden almacenar
fácilmente, lo que hace más probable la hipovitaminosis.
Son la vitamina C y el complejo vitamínco B,

72. - La vitamina A o retinol necesaria para la vista, Alimentos ricos en
vitamina a son: leche, huevos, pollo, ternera, pavo, pescado, mantequilla,
zanahoria, brócoli,col rizada,melón
- la vitamina D o calciferol es fundamental para la absorción del
calcio y del fósforo, necesarios para los huesos.(su exceso produce
calcificaciones y su defecto raquitismo y osteomalacia, es decir
deformaciones óseas, reblandecimiento de huesos),
Se forma en la piel con la acción de los rayos ultravioleta Si tomamos el sol
de vez en cuando, no tendremos necesidad de buscarla en la dieta.
En países no soleados o en bebés a los que no se les expone nunca al sol, el
déficit de vitamina D puede producir descalcificación de los huesos
(osteoporosis), caries dentales graves o incluso raquitismo
1. Las vitaminas liposolubles
vitaminas A, D, K y E

73. -la vitamina K o filoquinona necesaria para la
coagulación sanguínea.
La vitamina K se encuentra en los siguientes alimentos:
Hortalizas de hoja verde: como la col, la espinaca, las hojas de
nabos, la col rizada, la acelga, las hojas de mostaza, el perejil, la
lechuga romana y la lechuga de hoja verde.
Verduras como las coles de Bruselas, el brócoli, la coliflor y el
repollo.
El pescado, el hígado, la carne de res, los huevos y cereales
(contienen cantidades más pequeñas). Las personas que padecen
deficiencia de vitamina K a menudo son más propensas a
presentar hematomas y sangrado.

74. -la vitamina E o tocoferol que es un potente antioxidante.
Protege el tejido corporal del daño causado por sustancias llamadas
radicales libres, que pueden dañar células, tejidos y órganos. Se cree que
juegan un papel en ciertas afecciones relacionadas con el envejecimiento y
ayuda a mantener el sistema inmunitario fuerte frente a virus y bacterias. es
importante en la formación de glóbulos rojos y ayuda al cuerpo a utilizar la
vitamina K.
También ayuda a dilatar los vasos sanguíneos y a impedir que la sangre se
coagule dentro de ellos. Las células usan la vitamina E para interactuar
entre sí.
La vitamina E se encuentra en los siguientes alimentos:
Aceites vegetales de germen de trigo, girasol, cártamo, maíz y soya).
Nueces, almendras, maní y las avellanas).
Semillas (como las semillas de girasol).
Hortalizas de hoja verde (como las espinacas y el brócoli).
Cereales para el desayuno, jugos de frutas, margarinas y productos
enriquecidos en ella.