1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DE LA SALUD
ESCUELA DE ENFERMERÍA
PROTEÍNAS
Alumna: Jessica Edith Reyna Panta
Docente: Bioq. Carlos García MsC
Primer Semestre «B»
2. Las proteínas son moléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos
Las proteínas de todos los seres vivos están
determinadas mayoritariamente por su genética (con
excepción de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir,
lainformación genética determina en gran medida
qué proteínas tiene una célula, un tejido y
un organismo.
3. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y
son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan
una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan:
Estructural. Esta es la función más importante de una
proteína (Ej: colágeno),
Inmunológica (anticuerpos),
Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),
Contráctil (actina y miosina).
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que
actúan como un tampón químico),
Transducción de señales (Ej: rodopsina)
Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
4. Todas las proteínas
tienen , y ,
y casi todas poseen también . Si bien hay
ligeras variaciones en diferentes proteínas, el
contenido de representa, por término
medio, 16% de la masa total de la ; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor
6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la medición de N
de la misma.
5. Propiedades de las proteínas
Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes
y débiles estén presentes. Si se aumenta la y
se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de
la , técnica analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga
negativa y viceversa.
Cada proteína tiene una función específica que
está determinada por su
(conocido como Actúan
como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es
decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones)
o como bases (aceptando electrones)
6. Conformaciones o niveles estructurales de
la disposición tridimensional:
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar
una división en cuatro niveles de organización, aunque
el cuarto no siempre está presente.
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria
7.
8. Clasificación de
las proteínas
Por su
naturaleza
química
Simpls
Conjugadas
Por la forma que
adopta
Fibrosas
globulares
Mixtas
Por su función
biológica
Enzimas
Proteínas de
transportes
Contráctiles y
móviles
Defensa
Reguladora
Nutrientes
Hormonas
10. Fibrosas
Presentan cadenas poli pépticas y una estructura
atípica. Son insolubles en agua y hacen parte de este
grupo la queratina, colágenos, fibrina.
11. Globulares
Se caracterizan por doblar sus cadenas en forma
esférica apretada dejando grupos hidrófobos hacia
dentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera ,
lo que hacen que sean solubles en disolventes como el
agua , hacen parte de este grupo las enzimas,
hormonas, anticuerpos.
12. Mixtas
Poseen una parte fibrilar en el centro de la proteína y
otra en los extremos de la proteína.
13. Clasificación de las proteínas por su
función biológicas
Enzimas
Proteínas de transportes
Contráctiles y móviles
Defensa
Reguladora
Nutrientes
Hormonas
14. Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne,
huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y
productos lácteos tales como queso o yogurt. Tanto las
fuentes proteínas animales como las vegetales poseen
los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación
humana.
15. Deficiencia de proteínas
La deficiencia de proteína es una causa importante de
enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de
proteína juega una parte en la enfermedad conocida
como kwashiorkor. La guerra, la hambruna,
la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa
de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia
de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o
retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a
500 millones de personas y más de 10 millones
anualmente. En casos severos el número de células
blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida
drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir
una infección.
16. Exceso de consumo de proteínas
Como el organismo es incapaz de almacenar las
proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
convertido en azúcares o ácidos grasos.
El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una
manera de que éstos pueden ser consumidos como
combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea,
la sustancia que es excretada por los riñones. Estos
órganos normalmente pueden lidiar con cualquier
sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal,
una disminución en la proteína frecuentemente será
prescrita.
17. Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en
el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido
a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y
continúa por la acción de la tripsina y
laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la
dieta son degradadas a péptidos cada vez más
pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados,
que son absorbidos por el epiteliogastrointestinal. La
tasa de absorción de los aminoácidos individuales es
altamente dependiente de la fuente de proteínas.
18. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos
en humanos difiere entre la proteína de la soja y la
proteína de la leche y entre proteínas de la leche
individuales, como beta-
lactoglobulina y caseína.11 Para las proteínas de la
leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida
se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha
absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan
el íleon.