El documento abarca compuestos nitrogenados como aminas, amidas y nitrilos, detallando su relevancia en medicina y síntesis de fármacos. También describe la estructura y clasificación de las proteínas y aminoácidos, resaltando la importancia de los aminoácidos esenciales en procesos biológicos. Además, menciona la estructura de las proteínas y su función como enzimas, fundamentales en la regulación de reacciones biológicas.

1. Compuestos nitrogenados: aminas, amidas y nitrilos

2. Aminas
Son compuestos derivados del amoníaco (NH3).
Se utilizan en medicina en forma de medicamentos.
Nitrilos
Un ejemplo conocido es el nitrilo de sodio, utilizado en el
tratamiento de ciertos tipos de cáncer.
Amidas
Estos compuestos son utilizados en la síntesis de fármacos, así como
en la industria farmacéutica para la producción de productos
químicos y materiales

3. Aminas
Las aminas se pueden nombrar como derivados de alquilaminas o alcanoaminas.
La mayor parte de los grupos funcionales tienen prioridad sobre la amina (ácidos
y derivados, carbonilos, alcoholes)

4. Amidas
Nitrilos
Las amidas se nombran como derivados de ácidos carboxílicos sustituyendo la
terminación –oico del ácido por -amida.
Nombrar los nitrilos añadiendo el sufijo “-nitrilo” al nombre del alcano con igual
número de carbonos.

5. IDENTIFIQUÉ Y NOMBRE LOS COMPUESTOS.

6. PROTEINAS
 pH 6.8 y 7.4 sin hay variación en este rango se desnaturalizan.
 Cada proteína tiene una estructura definida, si se cambia un aminoácido existe una
mutación
 Contienen C, H, O, N casi todas contienen además S, tienen un alto peso molecular.
 La unidad básica de las proteínas son los aminoácidos.
 Son los compuestos orgánicos más importantes y abundantes representan el 71 %
del peso seco de la célula, son de gran importancia en los seres vivos.

7. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
 Donde R es la parte variable

8.  Si se tiene dos aminoácidos estos se unen mediante un enlace peptídico.
 Una proteína es la unión de varios polipéptidos.

9. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos comunes: Son 20
 Aminoácidos raros: son más de 200
 Aminoácidos no proteicos
 Aminoácidos esenciales: son 10

12. La metionina desempeña un papel
esencial en la síntesis de las proteínas
porque casi siempre representa el primer
aminoácido en una cadena peptídica.

15. ÁCIDO GLUTÁMICO
Estos aminoácidos se consideran
gases cerebrales y una de sus
funciones principales es absorber
el exceso de amoníaco en el
cuerpo.
ASPARAGINA
Se sintetiza a partir del ácido
aspártico, y elimina, junto con la
glutamina, el exceso de
amoníaco en el cuerpo e
interfiere con el aumento de la
resistencia a la fatiga.
CISTEÍNA
Está involucrado en el proceso de
eliminación de metales pesados ​
​
del cuerpo y es fundamental para
el crecimiento y la salud del
cabello.
FENILALANINA
Gracias a este aminoácido es
posible que las endorfinas sean
responsables de la sensación de
bienestar . Reduce el exceso de
apetito y ayuda a aliviar el dolor.
GLICINA
Ayuda al cuerpo en la formación
de masa muscular , para una
curación adecuada, previene
enfermedades infecciosas y
participa en la función cerebral
adecuada.
GLUTAMINA
Mejoran la función cerebral y la
actividad mental y ayudan a
resolver el problema de la
impotencia. Además, es
importante combatir los problemas
con el alcohol.
HISTIDINA
Se encuentra ampliamente en la
hemoglobina y es necesaria la
producción de glóbulos rojos y
glóbulos blancos. Además,
interviene en el proceso de
crecimiento, reparación de tejidos
y la formación de vaina de mielina
ISOLEUCINA
Estos aminoácidos son parte del
código genético y son esenciales
para nuestro tejido muscular y la
formación de
hemoglobina. Además, ayuda a
regular el azúcar en la sangre
LEUCINA
Al igual que los aminoácidos
anteriores, interfiere en la
formación y reparación del tejido
muscular y coopera en la curación
de la piel y los huesos

16. LISINA
Junto con la metionina, sintetiza
aminoácidos de carnitina y es
esencial en el tratamiento del
herpes.
METIONINA
Es importante evitar algunos
tipos de edema , colesterol alto y
pérdida de cabello.
PROLINE
Es responsable de la síntesis de
varios neurotransmisores
cerebrales relacionados con la
depresión temporal y también
coopera en la síntesis de colágeno.
SERINA
Es un aminoácido que participa
en el metabolismo de las grasas y
es un precursor de fosfolípidos que
nutre el sistema nervioso.
TAURINA
Taurina fortalece el músculo
cardíaco y previene las arritmias
cardíacas. Mejora la visión y
previene la degeneración macular.
TIROSINA
Es prominente por su función
como neurotransmisor y puede
ayudar a aliviar la ansiedad o la
depresión.
TREONINA
Necesita estar en el proceso de
desintoxicación y participar en la
síntesis elastina.
VALINA
Al igual que algunos de los
aminoácidos anteriores, es
esencial para el crecimiento y la
reparación del tejido
muscular . Además, también
interviene en la regulación del
apetito
TRIPTÓFANO
Es el precursor de los
neurotransmisores serotonina, que
se asocia con el estado de ánimo

17. https://www.youtube.com/watch?v=KPsnmH666cI

18. Conformaciones o niveles estructurales
Queratina
Enzimas
Hemoglobina

19. Estructura primaria

20. Características estructurales de la
alfa-hélice:
•Hay 3.6 aminoácidos en cada vuelta de
la hélice.
•Todos los enlaces peptídicos son
planares y trans.
•Los grupos C=O de todos los enlaces
peptídicos apuntan en la dirección
opuesta a la de los grupos NH, también
casi paralela al eje de la hélice. .
•Todos los grupos R se encuentran
dispuestos hacia afuera de la hélice.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA

21. Características de la Hoja plegada
(beta-lamina):
•Cada enlace peptídicos es planar y
tiene configuracion trans.
•Los grupos C=O y N-H de los
enlaces peptídicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos
adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando
uno hacia el otro, de tal forma que
se hace posible el enlace de
hidrogeno entre ellos.
•Los puentes de hidrogeno son más
o menos perpendiculares al eje
principal de la estructura en hoja
plegada.
.

22. ESTRUCTURA TERCIARIA

23. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos adquieren
una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria,
secundaria y terciaria y forma una molécula proteínica biológicamente activa.
La hemoglobina, proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de
oxígeno, es un ejemplo de proteína globular con estructura cuaternaria. La
hemoglobina está compuesta por 574 aminoácidos dispuestos en cuatro
cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta
idénticas entre sí. Su fórmula química es C3032
H4816
0872
S8
Fe4

24. Propiedades de las proteínas
Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
 La semejanza entre proteínas es un grado de parentesco entre individuos, por lo
que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
 Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura.
 La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

26. Funciones y ejemplos de las proteínas

28. ENZIMAS
Son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la velocidad de reacción
hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de proteínas más numeroso y
especializado y, actúan como catalizadores de reacciones químicas específicas
en los seres vivos o sistemas biológicos.
https://www.youtube.com/watch?v=kHBhozRWh9I

30. Las enzimas son catalizadores (aumentan la rapidez) muy potentes y eficaces,
químicamente son proteínas.
Las enzimas son esenciales para todos los procesos biológicos ya que son las
responsables de las reacciones que mantienen la vida. Cualquier mutación o
disfunción en un gen responsable de la codificación de una enzima puede causar
un enfermedad severa y hasta la muerte

33. https://www.youtube.com/watch?v=HVMmh5n4mdE