1. UNIVERSIDAD CATÓLICA
SANTO TORIBIO DE MOGROVEJO
ESCUELA DE MEDICINA
EQUIPO DE QUIMICA
MEDICA

4. PROTEINAS
Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en
más cantidad en las células vivientes.
La palabra Proteína viene del griego : protos que significa
primero.
Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación,
estructural entre otras.
Son el instrumento molecular a través del cual se expresa la
información genética.
Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más
complejas están constituidas por el mismo tipo de subunidades:
20 aminoácidos.
Las proteínas están constituidas por cadenas de amino
ácidos, unidos por un tipo específico de enlace covalente.
De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas
como:
enzimas, hormonas, anticuerpos, la membrana proteíca del ojo,
plumas, telas de arañas, los cuernos de rinocerontes, proteínas
de la leche y un millar de otras sustancias con actividades
biológicas distintas.

5. .
PROPIEDADES
Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales
de los aminoácidos que las componen.
•Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas
interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o
nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será
soluble en agua.
•Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la
proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña
depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de
proteínas exclusivas de cada especie
Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la
temperatura de la disolución en la que se encuentre. La modificación de la
Temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el
cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.

6. Función de las proteínas
Tipo Función Ejemplos
1.- Almacenadoras Reserva Albúminas, ovoalbúminas, gliadina
2.- Transporte Transporte de grupos Hemoglobina, hemocianina
3.- Contráctiles Contracción muscular Actina, miosina y dineina
4.- Conectivas Unión Colágeno
5.- Hormonas Control Insulina
6.- Estructurales Estructura Queratina, glucoproteínas, fibroina
7.- Anticuerpos Inmunidad Gama globulinas
8.- Enzimas Catalizadores Alcohol deshidrogenasa, amilasa
9.- Reguladoras de genes Inhiben genes Histonas
10.- Proteoreceptoras Recepción de impulsos nerviosos Rodopsina (retina del ojo)

8. FUENTES DE OBTENCIÓN
Carne, pescado, aves de corral, leche, productos lácteos,
frijoles y guisantes, nueces, semillas y granos. Casi todos
los alimentos proporcionan abundantes proteínas, salvo
las verduras y frutas.
Las fuentes de proteínas pueden ser de dos tipos, de
buena calidad y de baja calidad; las proteínas de buena
calidad contienen el mayor número de aminoácidos
esenciales, mientras que las proteínas de baja calidad casi
no contienen dichos aminoácidos.
En las semillas vegetales encontramos la mayoría de los
aminoácidos esenciales. Las plantas suelen ser pobres en
dos de ellos, lisina y triptófano, por lo que se recomienda
el consumo de carne, huevo, leche, jamón, queso
parmesano entre otros alimentos.

9. AMINOACIDOS Y PEPTIDOS
• El primer aminoácido en ser descubierto fue la asparagina (Espárragos) en
1806 y él ultimo la treonina en 1938.
• Todos los aminoácidos tienen nombres derivados de la fuente de donde han
sido aislados.
• Los aminoácidos están constituidos por C, H, O, N
• Los 20 aminoácidos tienen una cadena distintiva que le confiere distintas
propiedades químicas y está es su componente radical R (que varia en
estructura, tamaño, carga eléctrica y solubilidad en el agua).
• Tienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) unido al mismo
átomo de carbono.

10. AMINOACIDO EN FORMA DE ZWITTERION

11. ISOMERIA OPTICA

12. Propiedades químicas
Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos
pueden captar o ceder protones al medio,
dependiendo del pH de la disolución en la que se
encuentren.
Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan
protones y se comportan como una base. Si la
disolución es básica, ceden protones y se comportan
como un ácido. Por tener este comportamiento, se
dice que los aminoácidos son anfóteros.PROPIEDAD
ACIDO BASE –ZWITTERIONES sales internas o iones
hibridos.
El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el
aminoácido presenta una carga neta igual al cero.

14. Tipos de aminoacidos
En la estructura de las proteínas de los
seres vivos, incluyendo a los virus,
participan 20 tipos de aminoácidos
diferentes; de acuerdo a la forma en que
se obtienen, se clasifican como esenciales
y no esenciales.
Los aminoácidos no esenciales, son
aquellos que el organismo puede
sintetizar; en el caso del hombre, los
aminoácidos no esenciales son diez:

15. Aminoácidos no esenciales Representación
1.- Ácido aspártico Asp
2.- Ácido glutámico Glu
3.- Alanina Ala
4.- Asparagina Asn
5.- Cisteina Cis
6.- Glicina Gli
7.- Glutamina Gln
8.- Prolina Pro
9.- Serina Ser
10.- Tirosina Tir

16. Los aminoácidos esenciales
son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo; para el
hombre son esenciales ocho y dos son semiesenciales.
La histidina es esencial en los niños, quienes a pesar de que la
sintetizan, la cantidad producida no es suficiente para cubrir las
necesidades, por lo que debe ser suministrado a través de la dieta.
Este aminoácido se relaciona con:
Regulación y utilización de oligoelementos esenciales como el cobre,
zinc, manganeso y molibdeno. Los metales como el zinc, cobre y níquel
se enlazan a la histidina facilitando así la excreción rápida del metal
excesivo.
La arginina es un aminoácido esencial en los humanos bajo ciertas
condiciones como: presencia de amoniaco excesivo, lisina excesiva,
crecimiento rápido, embarazo, traumatismo, deficiencia de proteínas y
mala nutrición. Este aminoácido está relacionado con la curación de
heridas ya que facilita la producción de colágeno, así mismo, se utiliza
en el tratamiento de infertilidad masculina ya que interviene en la
producción de espermatozoides.

17. Aminoácidos esenciales Representación
1.- Fenilalanina Fen
2.- Isoleucina Ile
3.- Leucina Leu
4.- Lisina Lis
5.- Metionina Met
6.- Treonina Tre
7.- Triptófano Trp
8.- Valina Val
Aminoácidos semiesenciales Representación
9.- Arginina Arg
10.- Histidina His

19. Enlace Peptídico

21. La unión de dos aminoácidos forma un dipéptido, tres
aminoácidos unidos forman un tripéptido y la unión de un
gran número de ellos forma un polipéptido.
Las proteínas son polipéptidos con un número variable de
aminoácidos, algunas tienen secuencias de 8 o 9
aminoácidos, mientras que otras tienen más de 100.
Entre las proteínas humanas más pequeñas tenemos a la
oxitosina y vasopresina con 9 aminoácidos; glucagón con
29, la adrenocorticotrofina (ACTH) con 39 y a la insulina
con 50 aminoácidos.
La ACTH es una hormona que secreta la hipófisis y
estimula, en las glándulas suprarrenales, la producción de
cortisol y de hormonas esteroides.
La insulina, participa en la regulación del metabolismo de
carbohidratos.

22. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria de una proteína,
describe la secuencia de aminoácidos
que forma al polipéptido; cada proteína
tiene una estructura primaria particular.

23. ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria fue descubierta por dos investigadores, Linus
Pauling y Robert Corey en 1939. Ellos encontraron dos estructuras que
podían ser resultado de la formación de puentes de hidrógeno entre los
aminoácidos; una de estas recibió el nombre de hélice alfa y la
segunda hoja o lámina plegada beta. A las proteínas con estructura
secundaria se les conoce como proteínas fibrosas y desempeñan
funciones estructurales en los organismos.
La hélice alfa se describió al estudiar la estructura de la α-queratina de
la piel mediante la técnica de difracción de rayos X. La hélice alfa es
semejante a un resorte que tiene un giro en el sentido de las
manecillas del reloj o giro alfa. Los aminoácidos que integran la
estructura de este tipo de proteínas favorecen la formación de la hélice
Hélice alfa

24. ALFAQUERATINA - PIEL

25. Como ejemplo de proteínas con estructura secundaria podemos
mencionar a los colágenos (triple hélice) que participa en la formación de
la piel, tendones, huesos y córneas; fibrina , proteína que coagula la
sangre; miosina , proteína de los músculos y la queratina , proteína del
cabello.
La lámina beta se describió a partir del estudio de β-queratinas, como la
fibroina de la seda. En este tipo de estructura, las cadenas de
polipéptidos están dispuestas en láminas plegadas, unidas
transversalmente por puentes de hidrógeno; las cadenas se sitúan de tal
manera que los grupos amino y carboxilo adyacentes quedan uno frente
a otro. Los grupos R están ubicados por encima y por debajo de los
planos en forma de zig-zag de la lámina.

26. b-laminar

27. ESTRUCTURA TERCIARIA
La posición de ciertos aminoácidos en la
cadena polipeptídica hace que la dirección de la
hélice alfa sufra súper plegamientos y
enrollamientos que dan lugar a una estructura
compacta denominada estructura terciaria o
globular. Las enzimas y los anticuerpos son
ejemplos de proteínas globulares .
ENLACES:covalentes,disulfuro,ionico.

28. ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria de una proteína se forma por la
unión de dos o más subunidades globulares, denominadas
monómeros; estas subunidades se mantienen unidas a
través de fuerzas electrostáticas. A este tipo de estructura
también se le conoce con el nombre de proteínas
oligoméricas (oligo= poco, meros= partes). Como ejemplo
de este tipo de proteínas tenemos a la hemoglobina, la
cual está formada por cuatro subunidades de mioglobina .
ENLACES: No covalentes
Estructura cuaternaria u oligomérica

29. ESTRUCTURAS PROTEICAS

30. DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La estructura nativa de una proteína se puede alterar
debido a ciertos agentes, entre ellos: calor, radiaciones
ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales
pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos
(alcohol, acetona). Se le denomina desnaturalización a:
"Cualquier alteración en la estructura nativa de la
proteína, que cause cambios en
sus propiedades físicas, químicas y biológicas".
Como ejemplos de desnaturalización de proteínas
podemos mencionar: cocción de un huevo, aplicación de
bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición
prolongada a los rayos solares, etc.

31. CLASIFICACION
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y
una atípica estructura secundaria. Son insolubles
en agua y en soluciones acuosas. Algunos
ejemplos de estas son la queratina, colágeno y
fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas
en una forma esférica apretada o compacta. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de
proteínas globulares y también poseen
aminoopeptidiosis al 5% para hacer simbiosis.

32. •
CLASIFICACION
SEGÚN SU COMPOSICION QUIMICA
Holoproteínas SIMPLES Heteroproteínas CONJUGADAS
Esferoproteínas Escleroproteínas
•Protaminas •Colágenos •Cromoproteínas
•Histonas •Elastinas •Glucoproteínas
•Prolaminas •Queratinas •Lipoproteínas
•Gluteninas •Fibroínas •Fosfoproteínas
•Albúminas •Nucleoproteínas
•Globulinas

33. SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

34. CONJUGADAS
Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones

36. IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas
por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es
decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir
una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como
aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que
debemos ingerir dicha cantidad.
Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo
es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano
y lisina (el maíz).

37. La mal nutrición provoca:
Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta
específica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce
considerablemente.
La restrición proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector
más importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es
secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el
glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos
que los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales
Libres.
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en
nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el
intestino delgado.

38. GRACIAS