El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y su papel en la formación de proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas polipéptidos. Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos y ejercen funciones importantes en los seres vivos. Existen 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y cada uno tiene características únicas que afectan sus propiedades.
Los péptidos se forman por la unión de dos o más aminoácidos a través de enlaces peptídicos, que tienen características intermedias entre enlaces simples y dobles. Los péptidos pueden ser oligopéptidos (2-10 aminoácidos), polipéptidos (10-100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos). Las proteínas pueden estar formadas por más de una cadena polipeptídica unidas, como ocurre en la hemoglobina.
El documento describe los aspectos generales de los aminoácidos. Explica que hay 20 aminoácidos proteicos codificables y clasifica los aminoácidos en proteicos y no proteicos. Los proteicos se dividen en codificables y modificados. Los codificables son 20 y la mitad son esenciales. También clasifica los aminoácidos según la naturaleza y polaridad de su cadena lateral.
Los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Existen 20 aminoácidos esenciales que forman parte de las proteínas en todos los seres vivos. Los aminoácidos tienen grupos funcionales ácido y básico que les permiten comportarse como ácidos o bases dependiendo del pH, teniendo un punto isoeléctrico donde la carga neta es cero.
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
El documento describe los compuestos de alta energía, especialmente el ATP. Explica que el ATP almacena energía química en enlaces fosfato que se liberan durante la hidrólisis. El ATP se produce en las células a través de la glucólisis aeróbica y anaeróbica de carbohidratos, grasas y proteínas. El ATP luego se utiliza para proporcionar energía a reacciones celulares como la contracción muscular a través de la hidrólisis catalizada por enzimas como la miosina.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
El documento describe las características fundamentales de los ácidos nucleicos ADN y ARN. El ADN contiene y transmite la información genética en forma de doble hélice, mientras que el ARN tiene diferentes funciones como mensajero, ribosomal y de transferencia en la síntesis de proteínas. Ambos polímeros están compuestos de nucleótidos formados por azúcares, bases nitrogenadas y grupos fosfato, pero se diferencian en su estructura, número de cadenas y funciones biológicas.
Los péptidos se forman por la unión de dos o más aminoácidos a través de enlaces peptídicos, que tienen características intermedias entre enlaces simples y dobles. Los péptidos pueden ser oligopéptidos (2-10 aminoácidos), polipéptidos (10-100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos). Las proteínas pueden estar formadas por más de una cadena polipeptídica unidas, como ocurre en la hemoglobina.
El documento describe los aspectos generales de los aminoácidos. Explica que hay 20 aminoácidos proteicos codificables y clasifica los aminoácidos en proteicos y no proteicos. Los proteicos se dividen en codificables y modificados. Los codificables son 20 y la mitad son esenciales. También clasifica los aminoácidos según la naturaleza y polaridad de su cadena lateral.
Los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Existen 20 aminoácidos esenciales que forman parte de las proteínas en todos los seres vivos. Los aminoácidos tienen grupos funcionales ácido y básico que les permiten comportarse como ácidos o bases dependiendo del pH, teniendo un punto isoeléctrico donde la carga neta es cero.
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
El documento describe los compuestos de alta energía, especialmente el ATP. Explica que el ATP almacena energía química en enlaces fosfato que se liberan durante la hidrólisis. El ATP se produce en las células a través de la glucólisis aeróbica y anaeróbica de carbohidratos, grasas y proteínas. El ATP luego se utiliza para proporcionar energía a reacciones celulares como la contracción muscular a través de la hidrólisis catalizada por enzimas como la miosina.
Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento resume las características de las biomoléculas orgánicas como los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica la estructura y clasificación de los aminoácidos, así como la formación de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos en cadenas para formar péptidos y proteínas. También describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
El documento describe las características fundamentales de los ácidos nucleicos ADN y ARN. El ADN contiene y transmite la información genética en forma de doble hélice, mientras que el ARN tiene diferentes funciones como mensajero, ribosomal y de transferencia en la síntesis de proteínas. Ambos polímeros están compuestos de nucleótidos formados por azúcares, bases nitrogenadas y grupos fosfato, pero se diferencian en su estructura, número de cadenas y funciones biológicas.
Este documento trata sobre las propiedades y reacciones de fenoles y aminas. Describe la estructura, nomenclatura, usos comunes y propiedades ácido-base de estos compuestos orgánicos. También resume las principales reacciones químicas de fenoles como nitración, halogenación y oxidación, y de aminas como metilación y formación de amidas.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
1) Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin alterar el equilibrio de la reacción. 2) Las enzimas actúan mediante la disminución de la energía de activación requerida para que ocurra la reacción. 3) El mecanismo de acción de las enzimas implica la unión del sustrato a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato, lo que facilita la formación del estado de transición y la liberación de los productos.
Este documento describe la composición química y estructura de los ácidos nucleicos. Están compuestos de nucleótidos formados por una pentosa, una base nitrogenada y un grupo fosfato. Los nucleótidos se unen en cadenas mediante enlaces fosfodiéster para formar el ADN y el ARN. El ADN existe como doble hélice y contiene desoxirribosa, mientras que el ARN contiene ribosa.
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
Metabolismo de aminoácidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas en el cuerpo humano. Las proteínas se degradan en el estómago e intestino delgado por enzimas digestivas en péptidos y aminoácidos, que son absorbidos en el intestino delgado. Los aminoácidos son transportados al hígado, donde pueden usarse para la síntesis de proteínas o ser degradados para producir energía u otros compuestos. El nitrógeno de los aminoácidos degradados se excreta principalmente
Los ácidos grasos son moléculas formadas por cadenas hidrocarbonadas con un grupo carboxilo al final. Cumplen funciones energéticas, estructurales y regulatorias en el cuerpo. Pueden ser saturados o insaturados dependiendo de si tienen enlaces dobles en su cadena. Los ácidos grasos esenciales como el linoleico y el linolénico deben obtenerse de la dieta porque el cuerpo no puede sintetizarlos.
Este documento trata sobre las glucoproteínas. Resume que las glucoproteínas son proteínas unidas a hidratos de carbono mediante enlaces glucosídicos. Se encuentran en la superficie celular y en fluidos extracelulares. Cumplen funciones estructurales, protectoras, enzimáticas y de reconocimiento celular. Explica los diferentes tipos de enlaces glucosídicos y ejemplos de glucoproteínas como las mucinas, proteoglicanos y glicosaminoglicanos.
La estructura y función de las proteínas depende de su configuración tridimensional. La configuración está determinada por interacciones entre los aminoácidos como puentes de hidrógeno, cargas eléctricas, y puentes disulfuro. Las estructuras secundarias comunes son las alfa hélices y las hojas beta. Las proteínas se pueden separar y purificar usando cromatografía y electroforesis basadas en sus propiedades como tamaño, carga y afinidad. La estructura terciaria da forma tridimensional completa
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas y clasifica los 20 aminoácidos codificados en los genes. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como las fuerzas que estabilizan cada nivel de estructura.
Este documento describe varios mecanismos de regulación enzimática, incluyendo la regulación de la cantidad de enzima a través de la síntesis y degradación, y la regulación de la eficacia catalítica a través de modificaciones como la fosforilación. También explica cómo la inhibición por retroalimentación y los efectos alostéricos regulan ciertas enzimas clave. Finalmente, destaca que la fosforilación reversible es un proceso versátil que permite alterar selectivamente las propiedades funcionales de las proteínas.
- El documento describe el modelo cinético de Michaelis-Menten para la cinética enzimática. Según este modelo, las enzimas catalizan reacciones a través de la formación de un complejo enzima-sustrato de manera temporal.
- La velocidad de la reacción está dada por la ecuación de Michaelis-Menten, la cual depende de dos parámetros: la velocidad máxima (Vmax) y la constante de Michaelis (KM).
- La Vmax representa la velocidad cuando todos los sitios activos de
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas. Se componen de un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral unidos a un carbono asimétrico. Existen 20 aminoácidos proteicos, de los cuales 8 son esenciales y deben obtenerse de la dieta. Los aminoácidos tienen propiedades anfóteras que les permiten actuar como sistemas tampón y regular el pH.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su composición química, estructura y funciones. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y adoptan estructuras complejas en varios niveles que determinan su función. También clasifica las proteínas y describe sus principales tipos y funciones en el cuerpo.
Codigo genetico y Traduccion de Procariotas ; inicio elongacion, terminacion, Componentes del Ribosoma, Fases Carga de Aminoacidos y traduccion en eucariotas
Este documento describe la estructura y función de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y pueden clasificarse según sus cadenas laterales. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas desempeñan funciones estructurales, enzimáticas y de transporte que son cruciales para el funcionamiento celular.
Este documento describe las enzimas, incluyendo su definición, propiedades, clasificación, nomenclatura, importancia clínica y cinética enzimática. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos y están formadas por un apoenzima y un cofactor. Se clasifican según la reacción que catalizan y se nombran de acuerdo con su sustrato y acción. Las enzimas juegan un papel importante en el diagnóstico médico y tratamiento de enfermedades. Su velocidad de re
El documento describe el metabolismo de los aminoácidos, incluyendo su síntesis. Se explica que los aminoácidos cumplen funciones como la síntesis de proteínas y son precursores de otras rutas metabólicas. Existen dos vías principales para la síntesis de aminoácidos: la transaminación y la aminación reductora. La transaminación implica la transferencia de grupos amino entre aminoácidos mediante enzimas, mientras que la aminación reductora incorpora iones amonio directamente en moléculas orgánicas. Los aminoácid
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y amino.
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas se forman por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y amino.
Este documento trata sobre las propiedades y reacciones de fenoles y aminas. Describe la estructura, nomenclatura, usos comunes y propiedades ácido-base de estos compuestos orgánicos. También resume las principales reacciones químicas de fenoles como nitración, halogenación y oxidación, y de aminas como metilación y formación de amidas.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
1) Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin alterar el equilibrio de la reacción. 2) Las enzimas actúan mediante la disminución de la energía de activación requerida para que ocurra la reacción. 3) El mecanismo de acción de las enzimas implica la unión del sustrato a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato, lo que facilita la formación del estado de transición y la liberación de los productos.
Este documento describe la composición química y estructura de los ácidos nucleicos. Están compuestos de nucleótidos formados por una pentosa, una base nitrogenada y un grupo fosfato. Los nucleótidos se unen en cadenas mediante enlaces fosfodiéster para formar el ADN y el ARN. El ADN existe como doble hélice y contiene desoxirribosa, mientras que el ARN contiene ribosa.
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
Metabolismo de aminoácidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas en el cuerpo humano. Las proteínas se degradan en el estómago e intestino delgado por enzimas digestivas en péptidos y aminoácidos, que son absorbidos en el intestino delgado. Los aminoácidos son transportados al hígado, donde pueden usarse para la síntesis de proteínas o ser degradados para producir energía u otros compuestos. El nitrógeno de los aminoácidos degradados se excreta principalmente
Los ácidos grasos son moléculas formadas por cadenas hidrocarbonadas con un grupo carboxilo al final. Cumplen funciones energéticas, estructurales y regulatorias en el cuerpo. Pueden ser saturados o insaturados dependiendo de si tienen enlaces dobles en su cadena. Los ácidos grasos esenciales como el linoleico y el linolénico deben obtenerse de la dieta porque el cuerpo no puede sintetizarlos.
Este documento trata sobre las glucoproteínas. Resume que las glucoproteínas son proteínas unidas a hidratos de carbono mediante enlaces glucosídicos. Se encuentran en la superficie celular y en fluidos extracelulares. Cumplen funciones estructurales, protectoras, enzimáticas y de reconocimiento celular. Explica los diferentes tipos de enlaces glucosídicos y ejemplos de glucoproteínas como las mucinas, proteoglicanos y glicosaminoglicanos.
La estructura y función de las proteínas depende de su configuración tridimensional. La configuración está determinada por interacciones entre los aminoácidos como puentes de hidrógeno, cargas eléctricas, y puentes disulfuro. Las estructuras secundarias comunes son las alfa hélices y las hojas beta. Las proteínas se pueden separar y purificar usando cromatografía y electroforesis basadas en sus propiedades como tamaño, carga y afinidad. La estructura terciaria da forma tridimensional completa
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas y clasifica los 20 aminoácidos codificados en los genes. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como las fuerzas que estabilizan cada nivel de estructura.
Este documento describe varios mecanismos de regulación enzimática, incluyendo la regulación de la cantidad de enzima a través de la síntesis y degradación, y la regulación de la eficacia catalítica a través de modificaciones como la fosforilación. También explica cómo la inhibición por retroalimentación y los efectos alostéricos regulan ciertas enzimas clave. Finalmente, destaca que la fosforilación reversible es un proceso versátil que permite alterar selectivamente las propiedades funcionales de las proteínas.
- El documento describe el modelo cinético de Michaelis-Menten para la cinética enzimática. Según este modelo, las enzimas catalizan reacciones a través de la formación de un complejo enzima-sustrato de manera temporal.
- La velocidad de la reacción está dada por la ecuación de Michaelis-Menten, la cual depende de dos parámetros: la velocidad máxima (Vmax) y la constante de Michaelis (KM).
- La Vmax representa la velocidad cuando todos los sitios activos de
Este documento describe los orígenes y destinos de los aminoácidos en el cuerpo humano. La mayoría de los aminoácidos provienen de las proteínas ingeridas en la dieta, mientras que algunos pueden sintetizarse endógenamente. Los aminoácidos se utilizan para la síntesis de proteínas, biomoléculas como hormonas y neurotransmisores, o se degradan para producir energía, glucosa o ácidos grasos. El exceso de nitrógeno se elimina a través de la orina después de convertirse
Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas. Se componen de un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral unidos a un carbono asimétrico. Existen 20 aminoácidos proteicos, de los cuales 8 son esenciales y deben obtenerse de la dieta. Los aminoácidos tienen propiedades anfóteras que les permiten actuar como sistemas tampón y regular el pH.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su composición química, estructura y funciones. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y adoptan estructuras complejas en varios niveles que determinan su función. También clasifica las proteínas y describe sus principales tipos y funciones en el cuerpo.
Codigo genetico y Traduccion de Procariotas ; inicio elongacion, terminacion, Componentes del Ribosoma, Fases Carga de Aminoacidos y traduccion en eucariotas
Este documento describe la estructura y función de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y pueden clasificarse según sus cadenas laterales. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas desempeñan funciones estructurales, enzimáticas y de transporte que son cruciales para el funcionamiento celular.
Este documento describe las enzimas, incluyendo su definición, propiedades, clasificación, nomenclatura, importancia clínica y cinética enzimática. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos y están formadas por un apoenzima y un cofactor. Se clasifican según la reacción que catalizan y se nombran de acuerdo con su sustrato y acción. Las enzimas juegan un papel importante en el diagnóstico médico y tratamiento de enfermedades. Su velocidad de re
El documento describe el metabolismo de los aminoácidos, incluyendo su síntesis. Se explica que los aminoácidos cumplen funciones como la síntesis de proteínas y son precursores de otras rutas metabólicas. Existen dos vías principales para la síntesis de aminoácidos: la transaminación y la aminación reductora. La transaminación implica la transferencia de grupos amino entre aminoácidos mediante enzimas, mientras que la aminación reductora incorpora iones amonio directamente en moléculas orgánicas. Los aminoácid
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y amino.
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas se forman por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y amino.
10 Aminoácidos, péptidos y proteínas.pptssuser98e2cf1
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas se forman por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y amino.
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas se forman por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y amino.
Este documento presenta información sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades químicas como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas están formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos entre los grupos amino y carboxilo.
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Se clasifican los aminoácidos y se describen sus propiedades como anfóteros y zwitteriónicos. También se explican algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, se introduce que los péptidos y proteínas se forman por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y amino.
10 Aminoácidos, péptidos y proteínas (1).pptxmarcoparejacruz
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Primero introduce los aminoácidos y define péptidos y proteínas. Luego clasifica los aminoácidos, describe su estereoquímica y propiedades como zwitteriones. También cubre algunas reacciones biológicas como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación. Finalmente, introduce los péptidos y proteínas, su secuenciación y estructura.
Este documento presenta información sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Primero introduce los aminoácidos y describe cómo se unen para formar péptidos y proteínas. Luego clasifica los aminoácidos y discute su estereoquímica y propiedades como el punto isoeléctrico. Finalmente, describe algunas reacciones biológicas clave como la síntesis del ácido glutámico y la transaminación.
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos se unen mediante enlaces amida para formar péptidos y proteínas. Los péptidos contienen de 2 a 50 aminoácidos, mientras que las proteínas contienen más de 50 aminoácidos. También describe métodos para clasificar y secuenciar aminoácidos, péptidos y proteínas, los cuales son fundamentales para comprender su estructura y función.
El documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe los 20 aminoácidos proteogénicos y sus propiedades como su polaridad, carga iónica y punto isoeléctrico. También explica cómo se forman las proteínas y los diferentes tipos de estructura proteica.
Este documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y existen 20 aminoácidos estándar. También describe la estructura química general de los aminoácidos, incluyendo el grupo amino, grupo carboxilo y la cadena lateral variable. Además, distingue entre aminoácidos esenciales y no esenciales para los humanos.
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que existen 20 aminoácidos estándar. Detalla las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre conceptos como los enlaces peptídicos, puentes disulfuro, hélices alfa y láminas plegadas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteín
El documento describe las propiedades de los aminoácidos, incluyendo su clasificación en aminoácidos proteinógenos codificables y no codificables, derivados de aminoácidos, y no proteinógenos. También explica el comportamiento ácido-base de los aminoácidos y cómo pueden ionizarse dependiendo del pH, actuando como ácidos o bases débiles. Además, se proporciona información sobre las constantes de equilibrio y las formas iónicas que pueden adoptar los aminoácidos en solución acuosa.
Los aminoácidos cumplen funciones diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de compuestos. Los péptidos cortos desempeñan funciones hormonales o neuromoduladoras. Veinte aminoácidos son las unidades monómeras predominantes de proteínas, además del selenocisteína. Los aminoácidos tienen grupos funcionales que participan en reacciones químicas como formación de amidas, esterificación u oxidación. La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria de una prote
Este documento describe las proteínas, incluyendo su definición, funciones principales, aminoácidos que las componen, formación del enlace peptídico, tipos de estructuras y niveles de organización. Explica que las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, cumplen funciones como enzimas, transporte y estructurales, y su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su forma tridimensional y función.
El documento describe las características principales de los aminoácidos. Explica que son las unidades monoméricas de las proteínas y que existen más de 300 tipos. También describe su estructura química común y las diferencias en sus cadenas laterales, así como su clasificación según su polaridad y naturaleza.
Los aminoácidos son moléculas que pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH. Existen 20 aminoácidos proteínicos codificados genéticamente que forman proteínas, así como otros no codificados. Los aminoácidos varían en sus propiedades como hidrofobicidad, carga eléctrica y capacidad para formar enlaces. Dependiendo del pH, los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos pueden ionizarse, afectando su carga neta y equilibrios iónicos.
Este documento presenta la lista de integrantes de un proyecto que incluye a Amira Tun Montalvo, Heber Uc González, Jairo Valentín Tamayo Zapata y Alejandro Castro y Alejandro Juárez Acosta.
El documento habla sobre los aminoácidos. Explica que son los monómeros de las proteínas y están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. También describe que hay 20 aminoácidos estándares que componen las proteínas y clasifica los aminoácidos según sus propiedades químicas como polares, no polares, ácidos, básicos y aromáticos. Finalmente, explica algunas de las propiedades químicas de los aminoácidos como sus reacc
El documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos. Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas y están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en la estructura de sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales.
Este documento discute las adicciones comportamentales en jóvenes y adolescentes, comparando las adicciones con sustancias y sin sustancias. Explica que ambos tipos de adicciones activan el sistema de recompensa del cerebro y pueden causar síndromes de abstinencia. También analiza factores de riesgo psicológicos, estudios epidemiológicos sobre el uso problemático de internet y teléfonos móviles, y recomendaciones para los padres sobre el monitoreo apropiado del uso de la tecnología.
Este documento discute las adicciones comportamentales en jóvenes y adolescentes, comparando las adicciones con sustancias y sin sustancias. Explica que ambos tipos de adicciones activan el sistema de recompensa del cerebro y pueden causar síndromes de abstinencia. También analiza factores de riesgo psicológicos como la impulsividad y la baja autoestima. Finalmente, examina estudios sobre el uso problemático de internet y teléfonos móviles en adolescentes, señalando aplicaciones de alto ries
Este documento describe las parasitosis intestinales más comunes en niños, incluyendo la giardiasis y la oxiuriasis. Explica los ciclos de vida, síntomas, diagnóstico y tratamiento de estas infecciones. El diagnóstico de la giardiasis se realiza mediante el examen microscópico de las heces o mediante pruebas como el enterotest, mientras que la oxiuriasis se diagnostica mediante la prueba de Graham o la prueba de Markey. El tratamiento para ambas infecciones implica el uso
El documento define asepsia y antisepsia, y describe los protocolos y factores involucrados. Explica que la asepsia implica impedir el acceso de microorganismos patógenos a un medio libre de ellos, mientras que la antisepsia se refiere a inhibir o destruir microorganismos potencialmente patógenos. También define biocidas como sustancias que pueden destruir u obstaculizar organismos nocivos por medios químicos o biológicos.
COMPLICACIONES PERINATALES ASOCIADAS AL EMBARAZO EN MADRES ADOLESCENTES.pptxJorge Tenezaca
El documento habla sobre varias infecciones que pueden ocurrir durante el embarazo como herpes genital, citomegalovirus y muerte materna, así como embarazos ectópicos que son complicaciones especialmente para adolescentes y requieren intervención quirúrgica. Las infecciones durante el embarazo pueden contagiar al feto y causar síntomas como fatiga y dolores musculares, mientras que el herpes genital se transmite sexualmente y aparecen vesículas.
Las proteínas son biomoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, catalíticas y de regulación en los seres vivos.
Las enzimas son proteínas o ARN que actúan como catalizadores biológicos, aumentando la velocidad de las reacciones bioquímicas sin modificar sus productos finales. Las enzimas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos que adoptan una estructura tridimensional específica que les permite unirse a sustratos particulares. La velocidad de la reacción catalizada por una enzima depende de factores como la concentración del sustrato, la temperatura y el pH.
El documento describe la estructura y función de los ácidos nucleicos ADN y ARN. El ADN almacena y transmite la información genética en forma de una doble hélice. El ARN tiene diferentes tipos que cumplen funciones como transportar mensajes del ADN, formar parte de los ribosomas y transportar aminoácidos.
Este documento presenta los detalles de una práctica de laboratorio realizada por un estudiante de enfermería para simular el aislamiento de ADN. El objetivo era observar el ADN y conocer un método sencillo y seguro para aislarlo. Se utilizó hígado de pollo y una serie de materiales y sustancias como agua, detergente, alcohol isopropílico y jugo de piña. El procedimiento involucró licuar la muestra, añadir detergente y enzimas, y luego verter alcohol cuidadosamente para
1) El documento describe un procedimiento para realizar un examen de orina, incluyendo exámenes físico, químico y microbiológico. 2) Se utilizan tiras reactivas para determinar parámetros como PH, leucocitos, nitritos, proteínas y glucosa. 3) Los resultados del examen químico muestran diferentes niveles de densidad, PH y presencia de leucocitos, nitritos, proteínas y glucosa.
El documento presenta el syllabus estandarizado de la asignatura de Bioquímica de la carrera de Enfermería de la Universidad Técnica de Machala. En 3 oraciones o menos:
El syllabus describe la asignatura de Bioquímica, incluyendo sus objetivos, competencias, contenidos organizados en 6 unidades temáticas, estrategias de aprendizaje y evaluación. La asignatura busca proporcionar los conocimientos bioquímicos esenciales para que los estudiantes comprendan los cambios moleculares en el ser human
El documento habla sobre el fósforo, un elemento químico importante para la salud. Explica que el fósforo forma parte de los huesos, las células, el ADN y el ARN, y ayuda en funciones como la producción de energía y la activación de enzimas. También identifica fuentes alimentarias de fósforo como el pescado, la carne, la leche y los huevos. Finalmente, advierte sobre posibles deficiencias de fósforo que pueden causar alteraciones óseas y musculares, y sobre la toxic
Este documento presenta un plan de alimentación saludable distribuido en desayuno, almuerzo y merienda para tres días, con énfasis en el consumo de proteínas, grasas y carbohidratos de calidad. Incluye también información sobre calorías quemadas en actividades diarias y ejercicio, así como recomendaciones para perder peso de forma equilibrada.
El documento explica que el pH es una medida de la acidez o alcalinidad de una solución. Un pH de 7 es neutral, valores menores de 7 son ácidos y mayores son alcalinos. La escala de pH es logarítmica, por lo que cada unidad de pH representa un cambio de 10 veces en la acidez. El documento también describe cómo los alimentos y la composición corporal afectan el pH de diferentes fluidos como la saliva, orina y fluidos vaginales.
El documento describe cómo determinar la presencia de diferentes biomoléculas como almidón, azúcares, proteínas y lípidos a través de pruebas sencillas. Explica pruebas para almidón usando papa y maicena con Lugol, para azúcares usando pera con reactivo de Benedict, para proteínas usando huevo y leche con reactivo de Biuret, y para lípidos probando la solubilidad del aceite en éter y agua.
El metabolismo del calcio involucra procesos bioquímicos y físico-químicos en las células que permiten funciones vitales como el crecimiento y la reproducción. Las glándulas paratiroides regulan los niveles de calcio en la sangre a través de la hormona paratohormona, mientras que el riñón, huesos e intestinos también juegan un papel en este metabolismo. Alteraciones en estos procesos pueden causar hipercalcemia u hipocalcemia con consecuencias para la salud.
El documento habla sobre los líquidos y los electrolitos. Explica que los líquidos son altamente incompresibles y toman la forma de su recipiente, y que el agua es el líquido más común en la Tierra. Luego describe los electrolitos como minerales con carga eléctrica en la sangre y otros fluidos corporales, e incluye ejemplos como el sodio, potasio y calcio. Finalmente, discute cómo la deshidratación y la hiperhidratación afectan los niveles de agua y electrolitos en el c
Este documento resume las funciones, absorción, manejo renal y balance general del fósforo en el organismo humano. El fósforo se encuentra principalmente en los huesos y en forma de fosfato inorgánico en el organismo. La absorción de fósforo en el intestino es estimulada por la vitamina D de forma similar al calcio. La mayor parte del fósforo filtrado en los riñones se reabsorbe, siendo regulado principalmente por la hormona paratohormona. El fósforo juega un papel importante en la mineralización
3. - Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra
reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.
-Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces petídicos y el
producto formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.
-La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros
aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los polipéptidos contienen muchas
unidades de aminoácidos.
-Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, son
polímeros formados por 100-300 aminoácidos.
-Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, los
músculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.
4.
5. - Se clasifican como α, β, γ, etc. De acuerdo con la localización del grupo amino
en la cadena carbonada que contiene el ácido carboxílico.
Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico: es un α-aminoácido y es el precursor
biológico del etileno en la plantas.
NH3
α
CO2
β
CO2
H3N
Ácido 3-aminopropanoico: conocido como β-alanina. Es un β-aminoácido que
constituye una de la unidades estructurales de la coenzima A .
α
β
H3N
γ
CO2
α
Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como ácido γ-aminobutírico (GABA). Es
un γ-aminoácido y es el principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.
-Aunque se conocen más de 700 aminoácidos naturales diferentes, hay un grupo de
20 α-aminoácidos que se encuentran normalmente presentes en las proteínas.
Todos ellos, excepto la prolina, responden a la misma estructura general:
α
H3N
O
CH C
R
O
H2N
α
CO2
Prolina
6. Nombre
Abreviación
Estructura
Nombre
Aminoácidos con extremos de cadenas non polares
Glicina
Prolina
Estructura
Pro(P)
O
O
Gly(G)
H2N
fenilalanina
OH
Alanina
Abreviación
N
H
Phe (F)
OH
O
O
Ala (A)
OH
NH
2
NH
Valina
OH
2
Val(V)
Triptófano
O
Trp(w)
H2N
OH
HN
O
OH
Leucina
Leu(L)
O
NH2
Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero no
ionizados
OH
Isoleucina
NH2
Ile(I)
O
Asparagina
Asn(N)
O
H2N
OH
OH
Metionina
NH2
Met(M)
O
O
Glutamina
S
NH2
O
Gln (Q)
O
OH
H2N
OH
NH2
NH2
7. Nombre
Abreviación
Estructura
Nombre
Cisteína
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no
ionizados
Serina
Estructura
Cys(C)
O
HS
O
Ser (S)
OH
NH2
HO
Treonina
Abreviación
OH
Thr(T)
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
OH
NH2
Lisina
O
O
Lys(K)
H2N
OH
OH
NH2
Arginina
NH2
Arg (R)
Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos
NH
H2N
O
N
H
OH
O
Ácido
apártico
NH2
Asp(D)
Histidina
HO
OH
O
His (H
N
OH
O
Ácido
glutámico
O
Glu (E)
NH2
O
HN
HO
Tirosina
OH
NH2
Tyr(Y)
O
OH
NH2
HO
NH2
8.
9. - La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
-En los demás α-aminoácidos el carbono α es un centro estereogénico.
- Las configuraciones se especifican mediante la notación D y L. Todos los
aminoácidos que provienen de proteínas tienen configuración L, aunque se conocen
α-aminoácidos naturales de la serie D.
CO2
CO2
Glicina
(Aquiral)
H3 N
H3N
H
H
H
CO2
H
R
NH3
R
L-aminoácido
(Proyección de Fischer y en perspectiva)
10. - El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centro
estereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido con
más de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D da
lugar a un diastereoisómero.
CO2
CO2
H3N
L-Isoleucina
H3C
H
H
H
α
H3C
CH2CH3
α
NH3
H
CH2CH3
D-Allo-Isoleucina
11.
12. - Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de
acuerdo con su fórmula molecular.
- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al
hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
O
H2N
CH C
O
OH
H3N
R
CH C
O
R
Formas zwitteriónicas de un aminoácido
- Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico.
O
H3 N
CH C
O
O
OH
R
Especie presente
en medio ácido
-H+
+H+
H3N
CH C
O
R
Zwitterión
Especie presente
en medio neutro
-H+
+H+
H2 N
CH C
O
R
Especie presente
en medio básico
13. O
H3 N
CH C
R
a
O
O
OH
-H+
+H+
H3N
CH C
R
b
O
-H+
+H+
H2 N
CH C
R
O
c
Curva de valoración de la glicina.
- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterión (b). La concentración
del zwitterión es máxima en el punto isoeléctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentración.
14. -La glicina se caracteriza por dos pKa: uno corresponde a la posición más ácida
(pKa1) y el otro a la menos ácida (pKa2). Otros aminoácidos con cadenas laterales
neutras presentan valores de pKa similares a los de la glicina.
- El punto isoeléctrico pI corresponde al valor de pH para el cual el aminoácido no
tiene carga neta, corresponde a un máximo en la concentración del zwitterión.
Aminoácido
pKa1
pKa2
pI
Glicina
2.34
9.60
5.97
Alanina
2.34
9.69
6.00
Valina
2.32
9,62
5.96
Leucina
2.36
9,60
5.98
Isoleucina
2.36
9,60
6.02
Metionina
2.28
9,21
5.74
Prolina
1.99
10.60
6.30
fenilalanina
1.83
9,13
5.48
Triptofan
2.83
9,39
5.89
Asparagina
2.02
8,80
5.41
Glutamina
2.17
9,13
5.65
Serina
2.21
9,15
5.68
Treonina
2.09
9,10
5.60
pKa1:ionización del grupo carboxílico; pKa2: deprotonación del ión amonio
15. - Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que contienen grupos ácidos o
básicos se caracterizan mediante tres valores de pKa. El valor del pKa extra (puede
ser pKa2 o pKa3) refleja la naturaleza de la función presente en la cadena lateral.
- Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se encuentran a medio camino entre
los valores de los pKa del monocatión y del monoanión.
Aminoácido
pka1
pKa2
pKa3
pI
Ácido Aspártico
1.88
3.65
9.60
2.77
Ácido Glutámico
2.19
4.25
9.67
3.22
Tirosina
2.20
9.11
10.07
5.66
Cisteína
1.96
8.18
10.28
5.07
Lisina
2.18
8.95
10.53
9.74
Arginina
2.17
9.04
12.48
10.76
Histidina
1.82
6.00
9.17
7.59
- Las propiedades ácido-base de la cadena lateral de los aminoácidos son
importantes tanto para las propiedades de las proteínas que los contienen como
para el análisis de mezclas de aminoácidos que pueden ser separados en base a su
capacidad para dar o aceptar protones.
16.
17. - El ácido glutámico se forma en la mayoría de los organismos por reacción de ácido
α-cetoglutárico y amoníaco. El ácido α-cetoglutárico, intermedio del ciclo de Krebs, se
forma a partir de la rotura metabólica de carbohidratos, grasas y proteínas
provenientes de los alimentos.
- El proceso es una aminación reductora (formación de imina y reducción de ésta)
catalizada por un enzima y por acción de un agente reductor (un coenzima). La
reducción de la imina intermedia tiene lugar de forma estereoselectiva dando lugar
únicamente al ácido L-glutámico.
O
O
O
+
HO
OH
O
Ácido α-cetoglutárico
NH3
O
Enzima
Agente redutor
HO
OH
NH2
Ácido L-glutámico
- El ácido L-glutámico no es, por tanto, un aminoácido esencial. No es necesario
tomarlo en la dieta ya que los animales pueden sintentizarlo.
18. -El ácido L-glutámico es un intermedio clave en la síntesis de otros aminoácidos, por
ejemplo la L-alanina, mediante un proceso conocido como transaminación.
O
O
OH
+
O
HO
O
Ácido pirúvico
L-Alanina
O
1º etapa
O
Ácido α-cetoglutámico
H-ácido
base
HO
H
O
O
O
O
2º etapa
N
N
O
O
O
HO
HO
HO
+
O
2º etapa: Un enzima cataliza la transferencia de l protón para
obtener un nuevo isómero de la imina
HO
NH2
OH
NH3
1era etapa: la formación de la imina
O
HO
O
ácido L-glutámico
HO
O
+
Enzimas
NH3
O
O
O
O
O
O
ácido L-glutámico
Ácido pirúvico
Imina
Imina reordenada
3º etapa: La hidrólisis de la iminia reordenada conduce al formación del anilina y ácido α-cetoglutámico
HO
HO
HO
HO
O
O
N
O
O
+ H2O
O
+
H2N
O
O
O
Imina reordenada
O
Ácido α-cetoglutárico
L-Alanina
19. - La L-fenilalanina se clasifica como un aminoácido esencial que sirve como
precursor biológico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina.
- Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha transformación y la Lfenilalanina que toman en su dieta sufre un proceso metabólico diferente formando
ácido fenilpirúvico:
O
O
Enzimas
OH
OH
NH2
O
L-fenilanlanina
Ácido fenilpirúvico
-El ácido fenilpirúvico puede provocar retraso mental en niños (fenilcetonuria).
-La descarboxilación de la histidina, por ejemplo, produce histamina, un potente
vasodilatador presente normalmente en los tejidos. La histamina es responsable de
muchos síntomas asociados con alergias, los antihistamínicos reducen los síntomas
mediante el bloqueo de la acción de la histamina.
O
N
N
OH
HN
NH2
Histidina
Enzimas
-CO2
HN
Histamina
H2N
20. La química del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada por la presencia
de los neurotransmisores, algunos de ellos formados a partir de tirosina.
O
O
HO
OH
OH
NH2
NH2
HO
HO
Tirosina
3,4-dihidroxifenilalanina
HO
HO
NH2
Dopamina
HO
HO
HO
NH2
HO
N
H
OH
norepinefrina
(Noradrenalina
OH
Epinefrina
(Adrenalina)
21.
22. En péptidos, polipéptidos y proteínas los aminoácidos se unen unos a otros
mediante enlaces amida. El enlace amida entre un grupo amino de una aminoácido
y el carboxilo de otro se denomina enlace peptídico.
Aminoácido N-terminal
Glicina
NH2
O
H
N
Alanina
Aminoácido C-Terminal
OH
O
Alanilglicina
- Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de manera que el grupo amino
se escribe a la izquierda y el carboxilo a la derecha. Así los extremos izquierdo y
derecho de los péptidos corresponden al extremo amino y al carboxílico,
respectivamente. La alanina es el aminoácido N-terminal en la alanilglicina y la
glicina es el aminoácido C-terminal.
- El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de aminoácidos y se
especifica usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminoácido
conectadas por guiones.
- Los aminoácidos individuales que componen un péptido son llamados residuos.
23. Hechos estructurales importantes:
- El enlace peptídico muestra una geometría plana.
- La conformación más estable con respecto a dicho enlace tiene los dos carbonos α
en anti, uno con respecto al otro.
- La rotación en torno al enlace amida es lenta debido a la deslocalización del par
electrónico sin compartir del nitrógeno en el grupo carbonilo, lo que da al enlace CN cierto carácter de enlace doble.