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Presentación de Proteínas de quim. biol.

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Unidad 5 Proteínas
Proteínas: Introducción El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. Son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Su composición química básica incluye C, H, O y N, y casi todas poseen S. Las proteínas figuran entre las moléculas orgánicas más abundantes; en la mayoría de los sistemas vivos constituyen hasta el 50% o más del peso seco, por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua. Existen 20 aminoácidos en total, y según su secuencia lineal, se puede sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos de proteínas, cada una de las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas vivos. 600-800 Escherichia coli Tipos diferentes de proteínas 20K Cuerpo humano Proteínas distintas 40K+ Planta de arroz Proteínas en Oryza sativa
Proteínas: Funciones biológicas y alimentarias Su gran importancia biológica reside en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan, participando en casi todos los procesos biológicos: Estructurales Forman estructuras como músculos, piel y cabello Enzimáticas Aceleran reacciones químicas esenciales Transporte Trasladan y almacenan moléculas vitales Defensivas Defienden mediante anticuerpos Reguladoras Controlan funciones mediante hormonas En los alimentos, las proteínas determinan muchas de sus propiedades físicas y sensoriales. Intervienen en la textura, el color y la capacidad de formar espumas, geles o emulsiones.
Aminoácido: definición y estructura Los aminoácidos son los monómeros que conforman las proteínas. Son biomoléculas orgánicas de bajo peso molecular, que contienen un átomo de carbono central α unido a cuatro grupos distintos: • Un grupo amino (–NH₂) • Un grupo carboxilo (–COOH) • Una cadena lateral R • Un átomo de hidrógeno H₂N-CHR-COOH La cadena lateral R difiere para cada uno de los veinte aminoácidos distintos que se obtienen de la hidrólisis de proteínas.
Aminoácidos: Clasificación por tipo de cadena R Según las características de su cadena lateral, los aminoácidos se clasifican en diferentes grupos que determinan sus propiedades químicas y su comportamiento en las proteínas. Alifáticos Cadenas simples e hidrofóbicas que aportan estructura y estabilidad. Ejemplos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina Aromáticos Contienen anillo bencénico; absorben luz UV. Ejemplos: Fenilalanina, Tirosina, Triptófano Alcoholes Poseen grupo –OH, son polares y forman puentes de hidrógeno. Ejemplos: Serina, Treonina
Aminoácidos: Clasificación por tipo de cadena R Según las características de su cadena lateral, los aminoácidos se clasifican en diferentes grupos que determinan sus propiedades químicas y su comportamiento en las proteínas. Ácidos Tienen un grupo –COOH adicional y se cargan negativamente, influyendo en el pH y sabor ácido. Ejemplos: Ácido aspártico, ácido glutámico (sabor umami del glutamato monosódico) Básicos Presentan grupos –NH₂ adicionales, se cargan positivamente y participan en interacciones electrostáticas. Ejemplos: Histidina, Lisina, Arginina Amidas Derivan de aminoácidos ácidos; son neutras y polares, ayudan a retener agua en las proteínas. Ejemplos: Asparagina, Glutamina
Aminoácidos: Clasificación según polaridad Según la polaridad de los R a pH=7, se clasifican en no polares, polares neutros, o polares cargados (negativa o positivamente). Aminoácidos NO polares Sus grupos laterales formados por átomos de C e H son hidrofóbicos. Son eléctricamente neutros y se encuentran principalmente en el interior de las proteínas, alejados del agua. Ejemplos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina
Aminoácidos: Clasificación según polaridad Aminoácidos POLARES Sus grupos laterales son hidrofílicos. Forman interacciones con el agua mediante puentes de H o dipolos eléctricos. Según tengan caga o no se dividen en: • Polares sin carga: sus cadenas R no tienen carga (son neutros eléctricamente) pero sus grupos polares son capaces de formar puentes de hidrógeno. Ejemplos: serina, treonina, asparagina, glutamina, cisteína. • Polares con carga positiva: sus cadenas R se cargan positivamente cuando están en el medio. Esto ocurre porque aceptan protones (H⁺), razón por la cual se los considera básicos. Ejemplos: lisina, arginina e histidina. • Polares con carga negativa: tienen cadenas R que se cargan negativamente porque liberan protones (H⁺) al medio, por eso se los llama ácidos. Ejemplos: ácido aspártico y ácido glutámico. • Polares con carga positiva: –NH₂ + H⁺ → –NH₃⁺ • Polares con carga negativa: –COOH → –COO⁻ + H⁺
Aminoácidos: Clasificación según esencialidad Solo algunos aminoácidos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a partir de compuestos más sencillos; los demás deben ser ingeridos en la dieta. Estos últimos son los aminoácidos esenciales. Esenciales Deben obtenerse de la dieta. En total son 8 (9 en lactantes). Isoleucina, Leucina, Valina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano, Histidina No esenciales El cuerpo puede sintetizarlos. Ejemplos: Alanina, Asparagina, Ácido aspártico, Ácido glutámico, Serina Condicionales El cuerpo normalmente los puede sintetizar, pero en ciertas condiciones (como crecimiento, enfermedad, estrés metabólico, lesiones o desnutrición). Ejemplos: Glutamina, Arginina
Aminoácidos Esenciales Las principales fuentes de aminoácidos esenciales son los alimentos de origen animal. Para lograr un aporte proteico completo con una alimentación vegana, es necesario combinar distintos alimentos vegetales de manera adecuada. IMPORTANCIA EN EL CUERPO • La síntesis de proteínas (músculo, enzimas, anticuerpos, hormonas) se frena si falta un solo esencial. No se compensa con “más” de otros. • Situaciones como infancia, embarazo, deporte intenso, cirugías o infecciones pueden volver limitante a AA que normalmente no lo son (ej.: glutamina). IMPORTANCIA EN ALIMENTOS/TECNOLOGÍA • Cada alimento tiene un perfil de AA esenciales y un aminoácido limitante (el más escaso). Ejemplo: si los cereales son pobres en lisina, y las legumbres pobres en metionina + cisteína, entonces una buena formulación nutricional sería mezclar cereal y legumbre, lo que eleva la calidad proteica del plato. • Procesos (calor, pH, oxidación) pueden bajar la disponibilidad de ciertos AA. Ej.: reacción de Maillard puede “atrapar” lisina, reduciendo el valor proteico en productos muy tostados o sobrecalentados.
Aminoácidos: propiedades generales Las propiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento: Características físicas • Sólidos cristalinos • Punto de fusión: 200-300°C • Solubles en agua • Incoloros o poco coloreados • Cristalizables Puntos de fusión Los aminoácidos tienen puntos de fusión muy altos (200°-300°) porque existen como iones dipolares (zwitteriones), con cargas positivas y negativas en la misma molécula, lo que genera fuerzas electrostáticas muy fuertes entre ellas. Esta característica les da estabilidad térmica a las proteínas y explica por qué no se derriten fácilmente, sino que se descomponen al calentarse.
Aminoácidos: propiedades generales Las propiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento: Solubilidad La solubilidad de los AA depende de la polaridad de su cadena lateral (R). Los polares o con carga son hidrofílicos: ayudan a retener agua (pan, carne procesada), favorecen formación de espuma (clara de huevo batida) y emulsiones (salsas, productos lácteos). Los no polares son hidrofóbicos: tienden a quedar hacia el interior (por ejemplo, en el gluten). Actividad óptica Excepto la glicina, todos los aminoácidos son ópticamente activos, es decir, pueden desviar el plano de la luz polarizada. Por ende, presentan dos formas espejo llamadas isómeros ópticos: la forma L y la forma D, que se usan para definir la orientación espacial de los grupo alrededor del carbono α (en la naturaleza predomina la L).
Aminoácidos: propiedades ácido-base Los aminoácidos son anfóteros, es decir, tienen es la capacidad de actuar como ácido o como base dependiendo del medio con el que reaccione. Esto es así, porque poseen tanto un grupo ácido (carboxilo, -COOH)como un grupo básico (amino, -NH₂); es decir, son iones dipolares. 1 En medio ácido (pH bajo) El aminoácido acepta un protón (H⁺). El grupo amino (–NH₂) se protona, convirtiéndose en –NH₃⁺, por lo que actúa como una base. Cuando el pH baja → se protona (gana H⁺)→ carga positiva 2 Medio neutro (pH≈7) Ocurre una transferencia interna de protones dentro de la misma molécula: el –COOH pierde un H⁺ y queda como –COO⁻ (ácido disociado), mientras que el –NH₂ lo gana y queda como –NH₃⁺ (base protonada). Así la molécula tiene dos cargas opuestas (una positiva y una negativa) pero carga neta = 0. A esta forma se la llama forma zwitterion o forma dipolar. 3 En medio básico (pH alto) El aminoácido dona un protón (H⁺). El grupo carboxilo (–COOH) pierde un protón, transformándose en –COO⁻, por lo que actúa como un ácido. Cuando el pH sube→ se desprotona (pierde H⁺) → carga negativa
Aminoácidos: Punto isoeléctrico (pI) El punto isoeléctrico es el pH al cual una molécula tiene carga neta igual a cero. Este punto es característico para cada aminoácido y depende de los grupos ionizables presentes. En ese punto el aminoácido tiende a ser menos soluble en agua porque las cargas opuestas se neutralizan internamente. pI≈6 Sin grupos ionizables en R Glicina pI≈3 Ácidos Aspártico, Glutámico pI≈9-10 Básicos Lisina, Arginina Para aminoácidos sin grupo ionizable en R, el pI se calcula aproximadamente: pI = (pK₁ + pK₂) / 2 donde pK₁ es la disociación del grupo COOH (~2) y pK₂ es la disociación del grupo NH₃⁺ (9 a 10). Estos valores se pueden saber por titulación o con tablas predefinidas.
Péptidos: Formación del enlace peptídico Los AA pueden establecer enlaces entre el grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo α-amina de otro en una reacción llamada condensación (o deshidratación). La unión covalente que se forma es de tipo amida, y se conoce como enlace peptídico. La molécula que surge de la unión de muchos aminoácidos se llama polipéptido. Para ensamblar los aminoácidos en proteínas, una célula debe tener una cantidad suficiente de cada tipo (si falta uno, el limitante, la síntesis se detiene o se vuelve ineficiente).
Péptidos: Formación del enlace peptídico Ejemplo de polipéptido:
Péptidos: Generalidades Dirección y clasificación Los péptidos poseen una dirección definida: N-terminal → C-terminal. Según la cantidad de AA, se clasifican en: dipéptidos (2 AA), tripéptidos (3 AA), oligopéptidos (4-10 AA), polipéptidos (10-50 AA). Propiedades ácido-base En los péptidos, las propiedades ácido-base dependen en mayor medida de las cadenas laterales ionizables, y en menor de los extremos (amina y carboxilo terminales). Al igual que con AA, la carga neta de los péptidos y proteínas se ven afectados por el pH del medio, que también tiene un punto isoeléctrico. Nomenclatura Los péptidos se nombran según el orden de los residuos de AA, comenzando por aquel que posee el grupo amino libre. Cada residuo se designa con la raíz de su nombre seguida del sufijo "-il". El último residuo conserva su nombre completo. Ejemplo: Seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cisteína (SDYKAC)
Péptidos: Función biológica Algunos péptidos tienen importancia biológica crucial en el organismo, actuando como hormonas, neurotransmisores, antimicrobianos y reguladores estructurales. Hormonas Regulan funciones vitales. Ejemplos: Insulina, Glucagón , Oxitocina, Vasopresina Neurotransmisores Actúan en el sistema nervioso. Ejemplos: Endorfinas y encefalinas Antimicrobianos Forman parte de la defensa natural. Ejemplos: Defensinas (destruyen bacterias y virus) Reguladores Intervienen en la presión arterial y la estructura tisular. Ejemplos: Angiotensina II, péptidos del colágeno
Proteínas: Estructura
Proteínas: Estructura primaria Refiere al número, identidad y secuencia lineal de los aminoácidos en la proteína. Esta secuencia determina la forma y función final de la proteína. Es la estructura más sencilla y la más importante ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización, un cambio en ella puede alterar su actividad.
Proteínas: Estructura secundaria Corresponde a la disposición espacial regular, repetitiva, que adopta la cadena polipeptídica, es decir, al plegamiento local de la misma estabilizada por puentes de hidrógeno. Hélice α Se forma cuando la cadena de AA se enrolla en una espiral dextrógira, estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos amino N-H y carbonilo C=O de diferentes AA. Es una de las más comunes en estructura de proteínas. Lámina β La cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag. Al plegarse la estructura, los AA que antes estaban alejados quedan próximos, permitiendo la formación de puentes de H dentro de la misma cadena (intracatenarios).
Proteínas: Estructura terciaria La estructura terciaria representa el plegamiento de las proteínas en el espacio, siendo la arquitectura tridimensional completa de una cadena de aminoácidos. Es una estructura muy estable gracias a las uniones que tienen lugar entre los aminoácidos. Es una estructura muy estable gracias a las uniones (débiles) que tienen lugar entre los AA, y se estabiliza por interacciones entre los radicales (R), como interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Walls o puentes disulfuro. La estructura está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos conectados a través del esqueleto polipeptídico. Un ejemplo de proteína con solo estructura terciaria es la mioglobina.
Proteínas: Estructura cuaternaria Se forma cuando varias cadenas polipeptídicas se asocian para constituir una proteína funcional. Las subunidades, también llamadas protómeros, se mantienen unidas por las mismas fuerzas de la estructura terciaria. Un ejemplo con estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades que trabajan cooperativamente para transportar oxígeno. En las proteínas la forma determina la función, y cualquier cambio en la estructura puede comprometer su desempeño biológico.
Proteínas: Propiedades fisicoquímicas Las propiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento: Solubilidad La presencia de AA con radicales polares permite que las proteínas formen puentes de H con las moléculas de H2O. Algunos factores que afectan la misma son: • pH del medio: afecta la carga de los grupos ionizables. • Tamaño molecular: influye en la interacción con el solvente. • Concentración salina: rompe la capa de solvatación (precipitando). • Estructura proteica: fibrosas (no solubles), globulares (solubles). • Tipos de aminoácidos: proporción de residuos polares Capacidad amortiguadora Debido a su comportamiento anfótero, las proteínas pueden resistir o amortiguar los cambios en el pH del medio en el que se encuentran. Esta propiedad es fundamental para mantener la homeostasis en los sistemas biológicos y tiene aplicaciones importantes en la industria alimentaria. Los aminoácidos, junto con otras sustancias de carácter anfótero, hacen posible la regulación del pH en los organismos vivos.
Proteínas: Desnaturalización Consiste en la ruptura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, provocando la pérdida de todas sus estructuras excepto la primaria, ya que los enlaces peptídicos permanecen intactos. Al perder dichas estructuras, la proteína también pierde su actividad biológica. Temperatura El calor rompe interacciones débiles, causando desnaturalización térmica. Ejemplo: la clara de huevo se coagula al cocinarla debido a la desnaturalización térmica de las proteínas, formando una estructura sólida y opaca. pH Alteran las cargas eléctricas de los grupos R, rompiendo interacciones iónicas. Salinidad Modifican la fuerza iónica del medio y desestabilizan interacciones. Ejemplo: conservación del pescado o jamón, donde la sal modifica la fuerza iónica, desnaturalizando parcialmente las proteínas. Agitación mecánica Rompe interacciones débiles por fricción o incorporación de aire. Ejemplo: en el merengue, al batir las claras, la agitación mecánica desnaturaliza las proteínas, permitiendo atrapar aire y formar espuma estable. Sustancias químicas Urea, detergentes, alcohol interfieren con enlaces no covalentes. Ejemplo: en el ceviche, el jugo ácido y el alcohol “cocinan” el pescado sin calor, desnaturalizando las proteínas y cambiando su textura y color. Ejemplo: en la elaboración del queso o yogur, al acidificar la leche hasta el pH isoeléctrico de la caseína, las proteínas pierden su estabilidad y se coagulan formando el cuajo
Proteínas: Clasificación Según su forma Fibrosas Proteínas alargadas, insolubles y resistentes, con función estructural Ejemplos: Colágeno, Queratina Globulares Proteínas compactas y solubles, con funciones dinámicas Ejemplos: Hemoglobina, Albúmina Según su composición Holoproteínas Compuestas solo por aminoácidos Ejemplos: Albúmina, Queratina Heteroproteínas Tienen parte proteica y grupo prostético no proteico Ejemplos: Hemoglobina (grupo hemo), Glucoproteínas, Lipoproteínas
Proteínas: Clasificación según función biológica Estructurales Soporte y resistencia a tejidos Ejemplos: Colágeno, Queratina Enzimáticas Aceleran reacciones químicas Ejemplos: Amilasa, Pepsina Transporte Trasladan moléculas Ejemplos: Hemoglobina, Mioglobina Reserva Almacenan aminoácidos Ejemplos: Caseína, Ovoalbúmina Hormonales Regulan funciones biológicas Ejemplos: Insulina Defensivas Protegen frente a agentes extraños Ejemplos: Anticuerpos, Fibrinógeno Contráctiles Permiten movimiento muscular Ejemplos: Actina, Miosina
Electroforesis ¿Qué es? La electroforesis es una técnica de laboratorio que permite separar moléculas cargadas eléctricamente como proteínas, ácidos nucleicos o péptidos al aplicarles un campo eléctrico. Se utiliza ampliamente en investigación biológica, medicina y genética forense. En la industria alimentaria, sirve para analizar y comparar proteínas, evaluar su pureza o detectar adulteraciones en productos como leche, carne o harinas. Cómo Funciona El procedimiento se realiza en una cámara con gel poroso entre dos electrodos. Las muestras se colocan en pozos y se aplica voltaje. Las moléculas migran según su carga: positivas hacia el cátodo, negativas hacia el ánodo. La velocidad depende del tamaño y carga. Las moléculas pequeñas o con mayor carga se desplazan más rápido. Tipos Principales • PAGE: Separación por carga y tamaño usando gel de poliacrilamida • SDS-PAGE: Separación por tamaño con detergente que da carga negativa uniforme. • Isoelectroenfoque: electroenfoque isoeléctrico, separa por punto isoeléctrico (pI) donde cada proteína se detiene en el pH que iguala su carga neta a cero.
Electroforesis Resultados Al finalizar la corrida, se agregan colorantes específicos que permiten visualizar las bandas formadas en distintas posiciones del gel, cada una correspondiente a un tipo de proteína o molécula diferente. Aplicaciones • Identificación: detectar proteínas características como caseínas en leche o gluteninas en trigo. • Autenticidad: verificar adulteraciones o fraudes detectando proteínas no declaradas. • Control de calidad: evaluar cambios estructurales por calor, fermentación o pH en productos elaborados
Proteínas: Digestión Al ingerir alimentos, el sistema digestivo descompone gradualmente las proteínas de la dieta hasta aminoácidos libres, que luego se absorben en el intestino. Digestión bucal No hay digestión química de proteínas; solo acción mecánica (masticación) que tritura el alimento y lo mezcla con saliva. Digestión estomacal El HCl desnaturaliza las proteínas, desplegando su estructura. La pepsina corta enlaces peptídicos, generando péptidos más pequeños. El peristaltismo convierte la proteína en quimo.
Proteínas: Absorción 01 Duodeno Las proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa) continúan la degradación, rompiendo los péptidos en fragmentos más cortos. 02 Borde del cepillo Las aminopeptidasas y dipeptidasas terminan de romper los pequeños péptidos en aminoácidos libres, di- y tripéptidos. 03 Absorción Los aminoácidos se absorben hacia el torrente sanguíneo a través de los enterocitos por transporte activo consumiendo ATP. 04 Transporte al hígado La sangre portal los lleva al hígado donde se utilizan para sintetizar nuevas proteínas, enzimas o se transforman en energía si es necesario.
Balance nitrogenado y recambio proteico Los AA absorbidospueden tener diferentesalternativas metabólicas. A diferencia de los carbohidratos o grasas, los estos no se almacenan en el organismo. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, conocido como balance nitrogenado. Balance Positivo Durante crecimiento y embarazo, el nitrógeno provisto por los alimentos supera al excretado. El exceso se utiliza en síntesis de nuevos constituyentes tisulares. Balance Equilibrado En adultos normales, la ingesta de nitrógeno es equilibrada por la excreción en orina y heces. Se mantiene la homeostasis proteica. Balance Negativo En desnutrición proteica, procesos febriles severos, diabetes no controlada y neoplasias, la excreción de nitrógeno supera a la ingesta. La velocidad de recambio de proteínas es la tasa a la que el cuerpo descompone y sintetiza nuevas proteínas. En adultos normales, se degradan alrededor de 400 g de proteínas por día, y el 75% de los AA liberadosson reutilizados.
Proteínas: Anabolismo y síntesis El anabolismo proteico es el conjunto de procesos mediante los cuales el organismo utiliza los AA absorbidos para sintetizar sus propias proteínas. A diferencia del catabolismo, que libera energía, el anabolismo requiere energía (ATP). A muy grandes rasgos, la síntesis proteica se realiza en los ribosomas y comprende tres etapas principales: 1 Inicio El ribosoma se prepara para comenzar la formación de la proteína 2 Elongación Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, formando una cadena polipeptídica 3 Terminación La cadena se libera y la proteína se pliega para adquirir su forma final Este proceso es altamente regulado y depende de la disponibilidad de todos los aminoácidos esenciales: si falta uno, la síntesis se detiene.
Proteínas: Catabolismo El catabolismo de proteínas comienza con la proteólisis, es decir, la ruptura de las proteínas en fragmentos más pequeños mediante enzimas proteolíticas. El primer paso del catabolismo de aminoácidos consiste en separar el grupo amino del esqueleto carbonado. 1- Transaminación Es una reacción reversible en la que el grupo amino (–NH₂) de un AA se transfiere a un cetoácido, formando así un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Es catalizada por aminotransferasas que requieren vitamina B₆ como coenzima. Ocurre principalmente en el hígado y en el músculo, y permite interconvertir aminoácidos. Las enzimas ALT y AST son ejemplos clave y tienen gran valor clínico: su aumento en sangre indica daño en tejidos como el hígado, el corazón o el músculo.
Proteínas: Catabolismo Ejemplos de Transaminación Las enzimas ALT (alanina aminotransferasa) y AST (aspartato aminotransferasa) son ejemplos clave de reacciones de transaminación. Permiten transferir el grupo amino de los aminoácidos al α-cetoglutarato, formando glutamato, que luego será el punto de partida para la desaminación oxidativa. Además, tienen gran valor clínico: su aumento en sangre indica daño en tejidos como el hígado, el corazón o el músculo, por lo que se utilizan como marcadores de función hepática y cardíaca.
Proteínas: Catabolismo 2- Descarboxilación Después de la transaminación, algunos aminoácidos pueden seguir una vía alternativa llamada descarboxilación, en la que se elimina el grupo carboxilo (–COOH) y se libera CO₂, transformando el aminoácido en una amina biogénica. Esta reacción es catalizada por enzimas descarboxilasas que requieren vitamina B₆ (fosfato de piridoxal) como coenzima.
Proteínas: Catabolismo 3- Desaminación En la desaminación oxidativa, se elimina el grupo amino (–NH₂) del glutamato liberando amoníaco (NH₃) y formando α-cetoglutarato, que puede volver al ciclo de Krebs o reutilizarse en nuevas transaminaciones. El grupo nitrogenado del glutamato, es separado por desaminación oxidativa catalizado por la glutamato deshidrogenasa (enzima alostérica activada por ADP y GDP), donde los productos de dicha reacción son, α-cetoglutarato e ion amonio (NH₄⁺). Esta reacción es reversible. DESAMINACIÓN NO OXIDATIVA: Ocurre en AA específicos como serina, treonina e histidina, que pueden eliminar su grupo amino sin pasar por el glutamato ni requerir oxígeno. Actúa en paralelo a la desaminación oxidativa, mediante enzimas deshidrasas o desaminasas, que rompen directamente el enlace y liberan amoníaco (NH₃). Aunque menos frecuente, cumple la misma función: eliminar nitrógeno de los aminoácidos en exceso.
Proteínas: Catabolismo 4- Ciclo de la úrea Luego de la desaminación, el NH4+ no puede ser liberado directamente porque es tóxico, por lo que en el hígado entra al ciclo de la urea, que es la principal via de eliminación del amoníaco. La urea es una forma no tóxica y soluble para eliminar el nitrógeno por la orina. El paso inicial es: NH4+ + CO2 + 2ATP→ carbamoilfosfato (catalizado por carbamoil fosfato sintetasa I) Después, el carbamoil fosfato entra al ciclo de la urea, que termina produciendo urea (NH₂–CO–NH₂), la cual se excreta. El balance global es:
Destino del esqueleto carbonado Una vez que la cadena carbonada de los AA ha perdido el grupo amino, puede seguir diferentes destinos metabólicos según las necesidades energéticas del organismo. Aminoácidos glucogénicos Su esqueleto carbonado se transforma en metabolitos que pueden convertirse en glucosa. Son la mayoría de los aminoácidos. Esto permite mantener la glucemia durante el ayuno o cuando la dieta es baja en carbohidratos. Aminoácidos cetogénicos Su cadena carbonada se transforma en Acetil-CoA y cuerpos cetónicos. Ejemplos: leucina y lisina (exclusivamente cetogénicos). Algunos AA son tanto glucogénicos como cetogénicos.
Proteínas en la alimentación En la dieta, las proteínas son fundamentales por su aporte de aminoácidos esenciales, necesarios para mantener el equilibrio del organismo. No basta con consumir una cantidad adecuada: también importa su calidad, determinada por la digestibilidad y el tipo de aminoácidos que contienen. Proteínas animales Completas y de alta calidad Carne, leche, huevo contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones adecuadas Proteínas vegetales Suelen ser incompletas Pueden complementarse combinando cereales y legumbres para lograr un perfil completo Requerimientos Varían según etapa de vida Adulto: ~0,8 g/kg/día. Aumentan en crecimiento, embarazo, lactancia o enfermedad La falta prolongada de proteínas genera cuadros graves de desnutrición como kwashiorkor y marasmo, especialmente en la infancia. Si la dieta es baja en energía, el cuerpo utiliza proteínas como fuente de calor, reduciendo su aprovechamiento.

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    Proteínas: Introducción El términoproteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. Son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Su composición química básica incluye C, H, O y N, y casi todas poseen S. Las proteínas figuran entre las moléculas orgánicas más abundantes; en la mayoría de los sistemas vivos constituyen hasta el 50% o más del peso seco, por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua. Existen 20 aminoácidos en total, y según su secuencia lineal, se puede sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos de proteínas, cada una de las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas vivos. 600-800 Escherichia coli Tipos diferentes de proteínas 20K Cuerpo humano Proteínas distintas 40K+ Planta de arroz Proteínas en Oryza sativa
  • 3.
    Proteínas: Funciones biológicasy alimentarias Su gran importancia biológica reside en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan, participando en casi todos los procesos biológicos: Estructurales Forman estructuras como músculos, piel y cabello Enzimáticas Aceleran reacciones químicas esenciales Transporte Trasladan y almacenan moléculas vitales Defensivas Defienden mediante anticuerpos Reguladoras Controlan funciones mediante hormonas En los alimentos, las proteínas determinan muchas de sus propiedades físicas y sensoriales. Intervienen en la textura, el color y la capacidad de formar espumas, geles o emulsiones.
  • 4.
    Aminoácido: definición yestructura Los aminoácidos son los monómeros que conforman las proteínas. Son biomoléculas orgánicas de bajo peso molecular, que contienen un átomo de carbono central α unido a cuatro grupos distintos: • Un grupo amino (–NH₂) • Un grupo carboxilo (–COOH) • Una cadena lateral R • Un átomo de hidrógeno H₂N-CHR-COOH La cadena lateral R difiere para cada uno de los veinte aminoácidos distintos que se obtienen de la hidrólisis de proteínas.
  • 5.
    Aminoácidos: Clasificación portipo de cadena R Según las características de su cadena lateral, los aminoácidos se clasifican en diferentes grupos que determinan sus propiedades químicas y su comportamiento en las proteínas. Alifáticos Cadenas simples e hidrofóbicas que aportan estructura y estabilidad. Ejemplos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina Aromáticos Contienen anillo bencénico; absorben luz UV. Ejemplos: Fenilalanina, Tirosina, Triptófano Alcoholes Poseen grupo –OH, son polares y forman puentes de hidrógeno. Ejemplos: Serina, Treonina
  • 6.
    Aminoácidos: Clasificación portipo de cadena R Según las características de su cadena lateral, los aminoácidos se clasifican en diferentes grupos que determinan sus propiedades químicas y su comportamiento en las proteínas. Ácidos Tienen un grupo –COOH adicional y se cargan negativamente, influyendo en el pH y sabor ácido. Ejemplos: Ácido aspártico, ácido glutámico (sabor umami del glutamato monosódico) Básicos Presentan grupos –NH₂ adicionales, se cargan positivamente y participan en interacciones electrostáticas. Ejemplos: Histidina, Lisina, Arginina Amidas Derivan de aminoácidos ácidos; son neutras y polares, ayudan a retener agua en las proteínas. Ejemplos: Asparagina, Glutamina
  • 7.
    Aminoácidos: Clasificación segúnpolaridad Según la polaridad de los R a pH=7, se clasifican en no polares, polares neutros, o polares cargados (negativa o positivamente). Aminoácidos NO polares Sus grupos laterales formados por átomos de C e H son hidrofóbicos. Son eléctricamente neutros y se encuentran principalmente en el interior de las proteínas, alejados del agua. Ejemplos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina
  • 8.
    Aminoácidos: Clasificación segúnpolaridad Aminoácidos POLARES Sus grupos laterales son hidrofílicos. Forman interacciones con el agua mediante puentes de H o dipolos eléctricos. Según tengan caga o no se dividen en: • Polares sin carga: sus cadenas R no tienen carga (son neutros eléctricamente) pero sus grupos polares son capaces de formar puentes de hidrógeno. Ejemplos: serina, treonina, asparagina, glutamina, cisteína. • Polares con carga positiva: sus cadenas R se cargan positivamente cuando están en el medio. Esto ocurre porque aceptan protones (H⁺), razón por la cual se los considera básicos. Ejemplos: lisina, arginina e histidina. • Polares con carga negativa: tienen cadenas R que se cargan negativamente porque liberan protones (H⁺) al medio, por eso se los llama ácidos. Ejemplos: ácido aspártico y ácido glutámico. • Polares con carga positiva: –NH₂ + H⁺ → –NH₃⁺ • Polares con carga negativa: –COOH → –COO⁻ + H⁺
  • 9.
    Aminoácidos: Clasificación segúnesencialidad Solo algunos aminoácidos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a partir de compuestos más sencillos; los demás deben ser ingeridos en la dieta. Estos últimos son los aminoácidos esenciales. Esenciales Deben obtenerse de la dieta. En total son 8 (9 en lactantes). Isoleucina, Leucina, Valina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano, Histidina No esenciales El cuerpo puede sintetizarlos. Ejemplos: Alanina, Asparagina, Ácido aspártico, Ácido glutámico, Serina Condicionales El cuerpo normalmente los puede sintetizar, pero en ciertas condiciones (como crecimiento, enfermedad, estrés metabólico, lesiones o desnutrición). Ejemplos: Glutamina, Arginina
  • 10.
    Aminoácidos Esenciales Las principalesfuentes de aminoácidos esenciales son los alimentos de origen animal. Para lograr un aporte proteico completo con una alimentación vegana, es necesario combinar distintos alimentos vegetales de manera adecuada. IMPORTANCIA EN EL CUERPO • La síntesis de proteínas (músculo, enzimas, anticuerpos, hormonas) se frena si falta un solo esencial. No se compensa con “más” de otros. • Situaciones como infancia, embarazo, deporte intenso, cirugías o infecciones pueden volver limitante a AA que normalmente no lo son (ej.: glutamina). IMPORTANCIA EN ALIMENTOS/TECNOLOGÍA • Cada alimento tiene un perfil de AA esenciales y un aminoácido limitante (el más escaso). Ejemplo: si los cereales son pobres en lisina, y las legumbres pobres en metionina + cisteína, entonces una buena formulación nutricional sería mezclar cereal y legumbre, lo que eleva la calidad proteica del plato. • Procesos (calor, pH, oxidación) pueden bajar la disponibilidad de ciertos AA. Ej.: reacción de Maillard puede “atrapar” lisina, reduciendo el valor proteico en productos muy tostados o sobrecalentados.
  • 11.
    Aminoácidos: propiedades generales Laspropiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento: Características físicas • Sólidos cristalinos • Punto de fusión: 200-300°C • Solubles en agua • Incoloros o poco coloreados • Cristalizables Puntos de fusión Los aminoácidos tienen puntos de fusión muy altos (200°-300°) porque existen como iones dipolares (zwitteriones), con cargas positivas y negativas en la misma molécula, lo que genera fuerzas electrostáticas muy fuertes entre ellas. Esta característica les da estabilidad térmica a las proteínas y explica por qué no se derriten fácilmente, sino que se descomponen al calentarse.
  • 12.
    Aminoácidos: propiedades generales Laspropiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento: Solubilidad La solubilidad de los AA depende de la polaridad de su cadena lateral (R). Los polares o con carga son hidrofílicos: ayudan a retener agua (pan, carne procesada), favorecen formación de espuma (clara de huevo batida) y emulsiones (salsas, productos lácteos). Los no polares son hidrofóbicos: tienden a quedar hacia el interior (por ejemplo, en el gluten). Actividad óptica Excepto la glicina, todos los aminoácidos son ópticamente activos, es decir, pueden desviar el plano de la luz polarizada. Por ende, presentan dos formas espejo llamadas isómeros ópticos: la forma L y la forma D, que se usan para definir la orientación espacial de los grupo alrededor del carbono α (en la naturaleza predomina la L).
  • 13.
    Aminoácidos: propiedades ácido-base Losaminoácidos son anfóteros, es decir, tienen es la capacidad de actuar como ácido o como base dependiendo del medio con el que reaccione. Esto es así, porque poseen tanto un grupo ácido (carboxilo, -COOH)como un grupo básico (amino, -NH₂); es decir, son iones dipolares. 1 En medio ácido (pH bajo) El aminoácido acepta un protón (H⁺). El grupo amino (–NH₂) se protona, convirtiéndose en –NH₃⁺, por lo que actúa como una base. Cuando el pH baja → se protona (gana H⁺)→ carga positiva 2 Medio neutro (pH≈7) Ocurre una transferencia interna de protones dentro de la misma molécula: el –COOH pierde un H⁺ y queda como –COO⁻ (ácido disociado), mientras que el –NH₂ lo gana y queda como –NH₃⁺ (base protonada). Así la molécula tiene dos cargas opuestas (una positiva y una negativa) pero carga neta = 0. A esta forma se la llama forma zwitterion o forma dipolar. 3 En medio básico (pH alto) El aminoácido dona un protón (H⁺). El grupo carboxilo (–COOH) pierde un protón, transformándose en –COO⁻, por lo que actúa como un ácido. Cuando el pH sube→ se desprotona (pierde H⁺) → carga negativa
  • 14.
    Aminoácidos: Punto isoeléctrico(pI) El punto isoeléctrico es el pH al cual una molécula tiene carga neta igual a cero. Este punto es característico para cada aminoácido y depende de los grupos ionizables presentes. En ese punto el aminoácido tiende a ser menos soluble en agua porque las cargas opuestas se neutralizan internamente. pI≈6 Sin grupos ionizables en R Glicina pI≈3 Ácidos Aspártico, Glutámico pI≈9-10 Básicos Lisina, Arginina Para aminoácidos sin grupo ionizable en R, el pI se calcula aproximadamente: pI = (pK₁ + pK₂) / 2 donde pK₁ es la disociación del grupo COOH (~2) y pK₂ es la disociación del grupo NH₃⁺ (9 a 10). Estos valores se pueden saber por titulación o con tablas predefinidas.
  • 15.
    Péptidos: Formación delenlace peptídico Los AA pueden establecer enlaces entre el grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo α-amina de otro en una reacción llamada condensación (o deshidratación). La unión covalente que se forma es de tipo amida, y se conoce como enlace peptídico. La molécula que surge de la unión de muchos aminoácidos se llama polipéptido. Para ensamblar los aminoácidos en proteínas, una célula debe tener una cantidad suficiente de cada tipo (si falta uno, el limitante, la síntesis se detiene o se vuelve ineficiente).
  • 16.
    Péptidos: Formación delenlace peptídico Ejemplo de polipéptido:
  • 17.
    Péptidos: Generalidades Dirección yclasificación Los péptidos poseen una dirección definida: N-terminal → C-terminal. Según la cantidad de AA, se clasifican en: dipéptidos (2 AA), tripéptidos (3 AA), oligopéptidos (4-10 AA), polipéptidos (10-50 AA). Propiedades ácido-base En los péptidos, las propiedades ácido-base dependen en mayor medida de las cadenas laterales ionizables, y en menor de los extremos (amina y carboxilo terminales). Al igual que con AA, la carga neta de los péptidos y proteínas se ven afectados por el pH del medio, que también tiene un punto isoeléctrico. Nomenclatura Los péptidos se nombran según el orden de los residuos de AA, comenzando por aquel que posee el grupo amino libre. Cada residuo se designa con la raíz de su nombre seguida del sufijo "-il". El último residuo conserva su nombre completo. Ejemplo: Seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cisteína (SDYKAC)
  • 18.
    Péptidos: Función biológica Algunospéptidos tienen importancia biológica crucial en el organismo, actuando como hormonas, neurotransmisores, antimicrobianos y reguladores estructurales. Hormonas Regulan funciones vitales. Ejemplos: Insulina, Glucagón , Oxitocina, Vasopresina Neurotransmisores Actúan en el sistema nervioso. Ejemplos: Endorfinas y encefalinas Antimicrobianos Forman parte de la defensa natural. Ejemplos: Defensinas (destruyen bacterias y virus) Reguladores Intervienen en la presión arterial y la estructura tisular. Ejemplos: Angiotensina II, péptidos del colágeno
  • 19.
  • 20.
    Proteínas: Estructura primaria Refiereal número, identidad y secuencia lineal de los aminoácidos en la proteína. Esta secuencia determina la forma y función final de la proteína. Es la estructura más sencilla y la más importante ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización, un cambio en ella puede alterar su actividad.
  • 21.
    Proteínas: Estructura secundaria Correspondea la disposición espacial regular, repetitiva, que adopta la cadena polipeptídica, es decir, al plegamiento local de la misma estabilizada por puentes de hidrógeno. Hélice α Se forma cuando la cadena de AA se enrolla en una espiral dextrógira, estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos amino N-H y carbonilo C=O de diferentes AA. Es una de las más comunes en estructura de proteínas. Lámina β La cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag. Al plegarse la estructura, los AA que antes estaban alejados quedan próximos, permitiendo la formación de puentes de H dentro de la misma cadena (intracatenarios).
  • 22.
    Proteínas: Estructura terciaria Laestructura terciaria representa el plegamiento de las proteínas en el espacio, siendo la arquitectura tridimensional completa de una cadena de aminoácidos. Es una estructura muy estable gracias a las uniones que tienen lugar entre los aminoácidos. Es una estructura muy estable gracias a las uniones (débiles) que tienen lugar entre los AA, y se estabiliza por interacciones entre los radicales (R), como interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Walls o puentes disulfuro. La estructura está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos conectados a través del esqueleto polipeptídico. Un ejemplo de proteína con solo estructura terciaria es la mioglobina.
  • 23.
    Proteínas: Estructura cuaternaria Seforma cuando varias cadenas polipeptídicas se asocian para constituir una proteína funcional. Las subunidades, también llamadas protómeros, se mantienen unidas por las mismas fuerzas de la estructura terciaria. Un ejemplo con estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades que trabajan cooperativamente para transportar oxígeno. En las proteínas la forma determina la función, y cualquier cambio en la estructura puede comprometer su desempeño biológico.
  • 24.
    Proteínas: Propiedades fisicoquímicas Laspropiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento: Solubilidad La presencia de AA con radicales polares permite que las proteínas formen puentes de H con las moléculas de H2O. Algunos factores que afectan la misma son: • pH del medio: afecta la carga de los grupos ionizables. • Tamaño molecular: influye en la interacción con el solvente. • Concentración salina: rompe la capa de solvatación (precipitando). • Estructura proteica: fibrosas (no solubles), globulares (solubles). • Tipos de aminoácidos: proporción de residuos polares Capacidad amortiguadora Debido a su comportamiento anfótero, las proteínas pueden resistir o amortiguar los cambios en el pH del medio en el que se encuentran. Esta propiedad es fundamental para mantener la homeostasis en los sistemas biológicos y tiene aplicaciones importantes en la industria alimentaria. Los aminoácidos, junto con otras sustancias de carácter anfótero, hacen posible la regulación del pH en los organismos vivos.
  • 25.
    Proteínas: Desnaturalización Consiste enla ruptura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, provocando la pérdida de todas sus estructuras excepto la primaria, ya que los enlaces peptídicos permanecen intactos. Al perder dichas estructuras, la proteína también pierde su actividad biológica. Temperatura El calor rompe interacciones débiles, causando desnaturalización térmica. Ejemplo: la clara de huevo se coagula al cocinarla debido a la desnaturalización térmica de las proteínas, formando una estructura sólida y opaca. pH Alteran las cargas eléctricas de los grupos R, rompiendo interacciones iónicas. Salinidad Modifican la fuerza iónica del medio y desestabilizan interacciones. Ejemplo: conservación del pescado o jamón, donde la sal modifica la fuerza iónica, desnaturalizando parcialmente las proteínas. Agitación mecánica Rompe interacciones débiles por fricción o incorporación de aire. Ejemplo: en el merengue, al batir las claras, la agitación mecánica desnaturaliza las proteínas, permitiendo atrapar aire y formar espuma estable. Sustancias químicas Urea, detergentes, alcohol interfieren con enlaces no covalentes. Ejemplo: en el ceviche, el jugo ácido y el alcohol “cocinan” el pescado sin calor, desnaturalizando las proteínas y cambiando su textura y color. Ejemplo: en la elaboración del queso o yogur, al acidificar la leche hasta el pH isoeléctrico de la caseína, las proteínas pierden su estabilidad y se coagulan formando el cuajo
  • 26.
    Proteínas: Clasificación Según suforma Fibrosas Proteínas alargadas, insolubles y resistentes, con función estructural Ejemplos: Colágeno, Queratina Globulares Proteínas compactas y solubles, con funciones dinámicas Ejemplos: Hemoglobina, Albúmina Según su composición Holoproteínas Compuestas solo por aminoácidos Ejemplos: Albúmina, Queratina Heteroproteínas Tienen parte proteica y grupo prostético no proteico Ejemplos: Hemoglobina (grupo hemo), Glucoproteínas, Lipoproteínas
  • 27.
    Proteínas: Clasificación segúnfunción biológica Estructurales Soporte y resistencia a tejidos Ejemplos: Colágeno, Queratina Enzimáticas Aceleran reacciones químicas Ejemplos: Amilasa, Pepsina Transporte Trasladan moléculas Ejemplos: Hemoglobina, Mioglobina Reserva Almacenan aminoácidos Ejemplos: Caseína, Ovoalbúmina Hormonales Regulan funciones biológicas Ejemplos: Insulina Defensivas Protegen frente a agentes extraños Ejemplos: Anticuerpos, Fibrinógeno Contráctiles Permiten movimiento muscular Ejemplos: Actina, Miosina
  • 28.
    Electroforesis ¿Qué es? La electroforesises una técnica de laboratorio que permite separar moléculas cargadas eléctricamente como proteínas, ácidos nucleicos o péptidos al aplicarles un campo eléctrico. Se utiliza ampliamente en investigación biológica, medicina y genética forense. En la industria alimentaria, sirve para analizar y comparar proteínas, evaluar su pureza o detectar adulteraciones en productos como leche, carne o harinas. Cómo Funciona El procedimiento se realiza en una cámara con gel poroso entre dos electrodos. Las muestras se colocan en pozos y se aplica voltaje. Las moléculas migran según su carga: positivas hacia el cátodo, negativas hacia el ánodo. La velocidad depende del tamaño y carga. Las moléculas pequeñas o con mayor carga se desplazan más rápido. Tipos Principales • PAGE: Separación por carga y tamaño usando gel de poliacrilamida • SDS-PAGE: Separación por tamaño con detergente que da carga negativa uniforme. • Isoelectroenfoque: electroenfoque isoeléctrico, separa por punto isoeléctrico (pI) donde cada proteína se detiene en el pH que iguala su carga neta a cero.
  • 29.
    Electroforesis Resultados Al finalizar lacorrida, se agregan colorantes específicos que permiten visualizar las bandas formadas en distintas posiciones del gel, cada una correspondiente a un tipo de proteína o molécula diferente. Aplicaciones • Identificación: detectar proteínas características como caseínas en leche o gluteninas en trigo. • Autenticidad: verificar adulteraciones o fraudes detectando proteínas no declaradas. • Control de calidad: evaluar cambios estructurales por calor, fermentación o pH en productos elaborados
  • 30.
    Proteínas: Digestión Al ingeriralimentos, el sistema digestivo descompone gradualmente las proteínas de la dieta hasta aminoácidos libres, que luego se absorben en el intestino. Digestión bucal No hay digestión química de proteínas; solo acción mecánica (masticación) que tritura el alimento y lo mezcla con saliva. Digestión estomacal El HCl desnaturaliza las proteínas, desplegando su estructura. La pepsina corta enlaces peptídicos, generando péptidos más pequeños. El peristaltismo convierte la proteína en quimo.
  • 31.
    Proteínas: Absorción 01 Duodeno Las proteasaspancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa) continúan la degradación, rompiendo los péptidos en fragmentos más cortos. 02 Borde del cepillo Las aminopeptidasas y dipeptidasas terminan de romper los pequeños péptidos en aminoácidos libres, di- y tripéptidos. 03 Absorción Los aminoácidos se absorben hacia el torrente sanguíneo a través de los enterocitos por transporte activo consumiendo ATP. 04 Transporte al hígado La sangre portal los lleva al hígado donde se utilizan para sintetizar nuevas proteínas, enzimas o se transforman en energía si es necesario.
  • 32.
    Balance nitrogenado yrecambio proteico Los AA absorbidospueden tener diferentesalternativas metabólicas. A diferencia de los carbohidratos o grasas, los estos no se almacenan en el organismo. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, conocido como balance nitrogenado. Balance Positivo Durante crecimiento y embarazo, el nitrógeno provisto por los alimentos supera al excretado. El exceso se utiliza en síntesis de nuevos constituyentes tisulares. Balance Equilibrado En adultos normales, la ingesta de nitrógeno es equilibrada por la excreción en orina y heces. Se mantiene la homeostasis proteica. Balance Negativo En desnutrición proteica, procesos febriles severos, diabetes no controlada y neoplasias, la excreción de nitrógeno supera a la ingesta. La velocidad de recambio de proteínas es la tasa a la que el cuerpo descompone y sintetiza nuevas proteínas. En adultos normales, se degradan alrededor de 400 g de proteínas por día, y el 75% de los AA liberadosson reutilizados.
  • 33.
    Proteínas: Anabolismo ysíntesis El anabolismo proteico es el conjunto de procesos mediante los cuales el organismo utiliza los AA absorbidos para sintetizar sus propias proteínas. A diferencia del catabolismo, que libera energía, el anabolismo requiere energía (ATP). A muy grandes rasgos, la síntesis proteica se realiza en los ribosomas y comprende tres etapas principales: 1 Inicio El ribosoma se prepara para comenzar la formación de la proteína 2 Elongación Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, formando una cadena polipeptídica 3 Terminación La cadena se libera y la proteína se pliega para adquirir su forma final Este proceso es altamente regulado y depende de la disponibilidad de todos los aminoácidos esenciales: si falta uno, la síntesis se detiene.
  • 34.
    Proteínas: Catabolismo El catabolismode proteínas comienza con la proteólisis, es decir, la ruptura de las proteínas en fragmentos más pequeños mediante enzimas proteolíticas. El primer paso del catabolismo de aminoácidos consiste en separar el grupo amino del esqueleto carbonado. 1- Transaminación Es una reacción reversible en la que el grupo amino (–NH₂) de un AA se transfiere a un cetoácido, formando así un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Es catalizada por aminotransferasas que requieren vitamina B₆ como coenzima. Ocurre principalmente en el hígado y en el músculo, y permite interconvertir aminoácidos. Las enzimas ALT y AST son ejemplos clave y tienen gran valor clínico: su aumento en sangre indica daño en tejidos como el hígado, el corazón o el músculo.
  • 35.
    Proteínas: Catabolismo Ejemplos deTransaminación Las enzimas ALT (alanina aminotransferasa) y AST (aspartato aminotransferasa) son ejemplos clave de reacciones de transaminación. Permiten transferir el grupo amino de los aminoácidos al α-cetoglutarato, formando glutamato, que luego será el punto de partida para la desaminación oxidativa. Además, tienen gran valor clínico: su aumento en sangre indica daño en tejidos como el hígado, el corazón o el músculo, por lo que se utilizan como marcadores de función hepática y cardíaca.
  • 36.
    Proteínas: Catabolismo 2- Descarboxilación Despuésde la transaminación, algunos aminoácidos pueden seguir una vía alternativa llamada descarboxilación, en la que se elimina el grupo carboxilo (–COOH) y se libera CO₂, transformando el aminoácido en una amina biogénica. Esta reacción es catalizada por enzimas descarboxilasas que requieren vitamina B₆ (fosfato de piridoxal) como coenzima.
  • 37.
    Proteínas: Catabolismo 3- Desaminación Enla desaminación oxidativa, se elimina el grupo amino (–NH₂) del glutamato liberando amoníaco (NH₃) y formando α-cetoglutarato, que puede volver al ciclo de Krebs o reutilizarse en nuevas transaminaciones. El grupo nitrogenado del glutamato, es separado por desaminación oxidativa catalizado por la glutamato deshidrogenasa (enzima alostérica activada por ADP y GDP), donde los productos de dicha reacción son, α-cetoglutarato e ion amonio (NH₄⁺). Esta reacción es reversible. DESAMINACIÓN NO OXIDATIVA: Ocurre en AA específicos como serina, treonina e histidina, que pueden eliminar su grupo amino sin pasar por el glutamato ni requerir oxígeno. Actúa en paralelo a la desaminación oxidativa, mediante enzimas deshidrasas o desaminasas, que rompen directamente el enlace y liberan amoníaco (NH₃). Aunque menos frecuente, cumple la misma función: eliminar nitrógeno de los aminoácidos en exceso.
  • 38.
    Proteínas: Catabolismo 4- Ciclode la úrea Luego de la desaminación, el NH4+ no puede ser liberado directamente porque es tóxico, por lo que en el hígado entra al ciclo de la urea, que es la principal via de eliminación del amoníaco. La urea es una forma no tóxica y soluble para eliminar el nitrógeno por la orina. El paso inicial es: NH4+ + CO2 + 2ATP→ carbamoilfosfato (catalizado por carbamoil fosfato sintetasa I) Después, el carbamoil fosfato entra al ciclo de la urea, que termina produciendo urea (NH₂–CO–NH₂), la cual se excreta. El balance global es:
  • 39.
    Destino del esqueletocarbonado Una vez que la cadena carbonada de los AA ha perdido el grupo amino, puede seguir diferentes destinos metabólicos según las necesidades energéticas del organismo. Aminoácidos glucogénicos Su esqueleto carbonado se transforma en metabolitos que pueden convertirse en glucosa. Son la mayoría de los aminoácidos. Esto permite mantener la glucemia durante el ayuno o cuando la dieta es baja en carbohidratos. Aminoácidos cetogénicos Su cadena carbonada se transforma en Acetil-CoA y cuerpos cetónicos. Ejemplos: leucina y lisina (exclusivamente cetogénicos). Algunos AA son tanto glucogénicos como cetogénicos.
  • 40.
    Proteínas en laalimentación En la dieta, las proteínas son fundamentales por su aporte de aminoácidos esenciales, necesarios para mantener el equilibrio del organismo. No basta con consumir una cantidad adecuada: también importa su calidad, determinada por la digestibilidad y el tipo de aminoácidos que contienen. Proteínas animales Completas y de alta calidad Carne, leche, huevo contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones adecuadas Proteínas vegetales Suelen ser incompletas Pueden complementarse combinando cereales y legumbres para lograr un perfil completo Requerimientos Varían según etapa de vida Adulto: ~0,8 g/kg/día. Aumentan en crecimiento, embarazo, lactancia o enfermedad La falta prolongada de proteínas genera cuadros graves de desnutrición como kwashiorkor y marasmo, especialmente en la infancia. Si la dieta es baja en energía, el cuerpo utiliza proteínas como fuente de calor, reduciendo su aprovechamiento.